Tema 7 Enzimas. DEFINICIÓN LAS ENZIMAS son proteínas que se comportan como catalizadores muy...
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Tema 7 Enzimas
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DEFINICIÓNDEFINICIÓN LAS ENZIMAS son proteínas que se comportan como
catalizadores muy potentes y eficaces de las reacciones químicas de los sistemas biológicos.
La CATÁLISIS ENZIMÁTICA es esencial para los sistemas vivos.
La mayoría de las R.Q. ocurrirían muy lento en condiciones biológicamente significativas.
Hace posible que en condiciones fisiológicas tengan lugar reacciones que sin catalizador requerirían condiciones extremas de presión, temperatura o pH.
Las biomoléculas son muy estables a pH neutro, temperatura suave y ambiente acuoso
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Características Como catalizadores, los enzimas actúan en pequeña
cantidad y se recuperan indefinidamente.
No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables, sino que solamente aceleran las que espontáneamente podrían producirse.
Los enzimas son catalizadores específicos: cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos.
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Estructura La actividad catalítica
depende de la integridad de su conformación proteica nativa
Si se desnaturaliza o disocia en subunidades pierde su actividad.
Estructuras 1°, 2°, 3° y 4° son esenciales
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Estructuraapoenzima + grupo prostético = holoenzima
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Estructura
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Se pueden extraer sin perder actividad biol{ogica
Extractos se usa para Estudios de :
reacciones metabólicas y su regulación
Estructuras y mecanismos de acción
Catalizadores en síntesis industrial
Diagnósticos enfermedades
Distribución intracelular de las enzimas
Localización por Histoenzimología
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1. Oxido-reductasas( Reacciones de oxido-reducción).
Si una molécula se reduce, tiene que haber otra que se oxide
2. Transferasas(Transferencia de grupos funcionales)
grupos aldehídos grupos acilos grupos glucósidos grupos fosfatos (kinasas)
Clasificación
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3. Hidrolasas(Reacciones de hidrólisis)
Transforman polímetros en monómeros.Actúan sobre: enlace éster enlace glucosídico enlace peptídico enlace C-N
4. Liasas(Adición a los dobles enlaces)
Entre C y C Entre C y O Entre C y N
Clasificación
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5. Isomerasas(Reacciones de isomerizacisn)
6. Ligasas(Formación de enlaces, con aporte de ATP)
Entre C y O Entre C y S Entre C y N Entre C y C
Clasificación
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Velocidades de las reacciones químicas efecto
de los catalizadores Velocidades de reacción y orden de reacción
Reacciones de 1º Orden Para la reacción irreversible:
A B
[A]/[A] 0 = e -(k-1t) k1 [s-1]
donde [A]0 = concentración inicial de A cuando t = 0.
Integrando
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Graficando
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Los procesos bioquímicos son reversibles
[A]k1
k--1
[B]
Donde k1 y k-1 son ctts de v de 1° directa e inversa
En equilibrio
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Reacciones de 2° Orden
2Ak2
B
Donde k2 es ctt de v de 2° orden [(mol/L)-1 s-1]
Los esquemas de reacciones complejas se simplifican con un paso limitante de la velocidad
Velocidades de las reacciones químicas efecto de los catalizadores
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Estados de transición y Barreras de reacción
¿Qué determina la velocidad de una reacción? Barrera energética Estado de transición
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Estados de transición y Barreras de reacción
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¿Qué hace un catalizador?
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Reacción Energía de activación (Kcal*mol-1)
H2 O + O2
18
b) el hierro catalítico (Fe) realiza la reacción
H2O2 H2 O + O2
13
H2O2 H2 O + O2
12
H2O2 H2O + O2
5
Cómo funcionan Los enzimas disminuyen la energía de activación
de las reacciones
a) el peróxido de hidrógeno se descompone en: H2 O2
c) el platino catalítico (Pt) realiza la reacción :
d) la catalasa una enzima hepática la realiza
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¿Qué hace un catalizador? ¿Cómo reduce el
catalizador la barrera energética? Reducción de entropía Desolvatación Se compensa tensión o
distorsión del sustrato Consigue alineamiento
entre grupos funcionales cataliticos del E y el S
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¿Cómo actúan las enzimas como catalizadores?
Sitio ActivoSitio Activo
1.- El enzima y su sustrato 2.- Unión al centro activo 3.- Formación de productos
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¿Cómo actúan las enzimas como catalizadores?
Hipótesis de la Cerradura y la llave (E. Fischer, 1894)
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¿Cómo actúan las enzimas como catalizadores?
Hipótesis del Ajuste Inducido (Daniel Koshland,
1958) E Induce al S a configuración aproximada al Edo.
Transición
1. UNE S
2. REDUCE EEaa
3. IMPULSA Catalisis
4. LIBERA P
5. SE REGENERA
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Cinética de la Catálisis Enzimática Cinética de Michaelis-Menten
1º etapa se forma el complejo enzima-sustrato.
2º etapa, el complejo enzima-sustrato da lugar a la formación
del producto, liberando el enzima libre:
k1
K -1
k2
Paso lento
V1 = k1 [E] [S]
V-1 = k-1 [ES]
V2 = k2 [ES]
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Cinética de la Catálisis Enzimática
V2 = k2 [ES]
Podría Expresarse V como función de [E]t y [S]
Asumiendo que E y S estan en equilibrio cuando k2<< k-1
Ks ctte de disociación
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Cinética de la Catálisis EnzimáticaPero E, S y ES no están en equilibrio pues ES se conviente en P Continuamente
Modelo de Briggs – Haldane: Estado Estacionario
Entonces
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Cinética de la Catálisis Enzimática
KM es característica de cada reacción
Tiene unidades de concentración
Cuando KM >> [S] se alcanza Vmax
Ecuación de Michaelis - MentenEcuación de Michaelis - Menten
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Cinética de la Catálisis Enzimática Para reacciones de pasos múltiples:
K2 es un caso particular la Kcat
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Cinética de la Catálisis Enzimática
Significado de KM, Kcat, Kcat/KM
KM
Cuando k2 << k-1 Entonces KM k-1/k1 = K
Afinidad de la enzima por el sustrato
KM = [S] cuando V = ½ Vmax
Es una medida de la [S] necesaria para catálisis eficaz
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Cinética de la Catálisis EnzimáticaSignificado de KM, Kcat, Kcat/KM
Kcat [segundos-1]
Medida directa de la producción catalítica en
condiciones {optimas (enzima saturada)
Tiempo necesario para cambiar S en P
Número de recambio (N° moléc de S recamb por seg)
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Cinética de la Catálisis EnzimáticaSignificado de KM, Kcat, Kcat/KM
Kcat/ KM
Cuando [S] << KM Entonces [E]t << [E]
Medida directa de eficiencia y especifidad de la
enzima
Permite comparar eficiencia de una enzima con
diferentes sustratos
Valor máximo entre 108 y 109 (mol/L)-1 s-1
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Cinética de la Catálisis Enzimática
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Cinética de la Catálisis Enzimática
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Cinética de la Catálisis Enzimática Representación doble inversa o de Lineweaver-Burk
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Cinética de la Catálisis Enzimática Representación de Eadie- Hofstee
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Factores que afectan la velocidad de reacción
En condiciones de concentración de E, pH y temperatura constante se observa que
Efecto de la variación de la concentración del sustrato
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Factores que afectan la velocidad de reacción
En condiciones de concentración de S hasta la saturación, pH y temperatura constante se observa que
Efecto de la variación de la concentración de la enzima
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Factores que afectan la velocidad de reacción Efecto de la temperatura sobre la actividad enzimática
En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica, Q10.
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Factores que afectan la velocidad de reacción
Efecto del pH sobre la actividad enzimática Los enzimas poseen grupos químicos ionizables
(carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH; imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus aminoácidos
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Cinética Enzimática Reacciones en que intervienen dos o más
sustratos Unión aleatória de los sustratos
La fosforilación de la glucosa con ATP, catalizada con hexokinase, con tendencia a unirse a la glucosa en primer lugar.
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Cinética Enzimática Reacciones en que intervienen dos o más
sustratos Unión ordenada de los sustratos
Se observa en oxidaciones de sustratos con la coenzima nicotinamide adenine dinucleotide (NAD+).
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Cinética Enzimática Reacciones en que intervienen dos o más
sustratos Mecanismo “ping-pong”
La ruptura de una cadena polipetídica con una serina proteasa, tal como la trypsina o chymotrypsina.
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Cinética Enzimática
Análisis cinético en el estado estacionario de las reacciones bisustrato
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Cinética Enzimática Mecanismos de Inhibición
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Inhibidor competitivo Inhibidor no competitivo
Cinética Enzimática Mecanismos de Inhibición
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Cinética Enzimática Mecanismos de Inhibición Reversibles
Inhibición competitiva
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Cinética Enzimática Mecanismos de Inhibición Reversibles
Inhibición no competitiva
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Cinética Enzimática Mecanismos de Inhibición Reversibles
Inhibición incompetitiva
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Cinética Enzimática
Mecanismos de Inhibición Irreversibles
Análogos del estado de transición
Marcadores de afinidad Inhibidores suicidas
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Activador alostérico: favorece la unión del sustrato
Inhibidor alostérico: impide la unión del sustrato
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Elementos de la reacción
El enzima no fosforilado es inactivo
El enzima fosforilado es activo