As Proteínas - Bioestatítica
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Conceito: são compostos
orgânicos de alto peso molecular, são formadas pelo
encadeamento de aminoácidos.
Representam cerca do 50 a 80% do peso seco
da célula sendo, portanto, o composto
orgânico mais abundante de matéria
viva.
as proteínas são polímeros de aminoácidos, portanto, os aminoácidos são monômeros dos peptídeos e das
proteínas.
Estrutura de um aminoácido
Polímeros são macromoléculas formadas pela união de várias moléculas menores
denominadas monômeros.
O QUE DIFERENCIA UMA AMINOÁCIDO DE OUTRO É O RADICAL QUE ELE
APRESENTA
Para formar uma proteína ou peptídeo, é necessário que os aminoácidos unam-se uns aos outros através de uma reação
chamada ligação peptídica.Na ligação peptídica, o grupo carboxila de um aminoácido (grupo C-terminal) liga-se ao
grupo amina de outro (gupo N-terminal) , formando um
dipeptídeo.Um outro aminoácido liga-se ao
dipeptídeo, formando um tripeptídeo, e assim por diante.
Em cada ligação peptídica há perda
de uma molécula de água
Uma molécula protéica contém desde algumas dezenas até mais de 1.000
aminoácidos, unidos entre si por ligações covalentes chamadas ligações peptídicas.
0 peso molecular vai de 10.000 a 2.800.000. A molécula de hemoglobina, por exemplo, é formada por 574 aminoácidos e tem peso
molecular de 68.000.
Molécula de hemoglobina proteína vermelha existente
no interior dos glóbulos vermelhos do sangue, com função de transportar O2 dos
pulmões para a célula
• O que distingue uma proteína da outra é o número de aminoácidos, o tipo de
aminoácidos e a seqüência na qual eles estão ligados.
oligopeptídeo
Hormônio paratireoideano
Classificação das proteínas pode-se classificar as
proteínas em três grupos:.
- Proteínas simples - São também denominadas de homoproteínas e são
constituídas, exclusivamente por aminoácidos.
Exemplos: albumina do plasma sangüíneo e da clara
do ovo, anticorpos e fibrinogênio (globulinas)
colágeno, elastina e queratina (proteínas fibrosas)
colágeno
anticorpo
albumina
Proteínas Conjugadas - São também denominadas
heteroproteínas. As proteínas conjugadas são constituídas por aminoácidos mais outro componente não-protéico, chamado grupo
prostético. Dependendo do grupo prostético, tem-se:
Proteínas conjugadas Grupo prostético Exemplo
Cromoproteínas pigmento hemoglobina, hemocianina e citocromos
Fosfoproteínas ácido fosfórico caseína (leite)
Glicoproteínas carboidrato mucina (muco)
Lipoproteínas lipídio encontradas na membrana celular e no vitelo dos ovos
Nucleoproteínas ácido nucléico ribonucleoproteínas e desoxirribonucleoproteína
NÍVEIS DE ORGANIZAÇÃO DAS PROTEÍNAS
Os níveis de organização Molecular de uma proteína são:
Primário - representado pela seqüência de aminoácidos unidos através das ligações
peptídicas.
É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial
da molécula.
Secundário - representado por dobras na cadeia ( - hélice), que são estabilizadas por
pontes de hidrogênio.
Terciário - ocorre quando a proteína sofre um maior grau de enrolamento e surgem,
então, as pontes de dissulfeto para estabilizar este enrolamento.
Quaternário - ocorre quando cadeias polipeptídicas se associam através de pontes de hidrogênio, como ocorre na formação da molécula da hemoglobina
(tetrâmero).
terciáriasecundária
quaternária
Seqüência de aa – estrutura primária
A forma das proteínas é um fator muito importante em sua atividade, pois se ela é
alterada, a proteína torna-se inativa. Esse processo de alteração da forma da proteína é denominado desnaturação,
podendo ser provocado por altas temperaturas, alterações de pH e outros
fatores.
FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
Função estrutural - participam da estrutura dos tecidos.
Exemplos: - Colágeno: proteína de alta resistência,
encontrada na pele, nas cartilagens, nos ossos e tendões.
colágeno
Actina e Miosina: proteínas contráteis, abundantes nos músculos, onde participam
do mecanismo da contração muscular,
interação Actina-Miosina na contração muscular
Albumina: proteína mais abundante do sangue,
relacionada com a regulação osmótica e com a viscosidade do
plasma (porção líquida do sangue),
Queratina: proteína impermeabilizante
encontrada na pele, no cabelo e nas unhas, Evita
a dessecação, a que contribui para a
adaptação do animal à vida terrestre.
Função hormonal - muitos hormônios de nosso organismo são de natureza protéica Podemos caracterizar os hormônios como substâncias elaboradas pelas glândulas endócrinas e que, uma vez lançadas no
sangue, vão estimular ou inibir a atividade de certos órgãos.
É o caso do insulina, hormônio produzido no pâncreas e que se relaciona com e
manutenção da glicemia (taxa de glicose no sangue).
Molécula de insulina
Função de defesa - existem células no
organismo capazes de "reconhecer" proteínas
"estranhas" que são chamadas de antígenos.
Na presença dos antígenos o organismo
produz proteínas de defesa, denominados
anticorpos. 0 anticorpo combina-se, quimicamente, com o
antígeno, do maneira a neutralizar seu efeito.
A reação antígeno-anticorpo é altamente
específica, o que significa que um determinado anticorpo neutraliza apenas o antígeno
responsável pela sua formação.
Os anticorpos são produzidos por certas
células de corpo (como os linfócitos, um dos tipos de
glóbulo branco do sangue).
São proteínas denominadas
gamaglobulinas ou imunoglobulinas.
linfócito
Função nutritiva - as proteínas servem como fontes de aminoácidos, incluindo os
essenciais requeridos pelo homem e outros animais.
Esses aminoácidos podem, ainda, ser oxidados como fonte de energia no
mecanismo respiratório. Nos ovos de muitos animais (como os das
aves) o vitelo, material que se presta à nutrição do embrião, é particularmente rico
em proteínas.
Coagulação sangüínea - vários são os fatores da coagulação que possuem natureza
protéica, como por exemplo: fibrinogênio
Transporte - pode-se citar como exemplo a hemoglobina, proteína
responsável pelo transporte de oxigênio no sangue e a mioglobina,
que transporta oxigênio nos músculos.
hemoglobina mioglobina
As enzimas são proteínas especializadas na catálise de reações biológicas.
Elas estão entre as biomoléculas mais notáveis devido a sua extraordinária
especificidade e poder catalítico, que são muito superiores aos dos catalisadores
produzidos pelo homem. Praticamente todas as reações que
caracterizam o metabolismo celular são catalisadas por enzimas.
Catalisar = acelerar reações químicas
Como catalisadores celulares extremamente poderosos, as enzimas aceleram a velocidade
de uma reação, sem no entanto participar dela como reagente ou produto.
As enzimas atuam ainda como reguladoras deste conjunto complexo de reações.
As enzimas são, portanto, consideradas as unidades funcionais do metabolismo celular.
Beta DNApolimerase 1
NOMENCLATURA DAS ENZIMASUtiliza-se o sufixo "ase" para caracterizar a
enzima. Exs: Urease, Hexoquinase, Peptidase, etc.
Nome Usual : Consagrados pelo uso; Exs: Tripsina, Pepsina, Ptialina
COFATORES ENZIMÁTICOS E COENZIMAS
Cofatores são pequenas moléculas
orgânicas ou inorgânicas que podem ser necessárias para a função de uma enzima.
Estes cofatores não estão ligados permanentemente à molécula da enzima
mas, na ausência deles, a enzima é inativa. A fração protéica de uma enzima, na
ausência do seu cofator, é chamada de apoenzima.
. Enzima + Cofator, chamamos de holoenzima
Exemplo de cofator
Enzimas complexas
As enzimas são muito específicas para os seus substratos.
Esta especificidade pode ser relativa a apenas um substrato ou a vários substratos ao mesmo
tempo. Esta especificidade se deve à
existência, na superfície da enzima de um local denominado sítio de ligação do
substrato ou sítio ativo.
O sítio de ligação do substrato de uma enzima é dado por um arranjo
tridimensional especial dos aminoácidos de uma determinada região da molécula,
geralmente complementar à molécula do substrato, e ideal espacial e eletricamente para a ligação do mesmo. Essa região é
chamada de sítio ativo.A ligação enzima-substrato é chamada de
ligação chave-fechadura
- Temperatura: Quanto maior a
temperatura, maior a velocidade da
reação, até se atingir a temperatura
ótima; a partir dela, a atividade volta a
diminuir, por desnaturação da
molécula.
FATORES EXTERNOS QUE INFLUENCIAM NA VELOCIDADE DE UMA REAÇÃO ENZIMÁTICA
- pH: Idem à temperatura; existe um pH ótimo, onde a distribuição de
cargas elétricas da molécula da
enzima e, em especial do sítio catalítico, é ideal para a catálise.