Expression, variabilité et stabilité du patrimoine
génétique
Cours de 1ère Scientifique généralePartie 1 du programme officiel
de l’Education Nationale
Années 2011, 2012, 2013,…
Frédéric BiaginiLycée International Xavier Séoul
mardi 25 septembre 12
mardi 25 septembre 12
Chapitre 1Observations du phénotype
aux différentes échelles biologiques
mardi 25 septembre 12
Définitions…
mardi 25 septembre 12
Définitions…
� Phénotype : Ensemble des caractéristiques observables, tant sur le plan morphologique, anatomique, physique et comportemental d’un individu. � Macroscopique � Microscopique � Moléculaire
mardi 25 septembre 12
Définitions…
� Phénotype : Ensemble des caractéristiques observables, tant sur le plan morphologique, anatomique, physique et comportemental d’un individu. � Macroscopique � Microscopique � Moléculaire
� Génotype : Ensemble des gènes d’un organisme, contenus dans des chromosomes nucléaires (eucaryotes) ou un chromosome circulaire (plasmide des procaryotes).
mardi 25 septembre 12
Définitions…
� Phénotype : Ensemble des caractéristiques observables, tant sur le plan morphologique, anatomique, physique et comportemental d’un individu. � Macroscopique � Microscopique � Moléculaire
� Génotype : Ensemble des gènes d’un organisme, contenus dans des chromosomes nucléaires (eucaryotes) ou un chromosome circulaire (plasmide des procaryotes).
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Définitions…
� Phénotype : Ensemble des caractéristiques observables, tant sur le plan morphologique, anatomique, physique et comportemental d’un individu. � Macroscopique � Microscopique � Moléculaire
� Génotype : Ensemble des gènes d’un organisme, contenus dans des chromosomes nucléaires (eucaryotes) ou un chromosome circulaire (plasmide des procaryotes).
� Environnement : Ensemble des conditions extérieures à un organisme, conditionnant sa survie, sa reproduction et son évolution (température, pression, lumière, nutriments, …).
mardi 25 septembre 12
Définitions…
� Phénotype : Ensemble des caractéristiques observables, tant sur le plan morphologique, anatomique, physique et comportemental d’un individu. � Macroscopique � Microscopique � Moléculaire
� Génotype : Ensemble des gènes d’un organisme, contenus dans des chromosomes nucléaires (eucaryotes) ou un chromosome circulaire (plasmide des procaryotes).
� Environnement : Ensemble des conditions extérieures à un organisme, conditionnant sa survie, sa reproduction et son évolution (température, pression, lumière, nutriments, …).
� Protéines : macromolécules constituées d’une séquence d’acides aminés, liés entre eux par des liaisons peptidiques, de structure spatiale complexe et aux rôles multiples.
mardi 25 septembre 12
Définitions…
� Phénotype : Ensemble des caractéristiques observables, tant sur le plan morphologique, anatomique, physique et comportemental d’un individu. � Macroscopique � Microscopique � Moléculaire
� Génotype : Ensemble des gènes d’un organisme, contenus dans des chromosomes nucléaires (eucaryotes) ou un chromosome circulaire (plasmide des procaryotes).
� Environnement : Ensemble des conditions extérieures à un organisme, conditionnant sa survie, sa reproduction et son évolution (température, pression, lumière, nutriments, …).
� Protéines : macromolécules constituées d’une séquence d’acides aminés, liés entre eux par des liaisons peptidiques, de structure spatiale complexe et aux rôles multiples.
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Définitions…
� Phénotype : Ensemble des caractéristiques observables, tant sur le plan morphologique, anatomique, physique et comportemental d’un individu. � Macroscopique � Microscopique � Moléculaire
� Génotype : Ensemble des gènes d’un organisme, contenus dans des chromosomes nucléaires (eucaryotes) ou un chromosome circulaire (plasmide des procaryotes).
� Environnement : Ensemble des conditions extérieures à un organisme, conditionnant sa survie, sa reproduction et son évolution (température, pression, lumière, nutriments, …).
� Protéines : macromolécules constituées d’une séquence d’acides aminés, liés entre eux par des liaisons peptidiques, de structure spatiale complexe et aux rôles multiples.
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Définitions…
� Phénotype : Ensemble des caractéristiques observables, tant sur le plan morphologique, anatomique, physique et comportemental d’un individu. � Macroscopique � Microscopique � Moléculaire
� Génotype : Ensemble des gènes d’un organisme, contenus dans des chromosomes nucléaires (eucaryotes) ou un chromosome circulaire (plasmide des procaryotes).
� Environnement : Ensemble des conditions extérieures à un organisme, conditionnant sa survie, sa reproduction et son évolution (température, pression, lumière, nutriments, …).
� Protéines : macromolécules constituées d’une séquence d’acides aminés, liés entre eux par des liaisons peptidiques, de structure spatiale complexe et aux rôles multiples.
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Définitions…
� Phénotype : Ensemble des caractéristiques observables, tant sur le plan morphologique, anatomique, physique et comportemental d’un individu. � Macroscopique � Microscopique � Moléculaire
� Génotype : Ensemble des gènes d’un organisme, contenus dans des chromosomes nucléaires (eucaryotes) ou un chromosome circulaire (plasmide des procaryotes).
� Environnement : Ensemble des conditions extérieures à un organisme, conditionnant sa survie, sa reproduction et son évolution (température, pression, lumière, nutriments, …).
� Protéines : macromolécules constituées d’une séquence d’acides aminés, liés entre eux par des liaisons peptidiques, de structure spatiale complexe et aux rôles multiples.
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Définitions…
� Phénotype : Ensemble des caractéristiques observables, tant sur le plan morphologique, anatomique, physique et comportemental d’un individu. � Macroscopique � Microscopique � Moléculaire
� Génotype : Ensemble des gènes d’un organisme, contenus dans des chromosomes nucléaires (eucaryotes) ou un chromosome circulaire (plasmide des procaryotes).
� Environnement : Ensemble des conditions extérieures à un organisme, conditionnant sa survie, sa reproduction et son évolution (température, pression, lumière, nutriments, …).
� Protéines : macromolécules constituées d’une séquence d’acides aminés, liés entre eux par des liaisons peptidiques, de structure spatiale complexe et aux rôles multiples.
mardi 25 septembre 12
Exercice d’application
mardi 25 septembre 12
Exercice d’application
� En utilisant les pages 74, 75 et 76 du livre, construire un tableau afin de comparer des individus sains et présentant la pathologie Drépanocytose ou Xeroderma aux trois échelles d’observation.
� Exemple de tableau :
Individu sain Drépanocytose Xeroderma
Macroscopique
Microscopique
Moléculaire
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Exercice d’application
� Exemple de tableau :
Individu sain Drépanocytose Xeroderma
Macroscopique
Microscopique
Moléculaire
mardi 25 septembre 12
Exercice d’applicationIndividu sain Drépanocytose Xéroderma Pigmentosum
MacroscopiqueIndividu « normal »,
aucun symptôme particulier
Anémie modérée, essoufflement,
accidents vasculaires, crises articulaires…
Peau hypersensible aux UV, yeux sensibles à la
lumière, peau sèche et tâchetée
Microscopique
Peau pigmentée, hématies en disque
biconcave nombreuses
Nombre d’hématies faible, forme de
faucille
Cellules épidermiques cancéreuses
Moléculaire
Hémoglobine conforme,
endonucléases conformes
Valine au lieu de glutamine, acide
aminé hydrophobe sur l’hémoglobine
Protéines réparatrices de
l’ADN défectueuses (endonucléases)
Génotype GAG sur hémolobine
GTG au lieu de GAG sur l’ADN
Pas de donnée dans les documents
mardi 25 septembre 12
Les protéines : échelle moléculaire du phénotype
� Digestion :� Fragmentation des grosses molécules en petites sous l’action : � Mécanique (dents)� Physique (T°C = déstructuration moléculaire)� Chimique (pH, enzymes digestives)
� Synthèse de novo :� Selon l’information génétique, synthèse de nouvelles molécules
indispensables au métabolisme (renouvellement cellulaire, transport…)
� Plus de 20 000 protéines différentes dans notre organisme
� Les 20 AA : 10 essentiels, les autres synthétisables par l’organisme� Arginine – Méthionine – Leucine – Valine – Lysine – Isoleucine –
Phénylalanine – Tryptophane – Histidine – Thréonine. (Mets le dans ta
mardi 25 septembre 12
Les protéines : échelle moléculaire du phénotype
� Digestion :� Fragmentation des grosses molécules en petites sous l’action : � Mécanique (dents)� Physique (T°C = déstructuration moléculaire)� Chimique (pH, enzymes digestives)
� Synthèse de novo :� Selon l’information génétique, synthèse de nouvelles molécules
indispensables au métabolisme (renouvellement cellulaire, transport…)
� Plus de 20 000 protéines différentes dans notre organisme
� Les 20 AA : 10 essentiels, les autres synthétisables par l’organisme� Arginine – Méthionine – Leucine – Valine – Lysine – Isoleucine –
Phénylalanine – Tryptophane – Histidine – Thréonine. (Mets le dans ta
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Les protéines : échelle moléculaire du phénotype
� Digestion :� Fragmentation des grosses molécules en petites sous l’action : � Mécanique (dents)� Physique (T°C = déstructuration moléculaire)� Chimique (pH, enzymes digestives)
� Synthèse de novo :� Selon l’information génétique, synthèse de nouvelles molécules
indispensables au métabolisme (renouvellement cellulaire, transport…)
� Plus de 20 000 protéines différentes dans notre organisme
� Les 20 AA : 10 essentiels, les autres synthétisables par l’organisme� Arginine – Méthionine – Leucine – Valine – Lysine – Isoleucine –
Phénylalanine – Tryptophane – Histidine – Thréonine. (Mets le dans ta
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Les protéines : échelle moléculaire du phénotype
� Digestion :� Fragmentation des grosses molécules en petites sous l’action : � Mécanique (dents)� Physique (T°C = déstructuration moléculaire)� Chimique (pH, enzymes digestives)
� Synthèse de novo :� Selon l’information génétique, synthèse de nouvelles molécules
indispensables au métabolisme (renouvellement cellulaire, transport…)
� Plus de 20 000 protéines différentes dans notre organisme
� Les 20 AA : 10 essentiels, les autres synthétisables par l’organisme� Arginine – Méthionine – Leucine – Valine – Lysine – Isoleucine –
Phénylalanine – Tryptophane – Histidine – Thréonine. (Mets le dans ta
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Les protéines : échelle moléculaire du phénotype
� Digestion :� Fragmentation des grosses molécules en petites sous l’action : � Mécanique (dents)� Physique (T°C = déstructuration moléculaire)� Chimique (pH, enzymes digestives)
� Synthèse de novo :� Selon l’information génétique, synthèse de nouvelles molécules
indispensables au métabolisme (renouvellement cellulaire, transport…)
� Plus de 20 000 protéines différentes dans notre organisme
� Les 20 AA : 10 essentiels, les autres synthétisables par l’organisme� Arginine – Méthionine – Leucine – Valine – Lysine – Isoleucine –
Phénylalanine – Tryptophane – Histidine – Thréonine. (Mets le dans ta
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Les protéines : échelle moléculaire du phénotype
� Digestion :� Fragmentation des grosses molécules en petites sous l’action : � Mécanique (dents)� Physique (T°C = déstructuration moléculaire)� Chimique (pH, enzymes digestives)
mardi 25 septembre 12
Les protéines : échelle moléculaire du phénotype
� Digestion :� Fragmentation des grosses molécules en petites sous l’action : � Mécanique (dents)� Physique (T°C = déstructuration moléculaire)� Chimique (pH, enzymes digestives)
� Synthèse de novo :� Selon l’information génétique, synthèse de nouvelles molécules
indispensables au métabolisme (renouvellement cellulaire, transport…)
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Les protéines : échelle moléculaire du phénotype
� Digestion :� Fragmentation des grosses molécules en petites sous l’action : � Mécanique (dents)� Physique (T°C = déstructuration moléculaire)� Chimique (pH, enzymes digestives)
� Synthèse de novo :� Selon l’information génétique, synthèse de nouvelles molécules
indispensables au métabolisme (renouvellement cellulaire, transport…)
� Plus de 20 000 protéines différentes dans notre organisme
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Les protéines : échelle moléculaire du phénotype
� Digestion :� Fragmentation des grosses molécules en petites sous l’action : � Mécanique (dents)� Physique (T°C = déstructuration moléculaire)� Chimique (pH, enzymes digestives)
� Synthèse de novo :� Selon l’information génétique, synthèse de nouvelles molécules
indispensables au métabolisme (renouvellement cellulaire, transport…)
� Plus de 20 000 protéines différentes dans notre organisme
� Les 20 AA : 10 essentiels, les autres synthétisables par l’organisme� Arginine – Méthionine – Leucine – Valine – Lysine – Isoleucine –
Phénylalanine – Tryptophane – Histidine – Thréonine. (Mets le dans ta
mardi 25 septembre 12
Classement des protéines
mardi 25 septembre 12
Classement des protéines
� Structure � Primaire : séquence linéaire d’acides aminés� Secondaire : dans le plan � Tertiaire : dans l’espace� Quaternaire : association de plusieurs structures tertiaires
mardi 25 septembre 12
Classement des protéines
� Structure � Primaire : séquence linéaire d’acides aminés� Secondaire : dans le plan � Tertiaire : dans l’espace� Quaternaire : association de plusieurs structures tertiaires
� Solubilité
mardi 25 septembre 12
Classement des protéines
� Structure � Primaire : séquence linéaire d’acides aminés� Secondaire : dans le plan � Tertiaire : dans l’espace� Quaternaire : association de plusieurs structures tertiaires
� Solubilité� Albumines : solubles dans l’eau
mardi 25 septembre 12
Classement des protéines
� Structure � Primaire : séquence linéaire d’acides aminés� Secondaire : dans le plan � Tertiaire : dans l’espace� Quaternaire : association de plusieurs structures tertiaires
� Solubilité� Albumines : solubles dans l’eau� Globulines : solubles dans un milieu aqueux, légèrement acide ou alcalin
mardi 25 septembre 12
Classement des protéines
� Structure � Primaire : séquence linéaire d’acides aminés� Secondaire : dans le plan � Tertiaire : dans l’espace� Quaternaire : association de plusieurs structures tertiaires
� Solubilité� Albumines : solubles dans l’eau� Globulines : solubles dans un milieu aqueux, légèrement acide ou alcalin� Scléroprotéines (kératine, collagène) : insolubles
mardi 25 septembre 12
Classement des protéines
� Structure � Primaire : séquence linéaire d’acides aminés� Secondaire : dans le plan � Tertiaire : dans l’espace� Quaternaire : association de plusieurs structures tertiaires
� Solubilité� Albumines : solubles dans l’eau� Globulines : solubles dans un milieu aqueux, légèrement acide ou alcalin� Scléroprotéines (kératine, collagène) : insolubles
� Composition
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Classement des protéines
� Structure � Primaire : séquence linéaire d’acides aminés� Secondaire : dans le plan � Tertiaire : dans l’espace� Quaternaire : association de plusieurs structures tertiaires
� Solubilité� Albumines : solubles dans l’eau� Globulines : solubles dans un milieu aqueux, légèrement acide ou alcalin� Scléroprotéines (kératine, collagène) : insolubles
� Composition
� Holoprotéines : composées uniquement d’AA reliés entre eux par des liaisons peptidiques
mardi 25 septembre 12
Classement des protéines
� Structure � Primaire : séquence linéaire d’acides aminés� Secondaire : dans le plan � Tertiaire : dans l’espace� Quaternaire : association de plusieurs structures tertiaires
� Solubilité� Albumines : solubles dans l’eau� Globulines : solubles dans un milieu aqueux, légèrement acide ou alcalin� Scléroprotéines (kératine, collagène) : insolubles
� Composition
� Holoprotéines : composées uniquement d’AA reliés entre eux par des liaisons peptidiques
� Hétéroprotéines : composées d’AA (apoprotéine) et d’une partie non protéique (groupement prosthétique), les deux sont reliés par des liaisons covalentes. � Glycoprotéines (anticorps), chromoprotéines (hème), lipoprotéines (membranes
cellulaires), phosphoprotéines (caséines)…
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Classement des protéines
� Structure � Primaire : séquence linéaire d’acides aminés� Secondaire : dans le plan � Tertiaire : dans l’espace� Quaternaire : association de plusieurs structures tertiaires
� Solubilité� Albumines : solubles dans l’eau� Globulines : solubles dans un milieu aqueux, légèrement acide ou alcalin� Scléroprotéines (kératine, collagène) : insolubles
� Composition
� Holoprotéines : composées uniquement d’AA reliés entre eux par des liaisons peptidiques
� Hétéroprotéines : composées d’AA (apoprotéine) et d’une partie non protéique (groupement prosthétique), les deux sont reliés par des liaisons covalentes. � Glycoprotéines (anticorps), chromoprotéines (hème), lipoprotéines (membranes
cellulaires), phosphoprotéines (caséines)…
mardi 25 septembre 12
Classement des protéines
� Structure � Primaire : séquence linéaire d’acides aminés� Secondaire : dans le plan � Tertiaire : dans l’espace� Quaternaire : association de plusieurs structures tertiaires
� Solubilité� Albumines : solubles dans l’eau� Globulines : solubles dans un milieu aqueux, légèrement acide ou alcalin� Scléroprotéines (kératine, collagène) : insolubles
� Composition
� Holoprotéines : composées uniquement d’AA reliés entre eux par des liaisons peptidiques
� Hétéroprotéines : composées d’AA (apoprotéine) et d’une partie non protéique (groupement prosthétique), les deux sont reliés par des liaisons covalentes. � Glycoprotéines (anticorps), chromoprotéines (hème), lipoprotéines (membranes
cellulaires), phosphoprotéines (caséines)…
mardi 25 septembre 12
Classement des protéines
� Structure � Primaire : séquence linéaire d’acides aminés� Secondaire : dans le plan � Tertiaire : dans l’espace� Quaternaire : association de plusieurs structures tertiaires
� Solubilité� Albumines : solubles dans l’eau� Globulines : solubles dans un milieu aqueux, légèrement acide ou alcalin� Scléroprotéines (kératine, collagène) : insolubles
� Composition
� Holoprotéines : composées uniquement d’AA reliés entre eux par des liaisons peptidiques
� Hétéroprotéines : composées d’AA (apoprotéine) et d’une partie non protéique (groupement prosthétique), les deux sont reliés par des liaisons covalentes. � Glycoprotéines (anticorps), chromoprotéines (hème), lipoprotéines (membranes
cellulaires), phosphoprotéines (caséines)…
mardi 25 septembre 12
Fonction des protéines
mardi 25 septembre 12
Fonction des protéines� Protéines de structure
mardi 25 septembre 12
Fonction des protéines� Protéines de structure
� Elles constituent la charpente des tissus vivants (peau, cheveux, muscles) : collagènes, kératines et la myosine
mardi 25 septembre 12
Fonction des protéines� Protéines de structure
� Elles constituent la charpente des tissus vivants (peau, cheveux, muscles) : collagènes, kératines et la myosine
� Protéines fonctionnelles
mardi 25 septembre 12
Fonction des protéines� Protéines de structure
� Elles constituent la charpente des tissus vivants (peau, cheveux, muscles) : collagènes, kératines et la myosine
� Protéines fonctionnelles
� De défense : immunoglobulines, protéines de la coagulation (fibrinogène, thrombine).
mardi 25 septembre 12
Fonction des protéines� Protéines de structure
� Elles constituent la charpente des tissus vivants (peau, cheveux, muscles) : collagènes, kératines et la myosine
� Protéines fonctionnelles
� De défense : immunoglobulines, protéines de la coagulation (fibrinogène, thrombine).
� Enzymes : catalyseurs de réactions biologiques Chymotrypsine, enzyme pancréatique constitué par une séquence de 246 aminoacides.
mardi 25 septembre 12
Fonction des protéines� Protéines de structure
� Elles constituent la charpente des tissus vivants (peau, cheveux, muscles) : collagènes, kératines et la myosine
� Protéines fonctionnelles
� De défense : immunoglobulines, protéines de la coagulation (fibrinogène, thrombine).
� Enzymes : catalyseurs de réactions biologiques Chymotrypsine, enzyme pancréatique constitué par une séquence de 246 aminoacides.
� Régulatrices : certaines hormones telles que l'insuline, hormone du pancréas, avec une séquence de 51 aminoacides, qui régule le taux de sucre dans le sang ou l'ocytocyne (polypeptide avec une séquence de 9 acides aminés) qui régule les contractions utérines lors de l'accouchement.
mardi 25 septembre 12
Fonction des protéines� Protéines de structure
� Elles constituent la charpente des tissus vivants (peau, cheveux, muscles) : collagènes, kératines et la myosine
� Protéines fonctionnelles
� De défense : immunoglobulines, protéines de la coagulation (fibrinogène, thrombine).
� Enzymes : catalyseurs de réactions biologiques Chymotrypsine, enzyme pancréatique constitué par une séquence de 246 aminoacides.
� Régulatrices : certaines hormones telles que l'insuline, hormone du pancréas, avec une séquence de 51 aminoacides, qui régule le taux de sucre dans le sang ou l'ocytocyne (polypeptide avec une séquence de 9 acides aminés) qui régule les contractions utérines lors de l'accouchement.
� De transport : Protéines du plasma fixant et transportant des molécules ou des ions d'un organe à un autre, comme par exemple l'hémoglobine des érythrocytes, le sérumalbumine....
mardi 25 septembre 12
Fonction des protéines� Protéines de structure
� Elles constituent la charpente des tissus vivants (peau, cheveux, muscles) : collagènes, kératines et la myosine
� Protéines fonctionnelles
� De défense : immunoglobulines, protéines de la coagulation (fibrinogène, thrombine).
� Enzymes : catalyseurs de réactions biologiques Chymotrypsine, enzyme pancréatique constitué par une séquence de 246 aminoacides.
� Régulatrices : certaines hormones telles que l'insuline, hormone du pancréas, avec une séquence de 51 aminoacides, qui régule le taux de sucre dans le sang ou l'ocytocyne (polypeptide avec une séquence de 9 acides aminés) qui régule les contractions utérines lors de l'accouchement.
� De transport : Protéines du plasma fixant et transportant des molécules ou des ions d'un organe à un autre, comme par exemple l'hémoglobine des érythrocytes, le sérumalbumine....
� Stockage : l'ovalbumine, principale protéine du blanc d'oeuf, caséines, principales protéines du lait, et des protéines existant dans les graines de nombreux végétaux (blé, maïs, riz)
mardi 25 septembre 12
Fonction des protéines� Protéines de structure
� Elles constituent la charpente des tissus vivants (peau, cheveux, muscles) : collagènes, kératines et la myosine
� Protéines fonctionnelles
� De défense : immunoglobulines, protéines de la coagulation (fibrinogène, thrombine).
� Enzymes : catalyseurs de réactions biologiques Chymotrypsine, enzyme pancréatique constitué par une séquence de 246 aminoacides.
� Régulatrices : certaines hormones telles que l'insuline, hormone du pancréas, avec une séquence de 51 aminoacides, qui régule le taux de sucre dans le sang ou l'ocytocyne (polypeptide avec une séquence de 9 acides aminés) qui régule les contractions utérines lors de l'accouchement.
� De transport : Protéines du plasma fixant et transportant des molécules ou des ions d'un organe à un autre, comme par exemple l'hémoglobine des érythrocytes, le sérumalbumine....
� Stockage : l'ovalbumine, principale protéine du blanc d'oeuf, caséines, principales protéines du lait, et des protéines existant dans les graines de nombreux végétaux (blé, maïs, riz)
� Motrices : Elles peuvent se contracter et modifier leur forme. (Actine et myosine dans les fibres musculaires).
mardi 25 septembre 12
Cas particulier des enzymes
mardi 25 septembre 12
Cas particulier des enzymes
� Protéines fonctionnelles
mardi 25 septembre 12
Cas particulier des enzymes
� Protéines fonctionnelles� Structure quaternaire
mardi 25 septembre 12
Cas particulier des enzymes
� Protéines fonctionnelles� Structure quaternaire� Partie protéique + Site Actif
� Site de reconnaissance : action sur 1 type de substrat� Site catalytique ou d’action : formation d’un type de produit
mardi 25 septembre 12
Cas particulier des enzymes
� Protéines fonctionnelles� Structure quaternaire� Partie protéique + Site Actif
� Site de reconnaissance : action sur 1 type de substrat� Site catalytique ou d’action : formation d’un type de produit
� Biocatalyseur : � Accélère une réaction ayant déjà lieu dans un organisme� Concentration initiale = Concentration finale
� Formation de complexes enzymes – substrat pendant la réaction
mardi 25 septembre 12
Cas particulier des enzymes
� Protéines fonctionnelles� Structure quaternaire� Partie protéique + Site Actif
� Site de reconnaissance : action sur 1 type de substrat� Site catalytique ou d’action : formation d’un type de produit
� Biocatalyseur : � Accélère une réaction ayant déjà lieu dans un organisme� Concentration initiale = Concentration finale
� Formation de complexes enzymes – substrat pendant la réaction
� Spécificités : � De substrat : 1 type de molécule sur laquelle agir� De milieu : pression, température, pH…� De réaction : 1 type de réaction catalysée bien précis
mardi 25 septembre 12
Cas particulier des enzymes
� Protéines fonctionnelles� Structure quaternaire� Partie protéique + Site Actif
� Site de reconnaissance : action sur 1 type de substrat� Site catalytique ou d’action : formation d’un type de produit
� Biocatalyseur : � Accélère une réaction ayant déjà lieu dans un organisme� Concentration initiale = Concentration finale
� Formation de complexes enzymes – substrat pendant la réaction
� Spécificités : � De substrat : 1 type de molécule sur laquelle agir� De milieu : pression, température, pH…� De réaction : 1 type de réaction catalysée bien précis
� Nomenclature : « Substrat-Action-ase » (ADN-polymérase)
mardi 25 septembre 12
Cas particulier des enzymes
� Protéines fonctionnelles� Structure quaternaire� Partie protéique + Site Actif
� Site de reconnaissance : action sur 1 type de substrat� Site catalytique ou d’action : formation d’un type de produit
� Biocatalyseur : � Accélère une réaction ayant déjà lieu dans un organisme� Concentration initiale = Concentration finale
� Formation de complexes enzymes – substrat pendant la réaction
� Spécificités : � De substrat : 1 type de molécule sur laquelle agir� De milieu : pression, température, pH…� De réaction : 1 type de réaction catalysée bien précis
� Nomenclature : « Substrat-Action-ase » (ADN-polymérase)
mardi 25 septembre 12
Cas particulier des enzymes
� Protéines fonctionnelles� Structure quaternaire� Partie protéique + Site Actif
� Site de reconnaissance : action sur 1 type de substrat� Site catalytique ou d’action : formation d’un type de produit
� Biocatalyseur : � Accélère une réaction ayant déjà lieu dans un organisme� Concentration initiale = Concentration finale
� Formation de complexes enzymes – substrat pendant la réaction
� Spécificités : � De substrat : 1 type de molécule sur laquelle agir� De milieu : pression, température, pH…� De réaction : 1 type de réaction catalysée bien précis
� Nomenclature : « Substrat-Action-ase » (ADN-polymérase)
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Cas particulier des enzymes
� Protéines fonctionnelles� Structure quaternaire� Partie protéique + Site Actif
� Site de reconnaissance : action sur 1 type de substrat� Site catalytique ou d’action : formation d’un type de produit
� Biocatalyseur : � Accélère une réaction ayant déjà lieu dans un organisme� Concentration initiale = Concentration finale
� Formation de complexes enzymes – substrat pendant la réaction
� Spécificités : � De substrat : 1 type de molécule sur laquelle agir� De milieu : pression, température, pH…� De réaction : 1 type de réaction catalysée bien précis
� Nomenclature : « Substrat-Action-ase » (ADN-polymérase)
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Cas particulier des enzymes
� Protéines fonctionnelles� Structure quaternaire� Partie protéique + Site Actif
� Site de reconnaissance : action sur 1 type de substrat� Site catalytique ou d’action : formation d’un type de produit
� Biocatalyseur : � Accélère une réaction ayant déjà lieu dans un organisme� Concentration initiale = Concentration finale
� Formation de complexes enzymes – substrat pendant la réaction
� Spécificités : � De substrat : 1 type de molécule sur laquelle agir� De milieu : pression, température, pH…� De réaction : 1 type de réaction catalysée bien précis
� Nomenclature : « Substrat-Action-ase » (ADN-polymérase)
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Cas particulier des enzymes
� Protéines fonctionnelles� Structure quaternaire� Partie protéique + Site Actif
� Site de reconnaissance : action sur 1 type de substrat� Site catalytique ou d’action : formation d’un type de produit
� Biocatalyseur : � Accélère une réaction ayant déjà lieu dans un organisme� Concentration initiale = Concentration finale
� Formation de complexes enzymes – substrat pendant la réaction
� Spécificités : � De substrat : 1 type de molécule sur laquelle agir� De milieu : pression, température, pH…� De réaction : 1 type de réaction catalysée bien précis
� Nomenclature : « Substrat-Action-ase » (ADN-polymérase)
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Cas particulier des enzymes
� Protéines fonctionnelles� Structure quaternaire� Partie protéique + Site Actif
� Site de reconnaissance : action sur 1 type de substrat� Site catalytique ou d’action : formation d’un type de produit
� Biocatalyseur : � Accélère une réaction ayant déjà lieu dans un organisme� Concentration initiale = Concentration finale
� Formation de complexes enzymes – substrat pendant la réaction
� Spécificités : � De substrat : 1 type de molécule sur laquelle agir� De milieu : pression, température, pH…� De réaction : 1 type de réaction catalysée bien précis
� Nomenclature : « Substrat-Action-ase » (ADN-polymérase)
mardi 25 septembre 12
Synthèse de connaissances
mardi 25 septembre 12
Synthèse de connaissances
� Le phénotype est observable à différentes échelles� Macroscopique : organisme
� Microscopique : cellules et tissus
� Moléculaire : toutes les molécules et en particulier les protéines et les enzymes
mardi 25 septembre 12
Synthèse de connaissances
� Le phénotype est observable à différentes échelles� Macroscopique : organisme
� Microscopique : cellules et tissus
� Moléculaire : toutes les molécules et en particulier les protéines et les enzymes
� Le génotype est :� Contenu dans le noyau de toutes les cellules eucaryotes
� Composé de l’ensemble des gènes et allèles, formés d’ADN
mardi 25 septembre 12
Synthèse de connaissances
� Le phénotype est observable à différentes échelles� Macroscopique : organisme
� Microscopique : cellules et tissus
� Moléculaire : toutes les molécules et en particulier les protéines et les enzymes
� Le génotype est :� Contenu dans le noyau de toutes les cellules eucaryotes
� Composé de l’ensemble des gènes et allèles, formés d’ADN
� Les enzymes constituent un lien évident entre génotype et phénotype.
mardi 25 septembre 12
Synthèse de connaissances
� Le phénotype est observable à différentes échelles� Macroscopique : organisme
� Microscopique : cellules et tissus
� Moléculaire : toutes les molécules et en particulier les protéines et les enzymes
� Le génotype est :� Contenu dans le noyau de toutes les cellules eucaryotes
� Composé de l’ensemble des gènes et allèles, formés d’ADN
� Les enzymes constituent un lien évident entre génotype et phénotype.
Quel rôle joue le génotype
dans la création des enzymes
et autres protéines ?
mardi 25 septembre 12
De l’ADN aux protéines
mardi 25 septembre 12
De l’ADN aux protéines
� Colinéarité ADN/protéine : relation 1 gène = 1 protéine (caractère moléculaire)
mardi 25 septembre 12
De l’ADN aux protéines
� Colinéarité ADN/protéine : relation 1 gène = 1 protéine (caractère moléculaire) � Gène : séquence de nucléotides
mardi 25 septembre 12
De l’ADN aux protéines
� Colinéarité ADN/protéine : relation 1 gène = 1 protéine (caractère moléculaire) � Gène : séquence de nucléotides
mardi 25 septembre 12
De l’ADN aux protéines
� Colinéarité ADN/protéine : relation 1 gène = 1 protéine (caractère moléculaire) � Gène : séquence de nucléotides� Allèle : version particulière d’un gène
mardi 25 septembre 12
De l’ADN aux protéines
� Colinéarité ADN/protéine : relation 1 gène = 1 protéine (caractère moléculaire) � Gène : séquence de nucléotides� Allèle : version particulière d’un gène� Locus : position du gène sur la molécule d’ADN
mardi 25 septembre 12
De l’ADN aux protéines
� Colinéarité ADN/protéine : relation 1 gène = 1 protéine (caractère moléculaire) � Gène : séquence de nucléotides� Allèle : version particulière d’un gène� Locus : position du gène sur la molécule d’ADN
mardi 25 septembre 12
De l’ADN aux protéines
� Colinéarité ADN/protéine : relation 1 gène = 1 protéine (caractère moléculaire) � Gène : séquence de nucléotides� Allèle : version particulière d’un gène� Locus : position du gène sur la molécule d’ADN� Protéine : séquence en acides aminés
mardi 25 septembre 12
De l’ADN aux protéines
� Colinéarité ADN/protéine : relation 1 gène = 1 protéine (caractère moléculaire) � Gène : séquence de nucléotides� Allèle : version particulière d’un gène� Locus : position du gène sur la molécule d’ADN� Protéine : séquence en acides aminés
� Problème 1 : Existence d’un code de correspondance entre nucléotides d’ADN et acides aminés
� 4 nucléotides (ATCG) et 20 acides aminés différents pour 23 000 gènes dans le génome humain et beaucoup plus de protéines différentes…
mardi 25 septembre 12
De l’ADN aux protéines
� Colinéarité ADN/protéine : relation 1 gène = 1 protéine (caractère moléculaire) � Gène : séquence de nucléotides� Allèle : version particulière d’un gène� Locus : position du gène sur la molécule d’ADN� Protéine : séquence en acides aminés
� Problème 1 : Existence d’un code de correspondance entre nucléotides d’ADN et acides aminés
� 4 nucléotides (ATCG) et 20 acides aminés différents pour 23 000 gènes dans le génome humain et beaucoup plus de protéines différentes…
� Problème 2 : ADN localisé dans le noyau mais synthèse des protéines identifiée dans le cytoplasme (ribosomes)
mardi 25 septembre 12
De l’ADN aux protéines
� Colinéarité ADN/protéine : relation 1 gène = 1 protéine (caractère moléculaire) � Gène : séquence de nucléotides� Allèle : version particulière d’un gène� Locus : position du gène sur la molécule d’ADN� Protéine : séquence en acides aminés
� Problème 1 : Existence d’un code de correspondance entre nucléotides d’ADN et acides aminés
� 4 nucléotides (ATCG) et 20 acides aminés différents pour 23 000 gènes dans le génome humain et beaucoup plus de protéines différentes…
� Problème 2 : ADN localisé dans le noyau mais synthèse des protéines identifiée dans le cytoplasme (ribosomes)
mardi 25 septembre 12
De l’ADN aux protéines
� Colinéarité ADN/protéine : relation 1 gène = 1 protéine (caractère moléculaire) � Gène : séquence de nucléotides� Allèle : version particulière d’un gène� Locus : position du gène sur la molécule d’ADN� Protéine : séquence en acides aminés
� Problème 1 : Existence d’un code de correspondance entre nucléotides d’ADN et acides aminés
� 4 nucléotides (ATCG) et 20 acides aminés différents pour 23 000 gènes dans le génome humain et beaucoup plus de protéines différentes…
� Problème 2 : ADN localisé dans le noyau mais synthèse des protéines identifiée dans le cytoplasme (ribosomes)
� Comment l’information génétique est-elle transmise aux ribosomes ?
mardi 25 septembre 12
De l’ADN à l’ARNpré-m : Transcription
mardi 25 septembre 12
De l’ADN à l’ARNpré-m : Transcription
� ARN :
mardi 25 septembre 12
De l’ADN à l’ARNpré-m : Transcription
� ARN : � Acide RiboNucléique : ribose
mardi 25 septembre 12
De l’ADN à l’ARNpré-m : Transcription
� ARN : � Acide RiboNucléique : ribose� Séquence monobrin d’acides nucléiques
� A, U, C, G : pas de thymine mais URACILE
mardi 25 septembre 12
De l’ADN à l’ARNpré-m : Transcription
� ARN : � Acide RiboNucléique : ribose� Séquence monobrin d’acides nucléiques
� A, U, C, G : pas de thymine mais URACILE
mardi 25 septembre 12
De l’ADN à l’ARNpré-m : Transcription
� ARN : � Acide RiboNucléique : ribose� Séquence monobrin d’acides nucléiques
� A, U, C, G : pas de thymine mais URACILE
� Petite taille : passe au travers des pores nucléaires� Courte durée de vie� Spécifique à l’expression d’un gène (copie complémentaire du brin codant
d’ADN)
mardi 25 septembre 12
De l’ADN à l’ARNpré-m : Transcription
� ARN : � Acide RiboNucléique : ribose� Séquence monobrin d’acides nucléiques
� A, U, C, G : pas de thymine mais URACILE
� Petite taille : passe au travers des pores nucléaires� Courte durée de vie� Spécifique à l’expression d’un gène (copie complémentaire du brin codant
d’ADN)
� Transcription : synthèse d’ARNpré-m à partir d’ADN (brin transcrit)
mardi 25 septembre 12
De l’ADN à l’ARNpré-m : Transcription
� ARN : � Acide RiboNucléique : ribose� Séquence monobrin d’acides nucléiques
� A, U, C, G : pas de thymine mais URACILE
� Petite taille : passe au travers des pores nucléaires� Courte durée de vie� Spécifique à l’expression d’un gène (copie complémentaire du brin codant
d’ADN)
� Transcription : synthèse d’ARNpré-m à partir d’ADN (brin transcrit)� Action de l’ARN polymérase dans le noyau
� 1. Identification du début du gène� 2. Ouverture de la double chaîne d’ADN et identification du brin codant� 3. Association des nucléotides ARN aux nucléotides d’ADN� 4. Vérification des associations et séparation de l’ARN/ADN� 5. Fermeture de la double chaîne d’ADN
mardi 25 septembre 12
De l’ADN à l’ARNpré-m : Transcription
� ARN : � Acide RiboNucléique : ribose� Séquence monobrin d’acides nucléiques
� A, U, C, G : pas de thymine mais URACILE
� Petite taille : passe au travers des pores nucléaires� Courte durée de vie� Spécifique à l’expression d’un gène (copie complémentaire du brin codant
d’ADN)
� Transcription : synthèse d’ARNpré-m à partir d’ADN (brin transcrit)� Action de l’ARN polymérase dans le noyau
� 1. Identification du début du gène� 2. Ouverture de la double chaîne d’ADN et identification du brin codant� 3. Association des nucléotides ARN aux nucléotides d’ADN� 4. Vérification des associations et séparation de l’ARN/ADN� 5. Fermeture de la double chaîne d’ADN
mardi 25 septembre 12
De l’ADN à l’ARNpré-m : Transcription
� ARN : � Acide RiboNucléique : ribose� Séquence monobrin d’acides nucléiques
� A, U, C, G : pas de thymine mais URACILE
� Petite taille : passe au travers des pores nucléaires� Courte durée de vie� Spécifique à l’expression d’un gène (copie complémentaire du brin codant
d’ADN)
� Transcription : synthèse d’ARNpré-m à partir d’ADN (brin transcrit)� Action de l’ARN polymérase dans le noyau
� 1. Identification du début du gène� 2. Ouverture de la double chaîne d’ADN et identification du brin codant� 3. Association des nucléotides ARN aux nucléotides d’ADN� 4. Vérification des associations et séparation de l’ARN/ADN� 5. Fermeture de la double chaîne d’ADN
mardi 25 septembre 12
De l’ADN à l’ARNpré-m : Transcription
� ARN : � Acide RiboNucléique : ribose� Séquence monobrin d’acides nucléiques
� A, U, C, G : pas de thymine mais URACILE
� Petite taille : passe au travers des pores nucléaires� Courte durée de vie� Spécifique à l’expression d’un gène (copie complémentaire du brin codant
d’ADN)
� Transcription : synthèse d’ARNpré-m à partir d’ADN (brin transcrit)� Action de l’ARN polymérase dans le noyau
� 1. Identification du début du gène� 2. Ouverture de la double chaîne d’ADN et identification du brin codant� 3. Association des nucléotides ARN aux nucléotides d’ADN� 4. Vérification des associations et séparation de l’ARN/ADN� 5. Fermeture de la double chaîne d’ADN
Animation sur la
transcription
mardi 25 septembre 12
Maturation de l’ARNpré-m
mardi 25 septembre 12
Maturation de l’ARNpré-m
� ADN du gène et ARNpré-m composés de :
mardi 25 septembre 12
Maturation de l’ARNpré-m
� ADN du gène et ARNpré-m composés de : � EXONS : parties codantes
mardi 25 septembre 12
Maturation de l’ARNpré-m
� ADN du gène et ARNpré-m composés de : � EXONS : parties codantes
� INTRONS : parties non codantes
mardi 25 septembre 12
Maturation de l’ARNpré-m
� ADN du gène et ARNpré-m composés de : � EXONS : parties codantes
� INTRONS : parties non codantes
� Durant la transcription : introns et exons sont transcrits sans aucune distinction
mardi 25 septembre 12
Maturation de l’ARNpré-m
� ADN du gène et ARNpré-m composés de : � EXONS : parties codantes
� INTRONS : parties non codantes
� Durant la transcription : introns et exons sont transcrits sans aucune distinction
� Durant la maturation :
mardi 25 septembre 12
Maturation de l’ARNpré-m
� ADN du gène et ARNpré-m composés de : � EXONS : parties codantes
� INTRONS : parties non codantes
� Durant la transcription : introns et exons sont transcrits sans aucune distinction
� Durant la maturation : � 1. Les introns sont toujours supprimés en totalité : excision
mardi 25 septembre 12
Maturation de l’ARNpré-m
� ADN du gène et ARNpré-m composés de : � EXONS : parties codantes
� INTRONS : parties non codantes
� Durant la transcription : introns et exons sont transcrits sans aucune distinction
� Durant la maturation : � 1. Les introns sont toujours supprimés en totalité : excision
� 2. Les exons sont « recollés » entre eux : épissage, mais…
mardi 25 septembre 12
Maturation de l’ARNpré-m
� ADN du gène et ARNpré-m composés de : � EXONS : parties codantes
� INTRONS : parties non codantes
� Durant la transcription : introns et exons sont transcrits sans aucune distinction
� Durant la maturation : � 1. Les introns sont toujours supprimés en totalité : excision
� 2. Les exons sont « recollés » entre eux : épissage, mais…
� 3. … peuvent être « recollés » dans un ordre différent, et pas forcément en totalité (certains exons peuvent être éliminés) : épissage alternatif (il concerne 60% de nos gènes!)
mardi 25 septembre 12
Maturation de l’ARNpré-m
� ADN du gène et ARNpré-m composés de : � EXONS : parties codantes
� INTRONS : parties non codantes
� Durant la transcription : introns et exons sont transcrits sans aucune distinction
� Durant la maturation : � 1. Les introns sont toujours supprimés en totalité : excision
� 2. Les exons sont « recollés » entre eux : épissage, mais…
� 3. … peuvent être « recollés » dans un ordre différent, et pas forcément en totalité (certains exons peuvent être éliminés) : épissage alternatif (il concerne 60% de nos gènes!)
mardi 25 septembre 12
Maturation de l’ARNpré-m
� ADN du gène et ARNpré-m composés de : � EXONS : parties codantes
� INTRONS : parties non codantes
� Durant la transcription : introns et exons sont transcrits sans aucune distinction
� Durant la maturation : � 1. Les introns sont toujours supprimés en totalité : excision
� 2. Les exons sont « recollés » entre eux : épissage, mais…
� 3. … peuvent être « recollés » dans un ordre différent, et pas forcément en totalité (certains exons peuvent être éliminés) : épissage alternatif (il concerne 60% de nos gènes!)
mardi 25 septembre 12
Maturation de l’ARNpré-m
� ADN du gène et ARNpré-m composés de : � EXONS : parties codantes
� INTRONS : parties non codantes
� Durant la transcription : introns et exons sont transcrits sans aucune distinction
� Durant la maturation : � 1. Les introns sont toujours supprimés en totalité : excision
� 2. Les exons sont « recollés » entre eux : épissage, mais…
� 3. … peuvent être « recollés » dans un ordre différent, et pas forcément en totalité (certains exons peuvent être éliminés) : épissage alternatif (il concerne 60% de nos gènes!)
mardi 25 septembre 12
De l’ARNm aux protéines : Traduction (1)
mardi 25 septembre 12
De l’ARNm aux protéines : Traduction (1)
� Les ribosomes sont capables de lire l’information apportée par l’ARNm
mardi 25 septembre 12
De l’ARNm aux protéines : Traduction (1)
� Les ribosomes sont capables de lire l’information apportée par l’ARNm
� Correspondance entre les 4 nucléotides et les 20 acides aminés : CODE GENETIQUE
� 3 nucléotides (triplet) = 1 CODON� 64 codons différents (4x4x4)� 1 codon = 1 AA : univocité du code génétique� 1 AA peut être codé par plusieurs codons : redondance� Le code génétique est le même chez toutes les espèces vivantes :
universalité� Codons particuliers :
� Initiateur : AUG� STOP : UAA, UAG, UGA
mardi 25 septembre 12
De l’ARNm aux protéines : Traduction (1)
� Les ribosomes sont capables de lire l’information apportée par l’ARNm
� Correspondance entre les 4 nucléotides et les 20 acides aminés : CODE GENETIQUE
� 3 nucléotides (triplet) = 1 CODON� 64 codons différents (4x4x4)� 1 codon = 1 AA : univocité du code génétique� 1 AA peut être codé par plusieurs codons : redondance� Le code génétique est le même chez toutes les espèces vivantes :
universalité� Codons particuliers :
� Initiateur : AUG� STOP : UAA, UAG, UGA
mardi 25 septembre 12
De l’ARNm aux protéines : Traduction (1)
� Les ribosomes sont capables de lire l’information apportée par l’ARNm
� Correspondance entre les 4 nucléotides et les 20 acides aminés : CODE GENETIQUE
� 3 nucléotides (triplet) = 1 CODON� 64 codons différents (4x4x4)� 1 codon = 1 AA : univocité du code génétique� 1 AA peut être codé par plusieurs codons : redondance� Le code génétique est le même chez toutes les espèces vivantes :
universalité� Codons particuliers :
� Initiateur : AUG� STOP : UAA, UAG, UGA
mardi 25 septembre 12
De l’ARNm aux protéines : Traduction (2)
mardi 25 septembre 12
De l’ARNm aux protéines : Traduction (2)
� Déroulement de la traduction :
mardi 25 septembre 12
De l’ARNm aux protéines : Traduction (2)
� Déroulement de la traduction : � Arrivée de l’ARNm au ribosome
� Petite sous unité : maintien de l’ARNm� Grosse sous unité : lecture en B, association en A
mardi 25 septembre 12
De l’ARNm aux protéines : Traduction (2)
� Déroulement de la traduction : � Arrivée de l’ARNm au ribosome
� Petite sous unité : maintien de l’ARNm� Grosse sous unité : lecture en B, association en A
� Lecture des codons depuis le codon initiateur jusqu’au codon stop
mardi 25 septembre 12
De l’ARNm aux protéines : Traduction (2)
� Déroulement de la traduction : � Arrivée de l’ARNm au ribosome
� Petite sous unité : maintien de l’ARNm� Grosse sous unité : lecture en B, association en A
� Lecture des codons depuis le codon initiateur jusqu’au codon stop
� Association de l’AA correspondant à chaque codon
mardi 25 septembre 12
De l’ARNm aux protéines : Traduction (2)
� Déroulement de la traduction : � Arrivée de l’ARNm au ribosome
� Petite sous unité : maintien de l’ARNm� Grosse sous unité : lecture en B, association en A
� Lecture des codons depuis le codon initiateur jusqu’au codon stop
� Association de l’AA correspondant à chaque codon � Création des liaisons peptidiques entre codons
mardi 25 septembre 12
De l’ARNm aux protéines : Traduction (2)
� Déroulement de la traduction : � Arrivée de l’ARNm au ribosome
� Petite sous unité : maintien de l’ARNm� Grosse sous unité : lecture en B, association en A
� Lecture des codons depuis le codon initiateur jusqu’au codon stop
� Association de l’AA correspondant à chaque codon � Création des liaisons peptidiques entre codons� Envoi de la protéine de structure primaire au REG pour
la conformation en 3D
mardi 25 septembre 12
De l’ARNm aux protéines : Traduction (2)
� Déroulement de la traduction : � Arrivée de l’ARNm au ribosome
� Petite sous unité : maintien de l’ARNm� Grosse sous unité : lecture en B, association en A
� Lecture des codons depuis le codon initiateur jusqu’au codon stop
� Association de l’AA correspondant à chaque codon � Création des liaisons peptidiques entre codons� Envoi de la protéine de structure primaire au REG pour
la conformation en 3D
mardi 25 septembre 12
De l’ARNm aux protéines : Traduction (2)
� Déroulement de la traduction : � Arrivée de l’ARNm au ribosome
� Petite sous unité : maintien de l’ARNm� Grosse sous unité : lecture en B, association en A
� Lecture des codons depuis le codon initiateur jusqu’au codon stop
� Association de l’AA correspondant à chaque codon � Création des liaisons peptidiques entre codons� Envoi de la protéine de structure primaire au REG pour
la conformation en 3D
mardi 25 septembre 12
De l’ARNm aux protéines : Traduction (2)
� Déroulement de la traduction : � Arrivée de l’ARNm au ribosome
� Petite sous unité : maintien de l’ARNm� Grosse sous unité : lecture en B, association en A
� Lecture des codons depuis le codon initiateur jusqu’au codon stop
� Association de l’AA correspondant à chaque codon � Création des liaisons peptidiques entre codons� Envoi de la protéine de structure primaire au REG pour
la conformation en 3D
mardi 25 septembre 12
De l’ARNm aux protéines : Traduction (2)
� Déroulement de la traduction : � Arrivée de l’ARNm au ribosome
� Petite sous unité : maintien de l’ARNm� Grosse sous unité : lecture en B, association en A
� Lecture des codons depuis le codon initiateur jusqu’au codon stop
� Association de l’AA correspondant à chaque codon � Création des liaisons peptidiques entre codons� Envoi de la protéine de structure primaire au REG pour
la conformation en 3D
mardi 25 septembre 12
De l’ARNm aux protéines : Traduction (2)
� Déroulement de la traduction : � Arrivée de l’ARNm au ribosome
� Petite sous unité : maintien de l’ARNm� Grosse sous unité : lecture en B, association en A
� Lecture des codons depuis le codon initiateur jusqu’au codon stop
� Association de l’AA correspondant à chaque codon � Création des liaisons peptidiques entre codons� Envoi de la protéine de structure primaire au REG pour
la conformation en 3D
mardi 25 septembre 12
De l’ARNm aux protéines : Traduction (2)
� Déroulement de la traduction : � Arrivée de l’ARNm au ribosome
� Petite sous unité : maintien de l’ARNm� Grosse sous unité : lecture en B, association en A
� Lecture des codons depuis le codon initiateur jusqu’au codon stop
� Association de l’AA correspondant à chaque codon � Création des liaisons peptidiques entre codons� Envoi de la protéine de structure primaire au REG pour
la conformation en 3D
mardi 25 septembre 12
De l’ARNm aux protéines : Traduction (2)
� Déroulement de la traduction : � Arrivée de l’ARNm au ribosome
� Petite sous unité : maintien de l’ARNm� Grosse sous unité : lecture en B, association en A
� Lecture des codons depuis le codon initiateur jusqu’au codon stop
� Association de l’AA correspondant à chaque codon � Création des liaisons peptidiques entre codons� Envoi de la protéine de structure primaire au REG pour
la conformation en 3D
mardi 25 septembre 12
Schéma récapitulatif
mardi 25 septembre 12
Schéma récapitulatif
Ah non, ce serait trop
simple…
Maintenant c’est à vous!
Réalisez un schéma d’une cellule animale en plaçant correctement :
Le noyau, Le cytoplasme,
La membrane cytoplasmiqueLa membrane nucléaire,
L’ADNL’ARNpré-m
L’ARNmLes ribosomes
Le REGLa transcriptionLa traductionLa maturation
Le code génétique
mardi 25 septembre 12
Fin pour ce chapitre…
La suite : mitoses, conservation de l’information génétique et interactions avec l’environnement!!!
mardi 25 septembre 12
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