Imunoglobulinat

1

Antitrupi

2

Struktura e imunglobulinave

3

Cfare jane imunoglobulinat, cilat jane funksionet e tyre?Imunoglobulinat jane molekula glikoproteinike qe

prodhohen nga plazmocitet

Antitrupat lidhen me nje ose me disa antigjene te afert

Cdo antitrup lidhet me nje percaktues antigjenik te caktuar

Lidhja e antitrupit me antigjenin perben dhe funksionin kryesor te antitrupave dhe rezulton ne mbrojtjen e organizmit ndaj agjenteve te huaj

Valenca e antitrupit tregon numri i percaktuesve antigjenike qe mund te lidhe nje antitrup

Pra valenca e nje antitrupi mund te jete minimalisht 2 dhe ne disa raste dhe me shume

4

Funksionet e antitrupaveAntitrupat kane dhe funksione efektore:- Ne fakt lidhja direkte e Ag me antitrupin nuk ka efekte

direkte biologjike- Efektet biologjike vijne si rrjedhoje e funksioneve efektore

te antitrupave. Antritrupat ndermjetesojne nje sere funksionesh efektore, por jo gjithe antitrupat kane te gjitha funksionet efektore. Me funksione efektore kuptojme:

1. Fiksimin e komplementit2. Lidhjen me qeliza te ndryshme si fagocite, mastocite,

limfocite, trombocite, bazofile qe kane receptore per keto imunoglobulina

- Kjo lidhje me keto qeliza con ne aktivizimin e tyre dhe realizimin e disa funksioneve nga ana e tyre

3. Disa Ig kalojne barrieren placentare 5

Klasifikimi i imunoglobulinaveNjihen 5 klasa imunoglobulinash qe emertohen:

1. IgG me vargje te rende gama 2. IgA me vargje te rende alfa 3. IgM me vargje te rende my 4. IgD me vargje te rende delta 5. IgE me vargje te rende epsilon

Imunoglobulinat ndahen ne 5 klasa te ndryshme bazuar ne sekuencat aminoacidike te pjeseve konstante te vargjeve te rende. Gjithe imunoglobulinat e se njejtes klase do te kene regjione konstante te vargjeve te rende shume te ngjajshem 6

7

Ontogjeneza e imunoglobulinave

Ne siperfaqe te limfociteve B tek nje femije i porsalindur nuk ka imunoglobulina te tipit IgG, IgA apo IgE, por ka imunoglobulina te tipit IgM dhe IgD

Te gjitha antitrupat jane imunoglobulina

Llojshmeria e antitrupave ndaj antigjeneve rritet , sa me shume rritet kontakti i sistemit imunitar te organizmit me antigjenet e jashtem

8

9

Ontogjeneza e imunoglobulinave (vazhdim 1)

Femija normalizon se pari nivelin e imunoglobulinave M

IgM arrin nivelin e imunoglobulinave te te rriturit kur femija behet 9 muaj

Rreth moshes 2 vjec, normalizohet niveli i imunoglobulinave G

I fundit normalizohet rreth moshes 12 – 14 vjec niveli i imunoglobulinave A

10

Ontogjeneza e imunoglobulinave (vazhdim 2)

Imunoglobulina G (IgG) luan rol kryesor ne mbrojtjen imunitare

Ne muajt e pare pas lindjes, kur sistemi imunitar i femijes nuk eshte maturuar plotesisht per te kryer funksionin e vet mbrojtes, kete rol e kryejne antitrupat e klases IgG te nenes qe femija i merr me rruge transplactare

Pas lindjes, niveli i IgG te nenes bie dhe kjo behet e dukshme rreth moshes 4 muajsh te femijes kur katabolizmi i IgG te nenes eshte me i shprehur sesa fillimi i sintezes se IgG te femijes 11

Struktura e Imunoglobulinave1. Vargjet e lehte dhe te rendeGjithe imunoglobulinat kane nje strukture baze qe

perbehet nga 4 vargje -2 vargje te rende identike mes tyre (50-70kD)dhe 2 vargje te lehte perseri identike mes tyre (23kD)

2. Lidhjet mes vargjevePra ne perberje te Ig jane 4 vargje (2 te rende, 2 te lehte)

te lidhura ndermjet tyre me ura disulfureVargjet e lehta jane te lidhur me ato te rende dhe te dy

vargjet e rende jane te lidhur ndermjet tyre me lidhje disulfure. Numri i ketyre lidhjeve varion mes imunoglobulinave

Klasa dhe nenklasa e nje molekule Ig percaktohet nga tipi i vargut te rende te saj

Keshtu 4 nenklasat e IgG humane (IgG1, IgG2, IgG3, IgG4) kane vargje te rende qe quhen γ1, γ2, γ3, e γ4. Keto ndryshojne lehtesisht nga njeri tjetri megjithese te gjithe njihen si vargje te rende γ

12

Lidhja e vargjeve me lidhje disulfure

13

C. Regjionet variabel (V) and konstante (C)

Kur sekuencat aminoacidike te vargjeve te lehte dhe te rende u krahasuan, u vu re se vargjet e lehte dhe te rende mund te ndaheshin ne 2 regjione bazuar ne variabilitetin e sekuencave aminoacidike\

Keto jane:1. vargjet e lehte - VL (110 amino acide) dhe CL (110 amino

acide)2. vargjet e rende - VH (110 amino acide) dhe CH (330-440

amino acide). Jane 3 domene CH(CH1, CH2, CH3) dhe ne ndonje rast 4 domene konstante, pra: CH1, CH2, CH3,CH4

14

Struktura e Ig dhe lidhjet

15

4. Regjioni menteshe

Ky eshte regjioni ne saje te te cilit krahet e antitrupit marrin formen e germes Y.

Quhet menteshe per shkak te fleksibilitetit te molekules se antitrupit ne kete pike

16

Regjioni Fab, Fc dhe F(ab')2 4 nenklasat e IgG (IgG1 - 4) gjenden ne sasi 66%,

23%, 7% dhe 4 % respektivishtNjihen dhe nenklasa te IgA qe jane IgA1 dhe IgA2,

por nuk njhen nenklasa te IgM, IgD dhe IgEKjo llojshmeri e klasave dhe nenklasave te Ig

njihet si ndryshim izotipikMe sa duket nenklasat e Ig jane shfaqur vone gjate

evolucionit Struktura molekulare e nje molekule IgG paraqet

strukturen tipike te nje monomeri imunoglobuline

Studimi i struktures behet duke e zberthyer ate me ane te veprimit te fermenteve proteolitike

17

Struktura e Imunoglobulinave (vazhdim 2)Nen veprimin e papaines (qe vepron majtas

lidhjeve disulfurore, midis vargjeve te renda) molekula e Ig ndahet ne: 2 pjese Fab e 1 pjese Fc

Nen veprimin e pepsines (qe vepron djathtas) molekula e Ig ndahet ne: nje pjese qe quhet F(ab´)2, dhe ne pjesen Fc qe copetohet

F(ab')2 - quhet e tille sepse eshte dyvalente dhe permban 2 vendet e lidhjes per antigjenin

18

Struktura e Imunoglobulinave (vazhdim 3)

Fab perbehet nga ½ e vargut te rende (VH dhe CH1) dhe nje varg i lehte, keto perbejne pjesen aminofundore te Ig

Pjesa Fc perben pjesen karboksifundore te Ig, apo pjesen fundore te vargjeve te renda (CH2 dhe CH3)

VH quhet pjesa variabel e vargut te rende, ndersa VL pjesa variabel e vargut te lehte

Ketu (ne pjesen variabel) ndodh lidhja Ag (antigjen) - At (antitrup)

19

Pjesa aminofundore dhe karboksifundore e Ig

20

CL

VL

S

S

S

S

SS

SS

CH3

CH2 CH1 VH

Fc Fab

F(ab)2

Struktura e domeneve te Ig

Pepsin cleavage sites - 1 x (Fab)2 & 1 x FcPapain cleavage sites - 2 x Fab 1 x Fc

Light chain Cdomainsκ or λ

Heavy chain C domainsα, δ, ε, γ, or µ

21

Struktura e Imunoglobulinave (vazhdim3)

Specifiteti i nje At per nje antigjen te caktuar percakohet nga llojet e aminoacideve (a.a.) ne pjesen VH + VL si dhe menyra e renditjes se tyre

Ne domenin VH, ne kete lak ka 3 zona shume te ndryshueshme te perbera nga 5-15 a.a. qe percaktojne lidhjen me Ag - in specifik

Pjesa Fc perbehet nga 3 domene pra 3 laqe qe emertohen CH1, CH2 e CH3

3 domene dallojme tek IgG, IgA-te dhe IgD-te, ndersa IgM dhe IgE kane dhe 1 lak tjeter qe eshte CH4

Per kete arsye IgM dhe IgE-te kane nje pjese Fc qe permban 300 e ca a.a.

22

IgM dhe IgE kane dhe 1 lak, CH4

23

3 zona shume te ndryshueshme te perbera nga 5-15 a.a. qe percaktojne lidhjen me Ag specifik

Ndermjet CH1 dhe CH2 vendoset pjesa menteshe

24

Struktura e Imunoglobulinave (vazhdim 4)Ndermjet CH1 dhe CH2 ekziston nje pjese lidhese

qe quhet pjesa menteshe me rreth 15 a.a.Kjo i jep molekulave te Ig fleksibilitetin e saj,

prandaj monomeri Ig mund te marre formen e germes T ose Y

Vargjet e renda i ndajme:- ne vargje te renda te shkurter me rreth 450 a.a. qe i

gjejme tek IgG, IgD, IgA - vargje te renda te gjata me rreth 570 a.a. qe i gjejme

tek IgE dhe IgMGjatesia e nje vargu te shkurter eshte 100

Angstrom, ndersa gjatesia e nje vargu te gjate eshte 130 Angstrom

25

Vargjet e Ig, pjeset konstante dhe variabel te tyre

26

Struktura e Imunoglobulinave (vazhdim 5)

Persa i perket vargjeve te lehta kemi:- vargje te lehte kapa κ e vargje te lehte lambda λ- vargjet κ i gjejme ne 2/3 e molekulave te Ig dhe

gjenet per te gjenden ne kromozomin 2- vargjet λ i gejme ne 1/3 e molekulave te Ig dhe

gjenet pergjegjes per te vendosen ne kromozomin 22

27

- Nje molekule Ig nuk mund te kete nje varg te lehte κ dhe nje varg te lehte λ

- Mund te kete te dy vargjet λ ose te dy vargjet κ Pesha e tyre eshte 20.000 -25.000 dalton Kane 2 laqe, pra 2 domene qe jane VL dhe CL Imunoglobulinat i ndjame ne 5 klasa: IgG, IgA, IgM,

IgD, IgE

28

Klasat dhe nenklasat Ig te ndryshme

29

Llojet e Ig

30

Cilesite biologjike te pergjithshme te IgMe ane te fragmentit Fab ato fiksohen me antigjeninSi pasoje e ketij fiksimi e shfaqen vetite efektore te

imunoglobulinave qe barten nga fragmenti Fc i tyre Keto veti efektore jane:

1. Fiksimi i perberesit C1q te komplementit (perberesi i pere i rruges klasike te komplementit) dhe stimulimi i aktivizimit te ketij te fundit. Kete veti e kane IgG (duhen 2 molekula IgG) e IgM (1 molekule IgM)

2. Favorizimi i fagocitozes si pasoje e fiksimit te fragmentit Fc te IgG ne receptoret perkates te qelizave fagocitare (aftesia opsonizuese). Kete veti e ka vetem IgG

3. Imunoglobulina G kalon placentenGjysemjeta e Ig percaktohet nga fragmenti Fc i tyre

31

Funksionet kryesore te Ig

Funksionet kryesore te Ig jane.1. Eliminimi i mikrobeve te ndryshme: Ky proces

realizohet nepermjet prodhimit At qe eliminojne mikrobet me reaksionin e lizes bakteriale, te aglutinimit, te neutralizimit

2. Kane funksion imunorregullues, sidomos ne gjendjet alergjike. Krijohen At bllokues te nenklases IgG4 qe neutralizojne Ag alergjizues qe futen ne organizem

3. Eliminimi i Ag – behet fjale kryesisht per autoantigjenet dhe kjo realizohet me ndihmen e limfociteve NK

32

Struktura e Ig dhe funksioni i tyre

Duke permbledhur ato qe u permenden me siper ne lidhje me funksionin e Ig, dhe duke patur parasysh strukturen e Ig: 2 jane funksionet kryesore te Ig:

1.Nje regjion i molekules se Ig ka per funksion lidhjen me Ag

2.Regjioni tjeter ndermjeteson te ashtequjturat funksione efektore

33

Regjion i molekules qe lidhet me Ag

34

Lidhja Ag- At

35

Imunoglobulina GStruktura e IgG eshte nje molekule e vetme e

perbere nga 4 vargje: 2 vargje te lehte dhe 2 vargje te rende

Pesha eshte 150.000 – 180.000 daltonKonstantja e ultracentrifuguar eshte 7 S (unitet

Swedberg)E kalon placentenE fikson komplementin Gjysemjeta e saj eshte 21 diteEshte imunoglobulina qe ze pjesen me te madhe

ne serumin e njeriut normal. Molekulat e IgG perbejne 70 – 80 % te te gjithe antitrupave

Perqindja e saj ne serum eshte 10-12 g / l36

Imunoglobulina G (vazhdim1)

Ndahet ne 4 nenklasa: IgG1, IgG2, IgG3 (IgG3 eshte lehtesisht me e madhe pasi ka vargun γ3 me te rende), IgG4

Me me shumice jane IgG1, me me pakice jane IgG4Perqendrimet e peraferta ne serum jane si vijon: - IgG 1 = 8 g/ l- IgG2 = 4 g / l- IgG3 = 1 g / l - Ig G4 = 0.4 g / lTe kater klasat e IgG e kalojne placenten dhe

sigurojne imunitet pasiv te i porsalinduri. Keshtu IgG e nenes siguron imunitet per te porsalindurin ne muajt e pare te jetes 37

Imunoglobulina G (vazhdim2)IgG1, IgG2, IgG3 e fiksojne komplementin, ndersa

IgG4 nuk e fikson komplementinIgG eshte molekule bivalente ne lidhje me

bashkeveprimin me antigjeninIgG ka efekt te fuqishem opsonizues (favorizues te

fagocitozes) pasi te gjitha qelizat fagocitare kane receptore per fragmentin Fc te IgG

IgG prodhohet pas IgM ne pergjigjen antitrupore paresore, por ajo eshte klasa predominuese ne pergjigjen antitrupore dytesore

Afiniteti i IgG per antigjenin rritet vazhdimisht gjate pergjigjes imunitare, ne ndryshím nga IgM e cila nuk peson nje evolucion te tille. Afiniteti i IgM per antigjenin mbetet i njejte

38

39

IgG eshte molekule bivalente

40

41

42

Imunoglobulina IgMZe rreth 10 % te te gjitha imunoglobulinaveKa nje peshe 920.000 – 1.000.000 dalton Konstantja e ultracentrifugimit eshte 19 SGjysemjeta eshte 5 – 6 dite Antitrupat e klases IgM i gjejme ne aglutininat e

grupit te gjakut te sistemit AB0Molekula e IgM eshte nje pentamer i strukturave

baze me 4 vargje, pra perbehet nga 5 struktura baze te ngjajshme me monomerin e IgG. Ato lidhen midis tyre ne trajte te nje ylli nga pjeset konstante, pra pjeset Fc

Pjeset Fc bashkohen me ura disulfure, ne vendin e bashkimit te te pese strukturave ka nje pjesez J

43

Pjeseza J lidh porcionet Fc te IgM dhe IgA

44

Funksioni i IgMRealizon pergjigjen primare pas futjes se antigjenit

Pra antitrupat e pare qe prodhohen jane te klases IgM

Gjendet kryesisht brenda shtratit enor

Perqindja ne gjak eshte 0.8 – 1.2 g / l

E fikson mire komplementin

Nuk ka funksion opsonizues

Nuk e kalon placenten

Gjysemjeten e ka rreth 5 – 6 dite45

Pergjigja primare e sekondare pas futjes se antigjenit

46

Imunoglobulina A - IgAZe 15 – 20 % te te gjitha imunoglobulinave te

serumitGjendet ne formen e monomereve ose te dimereveTe njeriu rreth 80% e IgA takohet si monomer i

njesive me 4 vargjePesha molekulare eshte 150.000 dalton Konstantja e ultracentrifugimit eshte 7 njesi

SvedbergVargu i rende eshte alfa (α)IgA ndahen ne 2 nenklasa IgA1 dhe IgA2 ku secila

prej tyre ka vargun e rende α1 dhe α2 IgA ndahet ne IgA serike dhe sekretoreIgA serike ne 90% te saj perbehet nga IgA1 47

Imunoglobulina A – IgA (vazhdim 1)

IgA eshte nje imunoglobuline qe gjendet kryesisht ne sekrecionet seromukoze si peshtyma, kulloshtra, qumeshti dhe sekrecionet trakeobronkiale dhe urogenitale

IgA sekretore ne 60% te saj perbehet nga IgA2 dhe permban pjesezen sekretore ose nje proteine quhet perberesi sekretor, qe e mbron molekulen IgA nga veprimi i fermenteve proteolitike te aparatít tretes. Ky polipeptid formohet nga qelizat epiteliale te zorreve te holla

Molekulat e IgA sekretore kane peshe molekulare 400.000 dalton dhe jane ne formen e nje dimeri [2 (H2L2)] tetravalent

Konstantja e ultracentrifugimit eshte 11 S 48

Imunoglobulina A – IgA (vazhdim 2)Permbajtja e saj ne serum eshte 1- 4 g / lNuk e fikson komplementin (rrugen klasike te tij)Nuk ka funksion opsonizuesNuk e kalon barrieren placentare Gjysemjeta e saj eshte 5 – 7 diteNe serum IgA eshte ne formen e monomerit (H2L2)- Perqendrimi ne serum i IgA1 eshte 3.5 g / l- Perqendrimi ne serum i IgA2 eshte 0.4 g / l Roli kryesor i IgA eshte mbrojtja e mukozave nga

agjentet infeksioze IgA sekretore perbejne 90 % te imunoglobulinave

te sekrecioneve digjestive, respiratore, qumeshtin e nenes, lotet, peshtyme

49

Imunoglobulina D - IgDTakohet ne serum me pak se 1% (0 -0.4 g/l) te te

gjitha imunoglobulinave te plazmes, por gjendet ne sasi te shtuara ne membranat e limfociteve B, duke sherbyer si receptore per antigjenin ne keto qeliza

Funksioni i IgD nuk njihet mire

Mund te luaje rol ne diferencimin antigjen vartes te limfociteve

Ka gjysemjete te shkurter prej 2.8 ditesh

50

IgD

51

Imunoglobulina E - IgE Përqëndrimi i kësaj imunoglobuline në gjak është

shumë i ulët (17 – 450 μg / l)

Gjëndet në sipërfaqe të bazofileve dhe mastociteve

Imunoglobulinat E me anë të pjesës Fc të tyre lidhen ngushtë me receptorët përkatës në mastocite, bazofile

Kontakti me antigjenin çon ne degranulimin e mastociteve dhe clirimin e aminave vazoaktive dhe te citokinave si dhe ne sintezen e nje sere varieteteve te mediatoreve inflamatore derivate te acidit arakidonik

52

Imunoglobulina E – IgE (vazhdim 1)

Proceset e përmendura më lart janë përgjegjës për simptomat e rrufës alergjike, astmës bronkiale, dhe të fenomeve të tjera alergjike që vërehen sidomos në vendet e zhvilluara

IgE-të luajnë një rol të rëndësishëm në mbrojtjen ndaj paraziteve

Roli kryesor fiziologjik i IgE duket se është mbrojtja indore, kryesisht e mukozave, lëkurës, nga agresionet fiziko – kimike apo mikrobiale nëpërmjet provokimit të një reaksioni akut inflamator si pasojë e mobilizimit të faktorëve plazmatike dhe të qelizave efektore 53

Imunoglobulina E – IgE (vazhdim 2)

Agjentët infeksiozë pasi depërtojnë barrierën e IgA kombinojnë me IgE specifike mbi mastocitet dhe stimulojne çlirimin e agjentëve vazoaktive dhe të faktorëve kimiotaktike për granulocitet duke shkaktuar kështu një influks të IgG plazmatike, komplementit, të polimorfonukleareve (eozinofileve, etj.)

IgE është bivalente (divalente) në lidhje me antigjenin – kjo nënkupton që një molekulë antigjeni duhet të lidhet me 2 molekula IgE në sipërfaqen e mastocitit ose bazofilit për të degranuluar këto të fundit

54

The high affinity IgE receptor (FcεRI)

α chain

β chainγ2

S SS S

S S

Cε1Cε1C

ε 2C

ε 2 Cε 3 Cε 3

Cε 4 Cε 4

Cε 1

Cε 1

Cε 2

Cε 2

Cε 3

Cε 3

Cε 4

Cε 4

55

Karakteristikat e Ig

56

Antitrupat monoklonale (hibridomat) – prodhimi i tyre

Imunizimi dhe prodhimi I suspensioneve qelizore splenike te vetme (psh nga minjte)

Fuzionimi i tyre me qeliza plazmatike malinje dhe selektimi i qelizave qe kane arritur te fuzionohen

Identifikimi i qelizave te fuzionuara qe po prodhojne antitrupin qe na intereson

Purifikimi i antitrupave monoklonale

57

Antitrupat monoklonale (hibridomat) – prodhimi i tyre

Pergjigje imunitare monoklonale kemi ne dy Pergjigje imunitare monoklonale kemi ne dy situata: situata:

1.1. Patologjike - si ne rastin e mielomave kur kemi nje Patologjike - si ne rastin e mielomave kur kemi nje shumezim anormal te nje kloni te vetem limfocitarshumezim anormal te nje kloni te vetem limfocitar

2.2.Eksperimentale – ne rastin e prodhimit te Eksperimentale – ne rastin e prodhimit te antitrupave monoklonale ne laboratorantitrupave monoklonale ne laborator

58

Antitrupat monokonale (hibridomat) – përdorimi

Antikorpet monoklonale perdoren në:

Zbulimin (identifikimin) e strukturave te caktuara molekulare (kryesisht proteinike) për qëllime diagnostike apo kërkimore, etj

Përdorimin terapeutik p sh në sëmundje të ndryshme imune, etj (sëmundje autoimune, alergjike, malinje, apo abuzimin me drogat, etj)

59

Identifikimi i antikorpeveSi struktura proteinike solubile antikorpet mund

të zbulohen në laboratorë in-vitro si grup proteinik (me anë të elektroforezës) apo si proteinë e caktuar (p sh me metodën RIA apo ELISA)

Prania e antitrupave të caktuar mund të zbulohet në praktikën klinike në reaktionet in-vivo me anë të testeve të serumit autolog (faktori reumatoid) apo të prick-testit (IgE specifike të lidhura në mastocite që shkaktojnë triaden Lewis në personat alergjike)

60

Rast konkret klinik INjë vajzë 17 vjece lind fëmijën e parë të

shëndetshëm, ndërsa nuk kishte kryer asnjë vizitë mjekësore gjatë shtatëzenisë. Mjeku ju drejtua infermieres që ajo ti bëjë një injeksion të RhoGam (antikorpe që veprojnë kundër faktorit Rhesus). Përse e ndërmori mjeku këtë masë?

Këtu kemi të bëjmë me ndalimin e një reaksioni të mundshëm ndaj allograftit gjatë marrëdhënieve imune mes nënës dhe fetusit. Gjatë shkolitjes placentare, normalisht kemi të bëjmë me kontakt të gjakut të dy individëve në fjalë. 61

Rast konkret klinik INë rast se nena nuk e përmban faktorin rhesus

në eritrocite ajo reagon ndaj gjakut të fëmijes duke formuar antikorpe anti-rhesus.

Kjo do të bëjë që në shtatëzaninë e ardhshme antikorpet anti-rhesus të nënës të kalojnë lehtësisht placentën (pasi ato janë IgG), dhe të shkatërrojnë eritrocitet e fetusit gjë që përfundon ose me exitus letalis ose me dëmtime të rënda trunore të papajtueshme me një jetë normale.

62

Rast konkret klinik IDhënia paraprake e antikorpeve nga mjeku do

të sjellë shkatërrimin e eritrociteve fetale në gjakun e nënës duke penguar formimin e antikorpeve anti-rhesus.

Kemi të bëjmë pra me një mbrojtje imune pasive ndaj antigjenit Rh.

Në rast se do të ishim të sigurt se nena nuk është Rh negative (apo të dy nëna dhe fetusi) janë rhesus (D) pozitive nga anamneza, rezultatet e analizave të kryera para lindjes, etj, atëherë nuk do ishte kjo ndërhyrje nga ana e mjekut.

63

Rast konkret klinik IPra, nëse gjaku i huaj bie në kontakt me serumin e

mbartësit që disponon antikorpe ndaj tij, zhvillohet një reaksion i menjëhershëm citotoksik me pjesëmarrjen e komplementit.

Kjo gjë vlerësohet edhe në analizat e përcaktimit të grupit të gjakut (ABO ose Rh).

Në klinikë mbrojtja anti-rhesus kryhet menjëherë para apo pas lindjes (së fëmijës së parë, qoftë edhe i abortuar!) me antikorpe anti-rhesus.

Në mungesë të kohës terapia merret për të parandaluar reaksionin duke presupozuar që nëna është Rh-negativ dhe babai Rh-pozitiv.

64

Rast konkret klinik IINjë fëmijë 10 vjec diagnostikohet në mënyrë të

përsëritur me infeksione bakteriale të sinuseve nazale. Niveli i IgG dhe IgM, si dhe numri i limfociteve T dhe atyre B është normal. Si duhet vepruar më tej?

Këtu kemi të bëjmë me deficit imun anti-bakterial.Përvec antikorpeve dhe qelizave të sipër-përmendura

duhet parë edhe për nivelin e faktorëve të tjerë të imunitetit.

65

Rast konkret klinik IINë mbrojtjen bakteriale marrin pjesë proteinat

e sistemit te oksidimit (që ndodhen në lizozomat apo mitokondriet e qelizave fagocitare, p sh neutrofilet) apo sistemi komplementar, të cilët duhen analizuar me metodat përkatëse (shih kapitujt deficitet imune dhe sistemi komplementar)

Limfocitet B dhe T nuk kërkojnë analizim pasi prania e IgG flet për prani të funksionit limfocitar B kurse mungesa e infeksioneve mikotike e virale janë një argument shtesë për funksion limfocitar T normal

66

Rast konkret klinik IINë rast se analizat e kërkuara më lart (në lidhje me

sistemin komplementar apo kapacitetin fagocitar) rezultojnë normale, atëherë (ose paralelisht) duhet vlerësuar edhe niveli I IgA.

Në rastin tonë testimi i tyre duhet bërë që në fillim, pasi prania e infeksioneve të përsëritura bakteriale në mukoza (psh sinuset paranazale) tregon për deficit probabël të IgA

Kjo vjen pasi këto antikorpe janë imunoglobulinat kryesore të mbrojtjes anti-bakteriale në mukoza.

Në mungesë të tyre rolin e marrin IgG, por ato nuk gjënden në mukoza por në serum.

67

Rast konkret klinik IIPra IgA janë linja e parë e mbrojtjes ndaj agjentëve

patogjenë të ndodhur në mukoza

Meqë më tej rolin mbrojtës e marrin antikorpet IgG, këto sëmundje nuk janë të rrezikshme dhe mjekimi i pacientëve me antibiotikë sipas nevojës do të ishte i mjaftueshëm

Mund të tentohej teorikisht edhe insuflimi I mukozave me solucione që përmbajnë IgA

68

69

Faleminderit për vëmendjen!

70