HEMOGLOBINA

Es un pigmento respiratorio presente en los Glóbulos Rojos, el cual les da su color rojo característico.Es una Hemoproteina tetramerica, encargada del transporte de Oxigeno en la sangre.

HEMOGLOBINA

FORMADO POR

GRUPO PROTEICO

GRUPO PROSTATICO

4 CADENAS POLIPEPTIDICAS (2α y 2 β)

GLOBINA (Proteína)

4 PORFIRINAS + HIERRO FERROSO (Fe2+)

GRUPO HEM

GRUPO HEM + GLOBINA = HEMOGLOBINA

CADA UNA SE UNE A UN HIERRO

El Hierro en estado Ferroso (Fe2+) del gpo. Hem es capaz de unirse de forma reversible al oxígeno lo que le da la funcionalidad a la Hemoglobina.

COMPONENTES DE LA HEMOGLOBINA

FUNCIONES1.- Transporte de Oxigeno Proceso que ocurre de los pulmones a los tejidos, un 97% del oxigeno es transportado por la hemoglobina.

2.- Transporte de Dióxido de CarbonoProceso que ocurre de los tejidos a los pulmones, el CO2 es un producto de desecho, el 30% del total de este compuesto es transportado por la hemoglobina.

3.- Amortiguador o BufferJuega un papel fundamental en la regulación del PH sanguíneo a traves del aminoácido Histidina que le da la capacidad amortiguadora a la hemoglobina, neutralizando protones.

Acido Acético Glicina

Succinil-CoA

SE TRANSFORMA DURANTE EL CICLO DE KREB´S

SE COMBINANGrupo Pirrol PORFIRINA

4 Porfirinas + Hierro Ferroso= GRUPO HEM

SINTESIS DE HEMOGLOBINA:La síntesis de hemoglobina comienza en los proeritroblastos y continúa levemente, incluso en el estadio de reticulocito, de los eritrocitos. Dejan la médula ósea y pasan al torrente sanguíneo.Continúan formando cantidades mínimas de Hb. Se convierten en Eritrocito maduro.

SÍNTESIS DE LA PORCIÓN HEM

1 molécula de Hem + 1 molécula de Globina =Cadena de Hemoglobina4 Cadenas de Hemoglobina =Molécula de Hemoglobina Completa

El Hierro necesario para la síntesis de Hemoglobina es absorbido en el intestino con ayuda de la Vitamina C y transportado a donde se necesita por la Transferrina (Globulina Beta)

La deficiencia de Hierro provoca Anemia Hipocromica, caracterizada por una disminucion en el numero de Eritrocitos con un contenido muy bajo de Hb.

La parte Proteica (Globina) se sintetiza igual que todas las proteínas.

HbA o del Adulto HbA12α2β (95-97%)HbA2 2α2δ (3-5%)

HbA1 : Es llamada también hemoglobina del adulto o hemoglobina normal, representa aproximadamente el del 95 al 97% de la hemoglobina degradada en el adulto, formada por dos globinas alfa y dos globinas beta.

HbA2: Representa menos del 5% de la hemoglobina después del nacimiento, formada por dos globinas alfa y dos globinas delta.

TIPOS DE HEMOGLOBINA:

HbE o Embrionaria 2α2ε

HbF o Fetal 2α2χHemoglobina característica del feto, formada por dos globinas alfa y dos globinas Gamma. En su mayor parte se degrada en los primeros días de vida del niño siendo sustituida por la hemoglobina A.

Hemoglobina característica del embrión está constituida por cuatro moléculas de globina, dos alfa y dos épsilon.

Hb+O2 = HbO2

HbO2 = Hb+O2

OXIHEMOGLOBINA: Es la hemoglobina que se encuentra unida al O2 normalmente.Se le conoce como Hb en Estado Relajado (R)

DESOXIHEMOGLOBINA: Es la Hemoglobina que se encuentra disociada del O2 normalmente. Se le conoce como Hb en Estado Tenso (T).

OTROS TIPOS:

Hb+CO2 = HbCO2

CARBAMINOHEMOGLOBINA: Se refiere a la hemoglobina unida al CO2 después del intercambio

gaseoso entre los glóbulos rojos y los tejidos.

CARBOXIHEMOGLOBINA: Hemoglobina resultante de la unión con el CO. Es letal en grandes concentraciones (40%). El CO presenta una afinidad 200 veces mayor que el O2 por la Hb desplazándolo fácilmente y produciendo hipoxia tisular.

Hb + CO = HbCO

HIDROXIHEMOGLOBINA Se refiere a la hemoglobina unida al Ion H+ proveniente de la disociación del H2CO3 en HCO2+ H Funciona como amortiguador.

HHb+O2 = HbO2 + H

METAHEMOGLOBINA: Hb con grupo Hem con hierro en estado férrico (Fe3+) Oxidado.Este tipo de hemoglobina no se une al oxígeno (no sirve como transportador). Producida por una enfermedad congénita Deficiencia de metahemoglobina reductasa, enzima que mantiene el hierro en estado ferroso (Fe2+)También se puede producir por intoxicación al combinarse con Nitritos y Cianuro (son Metahemoglobinizantes) Se presenta CianosisSe producen altos niveles de radicales libres

HEMOGLOBINA DE BART Presente en lactantes, la Hb presenta una estructura de 4γ.

HEMOGLOBINA GLUCOSILADA: Presente en patologías como la diabetes, resulta de la unión de la Hb con carbohidratos libres unidos a cadenas carbonadas con funciones ácidas en el carbono 3 y 4.

HEMOGLOBINAS ANORMALES

HEMOGLOBINA DE ANEMIA DREPANOCÍTICA Tiene una estructura de 2α2β pero el Ac. Glutámico esta sustituido por Valina en la cadena alfa de aminoácidos.Alterada genéticamente.Presente en la Anemia de Células FalciformesLos Eritrocitos presentan forma de hoz y un ciclo de vida menor al normal.

TALASEMIAS Hay una disminucion en la síntesis de las cadenas polipeptidicas (α o β) de la hemoglobina, son llamadas α-Talaseminas o β-Talasemias, dependiendo de las cadena afectada, produce anemia, que puede ser intensa.

CURVA DE DISOCIACION DE LA HEMOGLOBINALa PO2 y la cantidad de O2 unido a la hemoglobina puede graficarse como una curva de saturación de O2.En el lecho capilar pulmonar la PO2 es de 100 mmHg. (presión máxima)Tejidos: 20 mmHg.Musculo en trabajo: 5 mmHg.

2,3 DIFOSFOGLICERATO (DPG)

Ayuda a estabilizar la variante T o Desoxigenada de la Hemoglobina, uniéndose a ella e impidiendo la recaptura de oxigeno a nivel tisular.En el pulmón el DPG es reemplazado de la Hemoglobina por el exceso de oxigeno y este es capturado, formándose la HBO2

Sustancia que se encuentra en los Glóbulos RojosSe produce por el catabolismo de la glucosa, durante la glucolisis Aerobia y su concentración intracelular es de alrededor de 5 mmol/l, casi equimolar a la hemoglobina.Disminuye la afinidad de la hemoglobina por el oxigeno ( disminuye 26 veces) y de este modo ayuda a su liberación (Efecto Bohr).

SINTESIS DE DPG

ADAPTACION A LAS GRANDES ALTURASLos cambios fisiológicos que acompañan a la exposición prolongada a las grandes alturas, incluyen:

1. Incremento en la cantidad de Glóbulos Rojos2. Aumento de la concentración de Hemoglobina3. Incremento del 2,3 Difosfoglicerato (DPG)

La mayor concentración de DPG reduce la afinidad de la hemoglobina por el oxigeno y asi incrementa la capacidad de la hemoglobina para la liberación del oxigeno en los tejidos.

IMPORTANCIA DE LA VIA DE LAS PENTOSAS EN EL METABOLISMO DE LA HEMOGLOBINA

Cuando madura el eritrocito es incapaz de sintetizar proteínas y carece de mitocondrias.La formación de NADPH por la vía de las Pentosas Fosfato garantiza la reducción de la Metahemoglobina (Fe+3) incapaz de unirse al oxigeno a Hemoglobina (Fe+2) la cual se une fácilmente al Oxigeno.

Disociación del grupo Hem y la Globina

Globina

Se degrada a aminoácidos para la síntesis de nuevas proteínas o se almacenan.

Hem

El Hierro se almacena o se reutiliza para la formación de nueva Hb

La Porfirina se degrada:

BILIRRUBINA

Periodo de vida de los eritrocitos 120 díasMigran al sistema Retículoendotelial del Bazo.Sufren Degradación por los Macrófagos.

CATABOLISMO DE LA HEMOGLOBINA

MIOGLOBINALos músculos utilizan gran cantidad de O2, lo cual se facilita por medio de la Proteina Mioglobina.La Mioglobina tiene un núcleo de Protoporfirina unido a la globina.Se disocia del oxigeno a distintas presiones, esto permite a la Mioglobina actuar como reserva de oxigeno.

Bajo condiciones de deprivacion de oxigeno (p. ej. Ejercicio intenso) se libera para su utilización por las mitocondrias para la síntesis de ATP, dependiente de Oxigeno.A una PO2 baja, la Hemoglobina a perdido buena parte de su oxigeno y la Mioglobina lo conserva todavía.