COLAGENO

Historia y antecedentes

Las estructuras moleculares y embalaje de colágeno han eludido a los científicos durante décadas de investigación. La primera evidencia de que posee una estructura regular a nivel molecular se presentó a mediados de la década de 1930. Desde entonces, muchos académicos prominentes, incluyendo premios Nobel Crick, Pauling, Rich y Yonath, y otros, incluyendo Brodsky, Berman y Ramachandran, se concentraron en la conformación del monómero de colágeno. Varios modelos de la competencia, a pesar de tratar correctamente la conformación de cada cadena peptídica individual, dieron paso al modelo de triple hélice "Madras", que proporciona un modelo esencialmente correcto de la estructura cuaternaria de la molécula, aunque este modelo todavía requiere algunas precisiones. La estructura de embalaje de colágeno no se ha definido en el mismo grado fuera de los tipos de colágeno fibrilar, aunque se ha sabido por mucho tiempo para ser hexagonal o cuasi-hexagonal. Al igual que con su estructura monomérica, varios modelos contradictorios alegaron que, o bien la disposición de embalaje de las moléculas de colágeno es "laminar" o microfibrillar. La estructura microfibrilar de fibrillas de colágeno en los tendones, córnea y el cartílago ha sido fotografiado directamente mediante microscopía electrónica. La estructura microfibrilar de tendón de adultos, como se ha descrito por Fraser, Miller, y Wess, se modeló como está más cercano a la estructura observada, aunque simplificada la progresión topológica de moléculas de colágeno vecinos, y por lo tanto no predecir la conformación correcta de la discontinua D -periódica disposición pentamérica denomina simplemente: el microfibrilla. Varios agentes de reticulación como dopaquinona, Embelin, embelate potasio y 5-O-metil Embelin podrían desarrollarse como potencial agente cross-linking/stabilization de preparación de colágeno y su aplicación como se ha mejorado la herida hoja de vestir en aplicaciones clínicas.

DEFINICION:

El colágeno es una molécula proteica o proteína que forma fibras, las fibras colágenas. Es la proteína más abundante en el cuerpo humano, se encuentran también en todos los animales. Son secretadas por las células del tejido conjuntivo como los fibroblastos, así como por otros tipos celulares. Es el componente más abundante de la piel, músculos huesos y tendones donde forma un andamio para proporcionar resistencia y estructura. También forma parte de la pared de los vasos sanguíneos, córnea ocular, dentina, encías y cuero cabelludo, así como del tejido conjuntivo que envuelve nuestros músculos y órganos vitales.

El colágeno es secretado por una variedad de diferentes células, pero principalmente por las células del tejido conectivo. Aunque joven, el cuerpo produce constantemente colágeno, pero la síntesis de colágeno comienza a disminuir alrededor de los 35 años, con una reducción dramática en la síntesis de las mujeres después de la menopausia. A la edad de 60 existe una disminución considerable en la producción de colágeno.

FIGURA: Esquema de colágeno en músculo

ESTRUCTURA MOLECULAR

Estructura primaria está compuesto por polímeros de aminoácidos, que en conjunto forman una cadena de polipétido. Entre los tres aminoácidos que conforman el polímero, existe una demanda especial de 2 tipos de aminoácidos en su cadena. Con más de 1.400 aminoácidos, una secuencia repetida de tres estructura con forma, donde la glicina es siempre el tercer aminoácido.

- La glicina es el aminoácido más simple y más flexible

SÍNTESIS DEL COLÁGENO

El colágeno se origina por una proteína precursora (monómero) llamada tropocolágeno que mide alrededor de 300 nanómetros de largo y 1,4 nm de diámetro. El tropocolágeno está formado por tres cadenas polipeptídicas llamadas cadenas alfa (no hélices alfa). Cada cadena α está constituida por un polipéptido, formado por una repetición en tándem de tres aminoácidos siendo muy ricas en prolina o hidroxiprolina y glicina, las cuales son fundamentales en la formación de la superhélice. La hidroxiprolina constituye alrededor de un 10 a 12 % de todos los resíduos aminoacídicos del colágeno, dependiendo dicho porcentaJe del tipo de colágeno. La forma química más abundante de la hidroxiprolina que forma parte del colágeno es la 4-trans-OH-L-prolina. Cada cadena tiene un peso molecular de alrededor de 100.000 Da.

Gracias a su estructura anular rígida, la prolina estabiliza la conformación helicoidal en cada una de sus cadenas α; La glicina, sin embargo, se sitúa ocupando un lugar cada tres residuos localizándose a lo largo de la región central, debido sin duda a su pequeño tamaño, y favoreciendo al denso empaquetamiento de las tres cadenas α, de configuración levógira, necesario para la formación de la superhélice de colágeno. Las tres cadenas se enrollan y se fijan mediante enlaces transversales para formar una triple hélice dextrógira con una distancia entre las vueltas de 8,6 nanómetros.

La triple hélice se mantiene unida entre si debido a puentes de hidrógeno, que no afectan a todas las tres cadenas, sino aproximadamente a 2/3 de cada cadena alfa. Además, los tropocolágenos se unen entre si por medio de enlaces entre algunos aminoácidos, llamados "crosslinkings". Además poseen unos pocos aminoacidos llamados lisinas, las cuales sufren transformaciones catalizadas por la enzima lisina oxidasa, la cual actua sobre los residuos N, transformándolos en grupos aldehidos, por lo que la lisina pasa a llamarse alisina, que es capaz de formar uniones covalentes con otras alisinas para consolidar las fibrillas de colageno.

CADENA DE POLIPEPTIDOS

X: PROLINA

Y: HIDROXIPROLINA

FORMACIÓN DEL COLÁGENO

Cada una de las cadenas polipeptídicas es sintetizada por los ribosomas unidos a la membrana del retículo endoplásmico y luego son traslocadas al lumen del mismo en forma de grandes precursores (procadenas α), presentando aminoácidos adicionales en los extremos amino y carboxilo terminales. En el retículo endoplásmico los residuos de prolina y lisina son hidroxilados para luego algunos ser glucosilados en el aparato de Golgi, parece ser que estas hidroxilaciones son útiles para la formación de puentes de hidrógeno intercatenarios que ayudan a la estabilidad de la superhélice.

Tras su secreción, los propéptidos de las moléculas de procolágeno son degradados mediante proteasas convirtiéndolas en moléculas de tropocolágeno asociándose en el espacio extracelular formando las fibrillas de colágeno.

La formación de fibrillas está dirigida, en parte, por la tendencia de las moléculas de procolágeno a autoensamblarse mediante enlaces covalentes entre los residuos de lisina, formando un empaquetamiento escalonado y periódico de las moléculas de colágeno individuales en la fibrilla.

FUNCIÓN

Las fibras de colágeno forman estructuras que resisten las fuerzas de tracción. Su diámetro en los diferentes tejidos es muy variable y su organización también; en la piel de los mamíferos están organizadas como cestos de mimbre, lo que permite la oposición a las tracciones ejercidas desde múltiples direcciones. En los tendones lo están en haces paralelos

que se alinean a lo largo del eje principal de tracción. En el tejido óseo adulto y en la córnea se disponen en láminas delgadas y superpuestas, paralelas entre sí, mientras las fibras forman ángulo recto con las de las capas adyacentes.

Las células interactúan con la matriz extracelular tanto mecánica como químicamente, lo que produce notables efectos sobre la arquitectura tisular. Así, distintas fuerzas actúan sobre las fibrillas de colágeno que se han secretado, ejerciendo tracciones y desplazamientos sobre ellas, lo que provoca su compactación y su estiramiento.

El colágeno se encarga de unir los tejidos conectivos (músculos, tendones, ligamentos, piel, huesos, cartílagos, tejido hematológico y adiposo y órganos). De esta manera, actuaría como un elemento de sostén que permite mantener unido el conjunto del cuerpo. Su función consiste en la formación de las fibras a partir de las que se crean las estructuras del organismo; por lo tanto, es el responsable del grado de firmeza y elasticidad de estas estructuras y tiene un papel esencial en su hidratación.

Su diámetro en los diferentes tejidos es muy variable y su organización también; en la piel de los mamíferos están organizadas como cestos de mimbre, lo que permite la oposición a las tracciones ejercidas desde múltiples direcciones. En los tendones lo están en haces paralelos que se alinean a lo largo del eje principal de tracción. En el tejido óseo adulto y en la córnea se disponen en láminas delgadas y superpuestas, paralelas entre sí, mientras las fibras forman ángulo recto con las de las capas adyacentes.

La fibra de colágeno tiene la capacidad de mezclarse con muchos tipos de sustancias y minerales: en el caso de los huesos, la combinación del colágeno con cristales de calcio permite la formación de una estructura dura y rígida; en la piel, se mezcla con la elastina y la estructura resultante tiene forma de red; en el caso de los cartílagos, se combina también con elastina y con otro tipo de sustancias y forma un gel que absorbe los impactos producidos por los movimientos de las articulaciones. Esto ocurre con todas las estructuras y tejidos del cuerpo.

A medida que pasan los años y el cuerpo envejece, la producción de colágeno se va reduciendo gradualmente. Se calcula que a los 40 años el organismo produce la mitad de colágeno que en la adolescencia. Esta reducción en los niveles de producción provoca, entre otras cosas, la pérdida de elasticidad y flexibilidad de la piel, dolores en las articulaciones y músculos, osteoporosis, deterioro en la vista, deficiencias circulatorias, molestias en dientes y encías, etcétera; es decir, el deterioro propio de la vejez.

De Protección: piel, encías, cuero cabelludo, pared de los vasos sanguíneos, córnea ocular, así como las fascias de tejido conectivo que envuelven, sostienen y protegen nuestros órganos vitales y las vainas que envuelven y protegen las fibras musculares y músculos

TIPOS DE COLÁGENO

El colágeno en lugar de ser una proteína única, se considera una familia de moléculas estrechamente relacionadas pero genéticamente distintas. Se describen varios tipos de colágeno:

CARACTERÍSTICAS FÍSICO-QUÍMICAS

Las fibras colágenas son flexibles, pero ofrecen gran resistencia a la tracción.

El punto de ruptura de las fibras colágenas de los tendones humanos se alcanza con una fuerza de varios cientos de kilogramos por centímetro cuadrado. A esta tensión solamente se han alargado un pequeño porcentaje de su longitud original.

Cuando el colágeno se desnaturaliza por ebullición y se deja enfriar, manteniéndolo en una solución acuosa, se convierte en una sustancia bien conocida, la gelatina.

APLICACIONES

El colágeno es una de las formas más abundantes de los tejidos animales. Productos de colágeno encuentran numerosos usos médicos y bioingeniería. Productos de colágeno son utilizados en medicina y odontología para muchos propósitos, incluyendo los apósitos para heridas y como matrices para el crecimiento de tejido. Esto es porque es la principal proteína estructural del cuerpo.

Uso del colágeno en cirugía cosmética:

El Colágeno se utiliza extensamente en cirugía cosmética y como socorros curativos de la herida en pacientes de la quemadura. Éstos se utilizan extensamente para la reconstrucción del hueso y de una amplia variedad de propósitos dentales, ortopédicos y quirúrgicos.

La mayor parte del colágeno médico usado es ganados vacunos jovenes (bovinos) de animales libres certificados de la EEB (encefalopatía espongiforme Bovina). Los animales Dispensadores De Aceite son de las “manadas cerradas”, o de los países que nunca han tenido un caso señalado de la EEB tal como Australia, Brasil y Nueva Zelanda.

Otro tejido de uso general es tejido porcino (del lingote). Esto se utiliza para producir la hoja del colágeno para una variedad de propósitos quirúrgicos. En algunos pacientes, ácido o gel de poliacrilamida gordo del paciente propio, hialurónico también se utiliza.

El Colágeno se utiliza como las hojas, rellenador cutáneo Etc. en procedimientos cosméticos. Aunque no pueda ser absorbido a través de la piel, el colágeno ahora se está utilizando como ingrediente principal para un cierto maquillaje cosmético.

Colágeno en cirugías reconstructivas:

El Colágeno se puede utilizar en la construcción de los reemplazos de la piel artificial usados en la administración de quemaduras severas. Esto se puede derivar de las fuentes de los bóvidos (vacas), del procine (lingotes), equinas (los caballetes) o aún humanas y se utiliza a veces conjuntamente con los silicones, los glycosaminoglycans, los fibroblastos, los factores de incremento y otras substancias.

El colágeno Humano se deriva de los cadáveres dispensadores de aceite, de las placentas y de los fetos abortados y tiene una posibilidad inferior de reacciones inmunes.

El Colágeno se vende como una píldora como suplemento para ayudar con movilidad común. Sin Embargo, puesto que las proteínas se analizan en los aminoácidos antes de la amortiguación, una píldora oral tomada puede no afectar realmente al tejido conectivo en el cuerpo, excepto con el efecto de la suplementación individual del aminoácido.

Colágeno en la investigación científica:

El Colágeno también se utiliza con frecuencia en las aplicaciones de la investigación científica para el cultivo celular, estudiando comportamiento de la célula y acciones recíprocas celulares con el ambiente extracelular.

Colágeno en cardiología:

Las válvulas de corazón se componen de tejido del colágeno. Las hojas sueltas valvulares Individuales son sujetadas en dimensión de una variable por el colágeno bajo presión variable. Además, con el envejecimiento hay depósito del calcio en el colágeno que lleva al endurecimiento de las válvulas.

Colágeno como las películas y las hojas/discos de la barrera:

La aplicación principal de los lms del fi del colágeno está como membrana de la barrera. Películas con el espesor de 0,01 - 0,5 milímetros y hecho de materiales biodegradables. Las drogas se pueden cargar en las membranas del colágeno por la vinculación del hidrógeno, la vinculación covalente o la trampa simple. Pueden ser esterilizadas y hacerse flexible. Esto se utiliza en oftalmología en la entrega de las drogas al sí y también se utiliza sobre heridas para hacer rapid de la cura y para uniformar.

Blindajes del Colágeno:

Éstos se utilizan como lentes de contacto del vendaje que disuelvan gradualmente en córnea. Esta idea ha llevado al revelado de más sistemas de envío de la droga para las aplicaciones oftálmicas. Una de las ventajas es facilidad de la aplicación y de la autoadministración.

Esponjas del Colágeno:

Éstos son muy útiles en el tratamiento de quemaduras severas y como aderezo para muchos tipos de heridas, tales como dolores de la presión o los dolores de la base, los sitios dispensadores de aceite de donde se han tomado los injertos de piel, los sitios, las úlceras quirúrgicos Etc. de la pata.

Estos tienen la capacidad de absorber una gran cantidad de secreciones del tejido, de llevar para alisar la adhesión a la herida mojada y de mantener un clima poco húmedo en la herida y el blindaje contra daño mecánico y la infección bacteriana secundaria.

Gel, hidrogel, liposoma-colágeno:

Éstos se utilizan como vehículos para la salida de la droga. Se combinan a menudo con los polímeros sintetizados para la salida de la droga. La combinación de polímeros naturales y sintetizados puede proporcionar a estabilidad mecánica y a la aceptación biológica, detectando de las propiedades sinérgicas de ambos materiales.

Bolitas o tablillas del Colágeno:

Se ha convertido Minipellets hizo del colágeno. Éstos se utilizan en sistemas de envío de la droga. El minipellet es bastante pequeño ser inyectado en el espacio subcutáneo a través de una aguja de la jeringa y bastante grande para contener las drogas grandes de la proteína del peso molecular, tales como interferón.

Colágeno nanoparticles/nanospheres:

Estas moléculas microscópicas también actúan como sistemas de envío de la droga como portadores coloidales de la salida de la droga.

Colágeno como reemplazos del hueso:

El Colágeno se ha utilizado como los portadores implantables para el hueso que inducía las proteínas y se ha utilizado como los reemplazos del hueso debido a su actividad osteo-inductiva. El film del Colágeno se puede utilizar como portadores de la salida del gen para el osteoinduction y la esponja del colágeno se puede utilizar para los portadores relacionados hueso de la proteína.

Usos industriales del colágeno:

Fines industriales colágeno es desnaturalizado por calentamiento. Esto hace que los tres capítulos de tropocollagen separar total o parcialmente en dominios globulares, que contiene una estructura secundaria distinta a la poliprolina de colágeno normal II (PPII), bobinas por ejemplo al azar. Esto se llama formación de gelatina.

La gelatina se utiliza en muchos alimentos, incluyendo postres de gelatina con sabor. Además de alimentos, la gelatina se ha utilizado en las industrias farmacéutica, cosmética y fotografía.

La gelatina es una fuente pobre de nutrición y proteínas ya que no contienen todos los aminoácidos esenciales en las proporciones que requiere el cuerpo humano. Sin embargo, algunos fabricantes de dietética basada en colágeno suplementos demanda que sus productos pueden mejorar calidad de la piel y uñas así como salud de las articulaciones. No hay ninguna evidencia para apoyar estas afirmaciones.

Colágeno fue originalmente usado para producir el pegamento. El colágeno de la palabra se deriva del griego pegamento, '' kolla''. Anteriormente la piel y tendones de caballos y otros animales fueron hervidas para obtener pegamento. Adhesivo de colágeno fue utilizado por los egipcios hace unos 4.000 años, y los nativos americanos lo utilizaron en arcos hace unos 1.500 años.

El pegamento primer aislado está fechado alrededor de 8.000 años de antigüedad y está hecho de colágeno. Esto fue usado como guarnición en cestas de cuerda y telas bordadas y celebrar juntos utensilios de protección.

Colas animales del colágeno son termoplásticos, lo que significa que se secan y endurecen y suavizan el recalentamiento. Todavía se utilizan en la fabricación de instrumentos musicales como guitarras y violines finos. Tendones de animales y pieles, incluyendo el cuero, han servido para hacer artículos útiles desde las edades.

PROCESO DE EXTRACCION DEL COLAGENO DE LA PIEL DE LOS PECES

MATERIA PRIMA

LAVADO

DESCAMADO, DESTRIPADO Y DESCABEZADO

LAVADO CON HIPOCLORITO DE SODIO

REACCION ENZIMATICA

LAVADO CON AGUA DESTILADA

DISOLUCION ACUOSA CON ACIDO ACETICO

FILTRACION Y CONCENTRACION

CONTROL DE PH

DEFECTOS EN LA SINTESIS DEL COLAGENO

Como ya hemos mencionado el colágeno es de suma importancia para el mantenimiento de los tejidos. Es por ello que las mutaciones de los alrededor de 40 genes que sintetizan para diferentes tipos de colágeno sean muy poco frecuentes. Cuando estas mutaciones se dan el individuo no suele ser viable dependiendo de la gravedad de la mutación y de la importancia del tipo de colágeno afectado. En cualquier caso existen enfermedades relacionadas con algún enzima implicado en el ensamblado del protocolágeno para formar las fibras de colágeno de su unión una vez en la matriz extracelular. Además se han descrito alrededor de una 15 de síndromes hereditarios relacionados con defectos durante su síntesis, causadas por mutaciones en los genes que codifican para algún tipo de colágeno.

Las enfermedades génicas relacionadas con el colágeno son:

En los afectados del síndrome de Ehlers-Danlos existen alteraciones en los genes que codifican algún tipo de colágeno lo que provoca un defecto en la síntesis del mismo (un cambio de aminoácido o un stop codón), que modifican la proteína. Estos síndromes presentan hiperelasticidad dérmica, laxitud en las articulaciones o hiperquimosis múltiple. En estas dolencias se ve comprometido el tejido conjuntivo. Se han descrito más de una docena de mutaciones en diferentes genes, siendo las más frecuentes las mutaciones de los colágenos I y V, aunque también el III o incluso en genes todavía no especificados. Dependiendo de la mutación la gravedad puede variar enormemente. Entre las afecciones que este síndrome puede causar están las enfermedades vasculares (dermatomiositis, artritis reumática, espondilitis anquilosante, etc.) y también hay enfermedades pulmonares que pueden estar causadas por este defecto, como enfermedad pulmonar intersticial difusa, artritis reumatoide, esclerodermia. En muchas ocasiones estas enfermedades están relacionadas también con procesos autoinmunes. La principal característica del síndrome de Ehlers-Danlos, es que la piel es demasiado elástica y las articulaciones se doblan más de lo normal.

La osteogénesis imperfecta: Es un trastorno de origen genético del tejido conectivo, caracterizada principalmente por fracturas, cuya causa está determinada por la producción insuficiente de colágeno. Normalmente es una dolencia heredable y dominante (basta con que uno de los progenitores la tenga para que sus hijos la tengan). En estos casos suele estar afectado el gen que codifica para el colágeno COL1A1, la subunidad alfa del colágeno tipo 1, su componente principal. Aunque también se han identificado casos en que estaba

afectado el COL1A2 y en menor medida otros genes implicados en su ensamblaje, mutaciones de carácter recesivo. Unos pocos casos al año se deben a nuevas mutaciones durante el desarrollo del individuo, es decir, que no las han heredado.

La distrofia muscular congénita de Ullrich es también heredable y recesiva afecta a los músculos voluntarios debido a una mutación en el colágeno IV. Normalmente éstos dejan de responder antes de los dos años de edad. Esta enfermedad es extremadamente rara solo se tiene constancia de 50 casos hasta 2008.

Escorbuto: Resulta de la deficiencia de vitamina C en la dieta, con lo cual no puede formarse la hidroxiprolina ya que la enzima lisil-oxidasa necesita esta vitamina como cofactor. El colágeno de los enfermos de escorbuto en menos estable de lo normal lo que explica muchas de las manifestaciones clínicas de esta enfermedad.

Cutis laxo: una enfermedad muy rara, adquirida o congénita, en la que la degeneración de las fibras elasticas de la piel hace que esta quede suelta y pendulante. La enfermedad se debe a un defecto de la lisil-oxidasa, una enzima dependiente de cobre que cataliza las reacciones de entrecruzamiento de la elastina

CONSECUENCIAS CLINICAS DE LA PERDIDA DE COLAGENO

El deterioro del colágeno tisular ocasiona la pérdida de grosor, resistencia y funcionalidad de los tejidos colagenosos. Dada la abundancia e importancia de estos tejidos en el organismo, su pérdida y degradación origina diversas y notorias alteraciones orgánicas: reducción de la movilidad, mayor vulnerabilidad frente a lesiones y fracturas, y un aumento de las posibilidades de desarrollar enfermedades degenerativas relacionadas, como la artrosis y la osteoporosis.

Así, muchos síntomas asociados al envejecimiento físico tienen su origen en el deterioro y desaparición de las fibras de colágeno y, entre otros, son:

Desgaste, molestias y dolor articular (artrosis). Pérdida de masa ósea y consiguiente descalcificación y fragilidad del hueso (osteopenia y

osteoporosis). Afecciones músculo-tendinosas. Envejecimiento dérmico.

CAUSAS DE LA PÉRDIDA DEL COLAGENO

En torno a los 25 años, la capacidad de síntesis de colágeno por parte de las células especializadas (condrocitos, fibroblastos, osteoblastos,..) comienza a disminuir de forma espontánea y progresiva. En consecuencia, la cantidad de colágeno tisular se va reduciendo paulatinamente con la edad. Se estima que, entre los 25 y 50 años, el organismo humano pierde un 1,5 % anual de colágeno, de modo que al llegar a los 50 años ha perdido más del 35 % del colágeno tisular.

Una regeneración más lenta y dificultosa de los tejidos colagenosos da progresivamente paso a un estado de mayor deterioro, peor movilidad y mayor vulnerabilidad. Sin embargo, la edad no es la única causa de pérdida de colágeno. Existen otros factores de riesgo capaces de acelerarla:

Deporte y ejercicio físico: la práctica deportiva o de ejercicio físico intensivo y continuado conduce a un desgaste acelerado del colágeno de articulaciones y sistema músculo-tendinoso, originando articulaciones prematuramente envejecidas en personas aún jóvenes, así como una serie de patologías músculo-tendinosas asociadas, como las artrosis prematuras que presentan una alta prevalencia entre los deportistas.

Menopausia: la disminución de los niveles hormonales, propia de esta fase de la vida de la mujer, acelera fuertemente la pérdida de colágeno tisular.

Sobrepeso: comporta una sobrepresión y desgaste excesivo del cartílago de la rodilla (gonartrosis) y otras articulaciones inferiores.

Traumatismos: también contribuyen a originar una cicatrización o desgaste anómalo o acelerado de los tejidos colagenosos.

ESCASA BIODISPONIBILIDAD DEL COLAGENO NATIVO

El colágeno nativo, el que se encuentra en los tejidos animales, es una proteína muy larga y compleja, de difícil digestión, por lo que su biodisponibilidad es muy baja. La digestión humana solo es capaz de aprovechar (hidrolizar hasta nivel de aminoácidos) un pequeño porcentaje (inferior al 1%) del mismo, produciendo digestiones largas y pesadas.

Cuando el colágeno nativo es sometido a largas cocciones, su biodisponibilidad aumenta. Son alimentos ricos en colágeno asimilable las gelatinas culinarias y platos tradicionales con tejidos animales colaginosos, que han sido sometidos a largas cocciones: caldos de carne y huesos, caldos de pescado, manitas de cerdo, callos, etc.

Estos alimentos o platos ricos en colágeno asimilable se han ido desterrando de nuestra dieta habitual, ya que requieren largas cocciones y tiempos de preparación, o van asociados a contenidos elevados en grasas o azúcares.

BIBLIOGRAFIA:

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0076b.pdf4. Enfermedades genéticas relacionadas con el colágeno | La guía de

Biología http://biologia.laguia2000.com/patologia/enfermedades-geneticas-relacionadas-con-el-colageno#ixzz4AJC6Me9A