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Formula generale di un amminoacido
Gruppo amminico
Gruppo carbossilico
Radicale variabile che
caratterizza i singoli
amminoacidi
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Le catene laterali –R degli amminoacidi di
distinguono in:
• Apolari o idrofobiche
– aromatiche
– alifatiche
• Polari o idrofiliche
– neutre (gruppo –OH)
– acide (cariche negativamente, –COO-)
– basiche (cariche positivamente, -NH3+)
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Gli amminoacidi che costituiscono le
proteine sono classificati in:
essenziali non essenziali
Devono essere
introdotti con la dieta
Sono ben rappresentati
negli alimenti di origine
animale
Sono sintetizzati dal
nostro organismo
Le proteine sono costituite da 20
amminoacidi diversi
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Gli amminoacidi si legano tra loro
attraverso un legame peptidico, in
cui il gruppo carbossilico di un
amminoacido si lega al gruppo
amminico dell’amminoacido
successivo.
Il legame peptidico
•è rigido e planare,
•ha caratteristiche intermedie tra un
legame singolo e un legame doppio
•O= e H- sono in configurazione
trans
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Proteine = polipeptidi costituiti da 20 amminoacidi
diversi
Proteine semplici (solo amminoacidi)
Proteine coniugate (presenza di altri composti oltre
agli amminoacidi/ gruppo prostetico)
•Lipoproteine
•Glicoproteine
•Emeproteine
•Flavoproteine
•Metalloproteine
Proteine globulari (es. enzimi, proteine del plasma,
ecc.)
Proteine fibrose (proteine strutturali, es. collagene,
cheratina,elastina)
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Struttura primaria = sequenza degli amminoacidi
Per un polipeptide di 100 aa = 20100 possibili sequenze
N-terminale NH3+-AA- (AA)n- AA-COO- C-terminale
Livelli di struttura delle proteine
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1. Struttura primaria: sequenza degli amminoacidi
2. Struttura secondaria:• Strutture ad -elica
• Foglietto
• Strutture non ripetitive (gomitolo, anse)
• Strutture secondarie delle proteine fibrose
3. Struttura terziaria: conformazione finale di una catena polipeptidica
4. Struttura quaternaria: associazione di più catene polipeptidiche uguali o diverse (subunità)
Livelli di struttura delle proteine
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• La struttura secondaria dipende dalla formazione di legami ad idrogeno tra gli atomi O e H coinvolti nel legame peptidico
• La struttura terziaria è dovuta all’interazione tra le catene laterali degli amminoacidi mediante legami deboli:– Legami ad idrogeno
– Legami ionici
– Interazioni idrofobiche
• Per stabilizzare la struttura terziaria, si può anche formare un legame covalente (ponte disolfuro) tra due residui di cisteina – -SH HS- → -S-S-
– È un legame forte che rende resistenti le proteine (es. cheratina o proteine extracellulari)
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Struttura trimidensionale
di una proteina globulare
= Emoglobina
L’emoglobina è costituita
da più subunità →
ha una struttura
quaternaria
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Tripla elica del collagene
Proteine fibrose
Il collagene è uno dei principali
componenti del tessuto connettivo,
cartilagine, tendini, ecc.
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-cheratina
Coiled coil
La cheratina è il principale
componente dei tessuti cornei
(strati superficiali della cute,
capelli, unghie)
E’ molto ricca in ponti disolfuro
che conferiscono resistenza alla
proteina
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Denaturazione delle proteine
= Perdita della struttura tridimensionale finale della proteina → perdita della funzione
Agenti denaturanti:–Temperatura
–pH
–Solventi organici
–Detergenti
–Agenti caotropici (urea)
–Agenti ossidanti
–Agenti riducenti (riduzione dei ponti disolfuro)
–Ioni di metalli pesanti
Alcune proteine si possono rinaturare
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Mioglobina ed emoglobina
• Eme-proteine contenenti il gruppo prostetico EME (molecola
organica con al centro un atomo di Fe2+) = servono per legare
l’ossigeno (O2)
• Mioglobina:
• Lega O2 nei muscoli
• E’ costituita da una sola subunità
• Curva di dissociazione con O2 di tipo iperbolico
• Emoglobina:
• E’ contenuta nei globuli rossi
• Trasporta O2 dai polmoni ai tessuti
• E’ costituita da 4 subunità identiche a due a due
• Ha un comportamento allosterico (curva di dissociazione con
O2 di tipo sigmoide) = le subunità comunicano tra di loro
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La parte che lega O2 in mioglobina ed emoglobina è l’atomo di
Fe2+ (ridotto).
Se Fe2+ diventa Fe3+ = meta-emoglobina (non è in grado di legare
O2)
Mioglobina
1 subunitàEmoglobina
4 subunità
uguali a 2a 2
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Emoglobina glicata
Il glucoso libero nel sangue si può legare
covalentemente all’emoglobina
Se la concentrazione di glucoso nel
sangue è molto elevata (es. diabete non
trattato adeguatamente) la quantità di
emoglobina glicata aumenta in modo
notevole.
La misura dell’emoglobina glicata viene
usata in clinica per monitorare la risposta a
lungo termine dei diabetici ai trattamenti
ipoglicemizzanti
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L’emoglobina contenuta nei
globuli rossi lega O2 a livello
degli alveoli polmonari.
Quando i globuli rossi
arrivano agli altri tessuti,
l’emoglobina rilascia l’O2
che quindi viene utilizzato
per l’attività metabolica.
All’interno delle cellule
muscolari è presente la
mioglobina che ha lo scopo
di immagazzinare l’O2. In
condizioni di sforzo
muscolare intenso, quando
l’emoglobina non riesce a
portare abbastanza O2 al
muscolo, la mioglobina
rilascia l’O2 legato.
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Polmoni
•pO2 (= pressione parziale di O2) è
molto elevata
•pCO2 è bassa
•pH leggermente + basico
Concentrazione di O2, CO2 e pH
influenzano la capacità della
emoglobina a legare O2
Tessuti
•pO2 è bassa
•pCO2 è alta
•pH leggermente + acido
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Il 2,3-bifosfoglicerato (2,3-
BPG) fa diminuire l’affinità
dell’emoglobina per l’O2
L’emoglobina fetale non è in
grado di legare 2,3-BPG ha
una affinità maggiore per l’O2
rispetto all’emoglobina
dell’adulto e quindi può legare
O2 a livello della placenta,
quando l’emoglobina materna
lo rilascia
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Emoglobinopatie
Qualitative: mutazioni puntiformi che inducono alterazioni
nella funzionalità della Hb. Sono state descritte più di 600
mutazioni. Es.
•HbS
•HbM
•Varianti con diversa affinità per O2
Quantitative: viene a mancare la produzione di una delle
catene.
•α-talassemie
•β-talassemie
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