Reaksi Asam Amino Dan Protein
-
Upload
aris-taoemesa -
Category
Documents
-
view
59 -
download
1
Transcript of Reaksi Asam Amino Dan Protein
BAB I
PENDAHULUAN
1.1 Latar Belakang
Protein adalah makromolekul yang paling melimpah di dalam sel hidup.
Protein adalah poliamida, dan hidrolisis protein menghasilkan asam-asam amino.
Protein mempunyai berbagai peranan bilogis karena protein merupakan instrumen
molukuler yang menyampaikan informasi genetik. Protein adalah sumber asam
amino yang mengandung unsur-unsur C, H, O, dan N yang tidak dimiliki lemak atau
karbohidrat. Sesuai dengan peranan itu, protein berasal dari kata Yunani proteios,
yang artinya pertama. Sifat kimia protein ditentukan oleh rantai (gugus) samping
asam amino. Berdasarkan sifat kekutubannya gugus amino dapat dibagi menjadi dua
yaitu asam amino non polar (hidrofobik) seperti alanin, valin, lesin, isoleusin, dan
asam amino amino polar tak bermuatan seperti glisin, serin dan treonin.
Asam amino adalah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino,
mempunyai rumus dasar R-CHNH2COOH dimana R adalah gugus rantai samping.
Adanya gugus rantai samping tersebut menyebabkan sifat berbeda antara asam-asam
amino dan juga berbedanya sifat protein.
Sifat reaksi asam amino dan protein adalah sangat ditentukan oleh adanya
gugus α-karboksil, α-amino dan gugus-gugus yang tedapat pada rantai samping
molekulnya. Gugus α-karboksil dan gugus α-amino bereaksi sebagai mana lazimnya
reaksi organik lainnya untuk membentuk amida, ester, dan asil halida lainnya.
Oleh karena itu, percobaan tentang reaksi asam amino dan protein ini
dilaksanakan, untuk mengethui lebih lanjut, apakah asam amino dan protein betul-
betul memiliki gugus-gugus seperti yang telah disebutkan di atas.
1.2 Maksud dan Tujuan Percobaan
1.2.1 Maksud Percobaan
Adapun maksud dari percobaan tentang reaksi asam amino dan protein
ini adalah untuk mengetahui reaksi spesifik dari asam amino dan protein.
1.2.2 Tujuan Percobaan
Adapun tujuan dari percobaan kali ini antara lain:
1. Untuk mengidentifikasi adanya gugus α-amino bebas dan protein melalui tes
ninhidrin.
2. Untuk mengetahui adanya ikatan peptida melalui tes biuret.
3. Untuk mengidentifikasi adanya gugus sufuhidril pada asam amino sistein
dengan nitropussida dalam amoniak, melalui uji reaksi gugus R.
4. Untuk menentukan adanya gugus indole spesifik untuk asam amino triptofan
dan protein melalui uji reaksi Hopkins-Cole, ditandai dengan pembentukan
cincin berwarana ungu.
5. Untuk mengidentifikasi adanya tirosin dalam molekul protein dan asam amino
melalui uji reaksi Millon, ditandai dengan adanya pembentukanme-
rah bata.
1.3 Prinsip Percobaan
Adapun prinsip percobaan ini adalah mengidentifikasi asam amino dengan
beberapa pereaksi tertentu yang digunakan melalui beberapa tes yaitu tes ninhidrin,
tes millon, tes cysteina dan cystin, yang ditandai dengan adanya perubahan warna dan
endapan yang menunjukkan bahwa adanya reaksi uji positif terhadap asam amino.
BAB II
TINJAUAN PUSTAKA
Protein berasal dari bahasa Yunani, protos yang berarti “yang paliong utama”.
Protein adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan
polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain
dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen,
nitrogen, dan kadang kala juga sulfur serta fosfor. Protein berperan pentein dalam
struktur dan fungsi semua sel mahkluk hidup dan virus (Anonim, 2013).
Protein suatu polipeptida yang mempunyai bobot molekul yang sangat
bervariasi, dari 5000 hingga lebih dari satu juta.Di samping berat molekul yang
berbeda-beda pula.Ada protein yang mudah larut dalam air, tetapi ada juga yang
sukar larut dalam air.Rambut dan kuku adalah suatu protein yang yang tidak larut
dalam air dan tidak mudah bereaksi, sedangkan protein yang terdapat dalam bagian
putih telur mudah larut dalam air dean mudah bereaksi (Poedjiadi, 1994).
Biosintesis protein alami sama dengan ekspresi genetik. Kode genetik yang
dibawa DNA ditranskripsi menjadi RNA, yang berperan sebagaai cetakan bagi
translasi yang dilakukan ribosom.Sampai saat ini protein masih mentah, karena hanya
tersusun dari asam amino proteinogenik. Melalui meekanisme pasca translasi,
terbentuklah protein yang memiliki funggsi penuh secara biologi (Anonim, 2013).
Ada empat tingkat struktur dasar protein, yaitu struktur primer, sekunder
tersier, dan kuartener. Struktur primer menunjukkan jumlah, jenis dan urutan asam
amino dan molekul protein. Oleh karena ikatan antar asam amino ialah ikatan peptida,
maka struktur primer protein juga menunjukkan ikatan peptida yang urutannya
diketahui. Untuk mengetahui jumlah, jenis, dan urutan asam amino dalam protein,
dilakukan analisis yang terdiri dari beberapa tahap yaitu (Poedjiadi, 1994):
1. Penentuan jumlah rantai polipeptida yang berdiri sendiri.
2. Peemecahan ikatan antara rantai polipeptida tersebut.
3. Pemecahan masing-masing rantai polipeptida.
4. Analisa urutan asam amino pada rantai polipeptida.
Asam amino adalah sembarang senyawa organik yang memiliki gugus
fungsional karboksil (-COOH) dan amina (basanya -NH2). Dalam biokimia seringkali
pengertiannnya dipersempit yang keduanya terikat pada satu atom karbon (C) yang
sama (disebut atom C alfa{α}). Gugus karboksil memberikan sifat asam dan gugus
amina memberikan sifat basa.Dalam bentuk larutan, asam amino bersifat amfoterik
dimana amfoterik sendiri itu cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi
basa basa pada larutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi
zwitter-ion. Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari
karena salah satu fungsinya sangat penting dalam organisme, yaitu sebagai penyusun
protein. Asam amino adalah asam karboksilat yang mempunyai gugus
amino.Asamamino yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus –NH2
pada atom karbon α daroin posisi gugus –COOH. Rumus umum untuk asam amino
ialah (Poedjiadi, 1994).
R CH COOH
NH2
Dari rumus umum tersebut dapat dilihat bahwa atom karbon α ialah atom
karbon asimetrik, kecuali bila R adalah atom H. Oleh karena itu, asam amino juga
mempunyai sifat memutar bidang cahaya terpolarisasi atau aktivitas optic (Poedjiadi,
1994).
Protein berfungsi sebagai katalisator, sebagai pengangkut dan penyimpan
molekul lain seperti oksigen, mendukung secara mekanis sistem kekebalan (imunitas)
tubuh, menghasilkan pergerakan tubuh, sebagai transmitor gerakan syaraf dan
mengendalikan pertumbuhan dan perkembangan (Katili, 2009).
Glisin, asam amino terkecil, dapat muat ke dalam struktur porotein 3-dimensi
yang dapat dimasuki asam amino lain. Gugus R aromatik alanin, valin, leusin, dan
isoleusin dan gugus R aromatik fenilalanin, tirosin, dan triptofan bersifat hidrofobik,
sifat yang mempunyai akibat penting untuk menyusun molekul air dalam protein di
dekatnya (Mayes, dkk., 1987).
Atom α-karbon dari asam amino, terkecuali glisin, masing-masing dibuang
yang berlainan yang merupakan karasteristik suatu atom karbon asimetris dan pusat
khiral.Memperhatikan rumus umum asam amino serta hubungnnya di dalam ruang
dengan atom karbon asimetrik yang valensi-valensinya tersusun secara tetrahedral,
isomer-isomer molekul tersebut dapat digambarkan dengan dua model tiga dimensi.
COOH COOH
H2N C H H C NH2
R R
Jika gugus R identik dalam tiap model dan di dalamnya tidak mengandung pusat-
pusat asimetris lainnya, maka kedua model tersebut saling merupakan bayangan
cermin satu terhadap yang lainnya, dean masing-masing isomer optis aktif. Kedua
isomer tersebut memutar bayangan cahaya terpolarisasi dengan arah yang berbedah.
Pasangan isomer semacam ini, disebut enaqntiomer (Montgomery, dkk., 1993).
NH2
O=C + H2O O=C=NH+NH4OH
NH2
O
O=C=NH+H2N protein NH2 C NH protein
Susunan asam-asam amino dan protein unik untuk masing-masing protein.Hal
ini dapat dilihat pada komposisi asam amino, dan lebih tepat laghi pada susunan asam
amino.Keasaman dalam komposisi subunit-subunit yang menyusun hemoglobin dan
immunoglobin manusia.Berlawanan dengan komposisi ini adalah komposisi
tropokalogen dan tropoelastin, yang kekurangan beberapa asam amino esensial
namun mengandung sejumlah glisin dan hidroksiprolin yang luar biasa banyak
(Montgomery. dkk., 1993).
Kalogen merupakan material yang menarik perhatian dalam hal bahwa
kalogen mempunyai kekuatan rentang, struktur istimewa, dan menganduing
hidroksilin dan hidroksiprolin yakni asam-asam amino yang terdapat dalam bebrapa
protein lain. Salah satu yang diturunkan dari protein umum yaiut gelatin.Jika kalogen
didirikan, strukturnya menjadi rusak secara permanen dan menghasilkan gelatin.
Karena adanya sebagian besar rantai samping hidrofil (suku air) dalam gelatin, maka
dalam larutan air membentuk gel (Katili, 2009).
Keistimewaan bersama semua asam amino adalah gugus amino dan gugus
karboksilat. Sedikit perbedaan sifat-sifat ionik gugus-gugus ini memungkinkan
pemisahan asam-asam amino, menggunakan kromatografi pertukaran ion untuk
melakukan pemisahan ini. Asam amino yang telah dipisahkan direaksikan dengan
ninhidrin untuk mendapatkan hasil warna biru-ungu. Satu-satunya pengecualian
adalah L-Prolin dan L-Hidroksuilprolin, yang menghasilkan warna kuning.Densitas
waran-warna yang dihasilkan dapat diukur dengan menggunakan spektrofotometer
dan jumlah asam amino yang bersangkutan dapat ditentukan dengan tingkat ketepatan
2% sampai 3%. Oleh karena itu, analisis komposisi asam-asam amino dan protein
atau polipeptida dikerjakan dengan pertama-tama menghidrolisis ikatan peptida yang
menghubungkan sisa-sisa asam-asam amino satu dengan yang lain ( Poedjiadi, 1994).
BAB III
METODE PERCOBAAN
3.1 Bahan
Adapun bahan-bahan yang digunakan dalam percobaan kali ini antara lain
larutan ninhidrin 0,1 %, larutan protein (albumin), larutan asam amino ( alanin, asam
aspartat, glisin), kristal cycteina hydroklorida, larutan natrium nitropussida 1 %,
amoniak (NH3), akuades, natrium hidroksida (NaOH) 2,5 M, tembaga sulfat (CuSO4)
0,01 M, asam sulfat pekat, larutan glioksilik (pereaksi Hopkins), pereaksi millon, dan
kertas label.
3.2 Alat
Alat-alat yang digunakan dalam percobaan ini antara lain tabung reaksi, pipet
tetes, pemanas, tabung reaksi, gegep, dan korek api.
3.3 Prosedur Percobaan
3.3.1 Tes Ninhidrin
Mula-mula, disiapkan 4 tabung reaksi dan diisi dengan albumin, alanin, asam
asspartat masing-masing 3 mL, dan di label . Larutan tersebut kemudian ditambahkan
dengan 0,5 mL larutan ninhydrin 0,1 %, dan setelah itu dipanaskan dan diperhatikan
perubahan warnanya.
3.3.2 Uji Reaksi Gugus Rantai Samping (gugus R)
Disiapkan tabung reaksi yang bersih. Kemudian dimasukkan beberapa kristal
Cysteina hidroklorida lalu dilarutkan dengan 5 mL akuades dan ditambahkan 0,5 mL
natrium nitroprussida 1 %. Ditambahkan 0,5 mL NH4OH dan dicatat perubahannya.
3.3.3 Uji Reaksi Biuret
Disiapkan 4 tabung reaksi yang bersih. Diisi setiap tabung dengan masing-
masing 3 mL albumin, asam aspartat, alanin, dan glisin. Kemudian ditambahkan 1
mL NaOH 2,5 M. Dikocok dengan baik lalu ditambahkan setetes CuSO4 0,01 M,
dan dikocok dan ditambahkan lagi setetes atau lebih CuSO4dan dicatat perubahannya.
3.3.4 Uji Reaksi Hopkins-Cole
Disiapkan 4 tabung reaksi yang bersih, diisi tabung dengan 2 mL albumin,
alanin, glisin, dan asam aspartat, kemudian ditambahkan 2 mL larutan glioksilik
(Reagen Hopkins) dan dikocok lalu ditambahkan setetes demi setetes asam sulfat dan
dicatatnya perubahannya.
3.3.5 Uji Reaksi Millon
Disiapkan 4 tabung reaksi yang bersih, diisi setiap tabung dengan masing-
masing 5 mL albumin, asam aspartat, alanin, glisin, dan ditambahkan 4 tetes pereaksi
Millon. Dipanaskan campuran tersebut dan ditambahkan pereaksi Millon berlebih.
BAB IV
HASIL DAN PEMBAHASAN
4.1 Tes Ninhydrin
Tabel 1. Tes Ninhidrin
No. Larutan Protein dan
Larutan Asam Amino
Warna
Dengan Ninhidrin Setelah Pemanasan
1. Albumin Keruh kekuning-kuningan Putih keruh
2. Alanin bening Biru Keunguan
3. Asam aspartat bening Bening
4. Glisin bening Bening
Pada tes ini larutan albumin dan asam amino direaksikan dengan larutan
ninhidrin.Penambahan ninhidrin untuk memberikan warna spesifik pada protein dan
asam amino. Adapun hasil yang telah didapat menunjukkan bahwa pada larutan asam
amino pada tes ninhidrin larutan tidak mengalami perubahan, tetap bening.
Berdasarkan teori, tes ninhidrin akan memberikan warna yang sama pada semua asam
amino α, kecuali prolin yang merupakan asam amino sekunder. Tapi, dari hasil juga
dilihat bahwa ada perubahan yang terjadi pada alanin setelah dipanaskan, dan ini
beraarti bahwa alanin mengandung gugus α-amino. Sedangkan pada assam aspartat
dan glisin tidak terjadi perubahan, dan itu berati bahwa keduanya tidak mengandung
gugus α-amino. Sedangkan pada albumin yang merupakan polimer asam amino
dengan tes ninhidrin memberikan warna keruh kekuning-kuningan, setelah
pemanasan warnanya berubah menjadi putihkeruh, warna yang terbentuk merupakan
CC
C
O
O
OH
OH
ninhydrin
+ R-CH-COOH
NH2
C
CC
O
O
H
HO
+
R CH
O
+ NH3+ + CO2
hydrindant in
ninhydrin
CC
C
O
O
OH
OH+
hydrindant in
C
CC
O
O
H
HO
CC
CN
C
C
CC
C
C
C
+ 3H2O
diketohydrindylenediketohydrindamine
warna spesifik tes ninhidrin untuk protein albumin. Adapun reaksi yang terjadi
sebagai berikut :
4.2 Tes Gugus Rantai Samping (gugus R)
Tabel 2. Tes Gugus R
No. Larutan Contoh
Warna
Dengan Natrium
Nitropussida
Dengan Amonium
Hidroksida
1. Kristal Cysteina keruh Cokelat
Pada uji ini digunakan asam amino sistein sebagai sampel.Dari reaksi yang
terjadi menunjukkan bahwa sistein mempunyai gugus sulfuhidril yang bereaksi
positif dengan natrium nitroprussida dalam amoniak.Karena gugus SH pada sistein
bereaksi dengan natrium nitroprussida dalam amoniak yang berfungsi sebagai
suasana basa yang ditandai dengan menghasilkan warna merah. Dan dari hasil dilihat
bahwa berubah dari warna keruh menjadi cokelat, yang merupakan warna yang tiddak
terlalu jauh dengan warna merah, dan kemungkinan yang jadi dari perubahan warna
yang tidak sesuai, adalah karena ada beberapa faktor kesalahan dalam percobaan ini,
seperti tabung yang kurang bersih atau bahan yang sudah tidak terlalu bagus. Adapun
reaksi yang terjadi yaitu:
4.3 Tes Biuret
Tabel 3. Tes Biuret
No
.
Larutan Protein dan
Larutan Asam
Amino
Warna
NaOH 2,5 M CuSO4 0,01 M CuSO4 berlebih
1. Albumin Bening Bening Bening
2. Alanin Bening Bening Biru muda
3. Asam aspartat Bening Bening Biru muda
4. Glisin Bening Bening Biru muda
Pada uji biuret ini, dari data yang telah di peroleh dapat kita lihat bahwa
semua sampel contoh yang digunakan semuanya tidak ada perubahan. Dari sini bisa
juga kita lihat bahwa mungkin ada kesalahan saat pengujian, sehingga albumin yang
seharusnya berubah warna dari warna dari putih menjadi ungu, karena ion Cu2+
dalam suasan basa membentuk suatu senyawa kompleks berwarna ungu. Sedangkan
warna larutan asam amino tidak menunjukkan perubahan karena asam amino tidak
mempunyai ikatan peptida seperti pada albumin. Reaksi yang terjadi yaitu :
Albumin
Alanin
2CH3 – CHNH2 – COOH + NaOH + CuSO4
Glisin
2H – CHNH2 – COOH + NaOH + CuSO4
Asam aspartat
2-OOC- CH2-CHNH2-COO- + NaOH + CuSO4
4.4 Uji reaksi Hopkins-Cole
Tes selanjutnya yaitu Hopkins-Cole, yaitu larutan protein ditambah reagen
Hopkins dan dimasukkan ke dalam H2SO4 pekat.Uji digunakan untuk menentukan
adanya gugus indol spesifik pada asam amino triptofan. Hasil percobaannya yaitu
pada tabel berikut:
Tabel 4. Reaksi Hopkins-Cole
No. Larutan Protein dan
Larutan Asam Amino
Warna
Dengan glioksilik Dengan asam sulfat
1. Albumin bening Terbntuk cincin
kuning
2. Alanin bening bening
3. Asam aspartat bening bening
4. Glisin bening bening
Dari tabel terlihat bahwa protein dalam hal ini albumin mengandung asam
amino triptofan yang mempunyai gugus indol spesifik, karena dapat direaksikan
dengan pereaksi Hopkins-Cole yang mengandung asam glioksilat.Pereaksi ini dibuat
dari asam oksalat dengan serbuk magnesium dalam air.Setelah dicampur dengan
pereaksi Hopkins-Cole, asam sulfat dituangkan perlahan-lahan sehingga membentuk
lapisan di bawah larutan protein. Beberapa saat kemudian akan terjadi cincin ungu
pada batas antara kedua lapisan tersebut. Tapi, mungkin karena beberapa faktor
kesalahan dalam percobaan, sehinnga yang terbentuk adalah cincin warna
kuning.Pada dasarnya reaksi Hopkins-Cole memberi hasil positif untuk gugus indol
dalam protein. Adapun reaksi yang terjadi yaitu:
Albumin
Alanin
2CH3 – CHNH2 – COOH +larutan glioksilik
Glisin
2H – CHNH2 – COOH +larutan glioksilik
Asam aspartat
2-OOC- CH2-CHNH2-COO- + larutan glioksilik
4.5 Uji Millon
Tabel 5. Uji Millon
No
.
Larutan Protein dan
Larutan Asam
Amino
Warna
Dengan
Millon
Setelah
pemanasan
Millon berlebih
dipanaskan
1. Albumin bening ada endapan
putih
Endapan beruba
menjadi merah
bata
2. Alanin bening bening bening
3. Asam aspartat bening bening bening
4. Glisin bening bening bening
Dari tabel hasil pengamatan di atas, dapat kita lihat bahwa albumin bereaksi
baik dengan pereaksi Millon, ditandai deengan terbentuknya endapan dan dilanjutkan
dengan berubahnya warna endapan setelah ditambah Millon berlebih yaitu dari
endapan putih menjadi warna merah bata. Ini menandakan bahwa protein
mengandung hidroksifenil yang ada pada asam amio tirosin. Sedangkan untuk asam
amino yang diuji tidak bereaksi positif karena sampel asam amino tersebut tidak
mengandung gugus hidroksifenil yang ada pada asam amio tirosin. Pereaksi Millon
adalah larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam nitrat. Apabila pereaksi ini
ditambahkan pada larutan protein, akan dihasilkan endapan putih yang berubah merah
setelah pemanasan. Pada dasarnya reaksi ini positif untuk fenol-fenol, karena
terbentuknya senyawa merkuri dengan gugus hidroksifenil yang yang berwarna.
Protein yang mengandung tirosin akan memberikan hasil positif. Reaksi yang terjadi
adalah:
Albumin
+ 2HNO3
Alanin
2CH3 – CHNH2 – COOH +larutan glioksilik
Glisin
2H – CHNH2 – COOH +Pereaksi Millon
Asam aspartat
2-OOC- CH2-CHNH2-COO- + Pereaksi Millon
BAB V
KESIMPULAN DAN SARSAN
5.1 Kesimpulan
Dari hasil percobaan di atas, dapat disimpulkan:
1. Alanin mengandung gugus α-amino bebas ditandai dengan pembentukan
warna biru keunguan, dan pada albumin juga mengandung gugus yang sama
ditandai dengan terbentuknya endapan keruh kekuning-kuningan berubah
menjadi putih kruh setelah pemanasan. Sedangkan pada asam aspartat dan
glisin tidak terdapat.
2. Cysteina mengandung ikatan peptida (gulatin) ditandai dengan adanya
perubahan warna dari keruh setelah ditambah dengan natrium nitropussida dan
menjadi cokelat setelah ditambah dengan amonium hidroksida.
3. Keempat sampel yang digunakan tidak mengandung gugud sulfuhidril karena
tidak ada perubahan sama sekali, yaitu bening. Ini mungkin karena kesalahan
pada percobaan sehingga tidak terjadi perubahan sedikitpun dari keempat
sampel tersebut.
4. Albumin mengandung gugus indole spesifik ditandai dengan terbentuknya
cincin warna kuning. Hasil ini, merupakan hasil yang belum maksimal, karena
cincin yang seharusnya terbentuk adalah warna ungu. Sedangkan glisin,alanin
dan asam aspartat tidak ada perubahan.
5. Albumin mengandung tirosin, ditandai dengan terbentuknya endapan
merahbata. Sedangkan pada alanin, glisin, dan asam aspartat tidak terjadi
perubahan.
5.2 Saran
Sebaiknya asisten menjelaskan lebih detail lagi tentang percobaan yang
dilakukan dan sampel-sampelnya.
Sebaiknya bahan-bahan dalam laboratorium yang digunakan sebagai sampel
maupun sebagaai reagen, diuji kualitasnya, sehingga ketika praktikum tidak terjadi
kesalahan.
DAFTAR PUSTAKA
Anonim, 2013, Asama Amino, (http://wikipedia/asam-amino/), diakses tanggal 2 Maret 2013 pukul 22.35 WITA).
Katili, A.S., 2009, Struktur dan Fungsi Protein Kalogen, Jurnal Pelangi Ilmu, 2 (5); hal. 19 dan 22.
Mantgomery, R., Dryer R.L., Conway, T. W. dan Spector, A.A., 1993, Biokimia, Gadjah Mada University Press, Yogyakarta.
Mayes, A.P., Granner, D.K., Rodwel, V.W. dan Martin, D.W., 1987, Biokimia Harper, EGC Penerbit Buku Kedokteran, Jakarta.
Poedjiadi, A., 1994, Dasar-dasar Biokimia, Universitas Indonesia, Jakarta.
LEMBAR PENGESAHAN
Makassar, 28 Februari 2013
ASISTEN PRAKTIKUM
(SURAHMI USMAN) (ARIS TAOEMESA)
LAMPIRAN
Lampiran 1. Bagan Kerja
Tes Ninhidrin
- Ditambah dengan larutan ninhindrin 0,2 %- Dipanaskan sampai mendidih- Diamati perubahan warnanya
Tes Gugus R
- Dimasukkan ke dalam tabung reaksi- Dilarutkan dalam akuades 5 mL- Ditambah natrium nitropussida 0,5 mL 1 %- Ditambah NH3 0,5 mL- diamati perubahan warnanya
Reaksi Biuret
- Dikocok- Ditambahkan CuSO4 0,01 M setetes demi setetes- Dikocok kembali- Diamati perubahan warnanya
Larutan protein/asam amino 3 mL
Hasil
Kristal Cysteina hidroklorida
Hasil
Larutan protein / asam amino 3 mL
Hasil
Reaksi Hopkins-Cole
- Ditambahkan 2 mL glioksilik-Dikocok-Ditambahkan setetes demi setetes asam sulfat pekat-Diamati perubahan warnanya
Reaksi Millon
- Ditambahkan 4 tetes pereaksi Millon- Dipanaskan- Ditambah dengan Millon berlebih- Diamati perubahannya
Lampiran 2. Gambar Percobaan
Tes Ninhidrin
Reaksi Gugus Rantai Samping
Larutan protein/asam amino 2 mL
Hasil
Larutan protein/asam amino 5 mL
Hasil
Asam aspartat
Albumin
Alanin
Glisin
Tes Biuret
Reaksi Hopkins-Cole
Reaksi Millon
cysteine
Alanin
Asam aspartat
Albumin
Glisin
Alanine
Albumin
Asam aspartat
Glisin
Glisin
Albumin
Alanin
Asam aspartat
LAPORAN PRAKTIKUM
REAKSI ASAM AMINO DAN PROTEIN
NAMA : ARIS TAOEMESA
NIM : H311 11 252
KELOMPOK : I (SATU)
HARI / TGL. PERCOBAAN : KAMIS / 28 FEBRUARI 2013
ASISTEN : SURAHMI USMAN
LABORATORIUM BIOKIMIAJURUSAN KIMIA
FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAMUNIVERSITAS HASANUDDIN
MAKASSAR2013