Generalidades proteinas
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Generalidades
PROTEÍNAS:
“LOS AMINOÁCIDOS”Departamento de Biología y Geología
I.E.S. J.M. EmpecinadoAranda de Duero.
BurgosVers.Dic/2011
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Las Proteínas son las moléculas orgánicas más
abundantes en las células, constituyendo el 50 % o más de su peso seco.
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Las Proteínas se encuentran en todas las
células, ya que son fundamentales tanto en la estructura como en las
funciones celulares.
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Existen muchas clases de proteínas diferentes, cada una de ellas especializada en una función biológica.
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Todas las proteínas contienen Carbono, Hidrógeno, Nitrógeno y
Oxígeno; muchas de ellas, contienen además Azufre; y
algunas incluso poseen elementos adicionales como Fósforo, Hierro,
Cinc y Cobre. Departamento de Biología y Geología
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La estructura de las moléculas de proteína, así como su
función biológica y actividad constituyen los problemas centrales de la bioquímica
actual.
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Las masas moleculares de las proteínas son muy elevadas, por
hidrólisis ( ruptura de la molécula ) dan lugar
a una serie de compuestos orgánicos sencillos, de baja masa
molecular : se trata de los
L- - Aminoácidos.
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Los Aminoácidos, son las unidades estructurales
básicas a partir de las cuales se
construyen las proteínas. Departamento de
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Por lo común, solamente se encuentran 20 L- - Aminoácidos
distintos como sillares de las proteínas , aunque se conocen más de 100 tipos diferentes.
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LOS AMINOÁCIDOS
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El Primer Aminoácido aislado de un hidrolizado
de proteína, fue la Glicina, obtenida en 1820, a partir de la
gelatina. Su abreviatura es Gly.
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COO-
CH3N+ H
HGlicinaGly, G
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La fórmula estructural general de los 20 L- - Aminoácidos hallados corrientemente en las proteínas, es la siguiente :
COO-
C
R
H3N+ H
Grupo carboxilo(disociado)
Grupo amino(protonado)
Cadenalateral
Carbono a Departamento de Biología y Geología
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Todos ellos tienen en común presencia en la molécula de un
grupo carboxilo ( - COOH )
y un grupo amino ( - NH2 ) .
* La única excepción la constituye el aminoácido Prolina.
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El carbono más próximo al grupo carboxilo, recibe el nombre de
carbono , y es precisamente en este carbono en el que se
encuentra unido el grupo amino; de ahí en nombre de
- Aminoácidos.
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En todos los aminoácidos, con excepción de la Glicina, ( cuyo radical es un H ), el carbono es asimétrico;
es decir, está unido a 4 grupos funcionales distintos.
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La presencia de un carbono asimétrico hace que cada tipo de aminoácido se
pueda presentar en dos formas enantioméricas :
D- -aminoácido L- -aminoácido.
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* Ver Enantiómeros en el capítulo “Hidratos de Carbono”.
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Todos los aminoácidos que forman parte de las proteínas naturales, pertenecen a la forma enantiómera L .
son L- Aminoácidos
Hay excepciones: sobre todo en microorganismos, aminoácidos no proteicos de la serie D ( antibióticos, pared bacteriana... ).
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Características físico – químicas de los aminoácidos :
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Suelen ser sólidos
Cristalinos
No volátiles
Insolubles en disolventes poco polares
Solubles en agua
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Los aminoácidos, al disolverse en agua, forman disoluciones electrolíticas; esto se
debe a que la estructura real de un aminoácido, corresponde a la de una sal
interna :
Zwitterion
Un zwitterión (del alemán "zwitter" "híbrido", "hermafrodita”) es un compuesto químico que es eléctricamente neutro pero que tiene cargas formales positivas y negativas sobre átomos diferentes. presentan una elevada solubilidad en agua .
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Si el pH es ácido, existe en el medio abundancia de
H+ ; el átomo de nitrógeno del grupo amino capta un hidrogenión y se carga positivamente.
pH ácido, el aminoácido se comporta como Catión.
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pH alcalino: el aminoácido se comporta como un Anión.
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Si el pH de la disolución es Alcalino, habría pocos hidrogeniones libres; el grupo carboxilo cede en este caso un hidrogenión al medio, cargándose el aminoácido negativamente.
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Si el pH del medio está en torno al valor neutro, el aminoácido se encuentra en forma de
zwitterión. En este estado, el
aminoácido aparentement
e no posee carga, ya que
las cargas positivas y
negativas se equilibran entre sí.
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Punto isoeléctrico
Se llama punto isoeléctrico de un
aminoácido, al valor de pH en el cual el
aminoácido se comporta como un Zwitterión.
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Clasificación de los
Aminoácidos :
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Los marcados con este símbolo son Aminoácidos Esenciales:Son 10 aminoácidos que el cuerpo humano no puede sintetizar y deben obtenerse a través de los alimentos que componen nuestra dieta.
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Todos los aminoácidos tienen en común un grupo carboxilo libre y un grupo amino libre
( salvo la Prolina ).
Todos ellos se diferencian en la estructura de las
cadenas asociadas, que llamamos grupos R.
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El criterio más extendido para la clasificación de los
diferentes aminoácidos, que forman parte de las
proteínas, se basa en la polaridad de los grupos R.
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Bajo el punto de vista de la polaridad de los grupos R, se puede hablar de 4 grupos diferentes de aminoácidos:
Con grupos R no Polares o Hidrófobos.
Con grupos R Polares, pero sin carga.
Con grupos R Polares , con carga positiva.
Con grupos R Polares, con carga negativa.
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Con grupos R no Polares o Hidrófobos.Básicamente son ocho de los veinte
aminoácidos esenciales los que presentan este comportamiento hidrofóbico. Estos
aminoácidos pueden ser :
Con grupos R que son moléculas carbonadas no cíclicas.(Hidrocarburos Alifáticos) (5)
Con grupos R que contienen anillos aromáticos.
Con grupos R que contiene azufre
El aminoácido Prolina (Pro) (P)
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Con grupos R que son moléculas carbonadas no cíclicas.(Hidrocarburos Alifáticos) (5)
COO-
CH3N+ H
CH3
AlaninaAla, A
ValinaVal, V
COO-
CH3N+ H
CHH3C CH3
COO-
CH3N+ H
CH2
CHH3C CH3
LeucinaLeu, L
COO-
CH3N+ H
CHH3C CH2
CH3
IsoleucinaIle, I
COO-
CH3N+ H
H GlicinaGly, G
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*Se clasifica en este grupo a la Glicina; aunque es un término
fronterizo con los aminoácidos polares.
Con grupos R no Polares o Hidrófobos.
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Los aminoácidos alifáticos
Su característica fundamental es la hidrofobicidad de la cadena lateral (con excepción de Glicina).
Suelen ocupar el interior de las proteínas globulares, donde contribuyen a la estructura global de la proteína debido al efecto hidrofóbico (“micela proteica”).
Reactividad química muy escasa.
La Glicina tiene un destacado papel estructural: suele ser invariante en series filogenéticas.
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Con grupos R que contienen anillos aromáticos.
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COO-
CH3N+ H
CH2
FenilalaninaPhe, F
COO-
CH3N+ H
CH2
NH
TriptófanoTrp, W
La presencia de sistemas aromáticos hace que absorbanluz UV en torno a 280 nm; la absorción UV de las proteínas se
debe a su contenido en estos aminoácidos.
Con grupos R no Polares o Hidrófobos.
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Con grupos R que contiene azufre
Con grupos R no Polares o Hidrófobos.
COO-
CH3N+ H
CH2
CH2
S
CH3
MetioninaMet, M
Tioaminoácidos
La metionina es el aminoácido iniciador de
la síntesisde proteínas (codón
AUG)
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Se encuentra en nueces, quesos, huevos y germen de trigo y soja.
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Con grupos R no Polares o Hidrófobos.
El aminoácido Prolina (Pro) (P)
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Aminas secundarias (“Aminoácidos”)
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Con grupos R Polares, pero sin carga.Estos aminoácidos, son relativamente más
solubles en el agua, que los aminoácidos con grupos R no polares.
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Sus grupos R contienen grupos funcionales polares, neutros ( sin carga ), que pueden establecer enlaces de hidrógeno con el
agua. Pertenecen a este grupo 6 aminoácidos de los 20 habituales en las
proteínas.Polaridad debida a grupos Hidroxilo (3)
Polaridad debida a grupos Amida
Polaridad debida a la presencia de grupo Sulfidrilo ( -SH )
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Con grupos R Polares, pero sin carga.Polaridad debida a grupos Hidroxilo (3)
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COO-
CH3N+ H
CH2OH
COO-
CH3N+ H
C OHH
CH3
SerinaSer, S
TreoninaThr, T
Hidroxiaminoácidos Aminoácidos aromáticos
TirosinaTyr, Y
COO-
CH3N+ H
CH2
OH
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Hidroxiaminoácidos
El grupo -OH tanto de Serina como de Treonina es susceptible de fosforilación: importante modificación postraduccional que regula la actividad de muchas proteínas.
El grupo -OH de la serina es fundamental en el centro activo de muchas enzimas ( Serin- proteinasas, p.e.).
Forma enlaces glicosídicos con oligosacáridos en ciertas glicoproteínas
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Con grupos R Polares, pero sin carga.
Polaridad debida a grupos Amida
* Un grupo amida, es un derivado de un grupo ácido ( no confundir con grupo amina ).
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Con grupos R Polares, pero sin carga.
Polaridad debida a grupos Amida
Departamento de Biología y Geología
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COO-
CH3N+ H
CH2
CONH2
AsparraguinaAsn, N
COO-
CH3N+ H
CH2
CH2
CONH2
GlutaminaGln, Q
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Con grupos R Polares, pero sin carga.
Polaridad debida a la presencia de grupo Sulfidrilo ( -SH )
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COO-
CH3N+ H
CH2
SHCisteína
Cys, C
Tioaminoácidos
Importante papel estructural de la cisteína por la posibilidad de formar enlaces disulfuro con otro residuo de cisteína.
La cisteína participa en el centro activo de muchas enzimas.
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Con grupos R Polares , con carga positiva.
Se trata de 3 aminoácidos, que a Ph = 7, sus grupos R poseen carga positiva neta; todos ellos tienen seis átomos de carbono.
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ArgininaArg, R
COO-
CH3N+ H
CH2
CH2
CH2
CH2
NH3+
COO-
CH3N+ H
CH2
CH2
CH2
NH
C+H2NNH2
LisinaLys, K
COO-
CH3N+ H
CH2
HNNH+
HistidinaHis, H
requerido sólo en niños
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Con grupos R Polares, con carga negativa.
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Son 2 aminoácidos de este grupo; los ácidos Apartico y Glutámico, cada uno de los cuales posee un segundo grupo carboxilo, que se halla
completamente ionizado y por lo tanto cargado negativamente a pH ( 6- 7 ).
COO-
CH3N+ H
CH2
COO-
Ác.AsparticoAsp, P Ác.Glutámico
Glu, E
COO-
CH3N+ H
CH2
CH2
COO-
* Obsérvese que los aminoácidos Asparraguina y Glutamina, son dos derivados de ambos ácidos, por transformación del grupo ácido por un grupo amida.
![Page 44: Generalidades proteinas](https://reader033.fdocument.pub/reader033/viewer/2022061523/557b7b56d8b42afc0c8b4f3a/html5/thumbnails/44.jpg)
* Aminoácidos poco frecuentes en las Proteínas :
Además de los 20 aminoácidos corrientes, se
han aislado otros de aparición poco frecuente. La
mayoría de ellos son derivados de aminoácidos
comunes. Departamento de Biología y Geología
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CUADRO ESQUEMÁTICO DE LOS 20 AMINOÁCIDOS FRECUENTES EN PROTEINAS :
Con grupos R No Polares o Hidrófobos : 8 Aminoácidos. Los Grupos R son hidrocarburos alifáticos : ALANINA ( Ala ) ( A ) VALINA ( Val ) ( V ) LEUCINA ( Leu ) ( L ) ISOLEUCINA ( Ile ) ( I) Los Grupos R contienen Anillos Aromáticos : FENILALANINA ( Phe ) ( F ) TRIPTÓFANO ( Trp ) ( W ) El Grupo R contiene Azufre : METIONINA ( Met ) ( M ) No tiene el Grupo Amino libre : PROLINA ( Pro ) ( P ) Con Grupos R polares, sin carga : ( 7 Aminoácidos ) Polaridad debida a Grupos Hidroxilo : SERINA ( Ser ) ( S ) TREONINA ( Thr ) ( T ) TIROSINA ( Tyr ) ( Y ) Polaridad debida a Grupos Amida : ASPARAGINA ( Asn ) ( N) GLUTAMINA ( Gln ) ( Q ) Polaridad debida a grupo sulfidrilo : CISTEINA ( Cys ) ( C ) Con grupo R contituido por solo un H : CLICINA ( Gly ) ( G ) Con Grupos R Polares con carga positiva. ( Básicos ) : 3 Aminoácidos. LISINA ( Lys ) ( K ) ARGININA ( Arg ) ( R ) HISTIDINA ( His ) ( H ) Con Grupos R Polares con carga negativa. ( Ácidos ) : ( 2 Aminoácidos ) ACIDO ASPARTICO ( Asp ) ( D ) ÁCIDO GLUTÁMICO ( Glu ) ( E )
Departamento de Biología y Geología
I.E.S. J.M. EmpecinadoAranda de Duero.
Burgos
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* Los aminoácidos se suelen designar mediante símbolos de tres letras ( utilizando su
denominación anglosajona, no la castellana). Por ejemplo : Tirosina ( Tyr), Glicina ( Gly),
etc...
* Recientemente se ha adoptado también representaciones de una sola letra para cada aminoácido, que permite utilizar medios informáticos para comparar
secuencias de aminoácidos de diversas proteínas.
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AVISO:
Esta presentación no es más que un resumen del tema tratado. Para obtener una información detallada es muy recomendable el uso de
alguno de los excelentes manuales de Biología, que existen en la mayoría de las bibliotecas.
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