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NOCIONES NOCIONES B B Á Á SICAS DE SICAS DE ENERG ENERG Í Í A A Esta obra está bajo una licencia Attribution-NonCommercial-ShareAlike 3.0 Unported de Creative Commons. Para ver una copia de esta licencia, visite http://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/3.0/ o envie una carta a Creative Commons, 171 Second Street, Suite 300, San Francisco, California 94105, USA.

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NOCIONES NOCIONES BBÁÁSICAS DE SICAS DE

ENERGENERGÍÍAA

Esta obra está bajo una licencia Attribution-NonCommercial-ShareAlike 3.0 Unported de Creative Commons. Para ver una copia de esta licencia, visite http://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/3.0/ o envie una carta a Creative Commons, 171 SecondStreet, Suite 300, San Francisco, California 94105, USA.

ENERGENERGÍÍAA

Capacidad de realizar un trabajo (cambiar estado o movimiento de la materia).

Energía potencial: energía de los cuerpos en reposo (almacenada). Ej: eléctrica, gradientes, química, gravitacional.

Energía cinética: energía de los cuerpos en movimiento (acción). Ej: luz, calor.

Las distintas formas de energía son interconvertibles.

La termodinámica estudia las transformaciones energéticas

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ENERGENERGÍÍA Y SISTEMASA Y SISTEMAS

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PRIMERA LEY DE LA PRIMERA LEY DE LA TERMODINTERMODINÁÁMICAMICA

(ley de la conservaci(ley de la conservacióón de la energn de la energíía)a)La energía se transforma de una forma en otra, pero no se la puede crear ni destruir. La energía total de un sistema y su ambiente, por lo tanto, se mantiene constante.

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En toda transformación energética siempre hay una fracción que se transforma en calor.

El calor es una forma de energía no aprovechable para los seres vivos. Entonces tenemos:

Energía útil o G : la que permite realizar un trabajo

Energía no útil o S(entropía): no permite realizar un trabajo

http://multimedia.mcb.harvard.edu/anim_rhino.html

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SEGUNDA LEY DE LA TERMODINSEGUNDA LEY DE LA TERMODINÁÁMICAMICA(ley de la entrop(ley de la entropíía en aumento)a en aumento)

Toda transformación energética termina con menos energía que con la que comenzó. El universo tiende al desorden. La entropía del universo siempre está en aumento, porque la energía útil (que permite el orden) se transforma en parte en no útil (calor).

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Proceso espontáneo: el contenido energético al inicio es mayor que en el estado final ( G < 0). En dicho proceso se ha liberado energía al medio (proceso exergónico). Ocurren sin causas o estímulos externos.

Proceso no espontáneo: es un proceso en el cual el contenido energético inicial es menor que en el estado final (G > 0).Por lo tanto en dicho proceso se ha entregado energía al sistema (proceso endergónico). Para producirse requieren un agente externo.

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INTRODUCIINTRODUCIÓÓN AL N AL METABOLISMO METABOLISMO

CELULARCELULAR

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MetabolismoMetabolismo

Reacciones anabólicas: de síntesis o construcción. Son endergónicas.

Sustratos Productosenergía

Reacciones catabólicas: de degradación. Son exergónicas

Sustratos Productosenergía

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ATP como acoplador energATP como acoplador energééticotico

Las reacciones anabólicas se acoplan con la hidrólisis de ATP y las catabólicas con la síntesis de ATP

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ADP + Pi

ATPenergía

energía

Para anabolismoDel catabolismo

Síntesis de ATP

Hidrólisis de ATP

El ciclo del ATPEl ciclo del ATP

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ENZIMASENZIMAS

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Energía inicial

Energía final

Ea

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EaEnergía inicial

Energía final

Disminuye la energía de activación

Al disminuir la energía de activación, se acelera el proceso, se aumenta la velocidad partiendo del mismo

punto inicial para llegar a idéntico punto final.Copyright (c) Marina González, Gabriela

Gómez

Enzimas y EnergEnzimas y Energíía de activacia de activacióónn

Las enzimas son catalizadores biológicos, aceleran las reacciones químicas por medio de una disminución en la energía de activación.

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CaracterCaracteríísticas de las enzimassticas de las enzimas

• en su mayoría son proteicas (excepción: ribozimas)

•son específicas (relación sustrato-sitio activo)

• son saturables

•son eficientes en pequeñas cantidades

•no se alteran en el curso de la reacción

•no alteran el equilibrio de la reacción

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ClasificaciClasificacióón estructural de las n estructural de las enzimasenzimas

ENZIMAS SIMPLES

ENZIMAS CONJUGADAS

proteicas

Molécula orgánica

Ión inorgánico

Grupo prostético (unión covalente)

Coenzima (unión no covalente)

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Mecanismo de acciMecanismo de accióón n enzimenzimááticatica

Modelo llave-cerradura

Modelo ajuste inducido

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Factores que influyen en la Factores que influyen en la cincinéética tica enzimenzimááticatica

1. Concentración de sustrato

2. Concentración de enzimas

3. Temperatura

4. pH

5. Presencia de inhibidores

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1. Concentraci1. Concentracióón de sustraton de sustrato

A: la velocidad es dependiente de la concentración de sustrato

B: la velocidad se hace constante (Vmax) y se independiza de la concentración de sustrato.

Vmax: saturación enzimática

Km: concentración de S a la cual la velocidad = ½ Vmax (o saturación del 50%)

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2. Concentraci2. Concentracióón de enzimasn de enzimas

La velocidad aumenta proporcionalmente con un incremento en la concentración de enzimas

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3. Temperatura3. Temperatura

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4. 4. pHpH

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5. Presencia de inhibidores5. Presencia de inhibidores

Los inhibidores pueden ser irreversibles o reversibles. Dentro de los reversibles están los competitivos, no competitivos y acompetitivos.

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Inhibidor competitivoInhibidor competitivo

Vmax permanece constante

Km aumenta (disminuye la afinidad de la enzima por el sustrato.

Enzima + SustratoComplejo

Enzima -Sustrato

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Inhibidor no competitivoInhibidor no competitivo

Vmax disminuye

Km permanece constante

Enzima + SustratoComplejo

Enzima -Sustrato

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Enzima + SustratoComplejo

Enzima -Sustrato

Inhibidor Inhibidor acompetitivoacompetitivo

Vmax disminuye

Km disminuye (aumenta la afinidad de la enzima por el sustrato)

http://www.youtube.com/watch?v=PILzvT3spCQ&feature=player_embeddedCopyright (c) Marina González, Gabriela

Gómez

REGULACIREGULACIÓÓN ENZIMN ENZIMÁÁTICATICA

Regulación de la síntesis de enzimas (a nivel genético)

Regulación de la degradación enzimática

Regulación de la actividad catalítica

1. Inhibición por producto final2. Regulación alostérica3. Regulación por modificación covalente4. Compartimentalización5. Isoenzimas

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1. Inhibici1. Inhibicióón por producto final n por producto final

http://www.mhhe.com/sem/Spanish_Animations/sp_feedback_inhibition.swf

B CA DEnzima 1 Enzima 2 Enzima 3

Inhibición por producto final (o retroalimentación negativa)

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2. Regulaci2. Regulacióón n alostalostééricarica

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Características enzimas alostéricas:

curva sigmoidea

sitio alostérico (además del sitio activo)

estructura cuaternaria

efecto cooperativo

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3. Modificaci3. Modificacióón covalente n covalente

ENZIMAINACTIVA

+

ENZIMAACTIVA

Unión covalente

ENZIMAINACTIVA

(zimógeno)

ENZIMAACTIVA

Proteólisis

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4. 4. CompartimentalizaciCompartimentalizacióónn

En eucariontes hay una separación de las distintas enzimas metabólicasen diversos compartimientos .

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5. 5. IsoenzimasIsoenzimas

Isoenzimas Producto dela reacción

+

+

+

Sustrato

Son distintas formas estructurales de una misma enzima.

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