protein-com2.pdf

Haris Dianto Darwindra240210080133

BAB IV

HASIL PENGAMATAN

A. REAKSI PEWARNAAN

1. Reaksi Biuret

Kelompok

Sampel

Albumin Urea

Tetesan Warna Tetesan Warna

9 8 Ungu 9 Ungu

10 7 Ungu 11 Ungu

11 8 Ungu 8 Ungu

12 5 Ungu 10 Ungu

2. Reaksi Ninhidrin

Kelompok Awal Setelah dipanaskan

9 Putih

keruh

Cairan keruh, terdapat endapan putih

10 Putih

keruh

Bagian atas menjadi biru tua, endapan warna

putih

11 Bening Menjadi putih susu kebiruan

12 Bening Bagian atas menjadi biru tua, endapan warna

putih

B. SIFAT KOAGULASI PROTEIN

1. Pembentukan endapan dengan asam dan alkali

Sampel Awal Setelah dipanaskan Setelah didiamkan

As. Asetat

glacial

Bening Bening, tidak ada

endapan

Bening, tidak ada

endapan

HCl Keruh,

endapan

Keruh, endapan Keruh, endapan

NaOH Bening Keruh, endapan Bening, tidak ada

endapan


2. Pembentukan endapan dengan garam dari logam berat

Sampel Garam Endapan yang terbentuk

Alb

umin

10%

CuSO4 0.2% 78 tetes → putih keruh

PbAc 0.2% 15 tetes → putih keruh, endapan putih

FeCl2 0.2% 5 tetes → lar. Orange, endapan putih

HgCl 0.2% 7 tetes → putih keruh, endapan putih

3. Denaturasi dan Koagulasi

pH Waktu Setelah

dipanaskan0’ 10’ 30’

3.8 Bening,

endapan

putih

Bening,

endapan

putih

Bening,

endapan

putih

Keruh, endapan

berkurang

4.7 Keruh,

endapan

putih

Kekeruhan

berkurang

Kekeruhan

berkurang

Keruh, endpan

berkurang

5 Bening,

endapan

putih

Bening,

endapan

putih

Bening,

endapan

putih

Putih susu, tidak

ada endapan

5.3 Putih susu Putih susu Putih susu Putih susu

6 Putih susu Putih susu Putih susu Putih susu

4. Titik Isoelektrik

PerlakuanTabung reaksi ke-

1 2 3 4 5 6 7 8 9 10

Setelah 10’

pencampuran

2x2x

x 2x0 t t 0

x0

2t 2t t t

Setelah 20’

pencampuran

4x0

2x 2x0 t t t 0 0

3t 4t 3t


5. Salting Out

Kelompok SampelUji Lakmus Universal

Uji BiuretpH sebelum pH sesudah

9 NaOH 8 12 (+)→ ungu

10 NaCl

11 Na2SO4

12 MgSO4 8 13 (+)→ ungu

C. KOAGULASI PROTEIN DARI SUSU

Kelompok Berat endapan (g) % Kasein

9 0.5208 0.5208

10 0.1048 0.1048

11 0.0343 0.0343

12 0.0224 0.0224


BAB V

PEMBAHASAN

Protein adalah sumber utama dari nitrogen yang merupakan elemen yang

sangat penting dari setiap mahluk hidup. Fungsi utamanya membentuk jaringan

tubuh dengan kandungan asam aminonya. Protein membentuk kehidupan

manusia, protein selalu dihubungkan dengan mahluk hidup dan upaya untuk

mengetahui bagaimana kehidupan bermula dipusatkan pada bagimana protein

mulanya terbentuk.

Protein berperan sebagai struktural yang membangun tubuh kita. Enzim

protein memecah makanan menjadi zat gizi yang dapat digunakan sel. Sebagai

anti bodi, mereka melindugi kita dari penyakit. Hormon peptida membawa pesan-

pesan yang mengkoordinasi pelangsungan aktivitas tubuh dan protein melakukan

lebih banyak lagi, mereka memandu perkembangn kita dimasa kanak-kanak dan

memperhatikan tubuh kita selama masa dewasa. Mereka telah membuat kita

menjadi individu unik sebagaimana kita sekarang.

Kualitas protein didasarkan pada kemampuannya untuk menyediakan

nitrogen dan asam amino bagi pertumbuhan, pertahanan dan memperbaiki

jaringan tubuh. Secara umum kualitas protein tergantung pada dua karakteristik

berikut:

Digestibilitas protein

Untuk dapat digunakan oleh tubuh, asam amino harus dilepaskan dari

komponen lain makanan dan dibuat agar dapat diabsorpsi. Jika komponen

yang tidak dapat dicerna mencegah proses ini asam amino yang penting

hilang bersama feses.

Komposisi asam amino

Seluruh asam amino yang digunakan dalam sintesis protein tubuh harus

tersedia pada saat yang sama agar jaringan yang baru dapat terbentuk.dengan

demikian makanan harus menyediakan setiap asam amino dalam jumlah yang

mencukupi untuk membentuk as.amino lain yang dibutuhkan.


Faktor yang mempengaruhi kebutuhan protein

1. Perkembang jaringan

Periode dimana perkembangn terjadi dengan cepat seperti pada masa janin

dan kehamilan membutuhkan lebih banyak protein.

2. Kualitas protein

Kebutuhan protein dipengaruhi oleh kualitas protein makanan pola

as.aminonya. Tidak ada rekomendasi khusus untuk orang-orang yang

mengonsumsi protein hewani bersama protein nabati. Bagi mereka yang

tidak mengosumsi protein hewani dianjurkan untuk memperbanyak

konsumsi pangan nabatinya untuk kebutuhan as.amin.

3. Digestibilitas protein

Ketersediaan as.amino dipengaruhi oleh persiapan makanan. Panas

menyebabkan ikatan kimia antara gula dan as.amino yang membentuk

ikatan yang tidak dapat dicerna. Digestibitas dan absorpsi dipengaruhi oleh

jarak antara waktu makan, dengan interval yang lebih panjang akan

menurunkan persaingan dari enzim yang tersedia dan tempat absorpsi.

4. Kandungan energi dari makanan

Jumlah yang mencukupi dari karbohidart harus tersedia untuk mencukupi

kebutuhan energi sehingga protein dapat digunakan hanya untuk

pembagunan jaringn. Karbohidarat juga mendukung sintesis protein

dengan merangsang pelepasan insulin.

5. Status kesehatan

Dapat meningkatkan kebutuhan energi karena meningkatnya katabolisme.

Setelah trauma atau operasi as.amino dibutuhkan untuk pembentukan

jaringan, penyembuhan luka dan produksi faktor imunitas untuk melawan

infeksi.

Dalam praktikum ini membahas mengenai protein. Tujuan kegiatan

praktikum ini untuk mengetahui adanya ikatan peptida dari suatu protein,

membuktikan adanya asam amino bebas dalam suatu protein, membuktikan

adanya asam amino yang berinti benzena, mengetahui kelarutan protein terhadap


Ikatan peptida

suatu pelarut tertentu, dan mengetahui titik isoelektrik dari suatu protein secara

kualitatif.

A. REAKSI PEWARNAAN

1. Reaksi Biuret

Uji biuret ini dilakukan dengan tujuan untuk menentukan adanya

senyawa-senyawa yang mengandung gugus amida asam. Reaksi biuret

merupakan uji yang dilakukan untuk mengetahui ikatan peptida. Reaksi ini

positif (berwarna ungu) untuk zat yang mengandung 2 atau lebih ikatan

peptida.

Polipeptida mempuyai perbedaan dengan protein. Polipeptida

mempunyai residu asam amino ≤ 100 dan dan bobot mulekul ≤ 6.000.

Sedangkan, pada protein residu asam amnionya ≥ 100 dan bobot mulekulnya

≥ 6.000. Pada percobaan, dapat dilihat bahwa urea atau pun albumin

diteteskan larutan NaOH 10% dan larutan CuSO4. Fungsi dari penambahan

larutan NaOH adalah agar suspensi protein menjadi bersuasana alkalis.

Sedangkan penambahan larutan CuSO4 berfungsi untuk menghasilkan biuret

yang berwarna ungu.dari hasil percobaan didapat bahwa zat uji Albumin

memiliki rumus bangun yang lebih kompleks dan mengikat dua atau lebih

asam amino esensial, sehingga terbentuk ikatan peptida. Semakin banyak

ikatan peptida yang dimiliki, maka warna ungu akan tampak semakin nyata.

Berikut gambaran proses pembantukan ikatan peptida :

Sebagai perbandingan, kita memanaskan urea yang telah dicampur

NaOH kemudian ditetesi CuSO4. Hasilnya urea menjadi berbau sulfur, dan

membentuk warna ungu muda. Hal ini membuktikan bahwa urea memiliki

NH2 NH2

C=O C=O

NH2 NH

NH2 NH3 +

C=O C=O

NH2 NH2


ikatan peptida yang lebih sedikit dibandingkan dengan albumin, dan juga

mengandung sulfur. Jika urea mengandung sulfur, maka urea termasuk

molekul protein, karena sulfur merupakan molekul protein.

Jadi, ikatan peptida hanya terbentuk apabila ada dua atau lebih asam

amino esensial yang bereaksi.

2. Reaksi Ninhidrin

Reaksi ninhidrin digunakan untuk mengetahui adanya kandungan asam α

amino. Pada asam amino terdapat gugus karboksil yang dapat dilepaskan

dengan proses dekarboksilasi dan menghasilkan suatu amina. Gugus amino

pada asam amino dapat bereaksi dengan asam nitrit dan melepaskan gas

nitrogen. Asam amino, amonia dan gugus amino primer dalam protein apabila

dididihkan dalam larutan Buffer pH 5,5 dengan adanya ninhydrin dan

hydrindatin menjadi warna ungu Ruhermanin (570 nm). Keuntungan dari

reaksi ini adalah lebih cepat dari metode Kjeldahl, sedangkan kerugiannya

yaitu hasil analisis dipengaruhi adanya asam amino, amin primer dan amonia

(hasil lebih tinggi), ketelitian rendah, terjadi variasi warna dengan komposisi

asam amino yang berbeda, dan harus dibuat kurva standar.

Bahan yang digunakan masing-masing adalah larutan albumin dan urea

2% yang dimasukkan ke dalam tabung reaksi. Albumin merupakan protein

yang mempunyai berat molekul yang kecil dan bersifat larut dalam air.

Kemudian bahan ditambahkan dengan larutan buffer asetat pH 5, maksud dari

pemberian larutan buffer pH 5 adalah untuk menjaga reaksi dalam suasana

asam. Ditambahkan larutan ninhidrin 0.1 % dalam aseton, digunakan larutan

ninhidrin karena ninhidrin atau triketohidrinden hidrat merupakan suatu

senyawa oksidator kuat yang dapat bereaksi dengan semua asam amino pada

pH 4-8 dengan menghasilkan senyawa berwarna ungu. Warna yang didapat

dari pengamatan atau yang timbul adalah putih keruh dan bening pada saat

sebelum dipanaskan dan setelah dilakukan pemanasan larutan berubah

menjadi keruh dengan endapan putih, menjadi biru tua dibagian atas dan

menjadi putih susu kebiruan. Hal ini berbeda dengan literatur yang

seharusnya larutan berwarna warna ungu keruh yang menandakan bahwa


pada albumin terdapat protein yang dapat dipisahkan menggunakan asam.

Akan tetapi dari hasil percobaan tidak sesuai dengan literatur, hal tersebut

terjadi kemungkinan karena adanya kesalahan penggunaan larutan secara

kuantitas sehingga mempengaruhi hasil yang didapatkan.

B. SIFAT KOAGULASI PROTEIN

1. Pembentukan endapan dengan asam dan alkali

Pengendapan protein penting untuk dilakukan dalam usaha memisahkan

protein dari larutan atau dari campuran protein, seperti casein pada susu. Ada

empat tingkat struktur dasar protein, yaitu struktur primer, sekunder, tersier

dan kuarterner. Struktur primer menunjukkan jumlah, jenis dan urutan asam

amino dalam molekul protein. Oleh karena ikatan antar asam amino ialah

ikatan peptida, maka struktur primer protein juga menunjukkan ikatan peptida

yang urutannya diketahui.

Pada rantai polipeptida terdapat banyak gugus >C=O dan gugus >N-H.

Kedua gugus ini dapat berikatan satu dengan yang laian karena terbentuknya

ikatan hidrogen antara atom oksigen dari gugus >C=O dengan atom hidrogen

dari gugus >N-H. Apabila ikatan hidrogen ini terbentuk antara gugus-gugus

yang terdapat dalam satu rantai polipeptida, akan terbentuk struktur heliks

(berpilin). Ikatan hidrogen ini juga dapat terjadi antara dua rantai polipeptida

atau lebih dan akan membentuk konfigurasi α yaitu bentuk rantai sejajar yang

berkelok-kelok dan disebut struktur lembaran berlipat (pleated sheet

structure). Ikatan jenis ini tergolong dalam struktur sekunder protein.

Struktur tersier menunjukkan kecenderungan polipeptida membentuk

lipatan atau gulungan, dan dengan demikian membentuk struktur yang lebih

kompleks. Struktur ini dimantapkan oleh adanya beberapa ikatan antara

gugus R pada molekul asam amino yang membentuk protein. Beberapa jenis

ikatan tersebut misalnya ikatan elektrostatik, ikatan hidrogen, interaksi

hidrofobik antara rantai samping nonpolar, interaksi dipol-dipol dan ikatan

disulfida.


Struktur kuarterner menunjukkan derajat persekutuan unit-unit protein.

Sebagian besar protein globular terdiri atas beberapa rantai polipeptida yang

terpisah. Rantai polipeptida ini berinteraksi membentuk persekutuan.

Dalam praktikum ini, larutan yang bersifat asam akan mendonorkon

proton (H+) sedangkan pada larutan yang bersifat basa akan mendonorkon

OH-. Ion H+ serta ion OH- yang ditambahkan dalam larutan protein dapat

mengganggu struktur tersiernya yang diakibatkan oleh ikatan elektrostatik.

Jika ikatan elektrostatiknya terganggu, maka protein dapat terdenaturasi.

Protein yang terdenaturasi dapat dicirikan dengan terbentuknya

gumpalan/endapan. Jika konsentrasi protein dalam larutan kecil atau asam

dan basa yang digunakan bersifat lemah/konsentrasi encer maka akan

terbentuk koloid putih.

Pada praktikum ini, dengan penambahan HCl yang bersifat asam, maka

akan terdapat ion H+ yang berlebih. HCl tergolong asam kuat. dari hasil

praktikum menunjukan adanya kekeruhan dan adanya endapan diawal dan

setelah dipanaskan kemudian didiamkan.

Asam asetat targolong dalam asam lemah. Hal ini terjadi karena asam

asetat tidak dapat terionisasi sempurna. Hal ini dapat diketahui dari harga Ka

Asam asetat yaitu 1,8 x 10-5. Artinya setiap 0,1 molar asam asetat hanya

menghasilkan ion H+ sebanyak 10-3 M. Oleh sebab itu, penambahan asam

asetat dalam larutan protein juga dapat menyebabkan denaturasi protein

dalam jumlah yang lebih sedikit.

Hasil dari penamabahan asam asetat glacial pada percobaan tidak tampak

adanya perubahan. Hal ini kemungkinan terjadi karena asam asetat yang

ditambahkan tidak cukup banyak sehingga belum mampu untuk

mendenaturasikan protein yang terdapat dalam larutan.

NaOH tergolong basa kuat. Dalam hasil pengamatan praktikum kali ini,

menunjukan adanya endapan setelah dilakukan pemanasan. Sedangkan

setelah didiamkan, tidak tampak adanya perubahan. Hal ini kemungkinan

terjadi karena NaOH yang ditambahkan tidak cukup banyak sehingga belum

mampu untuk mendenaturasikan protein yang terdapat dalam larutan.


2. Pembentukan endapan dengan garam dari logam berat

Garam dari logam berat juga dapat mempengaruhi sifat koagulasi

protein. Protein akan mengalami pengendapan bila ditambahi garam.

Pengendapan tersebut terjadi karena daya larut protein yang berkurang

sehingga terbentuk endapan. Reaksi ini bertujuan untuk menguji

pembentukan endapan dengan garam dari logam berat. Saat larutan albumin

direaksikan dengan CuSO4 0.2 %, PbAc 0.2 %, FeCl3 0.2 % dan HgCl2 0.2 %.

Dari hasil pengamatan didapat bahwa pada penambahan CuSO4 ada

pengendapan di tetesan ke tujuh puluh delapan, penambahan PbAc

menunjukan endapan setelah ditambhakan 15 tetes garam tersebut, dan pada

FeCl dan HgCl masing-masing setelah ditambahkan 5 dan 7 tetes baru

menunjukan adanya endapan putih.

3. Denaturasi dan Koagulasi

Denaturasi adalah proses yang mengubah struktur molekul tanpa

memutuskan ikatan kovalen. Denaturasi dapat disebabkan oleh berbagai hal,

yang paling penting ialah bahang, suhu, pH, garam, dan pengaruh permukaan.

Denaturasi kadang-kadang dapaat menyebabkan flokulasi protein bola tetapi

dapat juga mengakibatkan terbentuknya gel.

Denaturasi dan koagulasi merupakan aspek kestabilan bahang yang dapat

berkaitan dengan susunan dan urutan asam amino dalam protein. Denaturasi

dapat didefinisikan sebagai perubahan besar dalam struktur alami yang tidak

melibatkan perubahan dalam urutan asam amino. Rentan suhu pada saat

terjadi denaturasi dan koagulasi sebagian besar protein sekitar 55 sampai

750C. kasein dan gelatin merupakan protein yang dapat kita didihkan tanpa

perubahan kestabilan yang nyata. Kestabilan kasein yang luar biasa ini

memungkinkan kita untuk mendidihkan, mensterilkan, dan memekatkan susu

tanpa koagulasi.

Koagulasi pada kasein terjadi setelah kasein yang telah dicampurkan

dengan larutan buffer asetat dipanaskan karena pada larutan kasein tersebut

terjadi penggumpalan. Koagulasi pada protein dapat dipengaruhi oleh

beberapa faktor, antara lain suhu tinggi, pH, dan bahan-bahan kimia.


Dalam praktikum ini, kasein diendapkan dengan menggunakan buffer

yang memiliki pH berbeda-beda. Berdasarkan hasil pengamatan, pH 3.8, 4.7

dan 5 dapat mengendapkan protein paling banyak dibandingkan dengan pH-

pH lain yang lebih tinggi. Hal ini disebabkan karena pH tersebut memiliki

konsentrasi ion H+ lebih banyak sehingga ikatan-ikatan ionik yang diputuskan

lebih banyak pula. Putusnya ikatan-ikatan ionik ini mengakibatkan

mengendapnya kasein susu. Proses mengendapnya kasein (protein) pada susu

tersebut dinamakan denaturasi protein. Denaturasi adalah suatu proses dimana

terjadi perubahan-perubahan dalam struktur ruang suatu protein.

Setelah diendapkan, protein tersebut kami panaskan dalam penangas air.

Selang beberapa menit protein tersebut menggumpal dan berwarna putih.

Proses penggumpalan tersebut disebut koagulasi protein, dimana tidak hanya

struktur ruang (sekunder dan tersier) protein yang berubah tetapi juga struktur

primernya. Koagulasi protein terjadi akibat pemanasan yang diberikan

sehingga memutuskan ikatan-ikatan hidrogen dan ikatan-ikatan disulfida.

4. Titik Isoelektrik

Adanya gugus amino bebas pada gugus karboksil bebas pada ujung-

ujung rantai molekul protein menyebabkan protein bersifat amfoter yaitu

dapat bereaksi dengan asam maupun basa. Pada pH tertentu muatan gugus

amino dan karboksilat saling menetralkan sehingga molekul protein tidak

bermuatan. Titik isoelektrik adalah pH dimana suatu asam tidak mengandung

muatan ion netto. Titik isoelektrik suatu asam amino adalah suatu besaran

fisis. Pada titik isoelektrik, terdapat kesetimbangan antara bentuk-bentuk

asam amino sebagai ion amfoter, anion, dan kation. Pada setiap pH di atas

titik isoelektrik, asam amino mempunyai muatan negatif. Sedangkan pada pH

di bawah titik isoelektrik, asam amino mempunyai muatan positif. (Fessenden

& Fessenden, 1986)

Pada praktikum kali ini digunakan 10 tabung pada setiap kelompok untuk

menentukan titik isoelektrik dari albumin dan gelatin sebagai sampel. Pada

setiap tabung diberikan perlakuan yang berbeda untuk memberikan

lingkungan yang berbeda-beda pula. Jika terjadi endapan, hal tersebut


menandakan bahwa gugus amino dan karboksil saling menetralkan. Dari hasil

pengamatan menunjukan bahwa pada tabung 1,3,4,6,7,8 dan 9 terdapat

endapan dan kekeruhan baik setelah 10 menit pemanasan dan 20 menit

pemanasan. Endapan terbanyak telihat pada tabung reaksi nomor 1,3 dan 4.

Seharusnya dengan perlakuan yang diberikan, titik isoelektrik dapat

ditentukan berdasarkan kekeruhan dan endapan yang ada. Titik isoelektrik

dapat ditentukan berdasar kekeruhan dan endapan karena pada titik dekat

isoelektrik akan terjadi gaya tolak-menolak elektrostatik yang menyebabkan

kelarutan minimum, sehingga terjadi kekeruhan. Setiap jenis protein memiliki

titik isoelektrik yang berbeda-beda.

Perubahan yang tidak terjadi pada tabung 10 mungkin karena kesalahan

praktikkan dalam mencampurkan zat-zat yang digunakan sehingga suasana

yang diinginkan tidak terbentuk sebab perbandingan yang salah.

5. Salting Out

Salting out adalah prinsip seberapa besarnya daya kelarutan protein

setelah diberi garam. Protein akan berkurang daya kelarutannya setelah

diberikan penambahan garam sehingga protein tersebut akan berpisah

membentuk endapan.

Protein yang mengalami salting out akan berikatan dengan garam

membentuk endapan. Jika proses saltingout yang dilakukan sempurna, maka

setelah disaring, dalam filtrat tidak akan terdapat protein. Tapi jika proses

salting out belum sempurna, maka dalam filtrat masih terdapat protein.

Pada praktikum kali ini digunakan albumin murni berupa putih telur

sebagai bahan yang kemudian dipanaskan. Setelah ditambahkan larutan

NaOH, NaCl, MgSO4, dan Na2SO4, apabila garam masih larut dalam albumin

pada saat titik jenuh dimana terbentuk gumpalan atau larutan garam tidak

dapat larut lagi saring filtrat dengan kertas saring. Untuk mengetahui dalam

filtrat terdapat protein atau tidak, filtrat yang dihasilkan diuji dengan biuret.

Jika diuji dengan biuret positif, maka dalam filtrat masih terdapat protein.

Hasil yang didapat adalah filtrat tersebut menjadi warna ungu muda yang

menandakan bahwa albumin mengandung protein. Hal ini terjadi juga pada


larutan NaCl, MgSO4, dan Na2SO4 yaitu berwarna ungu muda, ungu dan

merah muda.

C. KOAGULASI PROTEIN DARI SUSU

Koagulasi adalah keadaan dimana protein tidak lagi terdispersi sebagai

suatu koloid karena unit ikatan yang terbentuk cukup banyak. Protein pada

susu mengandung kasein dan serum. Kasein adalah golongan heterogen

fosfoprotein yang diendapkan dari susu skim pada pH 4.6 dan suhu 200C,

kasein adalah zat terbanyak yang dikandung oleh protein susu. Kasein

terdapat dalam susu sebagai partikel berbentuk hampir bulat dengan diameter

30-300 nm. Untuk mengetahui kadar kasein dalam susu dapat dilakukan

dengan proses koagulasi.

Tahap pertama dari koagulasi protein dari kasein susu adalah

mengkondisikan suhu susu hingga 40o C. Pada suhu ini, merupakan suhu

yang optimal untuk mengkoagulasi protein. Tahap selannjutnya adalah

penambahan asam hingga mencapai pH 4,8. Pada pH 4,8, diharapkan seluruh

kasein yang terdapat pada susu terkoagulan seluruhnya. Setelah ditambah

asam, terbentuk koagulasi susu dan mulai mengendap dibagian bawah. Cairan

susu di fasa sebelah atas makin lama makin jernih. Lalu tabung Erlenmeyer

didinginkan selama 5 menit. Dengan harapan kasein susu semakin optimal

mengendap.

Tahap selanjutnya ialah disaring menggunakann kain saring. Filtrat yang

tertampung dicuci menggunaka aquades. Pencucian dengan aquades

bertujuan untuk semua partikel yang larut dalam air kecuali protein tidak

tersaring. Pencucian dilakukan berulang kali hingga air cucian tidak tampak

keruh.

Setelah itu, suspensi/residu yang terdapat dalam kain saring dipindahkan

ke Erlenmeyer 100 ml. selanjutnya suspensikan dengan 30 ml etanol dan

disaring dengan corong bunder. Tahap ini bertujuan untuk mengrangi kadar

air yang terdapat dalam residu. Lalu tahap berikutnya adalah pencucian

dengan campuran eter dengan etanol. Pencucian dengan campuran pelarut ini

bertujuan untuk menghilangkan lemak/minyak yang terdapat dalam residu.


Tahap selanjutnya adalah residu dipindahkan kegelas arloji kemudian

dikeringkan dalam oven. Hasil yang didapatkan dari hasil praktikum yaitu

pada kelompok 9 didapatkan berat endapan 0.5208 g dan kadar kasein

0.5208%, hasil kelompok ini merupakan hasil terbesar bila dibandingkan

dengan kelompok laiinya.


BAB VI

KESIMPULAN

Protein dapat diklasifikasi berdasarkan komposisi, struktur, fungsi biologi

atau sifat kelarutan.

Protein merupakan makromolekul dari asam-asam amino, yang dihubungkan

dengan ikatan peptida.

Reaksi biuret dilakukan untuk mengetahui adanya ikatan peptida pada suatu

bahan pangan. Reaksi ini positif jika terjadi perubahan warna menjadi ungu

setelah penambahan CuSO4.

Reaksi Ninhidrin digunakan untuk mengetahui adanya gugus asam amino

pada bahan pangan.

Bila dalam suatu larutan protein ditambahkan garam, maka daya larutnya akan

berkurang, sehingga protein tersebut akan terpisah sebagai endapan.

Denaturasi adalah suatu proses dimana terjadi perubahan-perubahan dalam

struktur ruang suatu protein, dari sutau konformasi alami menjadi suatu

konformasi yang kurang beraturan.

Koagulasi adalah salah satu kerusakan protein yang terjadi akibat pemanasan

dan terjadi penggumpalan dan pengerasan pada protein, karena menyerap air

pada proses tersebut.

Pada pH tertentu muatan gugus amino dan karboksilat saling menetralkan

sehingga molekul protein tidak bermuatan. Nilai pH dimana molekul protein

tidak bermuatan disebut titik isoelektris.

Salting out adalah prinsip seberapa besarnya daya kelarutan protein setelah

diberi garam.

Apabila semakin kecil pH larutan asam yang diberikan pada protein, maka

akan semakin cepat pula terjadinya proses koagulasi.


DAFTAR PUSTAKA

Anonima. 2009. Laporan Protein. Available athttp://kimiaanalitik.blogspot.com/2009/05/laporan-protein.html (Diaksespada tanggal 6 November 2009 Pada Pukul 19.30 WIB).

Anonimb. 2009. Reaksi Uji Protein. Available athttp://meboubhbrouk.blogspot.com/2009/10/reaksi-uji-protein.html(Diakses pada tanggal 6 November 2009 Pada Pukul 19.32 WIB).

Availablec. 2007. Manfaat Protein dalam Kehidupan Sehari-hari. Available athttp://eviefitrah.blogspot.com/2007/12/manfaat-protein-dalam-kehidupan-sehari.html (Diakses pada tanggal 6 November 2009 Pada Pukul 19.00WIB).

Buckle, K.A., R.A Edwards., G.H Fleet., dan M. Wootton. 1987. Ilmu Pangan.Penerjemah Hari Purnomo dan Adiono. Penerbit Universitas Indonesia,Jakarta.

deMan, John M. 1990. Kimia Makanan. Penerjemah Kosasih Padmawinata.Penerbit ITB, Bandung.

Fessenden, R.J. dan J.S. Fessenden. 1986. Kimia Organik. Penerjemah : A.H.

Muhtadi, Tien R. 1982. Ilmu Pengetahuan Bahan Pangan. IPB, Bogor.

Winarno, F. G. 1997. Kimia Pangan dan Gizi. Penerbit PT. Gramedia Pustaka,Utama Jakarta.

http://kimiaanalitik.blogspot.com/2009/05/laporan-protein.html

http://meboubhbrouk.blogspot.com/2009/10/reaksi-uji-protein.html

http://eviefitrah.blogspot.com/2007/12/manfaat-protein-dalam-kehidupan-sehari.html

http://eviefitrah.blogspot.com/2007/12/manfaat-protein-dalam-kehidupan-sehari.html

protein-com2.pdf

Documents

Transcript of protein-com2.pdf