Struktura proteinů- testík na procvičení –

Vladimíra Kvasnicová

Mezi proteinogenní aminokyseliny patří

a) kyselina asparagová

b) kyselina glutarová

c) kyselina acetoctová

d) kyselina glutamová

Mezi proteinogenní aminokyseliny patří

a) kyselina asparagová

b) kyselina glutarová toto není aminokyselina

c) kyselina acetoctová toto není aminokyselina

d) kyselina glutamová

O struktuře postranního řetězce aminokyselin platí:

a) serin obsahuje SH- skupinu

b) threonin obsahuje OH-skupinu

c) histidin obsahuje pyridinový heterocyklus

d) lyzin obsahuje guanidinovou skupinu

O struktuře postranního řetězce aminokyselin platí:

a) serin obsahuje SH- skupinu obsahuje OH-skupinu

b) threonin obsahuje OH-skupinu

c) histidin obsahuje pyridinový heterocyklus

d) lyzin obsahuje guanidinovou skupinu

histidin obsahuje imidazolový heterocykluslyzin obsahuje v postranním řetězci -NH

2skupinu (guanidin je

součástí struktury argininu)

Proteinogenní aminokyseliny obsahují

a) αααα-aminoskupinu (s výjimkou prolinu)

b) chirální uhlík (s výjimkou glycinu)

c) D-konfiguraci na 2. uhlíku (s výjimkou Gly)

d) alespoň jednu karboxylovou funkční skupinu

Proteinogenní aminokyseliny obsahují

a) αααα-aminoskupinu (s výjimkou prolinu)

b) chirální uhlík (s výjimkou glycinu)

c) D-konfiguraci na 2. uhlíku (s výjimkou Gly)

d) alespoň jednu karboxylovou funkční skupinu

prolin je iminokyselina (obsahuje -NH- sk.)proteinogenní aminokyseliny mají konfiguraci L-

Aminokyseliny v proteinech

L-αααα-aminokarboxylovékyseliny

• 21 kódovaných(proteinogenních) AMK

• další AMK vznikajíposttranslační modifikací

Aminokyseliny můžeme rozdělit do skupin podle postranního řetězce:

a) větvené: Val, Leu, Ile

b) aromatické: Phe, Tyr, Trp, His, Pro

c) obsahující síru: Cys, Met

d) bazické: Asn, Gln

Aminokyseliny můžeme rozdělit do skupin podle postranního řetězce:

a) větvené: Val, Leu, Ile

b) aromatické: Phe, Tyr, Trp, His, Pro bez Pro

c) obsahující síru: Cys, Met

d) bazické: Asn, Gln amidy nemají bazický charakter(bazické: Lys, Arg, His)

V postranním řetězci

a) glutamové kyseliny se může vytvořit záporný náboj

b) serinu se vyskytuje sekundární alkoholováskupina

c) cysteinu se vyskytuje thiolová skupina

d) tyrozinu se vyskytuje fenolové jádro

V postranním řetězci

a) glutamové kyseliny se může vytvořit záporný náboj Glu–COOH ↔ Glu-COO- + H+

b) serinu se vyskytuje sekundární alkoholováskupina primární (sek. alkoholovou sk. obsahuje threonin)

c) cysteinu se vyskytuje thiolová skupina -SH

d) tyrozinu se vyskytuje fenolové jádro

O vlastnostech aminokyselin platí

a) valin má polární postranní řetězec

b) tryptofan absorbuje záření v UV oblasti

c) aminokyseliny jsou bezbarvé látky

d) aminokyseliny patří mezi amfoterní látky

O vlastnostech aminokyselin platí

a) valin má polární postranní řetězec nepolární

b) tryptofan absorbuje záření v UV oblasti

c) aminokyseliny jsou bezbarvé látky

d) aminokyseliny patří mezi amfoterní látkyv závislosti na pH roztoku mohou mít kladný nebo záporný náboj, při pH izoelektrického bodu je jejich celkový náboj nulový

Izoelektrický bod (pI)

= pH při němž je celkový náboj

sloučeniny nulový

pI = (pKCOOH + pKNH3+) / 2

Roztok AMK patří mezi amfolyty

(= amfoterní elektrolyty)

„AMFION“

AMK s nepolárním postranním řetězcem

a) jsou dobře rozpustné ve vodě

b) se podílejí na hydrofóbních interakcích

c) mohou obsahovat aromatický kruh

d) mají v postranním řetězci buď kladný nebo záporný náboj

AMK s nepolárním postranním řetězcem

a) jsou dobře rozpustné ve vodě naopak

b) se podílejí na hydrofóbních interakcích

c) mohou obsahovat aromatický kruh Phe, Trp

d) mají v postranním řetězci buď kladný nebo záporný náboj nemají žádný náboj v postranním řetězci

Při posttranslační modifikaci se může

a) na serin vázat fosfát

b) na threonin vázat sacharid

c) cystein redukovat na cystin

d) lyzin oxidačně deaminovat na allyzin

Při posttranslační modifikaci se může

a) na serin vázat fosfát esterifikace

b) na threonin vázat sacharid tvorba O-glykosidové vazby

c) cystein redukovat na cystin jde o oxidaci 2 cysteinů

d) lyzin oxidačně deaminovat na allyzinjde o důležitou modifikaci ε-aminoskupiny lyzinu (místo ní vznikáaldehydová skupina), díky níž se mezi molekulami kolagenuv extracelulární matrix vytvářejí kovalentní vazby za vznikukolagenních vláken

Absorpce UV záření

• Tyr a Trp silně absorbují v UV oblasti při 250 – 300 nm → možnost fotometr. stanovení

Vazba jiných sloučenin na protein

• Ser, Thr, Tyr ← vazba fosfátu

• Ser, Thr ← vazba sacharidu

• Asn ← vazba sacharidu

Tvorba disulfidových můstků (oxidace):

• 2 Cys-SH → Cys-S-S-Cys („cystin“) + 2H

K posttranslačně hydroxylovaným aminokyselinám patří

a) 4-hydroxyfenylalanin

b) 4-hydroxyprolin

c) 5-hydroxylyzin

d) 5-hydroxycitrulin

K posttranslačně hydroxylovaným aminokyselinám patří

a) 4-hydroxyfenylalanin = tyrozin

b) 4-hydroxyprolin vyskytuje se v kolagenu

c) 5-hydroxylyzin vyskytuje se v kolagenu

d) 5-hydroxycitrulin citrulin není kódovaná aminokyselina, tj. neúčastní se translace a tím pádem ani posttranslační modifikace

ModifikovanéAMK

Peptidová vazba

a) je kovalentní vazba

b) má planární strukturu

c) vzniká kondenzací –NH2 skupiny jedné a –COOH skupiny druhé aminokyseliny

d) má vzorec –CO-NH2-

Peptidová vazba

a) je kovalentní vazba

b) má planární strukturu

c) vzniká kondenzací –NH2 skupiny jedné a –COOH skupiny druhé aminokyseliny

d) má vzorec –CO-NH2- -CO-NH-

• AMK jsou spojeny peptidovými vazbami

• pořadí AMK (primární struktura)je dáno geneticky

• sekvence AMK se čteod N- k C- konci

Ve struktuře proteinů mohou být tyto vazby:

a) disulfidová vazba –SH-SH-

b) iontová vazba –COO- +H3N-

c) hydrofóbní vazba mezi postranními řetězci dvou serinů

d) vodíkový můstek mezi kyslíkem jedné a vodíkem druhé peptidové vazby

Ve struktuře proteinů mohou být tyto vazby:

a) disulfidová vazba –SH-SH- -S-S- v terciální strukt.

b) iontová vazba –COO- +H3N- v terc. a kvart. struktuře

c) hydrofóbní vazba mezi postranními řetězci dvou serinů serin je polární AMK, může tvořit vodíkové můstky

d) vodíkový můstek mezi kyslíkem jedné a vodíkem druhé peptidové vazbytento typ vazby se uplatňuje v sekundární struktuře proteinů

O struktuře proteinů platí:

a) prim. struktura se čte od C- k N-konci

b) skládaný list je příklad terciální struktury

c) sekundární struktura je fixovaná H-můstky

d) kvarterní strukturu mají jen proteiny složené z 2 a více polypeptidových řetězců

O struktuře proteinů platí:

a) prim. struktura se čte od C- k N-konci

b) skládaný list je příklad terciální struktury

c) sekundární struktura je fixovaná H-můstky

d) kvarterní strukturu mají jen proteiny složené z 2 a více polypeptidových řetězců

primární struktura se čte od N- k C- konciskládaný list je příklad sekundární strukturykvarterní strukturu mají pouze proteiny složené z tzv. podjednotek

Čtyři úrovně struktury proteinu

primárnístruktura

sekundárnístruktury

terciálnístruktura

kvarterní struktura

Alosterický efekt

a) souvisí se změnou prostorového uspořádáníproteinu

b) se vyskytuje u proteinů majících kvarternístrukturu

c) má vždy za následek denaturaci proteinu

d) souvisí s vytvořením kovalentních vazeb mezi podjednotkami

Alosterický efekt

a) souvisí se změnou prostorového uspořádáníproteinu a tím je ovlivněna i biologická aktivita proteinu

b) se vyskytuje u proteinů majících kvarternístrukturu tj. u proteinů složených z podjednotek

c) má vždy za následek denaturaci proteinu

d) souvisí s vytvořením kovalentních vazeb mezi podjednotkami mezi podjednotkami se v různé míře uplatňují jen slabé nevazebné interakce

• denaturace = ztráta sek., terc. a kvart. struktury proteinu a tím i jeho biologické aktivity; příčiny:

� teplo, mechanické účinky (třepání), záření

� prudké změny pH, soli těžkých kovů, organická rozpouštědla, detergenty

Fibrilární proteiny

a) se označují jako sferoproteiny

b) bývají ve vodě nerozpustné

c) se vyskytují např. v extracelulární matrix

d) mají ve své molekule převahu jednoho typu sekundární struktury

Fibrilární proteiny

a) se označují jako sferoproteiny skleroproteiny

b) bývají ve vodě nerozpustné např. kolagen

c) se vyskytují např. v extracelulární matrix

d) mají ve své molekule převahu jednoho typu sekundární struktury

Proteiny mají tyto vlastnosti:

a) barevné jsou pouze pokud obsahují hodněaromatických AMK

b) účinkem vysoké teploty často denaturují

c) jsou-li rozpustné vytvářejí koloidní roztoky

d) chovají se jako amfolyty

Proteiny mají tyto vlastnosti:

a) barevné jsou pouze pokud obsahují hodněaromatických AMK barevné mohou být díky prostetické sk.

b) účinkem vysoké teploty často denaturují

c) jsou-li rozpustné vytvářejí koloidní roztoky

d) chovají se jako amfolyty tj. v závislosti na pH jsou molekuly proteinů buď kladně nebo záporně nabité, při pH izoelektrického bodu je celkový náboj proteinu nulový