Sejt membrán

8/2/2019 Sejt membrn

1/18

Novk Bla: Sejtbiolgia Biolgiai membrnok

1

Membrn struktrk

A biolgiai membrnok kulcsfontossg alkotk a sejtek letben:1. A sejteketplazmamembrn hatrolja s alapvet szerepet jtszik abban,hogy a sejtek bels sszettele eltr a krnyezetk sszettelt l.2. Eukarita sejtekben pedigbels membrn struktrk (ER, Golgi,mitokondrium stb.) is vannak, minek kvetkeztben az organellumok s acitoszl eltr sszettel ek.

Minden biolgiai membrnnak egysges, ltalnos struktrja van (kivve: sbaktriumok membrnja): nem kovalens klcsnhatsokkal sszetartottlipidekb l s fehrjkb l ll vkony film. A lipidek a biolgiai membrnalapvzt, a fehrjk pedig a specifikus tulajdonsgokat biztostjk.

A biolgiai membrnt alkot lipidek amfipatikus molekulk

A lipidek nem olddnak vzben csak szerves oldszerben. A lipidek amfipatikus molekulk s ez a grg sz azt jelenti, hogy "mindkett ttolerlja". A molekula egyik vge (fej) hidrofil (polros), a msik vge (farok pedig hidrofb (apolros).

A biolgiai membrnbanfoszfolipidek fordulnak el , melyek az albbi ktrszb l plnek fel (ld. 2-1. bra):1. polris fej rsz

1. kt darab hidrofb sznhidrogn lnc ( farok ).


2/18


2

Az alapvegylet afoszfatidsav : egy glicerinmolekula kt zsrsavvalszterestve, melyhez mg egy foszforsav is kapcsoldik. A molekula farkaleggyakrabban 14-24 sznatomszm zsrsavakbl ll. Az egyik zsrsavltalban egy vagy tbbcisz kett s ktst (teltetlen zsrsav) tartalmaz, s emiatta sznhidrogn lnca megtrik.A lnchossz s a telitettsg fontos jellemz k, mert befolysoljk a foszfolipidek tbb tulajdonsgt (ld. membrn fluidits).

A foszfolipidek viselkedse vzben

Amennyiben a foszfolipideket vz veszi krl, akkor aggregldnak, mgpedgy, hogy hidrofb farkaik bellre kerlnek, a fej pedig a vz fel nz. Afoszfolipidek alapvet en ktfle struktrt kpezhetnek vizes oldatban (ld. 2-2bra), attl fgg en, hogy:

milyen zsrsavak vannak bennk milyen a h mrsklet, milyen ionok vannak

jelen s milyen a diszperzi

mdja:1 . egyrszt kb. 20 nm

tmr jgmb alak

micellt :2. msrsztkett s rteget

(bilayer) .

A lipid kett s rtegszabad vge nemrintkezhet vizzel, mivelaz termodinamikailaginstabil, ezrt azteliminlni igyekszik (nheged tulajdonsg ). A lipid kett s rteg zrt kompartmentet alkot, amitliposzmnak neveznk. Ha a kett s rteget elszaktjuk, akkor visszaheged,ami a spontn kpz dsi tulajdonsgbl is kvetkezik. A lipid kett s rtegnheged tulajdonsga idelis a biolgiai membrn kpzshez.


3/18


4/18


4

A lipid kett s rteg kt-dimenzis folyadkknt viselkedik

Csak az 1970-es vekben ismertk meg a lipidmolekulk viselkedst a lipid kett s rtegbens a biolgiai membrnokban. El szr szintetikus lipid kett s rtegeket hasznltak avizsglatokhoz. A gyakorlatban ktfleszintetikus membrnt szoks hasznlni (ld. 2-4. bra):1 . liposzmk : a kett s rteg gmbalakot lt,aminek tmr je 25 nm s 1 m kzttvltozhat.2. planris bilayerek ("feketemembrnok") : kt vizes fzist elvlasztlyukra hzzk fel a kett s rteget.

Az egyedi lipidmolekulk mozgsnak mrsre az elektronspin-rezonancia(ESR) mdszere hasznlhat, harendelkeznk egy prostatlan elektronttartalmaz (pl. nitroxil csoport = N-O)vegylettel. Ennek megfelel en a lipidek fejrszben ilyen, n. spin jellst alkalmaznak, s mrik a mobilitsukat amembrnban.

A mrsek alapjn megllapthat volt, hogy:1. A lipidek csak nagyon ritkn

(havonta csak egyszer) ugranak azegyik rtegb l a msikba. Az egyik rtegb l a msikba val ugrstflip-flop-nak nevezzk, ami tehttermodinamikailag nemkedvezmnyezett.

2. Ezzel szemben a szomszd lipidmolekulkkal msodpercenknttlagosan 107-szer helyet cserlnek (laterlis diffzi ). Ez a szm egy

10-8 cm2/sec diffzis egytthatt szolgltat, ami azt jelenti, hogy a lipidekm / sec sebessggel diffundlnak a membrn egyik rtegben (emlkezzhogy a baktrium sejt hosszra: kb. 2 m).

3. Ugyancsak nagy gyakorisggal fordul el rotci a longitudinlis tengelykrl.


5/18


5

Hasonl ksrletek trtntek izollt membrnokkal s egyszer intakt sejtekkel(mikoplazmk, baktriumok s vrsvrtestek) is. Ezen ksrletek ugyanolyaeredmnyekre vezettek, mint a szintetikus membrnnal vgzett vizsglatok.Mindezek alapjn megllapthat, hogy a lipid kett s rteg gy viselkedik, mintegykt dimenzis folyadk : a lipid molekulk a folyadk halmazllapothozhasonl sebessggel szabadon diffundlnak s forognak, de csak az adottrtegben, vagyis mozgsuk kt dimenzis. Mivel a lipidek gyakorlatilag nemlpnek t a msik rtegbe, ezrt szintetikus membrnokban a lipid molekula aegyik rtegbe van zrva.

Mivel a lipid molekulk nem tudnak tugrani az egyik rtegb l a msikba (flip-flop), ezrt felvet dik a krds, hogy az l sejtek miknt nvelik amembrnjaik fellett, hiszen a sejt ltal jonnan szintetizlt lipid molekulknyilvnvalan a bels rtegbe plnek be? A sejtek szmra afoszfolipidtranszloktor (flippz ) nev enzim jelenti a megolds, ami a lipid molekulk egy rszt (felt) tviszi a msik rtegbe.

A kett srteg fluiditsa az sszettel fggvnye

A membrnfluidits nagyonfontos amembrn-

folyamatokhoz:h tsre amembrnviszkozitsamegn , s atranszport-folyamatok lellnak. A fluidits a lipidsszettel s a h mrsklet fggvnye.Szintetikus lipidmembrnokon vgzett ksrletek szerint az egyflefoszfolipidb l ll kett srteg folyadk llapotbl kristlyos (glszer )llapotba megy t egy jellegzetesfagysponton s fordtva: h hatsra aglszer llapot folyadkszer v alakul (ld. 2-6. bra). Ez a hirtelen vltozs(fzis tmenet ) egy sz k h mrsklet tartomnyban kvetkezik be.

A rvidebb s teltetlen zsrsavakat tartalmaz membrnokat nehezebbfagyasztani (alacsonyabb a fagyspontjuk), mert a rvidebb s merevebb lnckztt gyengbbek a Van der Waals er k, ezrt nehezebben lpnek egymssalkapcsolatba.


6/18


6

Mivel a membrn fluidits ltfontosg a membrn folyamatok fenntartshoezrt a vltakoz h mrskleten tartzkod sejtek szablyozzk membrnjaik lipidsszettelt a h mrsklet fggvnyben, a membrn fluidits kzellland rtken tartsa rdekben. H mrsklet cskkens esetn tbb teltetlenzsrsavat ptenek a membrnjaikba, ezrt az fluidabb lesz alacsonyabbh mrskleten is.

A koleszterin hatsa a mebrn fluiditsra

Sok eukarita sejt plazmamembrnjakolesztreinttartalmaz, aminek mennyisge elrhetia foszfolipidt. A

koleszterin interkalla foszfolipidek kz,gy, hogy hidroxilcsoportja a lipidek polris fejvel vanklcsnhatsban,rigid sztern vza pedig immobilizljaa sznhidrognlncok azon rszeit, amik a fejhez kzelebb esnek. Ennek kvetkeztben a gtolja a lipidek mozgst a membrnban s kevsb fluiddteszi a membrnt. Gtolja a membrn fzistmenett is, mert a lipidek sznhidrognlncai nehezebben tudnak klcsnhatsba lpni az alacsonyabbh mrskleten.

A lipidsszettel vltozik az l vilgban

A klnbz biolgiai membrnok lipid sszettelr l a kvetkez ket rdemesmegjegyezni:1. Baktriumokban ltalban egy alapvet foszfolipid tallhat, s ez a

foszfatidil-etanolamin. Soha nincs koleszterin. A baktrium membrnnak nem kell merevnek lennie, mert a mechanikai stabilitst a sejtfal biztostja.

2. Eml s sejteknl a membrnsszettel sokkal vltozatosabb. A koleszterinmellett alapvet en az albbi ngyfle foszfolipid fordul el :

T foszfatidil-szerinT foszfatidil-kolinT foszfatidil-etanolamin sT szfingomielin.


7/18


7

A foszfatidil-szerinnek negatv tltse van, mg a tbbi foszfolipid semlegesfiziolgis pH-n (a foszft negatv, mg az amino-csoport pozitv tlts ). Ez angy foszfolipid adja membrnlipidek tbb mint felt.

A fenti ngy foszfolipid mellett meg kell emliteni mg a foszfatidil-inozitotmelynek, br jval kisebb mennyisgben van jelen, a szignl kpzsben vanalapvet szerepe.

A lipid kett s rteg aszimmetrikus

Az eddig vizsglt biolgiaimembrnokban a ktrteg lipid sszetteltalapvet en eltr nek talltk.A vrsvrtest

membrnban pl.:1. minden lipidmolekula, amibenkolin van (foszfatidil-kolin s szfingomielin) a kls rtegben van(exoplazms rteg ).

2. a terminlis NH2 csoportot tartalmaz lipidek (foszfatidil-etanolamin sfoszfatidil-szerin) pedig a bels rtegben.

Mivel a negatv tlts foszfatidil-szerin mindig a bels rtegben van, ezrtelektromos potencilklnbsg van a kt rteg kztt.


8/18


8

A lipideloszls aszimmetrija afoszfolipid transzloktor (flippz) hatsnak kvetkezmnye, ami a foszfolipideket az egyik rtegb l a msikba thelyezi,ugyanis a flippz vlogat s csak bizonyos foszfolipideket helyez t a klsrtegbe, msokat viszont a bels rtegben hagy.

A plazmamembrn kls fellett glikolipidek bortjk

A plazmamembrnon val elhelyezkeds szempontjbl a glikolipidek (sznhidrtot tartalmaz lipidek) mutatjk a legjellegzetesebb aszimmetrit.Ezek a makromulekulk szinte kizrlag az exoplazms oldalon helyezkedneel, ahol mikroaggregtumokk asszocildnak hidrogn-ktsek rvn. A curszk mindig a sejtfelsznen tallhat. Az aszimmetria annak kvetkezmnyhogy a cukorrsz a Golgi appartus lumenjben (ami a sejt krnyezetvelekvivalens) addik a lipidhez. Glikolipidek valszinleg minden llati sejt

membrnjban vannak s a kls rteg lipidjeinek 5%-t teszik ki.

A legkomplexebb glikolipidek agangliozidok: oligoszaharidokat tartalmaznak s 1-2 szialinsavat (N-acetil-neuraminsav), ami mindig negativ tltst ad a


9/18


9

molekulnak. Az idegsejt membrnjban a lipidek igen nagy hnyadt(kb.10%-t) gangliozidok alkotjk.

Membrnfehrjk

A lipidek adjk a biolgiai membrnok alapvet struktrjt s impermebilistulajdonsgt, az sszes tbbi specilis tulajdonsg pedig a membrnfehrjkkvetkezmnye.

A fehrjk mennyisge s tipusa szerint a membrnok alapvet en klnbznek:T a mitokondriumok bels membrnjban a membrn ssztmegnek 76%-a

protein.T az idegsejtek mielin membrnjban viszont csak 18% a protein van az

elektromos szigetels miatt.T egy tlagos citoplazmamembrn fehrje tartalma pedig a fenti kt rtk k

esik vagyis kb. 50% proteint tartalmaz.

A membrn-lipidekhez hasonlan a proteineknek is lehet oligoszaharid lnca(glikoproteinek). gy a sejtfelszn (sejtburok ) alapvet en sznhidrtokbl ll(glycocalyx vagycell coat ).

A membrnfehrjk s a lipid kett s rteg kapcsolata

Az egyes fehrjk klnbz kppen lpnek kapcsolatba a membrnnal:

1 .Az integrns membrnfehrjk szoros kapcsolatban llnak a lipid kett srteggel.Transz-membrn fehrjnek is mondjuk ket, mivel thatolnak a


10/18


10

membrnon gy, hogy annak mindkt oldaln kilgnak. Egyszer vagy tbbszis tszelhetik a membrnt. Amfipatikusak, akrcsak a membrnt alkot lipide1. a hidrofb aminosav oldallncaik a foszfolipidekkel lpnek klcsnhatsb1. 2. a hidrofil rszeik pedig a membrnt krlvev vzzel.2. A membrnfehrje hidrofbicitst kovalensen kttt lipidek is nvelhetik

Hogy milyen lipid kapcsoldik kovalensen a membrnfehrjhez, az attlfgg, hogy a lipid a membrn melyik rtegvel lp klcsnhatsba:3. Azok a fehrjk, melyek a membrn citoplazms oldalval lpnek kapcsolatba a lipiden keresztl vagy 14 sznatomszm, telitett zsrsavat(mirisztinsav) tartalmaznak, ami az N-terminlis glicinhez kapcsoldik (pv-src) vagy

4. ms sznhidrogn lncot (farnezil-csoport), ami a C-terminlishoz kzeliciszteinnel kt (pl. ras fehrjben).

Ezek a fehrjk a citoszlban mint oldhat fehrjk szintetizldnak, s csaklipid hozzkapcsolst kvet en irnytdnak a membrnba.


11/18


11

Azok a fehrjk, melyek a membrn kls (exoplazms) felsznvel lpnek klcsnhatsba lipid molekuln keresztl, mindig foszfatidil-inozithozkapcsoldnak kovalensen oligoszaharidon keresztl. Ezek a fehrjk minttranszmembrn fehrjk keletkeznek az endoplazms retikulumban, de atranszmembrn rsz mg ott levgdik, s egy glikozil-foszfatidil-inozitolcsoport addik hozzjuk. Ez kti ket az exoplazms oldalra. A foszfolipz-Cenzim hastja a glikozil-foszfatidil-inozitol csoportot, gy ezek a fehrjk knnyen felismerhet k.

2. Perifrilis membrnfehrjk (extrinsic fehrjk): nincsenek kzvetlenkapcsolatban a foszfolipid kett srteg hidrofb rszvel. ltalban az integrnsmebrnfehrjk ltal kapcsoldnak a membrnhoz nem-kovalens ktsek rvEzek a fehrjk gyengd eljrsokkal (nagy vagy alacsony ioner ssg, extrm pH) is felszabadthatk a membrnbl, melyek csak a protein-protein

kapcsolatokat bontjk meg. Ezzel szemben az integrns membrnfehrjk eza mdszerrel nem tvolthatk el.

Hogy egy membrnfehrje miknt kt a membrnhoz, azt a funkcija hatrozmeg:1. Atranszmembrn proteinek mindkt oldalon funkci-kpesek, pldulmolekult tudnak transzportlni a membrnon keresztl.2. A sejtfelszini receptorok is transzmembrn proteinek. Ha valamilyenmolekula (ligand) kt hozzjuk a kls oldalon, akkor intracellulris szignlt

kpeznek.3. Az intracellulrisan kpz dtt szignl tovbbtsban szerepet jtsz proteinek pedig a membrn bels fellethez kt dnek, mint perifrilisfehrjk.

A legtbb membrnfehrje -hlix-szel szeli t a kett s rteget

A transzmembrnfehrjknek jellegzetes orientcija van a membrnban, minem mindegy, hogy a molekula mely rsze van a membrn bizonyos oldaln.egyrtelm en jelzi, hogy aszimmetrikusan helyez dnek a lipid kett s rtegbe.

A membrnbl kilg kt rszt a membrnt tszel szegmens vlasztja el, amihidrofb aminosavakat tartalmaz, s elmerl a membrn hidrofb belsejbenfehrjkben lv peptid-kts azonban polros, s mivel a lipid kett s rtegbennincs viz, ezrt a peptid ktseknek egymssal kell hidrogn-ktstkialaktaniuk. A hidrogn-ktsek az -hlix-ben maximlisak. Atranszmembrn fehrjk lipid kett srteget tszel szakasza ezrt ltalban -


12/18


12

hlix . A membrnt egyszer tszel transzmembrn fehrjk ezrt mindigtartalmaznak egy -hlix struktrt.

A membrnt tbbszr tszeltranszmembrn fehrjk a hidrogn-ktsek maximlis kvetelmnynek -red vel is eleget tehetnek. Ilyenek pl. aporin fehrjk a Gram negatv baktriumok kls membrnjban.

Ha egy fehrje bemerl a membrnba,akkor azt t is szeli, mivel a lncmeghajlsa cskkenti a hidrogn-ktseket. Teht a hidrogn-ktsek maximalizlsi elve magyarzhatja,hogy nem ismernk olyan fehrjt,ami csak rszlegesen merl amembrnba.

A transzmembrn fehrjket nagyonnehz kristlyostani s ezrt csak nagyon keveset lehetett rntgen-krisztallogrfival vizsglni. Afehrjt kdol gn klnozsa s szekvenlsa azonban lehet sget ad a fehrje

elsdleges szerkezetnek (aminosav sorrend) megllaptsra. Az aminosavsorrend alapjn pedig megllapthat, hogy a fehrje mely rsze hatol t a

membrnon, ha figyelembe vesszk, hogy:1. a lipid kett s rteg tszelshez kb. 20-30 aminosavra van szksge, s2. ezeknek alapvet en hidrofb aminosavaknak kell lennik, hogy a lipid kett s

rtegbe bemerlhessenek.

Membrnfehrjk detergensekkel szolubilizlhatk s tisztthatk

A vzoldhat globulris fehrjk megtartjk natv konformcijukat s egyedfehrjkknt olddnak vizes oldatban. Ezzel szemben azintegrnsmembrnfehrjk aggregldnak s kicsapdnak, ha kikerlnek amembrnbl. Transzmembrn fehrjk (s a membrnhoz szorosan ktttfehrjk) csak hidrofb klcsnhatsokat megszntethet szerekkel vihet k oldatba (szolibilizlhatk).


13/18


13

Ilyen szerek adetergensek,amelyek ugyancsak amfipatikus molekulk (hidrofb csoportokhoz svzhez is van affinitsuk).Vzben micellkat kpeznek,s ha sejtmembrnnal lpnek kapcsolatba, akkor amembrnfehrje hidrofbrszhez ktnek, s kiszortjk onnan a lipideket. Mivel amolekula msik fele polris,ezrt a fehrjt, mintdetergens-protein komplexetoldatba viszik.

A detergens polros feje lehet:1 . tlttt (ionos): ilyen pl. azSDS (sodiumdodecylsulfate), ami denaturlja a

fehrjket, mert a bels hidrofb magjukhoz kt (ld. SDS gl elektroforzis).2. semleges (nem ionos): pl. Triton X-100, ami kis koncentrciban nem

denaturlja a membrnfehrjket, hanem oldja azokat. Triton X-100-al aktiformban izollhatk a membrnproteinek.


14/18


14

Eritrocita membrn

A legjobban ismert sejtmembrnaz eritrocita membrn, mert1. knny beszerezni2. nem szennyezett ms

sejtekkel,3. s mert az eritrocitnak csak plazmamembrnja van (nincsorganelluma), szemben mssejtekkel, ahol a plazmamembrn azsszmembrn felletnek csak kb. 5%-a.

Az eritrocita sejtmembrnjt emellett mg knny is preparlni, mert ha asejteket kis skoncentrcij oldatba teszik, akkor sztdurrannak, a hemoglokiszabadul s n. "ghost "(szellem) kpz dik bel lk. A ghosttbbflekppen is vizsglhat:1. lukas (leaky) formban,2. hegesztett (sealed) formban, aminek T normlis fele van kvl (right side out vesicles) vagyT a bels fele van kvl (inside out vesicles).


15/18


15

Fagyasztva trses elektronmikroszkpia a membrnok vizsglatra

Ennek lnyege illetve alkalmazsnak f bb lpsei a kvetkez k:1. sejteket folykony nitrognben

fagyasztjk,2. a fagyott mintt kssel trik gy,hogy3. a trs a hidrofb rtegben

kvetkezik be.A trtt felsznen kitremkedsek (protuberancik) figyelhet k meg, amik a membrnfehrjkt l erednek. Acitoplazms oldal neve P-felszin(protoplazms), mg az exoplazms

oldal E-felszn.. A kt felszngyakran egyms tkrkpe. Amembrnfehrjk mindig az egyik felsznhez ragadnak, mgpedig ahhoz,amelyikhez sokkal jobban kt dnek.

Sok membrnfehrje is diffundl a membrn skjban

Csak 1970-ben bizonytottk, hogy a plazmamembrn fehrjk tbbsge mobilis amembrn skjban.

Egr s humn fibroblaszt sejteketfuzionltatattak, melynek eredmnyekntegyheterokarion jtt ltre. Mindkt fajegy-egy membrnfehrjje ellenellenanyagot (antitest) lltottak el ,amikhez klnbz szn fluoreszcensfestkeket kacsoltak. A sejtfzis termket37oC-on klnbz ideig inkubltk, majd jgen h tttk s glutraldehiddel fixltk.A sejtfzit kvet en a kt membrnfehrjemg kln rgiban volt kimutathat, de azinkubls sorn folyamatosan elkeveredtek.


16/18


16

Folt- (patching) s sapka-kpz ds (capping) is a fehrjk mozgsra utal

Ha membrnfehrje ellen termelt multivalens(tbb kt hellyel rendelkez ) antitestet adnak asejtekhez, akkor az adott fehrjk aggreglnak (patching) az antitest ltal okozott keresztktsmiatt. Ez is igazolja, hogy a fehrjk diffundlnak a membrnban. Miutnaggregldtak a fehrjk, ltalban a sejt egyik plusra vndorolnak (capping).

Fluorescence recovery after photobleaching (FRAP)

A membrnfehrjk diffzijnak kvantitativabb mrse afluorescencerecovery after photobleaching (FRAP) mdszeren alapul.A felleti fehrjre specifikus ellenanyagot (antitest) itt is fluoreszcens

festkkel kapcsoljk. A foltkpzs (patching) elkerlse miatt fontos, hogy


17/18


17

monovalens (egy kt helyes) legyen az antitest. Lzerrel kis terletenelszntelentik a festket. A fehrtett terlet fluoreszcencija id ben nvekszik,mert bediffundlnak anem elszntelentett molekulk. A fluoreszcencianvekedsb l a fehrje diffzis koefficiense (D) meghatrozhat. Ennek rtke az egyes membrnfehrjkre nagyon klnbz , de ltalban a proteinek D-je kb. 1/10-e vagy 1/100-a a lipideknek.

A sejtmembrnban fehrjk s lipidek specifikus rgikban tmrlhetnek

Br a biolgiai membrnokrlmegllaptottuk, hogyktdimenzis folyadkkntviselkedik, ez nem jelenti azt,hogy a fehrjk mindegyike

szik a lipid tengerben. A sejtek gyakran korltozzk a fehrjk membrnban val szst.Epitlilis (hm) sejtek (pl. bls vese) szmra pl. nagyonfontos, hogy a klnbzsejtfelsznkn (apiklis, bazlis s laterlis felszn) klnbz fehrjk helyezkedjenek el. Ez az aszimmetrikus fehrje eloszls, ami alapvet jelent sg a hmsejtek funkcijhoz az n.tight junction -el valsul meg.

Alapvet en ngy oka lehet annak, hogy bizonyos plazmamembrn fehrjk laterlis diffzijakorltozott:1. A fehrjk s lipidek szeparldst legalbbis

rszben azintercellulris barrierek (tight junction ) okozhatjk (D).

2. A fehrjk aggregldhatnak (bakteriorodopszin a Halobacterium bibormembrnjban) (A)

Makromolekulval lpnek kapcsolatba a sejten3. bell (C) vagy4. kivl (B).


18/18


18

A sejtfelszint sznhidrt molekulk boritjk

A plazmamembrn fehrjket sznhidrtok dekorljk s rejtik el mindeneukarita sejt felsznn. A sznhidrt lncok proteinekhez (glikoproteinek) slipidekhez (glikolipidek) kt dnek kovalensen. Asejtburok (glycocalyx, cellcoat ) kifejezs a sejtfelszn sznhidrtban gazdag rgijra utal. Ez a rtegfesthet s lektin ek ktnek hozz.

Sejt membrán

Documents

Transcript of Sejt membrán