Legami chimici
• Covalente • Legami deboli
Legame fosfodiesterico
Legami deboli Legami idrogeno Interazioni idrofobiche Attrazioni di Van der Waals Legami ionici
Studio delle macromolecole
Lipidi
Rappresentano un gruppo di diverse sostanze biologiche costituiti principalmente o esclusivamente da gruppi non polari
1. Lipidi Neutri
2. Fosfolipidi
3. Steroidi
Lipidi Neutri (grassi o olii di riserva)
La maggior parte dei lipidi neutri nei sistemi viventi è rappresentata dai Trigliceridi
Acidi grassi saturi ed insaturi
Di solito i grassi animali sono solidi poiché nei trigliceridi che li
costituiscono predominano acidi grassi a lunga catena e saturi che a
temperatura ambiente tendono ad impaccarsi strettamente tra loro.
I Trigliceridi vegetali tendono a presentare acidi grassi a catena breve o
insaturi; questi trigliceridi a temperatura ambiente sono liquidi oleosi
Fosfolipidi
Glicolipidi
Costituenti delle membrane cellulari assieme ai fosfolipidi
Steroidi
Le molecole di colesterolo sono trasportate dal flusso ematico come lipoproteine
a bassa densità (LDL) , si tratta di particelle plasmatiche consistenti in migliaia di
molecole di colesterolo coniugate ad una proteina.
In contrasto con le LDL , esistono altre molecole trasportatrici di colesterolo le
HDL che realmente tendono a ridurre la deposizione del colesterolo nell’ambito
delle placche ateroschelotriche
Monosaccaridi (zuccheri semplici) la cui formula è:
(CH2O)n
Dove n è compreso tra 3 e 7
Glucosio = C6H12O6
Glucosio + Glucosio Maltosio
Glucosio + Galattosio Lattosio
Glucosio + Fruttosio Saccarosio
Glicogeno Amido
Polisaccaridi di Riserva
Proteine
•Enzimi •Fattori di Trascrizione •Proteine di Membrana (trasportatori, canale, recettori di membrana)
•Ormoni e Fattori di crescita •Anticorpi •Trasporto (emoglobina, LDL, HDL….)
Una catena polipeptidica è costituita da una
lunga catena di aminoacidi (da 50 a 2000),
ciascuno legato al suo vicino da un legame
peptidico covalente.
•Acidi
•Basici
•Neutri non polari
•Neutri polari
Il tipo di aminoacidi
presenti in una proteina
determinerà le
caratteristiche chimiche
della proteina
Aminoacidi essenziali
Il nostro organismo non riesce a sintetizzarli e devono essere assunti con la dieta
•Il legame peptidico si forma tra l’estremità COOH terminale di un aminoacido e l’estremità NH2 terminale dell’aminoacido successivo.
•Le proteine presentano una polarità.
•Iniziano sempre con l’estremità NH2 terminale e finiscono sempre con l’estremità COOH terminale.
•La polarità NH2-COOH delle proteine corrisponde alla polarità 5’ – 3’ dell’mRNA.
• Struttura Primaria
• Struttura Secondaria
• Struttura Terziaria
• Struttura Quaternaria
La sequenza degli aminoacidi della proteina è
dettata dalla sequenza dei nucleotidi del
rispettivo gene
La variazione di un singolo aminoacido può provocare gravi effetti sul fenotipo dell’organismo
STRUTTURA TERZIARIA
La struttura tridimensionale della proteina è
determinata dalla formazione di legami deboli
tra le catene laterali dei vari aminoacidi.
• Legami idrogeno • Legami ionici • Attrazioni di van derWalls • Interazioni idrofobiche
La posizione di ciascun aminoacido all’interno
della sequenza
determina la struttura tridimensionale della
proteina.
Quindi la forma che la proteina assume dipende
dalla sequenza di aminoacidi che costituiscono la
proteina
Ciascuna proteina si ripiega normalmente in un’ unica conformazione stabile che in genere
è quella in cui è minima l’energia libera.
Tuttavia la conformazione può cambiare leggermente quando la proteina interagisce
con altre molecole della cellula.
Questo cambiamento di forma è spesso cruciale per l’attività della proteina
Dominio Proteico
Una sottostruttura di una catena polipeptidica che si ripiega indipendentemente
in una struttura compatta stabile.
Contiene in genere da 40 a 350 aminoacidi ed è l’unità modulare da cui sono costituite le
proteine più grandi.
I diversi domini di una proteina sono spesso associati a differenti funzioni.
Le proteine piccole consistono tipicamente di un solo dominio, mentre le proteine più grandi
sono formate da molti domini.
Proteina Src (Sarc) formata da 4 domini: SH3 – Attività di regolazione SH2 – Attività di regolazione Piccolo dominio chinasico – Attività catalitica Grosso dominio chinasico – Attività catalitica
Rimescolamento dei domini
Rimescolamento degli esoni
La presenza di introni ha favorito
l’evoluzione dei genomi
Ciascuna proteina si ripiega normalmente in un’ unica conformazione stabile che in genere
è quella in cui è minima l’energia libera.
Tuttavia la conformazione può cambiare leggermente quando la proteina interagisce
con altre molecole della cellula.
Questo cambiamento di forma è spesso cruciale per l’attività della proteina
Regolazione dell’attività delle proteine
Regolazione allosterica
Regolazione per modificazione covalente
Regolazione positiva
Regolazione negativa
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