АМІНОКИСЛОТИ. БІЛКИ

1

З повною впевненість можна стверджувати, що білки – найважливіші з усіх речовин, що входять до складу организмів тварин і рослин.

Л. Полінг

2

Мета:

3

Розширити уявлення про

різноманітність органічних сполук.

Продовжити вивчення органічних

полімерів. Розглянути хімічний

склад, будову та властивості білків,

спираючись на знання з біології

ПЛАН ВИВЧЕННЯ НОВОГО МАТЕРІАЛУ

1. Білки – органічні речовини, біополімери.

2. Амінокислотный склад білків.

3. Хімічний склад і будова амінокислот.

4. Принцип об’єднання амінокислотних ланок у поліпептидну

молекулу.

5. Просторові структури білка.

6. Денатурація білка.

4

Молекула білка – макромолекула ( грецьк. «макрос» - великий, гігантський), має великумолекулярну масу

Порівняйте: молекулярная маса

етилового спирту – 46

оцтової кислоти – 60

альбуміну (одного з білків яйця) – 36000

гемоглобіну – 152000

міозину (білок м’язів) – 500000

5

ВМІСТ БІЛКУ В ДЕЯКИХ ТКАНИНАХ ТА ОРГАНАХ (ПІСЛЯ ЗНЕВОДНЕННЯ):

М’язи – 80%

Нирки – 72%

Шкіра – 63%

Печінка – 57%

Мозок – 45%

Жирова тканина, кістки, зуби – 14 – 28%

Насіння рослин – 10 – 15 %

Стебла, корені, листя – 3% - 5%

Плоди – 1-2%

6

ХІМІЧНИЙ СКЛАД• До складу білка входять наступні елементи

С, Н, О, N, S, P, Fe. Ферум у гемоглобіні крові , Фосфор у казеїні

молока….• Масова частка елементів:

С – 50% - 55%О – 19% - 24%Н – 6,5% - 7,3%N – 15% – 19%S – 0,3% - 2,5%P – 0,1% - 2%

7

• в природі існує біля 100 α-аминокислот,

в организмі людини зустрічається 25, а в кожному білку

- близько 20, з них може бути утворено

2 432 902 008 176 640 000 комбінацій (~2 · 1018)

• замінні амінокислоти - можуть синтезуватися в

організмі;

• незамінні - в організмі не утворюються, їх отримуємо з

їжею (лізин, валін, лейцин, ізолейцин, треонін,

фенілаланін, триптофан, тирозин, метионін)

8

Білки – це нерегулярні полімери, мономерами яких є амінокислоти

СКЛАД І КЛАСИФІКАЦІЯБІЛКІВ

За складом:

• протеїни (прості) - містять лише залишки амінокислот

• протеїди (складні) – містять, крім залишків амінокислот, ще й небілкову частину: вуглеводы (глікопротеїди), жири(ліпопротеїди), нуклеїнові кислоти (нуклеопротеїди)

• повноцінні – містять увесь набір незамінних амінокислот

• неповноцінні - містять не повний набір незаміннихамінокислот

9

ЗАГАЛЬНА ФОРМУЛА АМІНОКИСЛОТ

11

H R1 O NH2 – аміногрупа

N – C – C R – радикал

H H OH COOH - карбоксильна група

Амінокислоти є амфотерними сполуками

(у розчинах вони можут бути як у ролі кислот,

так і основ)

ОСОБЛИВОСТІ НОМЕНКЛАТУРИ АМІНОКИСЛОТ

За тим, до якого атому Карбону приєднана аміно- (або іміно-) група, амінокислоти поділяються на α, β, γ і т.д. При цьому:

• α-амінокислотами називаються такі, в яких карбоксильна та аміногрупа приєднані до одного і того ж атому Карбону;

• β-амінокислотами – такі, де аміногрупа приєднана до атому Карбону, сусіднього з тим, до якого приєднана карбоксильна група;

• γ-амінокислотами - такі, де аміногрупа приєднана через один атом Карбону від карбоксильної, і так далі.

12

КЛАСИФІКАЦІЯ АМІНОКИСЛОТ:

• моноамінокарбонові,

• моноамінодикарбонові,

• диамінокарбонові,

• моноамінотрикарбонові.

13

14

15

Аланін Цистеїн

2-аміно-3-тіопропанова

кислота

16

ГліцинТирозин (тир)

2- аміно-

3-фенілпропанова кислота

ЯК СПОЛУЧЕНІ АМІНОКИСЛОТИ?

17

O H

– С – N –

Амінокислоти можуть реагуватиодна з одною: карбоксильнагрупа однієї амінокислоти реагуєз аміногрупою іншоїамінокислоти з утвореннямпептиднго зв’язку та молекуливоди.

NH2 – CH2 – COOH + NH2 – CH2 – COOH →

NH2 – CH2 – CO – NH – CH2 – COOH + H2O

УТВОРЕННЯ ДИПЕПТИДУ

NH2 – CH2 – COOH + NH2 – CH2 – COOH →

NH2 – CH2 – CO – NH – CH2 – COOH + H2O

18

При взаємодії двох амінокислот

відбувається реакція конденсації

і утворюється пептидний зв’язок

УТВОРЕННЯ ТРИПЕПТИДУ

19

лейцил-цистеїл-тирозин

20

O H О Н CH2OH O H О

Н2N – CH2 – C – N – CH – C – N – CH – C – N – CH – C

CH3 СН2SH OН

Гліцил-аланіл-серил-цистеїн

БІЛКИ ́ — СКЛАДНІ ВИСОКОМОЛЕКУЛЯРНІ ПРИРОДНІ ОРГАНІЧНІ РЕЧОВИНИ, ЩО СКЛАДАЮТЬСЯ

З АМІНОКИСЛОТ, СПОЛУЧЕНИХ ПЕПТИДНИМИ

ЗВ'ЯЗКАМИ.

21

Білки – природні полімери

ФУНКЦІЇ БІЛКІВ • Білки-ферменти каталізують протікання

біохімічних реакцій і грають важливу роль в обміні речовин.

• Деякі білки виконують структурну або механічну функцію, утворюючи цитоскелет, що є важливим засобом підтримки форми клітин а також запасаючу функцію

• Також білки грають важливу роль в сигнальних системах клітин, клітинній адгезії, імунній відповіді і клітинному циклі.

22

З ІСТОРІЇ ДОСЛІДЖЕННЯ БІЛКІВ

Білки були виділені в окремий клас

біологічних молекул у XVIII столітті в результаті

робіт французького хіміка Антуана де

Фуркруа та інших учених, в яких було відмічено

властивість білків коагулювати при нагріванні

або під дією кислот. У той час були досліджені

такі білки, як альбумін з яєчних

білків, фібрин з крові і глютен із зерна пшениці.

23

СТРІЧКОВА МОДЕЛЬ МОЛЕКУЛИ УРЕАЗИ

Білки були вперше описані шведським хіміком ЄнсомЯкобом Берцеліусом в 1838 році, який і дав їм назву протеїни,

від грец. πρώτα — «першорядної важливості».

На початку XX-го століття німецький хімік Еміль

Фішер експериментально довів, що білки побудовані із

залишків амінокислот, сполучених пептидними зв'язками.

Проте, їх центральна роль в життєдіяльності всіх живих

організмів була виявлена лише у 1926 році, коли Джеймс

Самнер показав, що фермент уреаза також є білком.

Секвенування першого білка — інсуліну, тобто визначення

його амінокислотної послідовності, принесло Фредерику

Сенгеру Нобелівську премію з хімії 1958 року. Перші

тривимірні структури білків гемоглобіну і міоглобіну були

отримані за допомогою рентгеноструктурного аналізу, за що

автори методу, Макс Перуц і Джон Кендрю, отримали

Нобелівську премію з хімії 1962 року.24

Еміль Герман Фішер

РІВНІ ОРГАНІЗАЦІЇ БІЛКУ

• Розмір кожної амінокислоти близько 0,3 нм,

• Білок, що складається з багатьох амінокислотнихзалишків, повинен становити собою довгу нитку

• Розміри молекул білков значно менші

• Макромолекули білків мають форму компактнихкульок (глобул) або витягнутих структур (фібрил)

• Поліпептидний ланцюг якимось чином сплетений, утворюючи клубок або пучок «ниток»

• Він зкручується упорядковано, для кажного білку- певним чином

25

ПЕРВИННА СТРУКТУРА

26

Первинна структура – поліпептидний ланцюг з

пептидними зв’язками між амінокислотними

залишками

ВТОРИННА СТРУКТУРА

27

Вторинна структура –

спіраль, що утримується

водневими зв’язками,

кажний з яких у 15 – 20 разів

слабший за ковалентний.

β– спіраль

α -спіраль

ТРЕТИННА СТРУКТУРА

28

В утворенні третинної структури значна роль

надлежить радикалам.

За рахунок них утворюються дисульфідні містки,

складноефірні, водневі, амідні зв’язки.

ЧЕТВЕРТИННА СТРУКТУРА

29

Четвертинна структура – це об’єднання кількох

третинних структур в одне ціле.

Класичний приклад: гемоглобін, хлорофіл.

В гемоглобіні - гем - небілкова частина, глобін -

білкова частина.

ВЛАСТИВОСТІ БІЛКІВ

• Розчинність

• Висолювання

• Гідроліз

• Денатурація

• Кольорові реакції : біуретова, ксантопртеїнова

• Амфотерний характер білкових молекул (амфотерність

білків)

30

ВИСНОВКИ:

«Я завжди говорив і не втомлююся повторювати, що світ не міг би

існувати, якби був так просто влаштований»

Гете

41