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Grundlagen der Biochemie
Modulverantwortlicher: Prof. Mario Mörl
Biochemie 01/1
Grundlagen der Biochemie: Organisatorisches
BSc Biochemie
BSc Biologie
Pharmazie
BSc Chemie
(Pflichtmodul)
BSc Chemie
(Wahlpflichtmodul)
Biochemie
Biochemie 01/2
Modulaufbau
BSc Biochemie/ BSc Biologie
PharmazieBSc Chemie
11-BCH-0312
11-BIO-0310
11-PHA-0305
18.10.18 – 08.02.19
Vorlesung
Praktikum
Seminar
Klausur
11-111-1151-N
Pflicht
18.10.18 - 30.11.18
Vorlesung
Seminar
Klausur
11-111-1152-N
Wahlpflicht
06.12.18 – 08.02.19
Vorlesung
Praktikum
Klausur
10 E
CT
S
5 E
CT
S5 E
CT
S
Tutorium: Di, Mi, Do, FrBiochemie 01/3
Wer?
• Vorlesung: 4h/Woche
• Prof. Mario Mörl
• Dr. Thorsten Oeser
• Dr. Christina Weinberg
• Dr. Irene Coin
• Praktikum (inkl. Seminar)
• Dr. Christina Weinberg (BSc Biologie)
• Dr. Jan Stichel (BSc Biochemie)
• Dr. Irene Coin, Dr. John Heiker (Pharmazie)
• Tutorium
Biochemie 01/4
Vorlesung
Biochemie 01/5
Do/Fr Woche VL-Woche Inhalt Tutorium Di-Fr, KW
18./19. 10.18 42 1 Einführung, Aminosäuren 43
25./26.10.18 43 2 Peptide, Proteine 44
01./02.11.18 44 3 Kohlenhydrate 45
08./09. 11.18 45 4 Lipide 46
15./16.11.18 46 5 Nukleotide, Nukleinsäuren 47
22./23.11.18 47 6 Nukleinsäure-Synthese: Replikation, Transkription 48
28./29.11.18 48 7 Translation, Grundlagen der Gentechnik 49
06./07.12.18 49 8 Grundprinzipien Stoffwechsel, Enzyme I 50
13./14.12.18 50 9 Enzyme II, Glykolyse & Gärung 51
20./21.12.18 51 10 Citratzyklus, Atmungskette 2
10./11.01.19 2 11 Pentosephosphatweg, Gluconeogenese, Glykogen-SW 3
17./18.01.19 3 12 SW von Triacylglyceriden, Steroiden & Membranlipiden 4
24./25.01.19 4 13 Aminosäure-SW, Harnstoffzyklus, Nukleotid-SW 5
31.01./01.02.19 5 14 Einführung in die Cytologie 6
07./08.02.19 6 15 Wiederholung & Zusammenfassung 7
Mörl Oeser Coin Weinberg
Praktikum/Seminar
BSc BiologieDr. Weinberg
Gruppe A:
22.10.20186 - 02.11.2018
Mo 11:00-18:30 Saal3Br
Di 09:30-17:00 Saal3Br
Do 10:15-17:45 Saal3Br
Fr 12:30-20:00 Saal3Br
Gruppe B:
05.11.2018 – 16.11.2018
Mo 11:00-18:30 Saal3Br
Di 09:30-17:00 Saal3Br
Do 10:15-17:45 Saal3Br
Fr 12:30-20:00 Saal3Br
Gruppe C:
19.11.2018 – 30.11.2018
Mo 11:00-18:30 Saal3Br
Di 09:30-17:00 Saal3Br
Do 10:15-17:45 Saal3Br
Fr 12:30-20:00 Saal3Br
Praktikum (4 SWS) + begleitendes Seminar (1 SWS)
BSc BiochemieDr. Stichel
Gruppe A:
22.10. 2018 - 02.11.2018:
Mo 11:15-18:45 Saal6Br
Di 12:00-19:30 Saal6Br
Mi 13:00-20:30 Saal6Br
Do 13:00-20:30 Saal6Br
Fr 10:30-18:00 Saal6Br
Gruppe B:
05.11. 2018 - 16.11.2018:
Mo 11:15-18:45 Saal6Br
Di 12:00-19:30 Saal6Br
Mi 13:00-20:30 Saal6Br
Do 13:00-20:30 Saal6Br
Fr 10:30-18:00 Saal6Br
Gruppe C:
19.11. 2018 - 30.11.2018:
Mo 11:15-18:45 Saal6Br
Di 12:00-19:30 Saal6Br
Mi 13:00-20:30 Saal6Br
Do 13:00-20:30 Saal6Br
Fr 10:30-18:00 Saal6Br
BSc ChemieDr. Stichel
Gruppe A: Saal3Br
11.02. - 22.02.2019:
Mo – Fr, ganztägig
Gruppe B: Saal3Br
04.03. - 15.03.2019:
Mo – Fr, ganztägig
PharmazieDr. Coin
Gruppe A: Saal7Br
18.02. - 01.03.2019:
Mo – Fr, ganztägig
Gruppe B: Saal7Br
11.03. - 22.03.2019:
Mo – Fr, ganztägig
Saal3Br:
Brüderstr.34, EG
Saal6Br/Saal7Br:
Brüderstr.34, OG2
TutoriumGruppe 1:
Di 08:15-09:15 KHBr
Gruppe 2:
Di 08:15-09:15 GHTa
Gruppe 3:
Mi 08:00-09:00 KHTa
Mi 10:00-11:00 (ab 05.12.)
Gruppe 4:
Mi 08:30-09:30 GHTa
Gruppe 5:
Mi 09:45-10:45 GHTa
Gruppe 6:
Do 13:00-14:00 KHBr
Gruppe 7:
Fr 13:00-14:00 KHTa
Biochemie 01/6
Praktikum Grundlagen der Biochemie für Biologen
Biochemie 01/7
• Praktikum: 22.10.2018 – 28.11.2018
betreut durch Tobias Friedrich & Mitarbeiter der AG Mörl
• Ansprechpartner für Organisatorisches:
Dr. Christina Weinberg
• Einschreibung HEUTE ab 12.00 Uhr bis morgen 12.00
Uhr, neben kleinem HS Brü34 (Pinnwand mit Listen),
Achtung: nur in die Liste für Biologen eintragen!
Praktikum Grundlagen der Biochemie für Biochemiker
Biochemie 01/8
• Praktikum: betreut durch Mitarbeiter der AG Beck-Sickinger
• Ansprechpartner für Organisatorisches: Dr. Jan Stichel ([email protected])
• Einschreibung läuft bereits seit letzter Woche, neben kleinem HS Brü34, Achtung: nur in die Liste für Biochemiker eintragen!
Praktikum Grundlagen der Biochemie für Chemiker
Biochemie 01/9
• Ansprechpartner für Organisatorisches: Dr. Jan Stichel ([email protected])
• Einschreibung nach Weihnachten.
Praktikum Grundlagen der Biochemie
Biochemie 01/10
• Einführungsseminar zum Praktikum (am 1. Tag)– WICHTIG: Teilnahme ist Voraussetzung für
Praktikumsteilnahme
• Skripte zum Praktikum sind auf Campus Online verfügbar
zur Vorbereitung auf die Versuchstage lesen!
Mitzubringen sind:
Schutzbrille, Kittel, Taschenrechner
Edding (fine tip), Laborbuch
Schloss für Spind
Sonstiges:
Tutorium
Biochemie 01/11
Feiertage:
Mi: 31.10.18 und 21.11.18
Tutoren:
1 – Lukas Buchholz
2 – Isabel Voigt
3 – Katharina Arnold
4 – Tilman Jacob
5 – Florian Seufert
6 – Chris Günzel
7 – Anna Ender
8 – Dr. Thorsten Oeser
Gruppe 1: Di 08.15 - 09.15; Kl HS Brüderstr.
B. Sc. Biochemie
Biochemie 01/12
Arnold Josi
Doktor Claudius
Drobyshevskaya Tatyana
Elz Jessica
Fritsche Marlene
Gebhardt Clara
Gehl Jannes
Giesche Jasmin
Goldhardt Carolin
Grabow Carolin
Großmann Merle Sibylle
Hötger Melina
Itting Emma
Itzenhäuser Marvin
Juli Cara
Kintz Jurij
Knaudt Hannah
Kupsch Lisa
Möhrlin Lyn
Morweiser Clara
Müller Saphira
Pavlasek Lisa
Pham Huy Viet Cuong
Riedel Luisa
B. Sc. Chemie
Biochemie 01/13
Gruppe 2: Di 08.15 - 09.15; Gr HS Talstr.
B. Sc. BiochemieRiemer Marina
Rothmund Marie
Schleicher Malin
Schlüter Susan
Tonollo Tara Lisa Aliena
Villmann Johanna-Nora
Wiermann Maren
Zielke Lina
Zorc Oskar
Zschieschang Simon
Abu Assad Leila
Deitermann Julia
Ebenhög Christian
Erdmann Dustin
Estelmann Arne Magnus
Gabler Tom
Geue Niklas
Gleiser Leonie
Häger Michael
Heft Tabea
Hoang Duc Anh
Junger Niklas
1151NAkopyan Diana
Beckmann Lorenz
Cepko Lisa-Maria
Chen Hongli
Cui Shuai
Fischer Georg
Grothe Helene
1152N
B. Sc. Biologie
Biochemie 01/14
ab 05.12.:
Mi 10.00 – 11.00
Gruppe 3: Mi 08.00 - 09.00; Kl HS Talstr.
Aurich Samantha
Austen Jan
Baumann Barbara
Bludau Sebastian
Bonin Hanna
Brückner Martin
Buchmann Antonia
Eberlein Carlo Ben
Feige Natalie-Danielle
Franz Fiona
Gabriel Tabea
Garbe Klara
Garlichs Kathrin
Glatz Florian
Godbersen Sönke Andrés Maria
Guthke Sophia
Hauptmann Yannick
Hübner Juliane
Jacob Linda
Jennert Pauline
Koch Michelle
Körner Lukas
Krebs Marvin
Kroll Carlo
Lenk Valentin
B. Sc. Chemie 1151N
Biochemie 01/15
Gruppe 4: Mi 08.30 - 09.30; Gr HS Talstr.
Staatsex. PharmazieKalischer Christoph
Kaufhold Jonathan
Kokoscha Marc
Kühn Johannes
Kuschel Oliver
Lehmicke Laura
Lehnert Maik
Linke Stefan
Michak Marvin
Neumann Fabian
Ochocki Elias
Piel Sandra
Reßnik Florian
Rieger Tim
Schaaf Marcus
Schneider Emmi
Ahlborn Hendrik
Bader Franziska
Borella Julia
Bormann Katharina
Brandt Anne
Dedek Annika Laura
Elz Johannes
Fischer Paula
Grünberg Lena
Jannasch Henriette
Kolbe Melissa
Krausch Thomas
Kurth Susan
Lämmerhirt Victoria
Leubert Julia
B. Sc. Biologie
Biochemie 01/16
Gruppe 5: Mi 09.45 - 10.45; Gr HS Talstr.
Linke Tilman
Lolies Maike
Lorenz Sarah
Neubauer Liam
Ohme Michaela
Pannicke Birgit
Panteli Sofia
Rudolph Stefanie
Ruwe Jonathan
Schadt Ella
Schaller Heidrun
Schildt Nele
Schmitt Lara
Schneiderheinze Cindy
Schönfelder Laura
Stopp Sarah
Straube Christian
Sun Xinyu
Tjandraputri Paulina Inggrid Natanael
Uhde Lia
Uhlig Tina
Westphal Hendrikje
Wiegand Jule
Zhang Xiyan
Ziegler Therese
Staatsexamen Pharmazie
Biochemie 01/17
Gruppe 6: Do 13.00 - 14.00; Kl HS Brüderstr.
Liesch Johanna
Mulack Lisa
Müller Christina
Nobis Anna
Pöse Jonas
Prietz Josephine
Reuther Julia
Schädlich Julia
Schmidt Christian
Baumgertel Rebekka
Schöne Lisa
Schreiter Richard
Schröder Fabienne
Schwabe Marie Luise
Voigt Celine
Wagner Roderich
Wendler Nathalie
Zhang Yue
Zosel Carolin
Laux Johanna
B. Sc. Chemie
Biochemie 01/18
Gruppe 7: Fr 13.00 – 14.00; Kl HS Talstr.
Schöngart Jann
Schroeter Paul Vincent
Schulze Erik
Schwarz Christiana Sophie
Schweigert Ann-Christin
Schwieger Julius
Storm Sara
Strauß Philipp
Stricker Alexandra
Szesny Güde
Vorwerk Anna Mae
Wagner Willy
Weiske Hendrik
Winkler Leonore
1151N 1152NHaßebrock Nina
Henke Eric
Holzhausen Ferdinand
Holzknecht Sieglinde
Mehlhorn Nina
Mollayev Davud
Nguyen Le Thu van
Schiffmann Marie
Schlesinger Marlene
Suaza Medina Santiago
Tosa Petru Razvan
Tympel Stefanie
von Lienen Remo Ole
Wang Yaran
Wassermann Christin
Wolf Nora
Zörner Lisa
Klausurplan
Biochemie 01/19
14.01.2019: Gr. HS, Talstr. 33
BSc Chemie (11-111-1151-N): 14.00 -15.00
20.02.2019: Gr. HS, Talstr. 33
BSc Biochemie (11-BCH-0312), BSc Biologie (11-BIO-0310): 10.00 - 12.00
BSc Chemie (11-111-1151-N) 1.Wdh: 10.00 - 11.00
20.03.2019: Gr. HS, Talstr. 33
Pharmazie (11-PHA-0305): 10.00 - 12.00
BSc Chemie (11-111-1152-N): 10.00 - 11.00
BSc Biochemie (11-BCH-0312), BSc Biologie (11-BIO-0310) 1.Wdh: 10.00 - 12.00
26.04.2019: Gr. HS, Talstr. 33
Pharmazie (11-PHA-0305): 1.Wdh: 10.00 - 12.00
BSc Chemie (11-111-1152-N): 1.Wdh: 10.00 - 11.00
Grundlagen der Biochemie: Organisatorisches
VorlesungDo 08:30-10:00
Fr 08:30-10:00
(Gr. HS, Talstr. 33)
Tutorium
Nacharbeitzu Hause
Modulprüfung
Biochemie 01/20
Organisatorisches…
Lehrbücher:Voet/Voet/Pratt: Biochemistry, 4th EditionAlberts et al.: Molecular Biology of the Cell, 5th Edition
Skript:
Campus online:
Login: students
Passwort: BCh18COnLine!!
Biochemie 01/21
Grundlagen der Biochemie
Modulinhalte:
• Grundlagen biochemischer Reaktionen
• Einführung in die Molekularbiologie und die
Stoffwechselbiochemie
Biochemie 01/22
Aufbau der Vorlesung
• Aminosäuren, Peptide, Proteine (Aufbau, Funktion)
• Kohlenhydrate
• Lipide
• Nukleotide, Nukleinsäuren
• Einführung in die Molekularbiologie: Chromosomen, DNA-Replikation, DNA-Reparatur
• Transkription, Translation
• Grundlagen der Gentechnik
• Vitamine, Cofaktoren
• Grundlagen des Stoffwechsels
• Mitochondrien, Atmungskette
• Stoffwechsel von Lipiden, Aminosäuren, Nukleotiden
• Zellkommunikation, Stofftransport
• Signalkaskaden, Zellzyklus
Biochemie 01/23
Biochemie – was ist das?
24 Seiten
Schüßler Salze, etc.
nicht nur der Umfang war homöopathisch…
1520 Seiten
keine Schüßler Salze mehr…
1926 (Leipzig): 2016:
1900 2016
Biochemie 01/24
Biochemie – was ist das?
1900 2016
Auch die Professoren haben sich verändert…
Emil Fischer Paul Ehrlich
Kary Mullis
Howie Jacobs
Biochemie 01/25
Biochemie – was ist das?
Chemische Reaktionen und Verbindungen:
• in der Zelle
• zwischen Zellen
• in komplexen Organismen
Biochemie 01/26
Stoffwechselwege
Biochemie 01/27
Molekulare Zusammensetzung E. coli
Proteine 15 %
Nukleinsäuren 7 %
Polysaccharide 3 %
Lipide 2 %
andere kleine org. Moleküle 2 %
anorganische Ionen 1 %
Wasser 70 %
Biochemie 01/28
Molekulare Zusammensetzung H. sapiens
Proteine 17 %
Nukleinsäuren 1 %
Kohlenhydrate 1 %
Fette 17 %
Mineralsalze 4 %
Wasser 60 %
Biochemie 01/29
Wasser – H2O
+ +
_
• keine lineare Anordnung
• Sauerstoff zieht
Bindungselektronen an
Biochemie 01/30
Wasserstoffbrücken
Wasserstoffbrückenbindung
H-Brücken-Akzeptor
H-Brücken-Donor
Biochemie 01/31
Voraussetzung für H-Brücken: Elektronegativität
• Tendenz, zusätzliche Elektronen aufzunehmen
• Skala von 2 bis 4
• abhängig von der Position im Periodensystem
pos. Kernladung steigt an
Abschirmung der
Kernladung durch
innere Elektronen ist
bei höherwertigen
Elementen größer
Biochemie 01/32
Polarisierte Bindungen
Bindung zwischen Atomen unterschiedlicher Elektronegativität
Bindungselektronen werden verschoben
Bindung ist polarisiert: Bindungs-Dipolmoment
Biochemie 01/33
partielle Ladungsverteilung
d-
d+ O N
H
H
C
O H
C
O H
O
N
NS O
O
O P
Keto-Gruppe Amino-Gruppe Hydroxyl-Gruppe Carboxyl-Gruppe
N-N-Doppelbindung Sulfon-Gruppe Phosphat-Gruppe
Biochemie 01/34
Dipole in Biomolekülen?
Biochemie 01/35
Wechselwirkungen mit Wasser
Wasserstoffbrücken
O
H
H
N
H
H
O
H
H
OWasserstoff-Donor
Wasserstoff-Akzeptor
Biochemie 01/36
Wasserstoffbrücken
mit Hydroxylgruppen mit Ketogruppen
mit Carboxylgruppen mit Aminogruppen
Biochemie 01/37
Wasserstoffbrücken-Bindung
H O
C
Akzeptor
freies Elektronenpaar:
O, N, S
Donor
O-H
N-H
Stärke: Abstand und Richtung
Biochemie 01/38
Stärke der H-Brücken
• 2-63 kJ/mol
• gerichtete Kraft:
O
H OO H O >
linear > gewinkelt
• Länge: O—H---O 2,70 Å
O—H---O-
2,63 Å
O—H---N 2,88 Å
N—H---O 3,04 Å
N+—H---O 2,93 Å
N—H---N 3,10 Å
stark
Biochemie 01/39
Wasserstoffbrücken-Bindung
Mage: H-bond/kin1
DNA mit -Repressor
Biochemie 01/40
Intramolekulare Wasserstoffbrücken
Basenpaare
in RNA hairpin
L-Dopa
Biochemie 01/41
Biotin - Streptavidin
Biotin - Streptavidin:
Biotin (Vitamin H)
Streptavidin-Tetramer
Biochemie 01/42
Biotin - Streptavidin
Biotin - Streptavidin:
• 7 Wasserstoffbrücken
• optimale Geometrie
• Ki= =
2,5 x 10-13 M
= 250 femtomol/l
= 60 pg/l
= -76 kJ/mol
[Ligand] x [Protein]
[Ligand x Protein]
Biochemie 01/43
Wechselwirkungen
• Wasserstoffbrücken-Bindungen
• Elektrostatische Wechselwirkungen
• Van der Waals Wechselwirkungen
E > H > V
• Metall-Komplexierung
• Kationen-p-Wechselwirkung
Biochemie 01/44
Wechselwirkungen
Biochemie 01/45
Elektrostatische Wechselwirkungen
Ionische Wechselwirkungen
• ungerichtet
Coulomb‘sches Gesetz:
• Abstand im Quadrat
• Ladungsstärke
• Medium: (DVakuum= 1, DH O= 80)2
NC
O
O
-
+
Dr
qqF
2
21=
q = Ladung
r = Abstand
D = Dielektrizitätskonstante
Biochemie 01/46
Van der Waals Wechselwirkungen
Biochemie 01/47
Wechselwirkungen
Biochemie 01/48
Metall-Komplexierung
Metallkomplex-Bindung:
freie Elektronenpaare
Metall-Kationen: Zn2+, Fe2+, Mn2+ ...
Thermolysin (Zn-Endopeptidase):
Biochemie 01/49
Metall-Komplexierung
Thermolysin-Inhibitor 5.1
O N
O
PX
R
O
O O
O
Zn2+
Ala 113
-H
Phosphonamid (-PO2NH-)
Phosphonat (X= -O-)
Phosphinat (X=CH2-)
Biochemie 01/50
Metall-Komplexierung
Mage: c1Basics/kin5:
Doppeleisenzentrum
Ribonukleotid Reduktase
NH
N
N
NH
Zn2+
OO
His 196
His 69
Glu 72Glu 270
O OO
H
H
Carboxypeptidase A:
Biochemie 01/51
Wechselwirkungen
Biochemie 01/52
Hydrophobe Wechselwirkungen
• beruhen nicht auf van-der Waals-Anziehungen
zwischen hydrophoben Resten, sondern auf
Verdrängung von Wassermolekülen aus dem
Bereich zwischen lipophilen Seitengruppen
• aliphatische und aromatische Kohlenwasserstoffe,
Halogensubstituenten, Heterocyclen
Cl
O
Furan
S
ThiophenBiochemie 01/53
Wechselwirkungen
Biochemie 01/54
Kationen--Wechselwirkungen
Elektronen
senkrecht zur
Ringebene
zusätzlich zur einfachen
kovalenten Bindung Austausch
weiterer Elektronen (z. B.
Doppelbindung):
„Wolke“ negativer Ladung um
Primärbindung, kann mit
positiven Ladungen interagieren.
Biochemie 01/55
Kationen-p-Wechselwirkungen
Kationen (NRH3+)
Biochemie 01/56
Interaktionen
Interaktionen:
• Wasserstoffbrücken
• Ionische Wechselwirkungen
• Metall-Komplexe
• Dipolwechselwirkungen
• Hydrophobe Wechselwirkungen• Kationen- -Wechselwirkungen
Wasser
Biochemie 01/57
Biomoleküle
Proteine
Peptide
Aminosäuren
Nuklein-
Säuren
Fette, Lipide
Terpene
Steroide
Alkaloide
Vitamine
Co-Faktoren
Farbstoffe
Pigmente
Gerbstoffe
Wasser
Kohlenhydrate
Zucker
Biochemie 01/58
Bausteine: Aminosäuren
Adrenalin (aus Tyrosin)
Penicillin (aus Cystein und Valin)
Biochemie 01/59
Aminosäuren
a-Aminosäure
Biochemie 01/60
Aminosäuren
Zwitterion
In wässriger Lösung:
Säure- und Base-Eigenschaften: amphoteres Molekül
Biochemie 01/61
Aminosäuren
H3N CH C
CH3
O
O
H2N CH C
CH3
O
O
H3N CH C
CH3
OH
O
H3N CH C
CH3
O
O
H2N CH C
CH3
O
O
H3N CH C
CH3
OH
O
H3N CH C
CH3
O
O
H2N CH C
CH3
O
O
H3N CH C
CH3
OH
O
+OH-
+OH-
+H3O+
+H3O+
Biochemie 01/62
Titrationskurve einer Aminosäure
Glycin, R=H
pK1 (Carboxylgruppe): 2,3
pK2 (Aminogruppe): 9,6
Biochemie 01/63
Aminosäuren: pH und PKa
Biochemie 01/64
Puffersysteme
pH 2,2-3,6 pH 8,8-10,6
pH
pK1 pI pK2
% B-
Glycin
Biochemie 01/65
Proteinogene Aminosäuren
aliphatisch
aromatisch
polar, neutralpositiv geladen
negativ geladen
Biochemie 01/66
Proteinogene Aminosäuren
schwefelhaltig
zyklisch
sauerbasisch
groß
klein
Biochemie 01/67
Proteinogene Aminosäuren
essentielle
Aminosäuren
Isoleucin
Leucin
Lysin
Methionin
Phenylalanin
Threonin
Tryptophan
Valin
nicht essentielle
Aminosäuren
Alanin
Asparagin
Aspartat
Glutamin
Glutamat
Glycin
Prolin
Serin
20 Aminosäuren:
semi-essentielle
Aminosäuren
Arginin
Histidin
Cystein
Tyrosin
Biochemie 01/68
Aminosäuren: Codierung
Biochemie 01/69
Aminosäuren: Namen
Glycin: griech. glykeros (süß); aus Gelatine-Hydrolysat
Alanin: abgeleitet von Aldehyd; aus Acetaldehyd dargestellt
Serin: lat. sericum (Seide); aus Seiden-Hydrolysat
Tyrosin: griech. tyros (Käse); aus Käse isoliert
Arginin: lat. argentum (Silber); charakteristisches Silbersalz
Lysin: griech. lysis (Lösung); aus Casein-Hydrolysat
Asparagin: griech. asparagos (Spargel); aus Spargel isoliert
Glutamin: lat. glutinum (Leim); aus Weizenkleber isoliert
Biochemie 01/70
Aliphatische Aminosäuren
Raumerfüllung, hydrophobBiochemie 01/71
Aliphatische Aminosäuren
Biochemie 01/72
Zyklische Aminosäuren
Hydrophob, -Kationen-Wechselwirkungen, großBiochemie 01/73
Zyklische Aminosäuren
10.46 (phenol)
Biochemie 01/74
Aminosäuren mit polaren, neutralen Seitenketten
Hydroxylgruppe Amidgruppe
HydrophilBiochemie 01/75
Aminosäuren mit polaren, neutralen Seitenketten
5.6
Biochemie 01/76
Aminosäuren mit geladenen Seitenketten
positiv oder negativ geladenBiochemie 01/77
Aminosäuren mit geladenen Seitenketten
5.2
5.2
6.0
Biochemie 01/78
Aminosäuren mit Schwefel-haltigen Seitenketten
Cystein Methionin
Sulfhydrylgruppe Thioetherbindung
Biochemie 01/79
Cystein: Sulflhydrylgruppe
Mage: c1Basics/kin2
(Disulfidbindung)
Biochemie 01/80
Dissoziationskurve von Histidin
Biochemie 01/81
Nicht-proteinogene Aminosäuren
>250!
Biochemie 01/82
Nicht-proteinogene Aminosäuren
Canavanin
Arginin
Gelber Blasenstrauch
(Colutea arborescens) • Stickstoffspeicher
• Abwehrstoff
Caryedes brasiliensis
Samenkäfer (Bruchidae):
• Diskriminatorische aa-tRNA-Synthetase
• Abbau von CanavaninBiochemie 01/83
Aminosäureabkömmlinge
(Glutamat) (Histidin) (Tyrosin)(Tyrosin)
(Harnstoffsynthese) (Co-Faktor)(Aminosäure-Antagonist)
(Met- Stoffwechsel)(Blausäure-Entgiftungs-
produkt in Pflanzen)
Biochemie 01/84
Aminosäuren: Chiralität und Analytik
Chiralität
Biochemie 01/85
Aminosäuren: Chiralität
Biochemie 01/86
Aminosäuren: Chiralität
Es gibt Moleküle, bei welchen sich Bild und Spiegelbild
nicht zur Deckung bringen lassen:
CHIRAL (cheir: griech. Hand)
• physikalische Eigenschaften sind identisch: Siedepunkt,
Schmelzpunkt, Löslichkeit, spektroskopisches Verhalten
Ausnahme: Drehung des linear polarisierten Lichtes
• chemischen Eigenschaften sind häufig identisch: Reaktivität
Ausnahme: Wechselwirkungen mit optisch aktiven
Verbindungen
• biologische/pharmazeutische Eigenschaften sind häufig
nicht identisch
Bild und Spiegelbild: EntaniomereBiochemie 01/87
Nachweis der Chiralität
Optisch aktive Moleküle mit Drehwert
Biochemie 01/88
Die Fischer-Projektion
Asymmetrisch substituiertes C-Atom!
Emil Fischer
1852 – 1919
Professor für Chemie
Universität Erlangen
C*Biochemie 01/89
Die Fischer-Projektion
1. Längste C-Kette senkrecht
2. Höchste Oxidationsstufe oben
3. Horizontale Bindungen vor, vertikale hinter der Papierebene
4. L= funktionelle Gruppe levo=links, D=funktionelle Gruppe dextro=rechts
Biochemie 01/90
Die Fischer-Projektion
D-Asparagin
D-Asn
n
L-Asparagin
L-Asn
N
Biochemie 01/91
Diastereoisomere
Stereoisomere
Diastereoisomere
Biochemie 01/92
Stereoisomere
Stereoisomere
Moleküle mit der gleichen Konstitution, aber
unterschiedlichen Geometrien oder Topologien
Enantiomere
Stereoisomere, die sich
zueinander spiegelbildlich
verhalten und identische
Strukturen haben
Diastereomere
Stereoisomere, die sich nicht
wie Bild und Spiegelbild
zueinander verhalten, die
unterschiedliche Strukturen
und unterschiedliche
physikalisch-chemische
Eigenschaften haben
L-, D- Threonin
L-allo-, D-allo-Threonin
L-Threonin, L-allo-Threonin
D-Threonin, D-allo-ThreoninBiochemie 01/93
Sonderfall Cystin
Biochemie 01/94
CIP-Nomenklatur (Cahn-Ingold-Prelog)
1. Bestimmung des chiralen Zentrums
2. Bestimmung der Drehrichtung (Ordnung der Substituenten):
3. Substituent mit niedrigster Priorität (4) unter die Bildebene
4. Kreisbewegung von Substituent 1 bis 3:
rechtsgängig: R-Konfiguration (lat.: rectus)
linksgängig: S-Konfiguration (lat.: sinister)
Ordnungszahlen:
Br > O > C > H
S
Biochemie 01/95
CIP-Nomenklatur (Cahn-Ingold-Prelog)
Fischer-Projektion CIP-Projektion
Biochemie 01/96
CIP-Nomenklatur: Regeln
1. Identifizierung von 4 Substituenten am chiralen C-Atom
2. Zuordnung der Priorität
Substituent direkt am Chiralitätszentrum:
höchste Ordnungszahl=höchste Priorität
I>Br>Cl>F>O>N>C>H>freies Elektronenpaar
3. Bei identischen Substituenten
Zweitatom mit höchster Ordnungszahl,
Dreifachbindung zählt dreifach, Doppelbindung doppelt
SH>OH>NH2>COOH>CHO>CH2OH>C6H5>CH3>H
4. Rangniedrigster Substituent liegt hinter der Papierebene
5. Sinkt die Priorität im Uhrzeigersinn, dann R-Konfiguration,
Sinkt die Priorität gegen den Uhrzeigersinn, dann S-Konfiguration
Biochemie 01/97
CIP-Nomenklatur
Fischer
Keilstrich
CIP
Biochemie 01/98
CIP-Nomenklatur
HSCH2 CH2SH
Fischer
Keilstrich
CIP
S hat höhere Ordnungszahl als O! Biochemie 01/99
CIP-Nomenklatur
Biochemie 01/100
Aminosäuren: Nachweismethoden
Dünnschicht-
Chromatographie
(2-dimensional),
TLC
Detektion mit
Ninhydrin-
Sprühreagenz
Hitze, Wasser
Aminosäuregemisch
Laufmittel 1
La
ufm
itte
l 2
Biochemie 01/101
Dünnschichtchromatographie
(reagiert mit Aminogruppen)
Biochemie 01/102
Dünnschichtchromatographie
Biochemie 01/103
Aminosäuren: Nachweismethoden
Dünnschicht-
Chromatographie
(2-dimensional),
TLC
Detektion mit
Ninhydrin-
Sprühreagenz
Hitze, Wasser
Aminosäuregemisch
Laufmittel 1
La
ufm
itte
l 2
Ionenaustausch-
Chromatographie
Derivatisierung
mit Ninhydrin-
Sprühreagenz
Absorption =570nm
A
t [h]
Biochemie 01/104
Ionenaustausch-Chromatographie
Biochemie 01/105
Ionenaustausch-Chromatographie
Nach-Säulen Derivatisierung:
Ninhydrin
Biochemie 01/106
Aminosäuren: Nachweismethoden
Dünnschicht-
Chromatographie
(2-dimensional),
TLC
Detektion mit
Ninhydrin-
Sprühreagenz
Hitze, Wasser
Aminosäuregemisch
Laufmittel 1
La
ufm
itte
l 2
Ionenaustausch-
Chromatographie
Derivatisierung
mit Ninhydrin-
Sprühreagenz
Absorption =570nm
A
t [h]
Derivatisierung
RP-HPLC
Detektion im UV,
Fluoreszenz
A
t [min]
Biochemie 01/107
Reverse Phase-HPLC
Biochemie 01/108
Chromatogramm von Dansyl-Aminosäuren
Zeit
Absorp
tion
sehr genau: Trennung von Leucin und Isoleucin möglich!
Detektion im femto-mol-BereichBiochemie 01/109
Aminosäuren: Nachweismethoden
Dünnschicht-
Chromatographie
(2-dimensional),
TLC
Detektion mit
Ninhydrin-
Sprühreagenz
Hitze, Wasser
Aminosäuregemisch
Laufmittel 1
La
ufm
itte
l 2
Ionenaustausch-
Chromatographie
Derivatisierung
mit Ninhydrin-
Sprühreagenz
Absorption =570nm
A
t [h]
Derivatisierung
RP-HPLC
Detektion im UV,
Fluoreszenz
A
t [min]
Qualitativ, schnell,
ohne apparativen
Aufwand
Quantitativ, Apparat
unempfindlich, langsam
Quantitativ, Apparat
empfindlich, schnell
Biochemie 01/110
UV Spektren
257 nm274 nm 280 nm
Biochemie 01/111
UV Spektren
Absorptionsspektrum
cytoplasmatische Invertase
(31x Tyr, 16x Trp)
nativ
denaturiert
Biochemie 01/112
Tryptophan-Fluoreszenz
Emission: 300 - 350 nm
Biochemie 01/113
Aminosäuren
-Aminosäure:
Säure/BaseD/L-Enantiomere
Seitenketten, Eigenschaften
Biochemie 01/114