Clases dinámicas y participativas
Investigar
Seminarios
Herramientas de internet
Evaluacion contínua, 2 parciales y
una nota final ponderada
(asistencia, ortografía y caligrafía)
4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero
2
ENZIMAS
4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero
3
CONCEPTO
Moléculas de naturaleza protéica que catalizanreacciones químicas.
Las enzimas logran que una reacciónenergéticamente posible sea cineticamentefavorable transcurriendo a mayor velocidad.
Las enzimas son biocatalizadores complejos degran especificidad y eficiencia, producidos por elorganismo, que aumentan la velocidad de lasreacciones biológicas a través de vías biendefinidas y cuya actividad está sujeta a regulación.
4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero
4
COMPOSICION QUIMICA
Proteínas simples o conjugadas de larga cadena deaa, de elevado peso molecular, no dializables ytermolabiles, que incluyen en su estructura uno ovarios SITIOS ACTIVOS, lugar donde ocurre suunión con el sustrato.
Están formadas por:
1. Apoenzima (enzima propiamente dicha)
2. Coenzima (llamada cofactor o grupoprostético)
El complejo formado por apoenzima+coenzima esllamago HOLOENZIMA
4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero
5
HOLOENZIMA
6
CARACTERISTICAS
1. Solo influyen en la velocidad de reacción, no
alteran el equilibrio
2. Actúan en pequeñas cantidades
3. Forman un complejo reversible con el
sustrato
4. No se consumen en la reacción
5. Son específicas para su sustrato
6. Su producción está determinada
geneticamente
4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero
7
REACCION ENZIMATICA
4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero
8
NOMENCLATURA
Por el nombre de su descubridor.
Por su sitio de procedencia anatómica
Nomenclatura sistemática: basada en el sustrato o en la reacción catalizada seguido del sufijo “asa”. Ej.: Glucosa-fosfato-isomerasa
Nomenclatura de la comisión enzimática: código numérico encabezado por las siglas EC seguidas de 4 números separados por puntos: Primer número: indica la clase de enzima
Segundo número: subclase dentro del grupo
Tercer y cuarto número: grupos químicos que intervienen en la reacción.
Ej.: ATP:glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) = EC 2.7.1.2. 2 = transferasa
7 = fosfotransferasa
1 = el aceptor es un grupo OH
2 = es un OH de la D-glucosa el que acepta el grupo fosfato
4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero
9
TIPOS DE ENZIMAS
Oxidoreductasas
Transferasas
Hidrolasas
Liasas
Isomerasas
Ligasas
4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero
10
OXIDOREDUCTASAS
4/23/2014Footer Text
11
Catalizan reacciones de oxido-reducción.
Ej.:
• Deshidrogenasa alcohólica (alcohol deshidrogenasa)
• Deshidrogenasa del glicerol (glicerol deshidrogenasa)
• Oxidasa de la glucosa (glucosa oxidasa)
OXIDOREDUCTASAS
Pi + gliceraldehído-3-fosfato + NAD+ → NADH + H+ + 1,3-
bisfosfoglicerato
Otros ejemplos: alcohol deshidrogenasa, glicerol
deshidrogenasa, glucosa oxidasa.
4/23/2014Footer Text
12
TRANSFERASAS
4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero
13
Catalizan la transferencia de grupos químicos,
con excepción del H
Ej.: transaminasas, acetilasas, etc.
TRANSFERASAS
4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero
14
HIDROLASAS
4/23/2014Prof Ana Ma. Camero
15
Catalizan reacciones de hidrólisis
Ej.:
• Esterasas
• Fosfatasas
• Glicosidadas
HIDROLASAS
4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero
16
TRIACILGLICEROL GLICEROLACIDOS
GRASOS
LIBRES
LIASAS
4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero
17
Catalizan la escisión o adición de un grupo
químico a un doble enlace.
Ej.:
• Descarboxiladas
• Aldehido-liasas
• Cetoácido-liasas
LIASAS
ATP → AMPc + PPi
4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero
18
ADENILATO CICLASA
ADENOSIN
TRIFOSFATO
ADENOSIN
MONOFOSFATO
ISOMERASAS
4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero
19
Catalizan cambios estructurales dentro de una
misma molécula (isómeros)
Ej.:
• Racemasas
• Epimerasas
• Isomerasas cis-trans
ISOMERASAS
4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero
20
GLICERALDEHIDO-3-FOSFATODIHIDROXIACETONA
FOSFATO
TRIOSA-FOSFATO-
ISOMERASA
LIGASAS
4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero
21
Catalizan la unión de 2 moléculas al tiempo que
degradan ATP o cualquier otra molécula
energética
Ej.:
• AcetilCoa-sintetasa
• Enzimas activadoras de aa
LIGASAS
4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero
22
Grupo Accion Ejemplos
1. Oxidoreductasas
Catalizan reacciones de oxidorreducción. Tras la acción
catálica quedan modificados en su grado de oxidación por lo
que debe ser transformados antes de volver a actuar de
nuevo.
Dehidrogenasas
Aminooxidasa
Deaminasas
Catalasas
2. Transferasas
Transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de
ciertas moléculas)a otras sustancias receptoras. Suelen
actuar en procesos de interconversiones de azucares, de
aminoácidos, etc
Transaldolasas
Transcetolasas
Transaminasas
3. Hidrolasas
Verifican reacciones de hidrólisis con la consiguiente
obtención de monómeros a partir de polímeros. Suele ser de
tipo digestivo, por lo que normalmente actúan en primer
lugar
Glucosidasas
Lipasas
Peptidasas
Esterasas
Fosfatasas
4. Liasas
Realizan la degradación o síntesis (entonces se llaman
sintetasas) de los enlaces denominados fuertes sin ir
acoplados a sustancias de alto valor energético.
Aldolasas
Decarboxilasas
5. Isomerasas
Actúan sobre determinadas moléculas obteniendo de ellas
sus isómeros de función o de posición. Suelen actuar en
procesos de interconversion
Isomerasas de azúcar
Epimerasas
Mutasas
6. Ligasas
Realizan la degradación o síntesis de los enlaces fuertes
mediante el acoplamiento a sustancias ricas en energía
como los nucleosidos del ATP
Carboxilasas
Peptidosintetasas
4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero
23
SISTEMA ENZIMATICO
Está formado por:
Enzima (apoenzima)
Coenzima (cofactor o grupo prostético)
Sustrato
Sustancias activadoras (en algunos casos)
4/23/2014
24
COFACTORES
Parte del sistema enzimático de bajo peso molecular, dializable, termoestable y en general
no protéico, adherido de forma más o menos laxa a la apoenzima, que puede estar muy
intimamente ligada a ella (en cuyo caso recibe el nombre de GRUPO PROSTETICO), o ligada
de manera débil, llamandose entonces COENZIMA.
Su función es ceder y recibir parte de los productos de la reacción enzimática
4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero
25
COFACTORES
Tipos de Cofactores:
Cofactores metálicos: Fe+2, Cu+2, K+, Mg+2,
Mn+2, etc.
Centro catalítico primario
Puente para reunir el sustrato y la enzima (complejo
de coordinación)
Estabilizante de la enzima en su forma catalítica
Cofactores orgánicos: Coenzimas (vitaminas)
4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero
26
ESPECIFICIDAD DE ACCION ENZIMATICA
Las enzimas son altamente específicas en cuanto a su sustrato y a la reacción que
catalizan, pudiendo solo actuar sobre una reacción química.
Su especificidad depende de las características de su SITIO ACTIVO (región de la enzima por donde se une al sustrato) la cual va en función
de las cadenas de aa integrantes
4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero
27
ESPECIFICIDAD ENZIMATICA
Especificidad Optica: algunas enzimas
actúan especificamente sogre la forma L o D
de su sustrato. Ej.: la dipeptidasa intestinal
solo actúa sobre la forma L de la leuciglicina
Especificidad de Grupo: se refiere a la
especificidad respecto a la acción que ejerce
la enzima sobre enlaces entre moléculas.
4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero
28
ACTIVIDAD ENZIMATICA
Las enzimas actúan de acuerdo a la siguiente secuencia:
ENZIMA + SUSTRATO ENZIMA-SUSTRATO ENZIMA + PRODUCTO
Las enzimas catalizan las reacciones químicas debido a que contienen grupos funcionales
ricos en electrones, pudiendo donar o recibir un par de ellos a un átomo vecino para así favorecer la velocidad de la reacción.
4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero
29
UNIDADES DE LA ACTIVIDAD
ENZIMATICAViene determinada por la velocidad de la reacción catalizada
Se puede expresar en diferentes unidades:1. UNIDAD INTERNACIONAL DE ACTIVIDAD ENZIMATICA:
cantidad de enzima que cataliza 1 uMol de sustrato por minutobajo condiciones definidas.
2. KATAL (kat): cantidad de enzima que cataliza 1 uMol de sustratopor segundo bajo condiciones definidas. 1 kat = 6 x 107 UI
3. ACTIVIDAD ESPECIFICA: número de unidades de enzima pormg de proteína
4. ACTIVIDAD MOLECULAR (número de recambio): número demoléculas de sustrato transformado por minuto por unidad deenzima
4/23/2014
30
SITIO ACTIVO
Es el area específica de la molécula de enzima donde ocurre su unión con el sustrato.
Estructuralmente, el sitio activo exige dos condiciones:
1. Que el sustrato posea el enlace específico que puede atacar la enzima
2. Que el sustrato tenga un grupo funcional que se ubique y una a la enzima haciendo accesible el enlace sobre el que la misma actuará
4/23/2014
31
ENERGIA DE ACTIVACION Y ESTADO
ACTIVO
ENERGIA DE ACTIVACION: Cantidad de energía (calorías) necesaria para que 1 mol de enzima alcance su estado de activación a condiciones determinadas.
ESTADO ACTIVO: estado rico en energía a partir del cual se produce la reacción.
El mecanismo de acción de las enzimas es bajar la energía de activación
4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero
32
ENERGIA DE ACTIVACION
4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero
33
CINETICA ENZIMATICA
Es la rama de la Enzimología que estudia lavelocidad de las reacciones catalizadas porenzimas.
El estudio de la cinética de una enzima permiteexplicar los detalles de su mecanismocatalítico, su papel en el metabolismo, cómo escontrolada su actividad en la célula y cómopuede ser inhibida su actividad por fármacos ovenenos o potenciada por otro tipo demoléculas.
4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero
34
VELOCIDAD DE REACCION
4/23/2014
35
INTERACCION ENZIMA-SUSTRATO
4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero
36
CINETICA DE
MICHAELIS-MENTEN
Ocurre una reacción química bimolecular entre la E y el S para formar ES
Seguidamente ocurre una reacción unimolecular en la que ES dá origen a E y P
A bajas concentraciones de S, la E está en equilibrio continuo con ES
Si aumenta [S], aumenta [ES] a expensas de [E], desviando la reacción a la derecha hasta que la enzima se satura quedando solo en forma de ES.
Bajo estas condiciones, la velocidad de la reacción queda definida por la siguiente fórmula:
v = K2 [ET] = Vmax
Deja de ser sensible a cambios en [S] y la [ET] es aproximadamente igual a la [ES]:
[ET] = [E] + [ES]
4/23/2014
37
ACTIVIDADES
Elabore un breve ensayo donde explique el mecanismode acción de los 6 diferentes grupos principales deenzimas incluyendo ejemplos.
Extensión: máximo 2 páginas (puede incluir dibujos y gráficos)
Formato: Word
Tiempo de entrega: hasta el Lunes 28-4-14
Vía de entrega: [email protected]
Ponderación: 6% de su calificación parcial
4/23/2014Footer Text
38
Top Related