METABOLISMO
METABOLISMO
1. Definiciones: metabolismo, catabolismo, anabolismo
2. Enzimas
3. Fotosntesis y sus efectos 1.1. Oxidacin de hierro y uranio 1.2. Fijacin de nitrgeno 4. Digestin (uso de enzimas)
METABOLISMO
Conjunto de reacciones qumicas de organismo.
Se divide en 2:
Catabolismo
Anabolismo
4
Catabolismo
Parte del metabolismo que libera energa por la ruptura
de molculas complejas compuestos simples ejemplos: Respiracin celular, digestin
en msculos
Anabolismo
Parte del metabolismo en la que se sintetizan molculas
complejas compuestos simples ejemplos: Fotosntesis
Sntesis de protenas
Las enzimas
Son protenas que actan como catalizadores.
Las clulas regulan las reacciones qumicas con
enzimas.
Catalizadores:
Agentes qumicos que modifican la velocidad de las
reacciones sin consumirse en stas
Enzimas
Tipos de enzimas
Oxidorreductasas Funcin: catalizan reacciones de oxidoreduccin
(transferencia de electrones).
Catalasas
Transferasas Funcin: transfieren grupos funcionales entre molculas o en
la misma molcula.
Ligasas Sntesis de enlaces (condensaciones) mediante
rompimiento de ATP.
Isomerasas Funcin: Transferencia de grupos en una misma molcula
(formacin de ismeros).
Liasas Funcin: Forman o quitan dobles enlaces entre tomos de
una molcula.
Hidrolasas Funcin: Reacciones de hidrlisis (uso de agua).
Las enzimas son especficas a su
sustrato.
Llave Chapa
Sitio activo: regin especifica de la enzima donde se adhiere el sustrato
Enzima +
Sustrato(s)
Enzima-
sustrato
complejo
Enzima +
Producto(s)
La mayora de reacciones metablicas son reversibles
Una enzima puede catalizar la reaccin en las dos
direcciones
La direccin de reaccin que domina depende de:
[ ] de reactivos y productos
Ejemplo:
El H2O2 se descompone con gran lentitud en
H2O + O2 si no hay enzima pero
Si hay 1 molcula de la enzima catalasa
se descomponen 5,000,000 de molculas de H2O2 por minuto
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Las enzimas proteicas no son los nicos
catalizadores celulares
tambin algunos tipos de molculas de ARN
tienen actividad cataltica
Cmo funcionan las enzimas? Energa de
Activacin
Cada reaccin qumica requiere energa.
La inversin inicial de energa o la energa
necesaria que los reactivos deben absorber para
que la reaccin comience
energa de activacin (EA)
Todas las reacciones necesitan una cantidad
especfica de energa de activacin
Enzimas
Las enzimas disminuyen
la energa de activacin de las reacciones
Los nombres de la mayor parte de las enzimas terminan con el subfijo asa
Unas pocas conservan nombres tradicionales sin
la terminacin asa
lisozima (lisis = disolver)
en lgrimas, saliva, y moco
degrada pared celular de bacterias
Terminaciones
Otros ejemplos:
pepsina
enzima digestiva que degrada protenas
secretada por el estmago
tripsina
enzima digestiva que degrada protenas
secretada en el pncreas
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Cofactores enzimticos
La actividad de algunas enzimas depende solamente de su estructura como protenas, mientras que otras
necesitan, adems uno o ms componentes no proteicos
cofactores
Pueden formar enlaces fuertes con las enzimas o enlaces dbiles que son reversibles
Enzimas
El cofactor puede ser:
1) Molcula inorgnica o ion metlico
2) Molcula orgnica llamada coenzima
algunas enzimas necesitan ambas
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1) Iones metlicos o cofactores inorgnicos comunes:
iones de magnesio y de calcio
La mayor parte de los oligoelementos funcionan como
cofactores (cantidades mnimas)
hierro
zinc
cobre
manganeso
2) Coenzima o compuestos orgnicos
no polipeptdico
20 Enzimas
Ejemplos de coenzimas
NADH, NADPH Y FADH2: e-
ATP: grupo fosfato
coenzima A: grupos derivados de cidos orgnicos
Enzima inactiva
sustrato
Enzima
productos
Coenzima
Centro activo
Mecanismo de actuacin
enzimtica:
1) Se forma un complejo: enzima-
substrato o substratos.
2) Se une la coenzima a este
complejo.
3) Los restos de los aminocidos
que configuran el centro activo
catalizan el proceso. Para ello
debilitan los enlaces
necesarios para que la
reaccin qumica se lleve a
cabo a baja temperatura y no
se necesite una elevada
energa de activacin.
4) Los productos de la reaccin
se separan del centro activo y
la enzima se recupera intacta
para nuevas catlisis.
5) Las coenzimas colaboran en el
proceso; bien aportando
energa (ATP), electrones
(NADH/NADPH) o en otras
funciones relacionadas con la
catlisis enzimtica
Otros cofactores enzimticos:
La mayor parte de la vitaminas son coenzimas o
componentes de coenzimas
compuestos orgnicos organismos las requieren en pequeas cantidades pero no pueden sintetizar por s mismos
Caractersticas de las enzimas
Las enzimas poseen eficacia mxima en condiciones
ptimas
Cada enzima tiene una temperatura y un pH ptimo
Enzimas humanas
Temperatura ptima cercana a la corporal
35- 40 o C
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Qu ocurre con las
temperaturas MUY altas?
Enzimas
Las temperaturas altas desnaturalizan con rapidez la
mayor parte de las enzimas
La conformacin molecular de la protena se altera
al romperse los enlaces de hidrgeno
Destruye su estructura terciaria y cuaternaria.
La desactivacin es irreversible y la enzima NO
recupera su actividad al enfriarse
La mayor parte de los organismos mueren incluso
con una exposicin breve a temperaturas altas
desnaturalizan enzimas
no pueden continuar su metabolismo
Cada enzima tiene un pH ptimo
Enzimas humanas
pH ptimo de la mayora: 6-8
Factores que afectan las enzimas
Algunos factores que afectan la forma de la enzima son:
1. pH
2. concentracin de determinados iones
3. adicin de grupos fosfatos a amino cidos
especficos de la enzima
4. Inhibidores
5. Cantidad de sustrato
Inhibicin de Enzimas
Inhibidor
Efector que hace disminuir la actividad enzimtica,
a travs de interacciones con el sitio activo u otros
sitios especficos (alostricos).
Por lo tanto, la inhibicin de enzimas puede ser:
1. Reversible
1.1. Competitiva
1.2. No competitiva
Alostrica
2. Irreversible
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La inhibicin reversible ocurre cuando un inhibidor forma enlaces dbiles con la enzima
Puede ser competitiva o no
Enzimas
1. Inhibicin reversible
E + I EI
1.1. Inhibicin reversible: competitiva
El inhibidor compite con el sustrato normal por la unin
con el sitio activo de la enzima
Los inhibidores competitivos son sustancias, muchas veces similares qumicamente a los sustratos, que se unen al centro activo impidiendo con ello que se una el sustrato. El proceso es reversible y depende de la cantidad de sustrato y de inhibidor, pues ambos compiten por la enzima.
Enzima Enzima
sustrato
inhibidor
Sin inhibidor con inhibidor
Inhibicin competitiva
El inhibidor se une con la enzima en un sitio que no
es el activo
Esto desactiva a la enzima por modificacin de su forma
1.2. Inhibicin reversible: NO competitiva
Muchos inhibidores no competitivos importantes son
sustancias metablicas
regulan la actividad enzimtica al combinarse con la enzima de manera reversible
Los inhibidores no competitivos son sustancias que se unen a la enzima en lugares diferentes al centro activo alterando la conformacin de la molcula de tal manera que, aunque se forme un complejo enzima-sustrato, no se produce la catlisis. Este tipo de inhibicin depende solamente de la concentracin de inhibidor.
Enzima
sustrato
Enzima
No se produce la catlisis
inhibidor
Inhibicin no competitiva
Sin inhibidor Con inhibidor
1.2. Inhibicin reversible: Alosterica (NO competitiva)
La actividad de algunas enzimas est regulada
mediante un centro alostrico sitio distinto del sitio activo de la enzima se une un regulador llamado regulador alostrico de manera reversible
Alostrico: significa otro espacio
La unin de este regulador modifica la estructura tridimensional de la enzima
afecta la configuracin del sitio activo, por lo que aumenta o disminuye la actividad de la
enzima, segn el caso
Muchos frmacos actan unindose al sitio alostrico de las enzimas
Antiinflamatorios (Aspirina, Ibuprofeno,
Diclofenaco).
1 1. Estimulo (ej, golpe)
activa a una enzima
que degrada
fosfolpidos de la
membrana
2
2. Se libera el cido
araquidnico y una enzima lo
convierte en molculas que
provocan inflamacin
3
3. El uso de
antiinflamatorios
(aspirina) inhibe a la
enzima y la inflamacin
disminuye
Los inhibidores alostricos se unen a una zona de la enzima y cambian la configuracin del centro activo de tal manera que impiden que el sustrato se pueda unir a l.
sustrato
inhibidor
Enzima inactiva
Enzima activa
Inhibicin alostrica
Sin inhibidor
con inhibidor
El inhibidor se combina con un grupo funcional de la
enzima
y la desactiva o destruye
en forma permanente
2. Inhibicin irreversible
E + I E
Ejemplos de inhibidores irreversibles
Metales pesados
mercurio y plomo
Gases nerviosos
afectan la colinesterasa
Citocromooxidasa
sensible al cianuro, respiracin celular
Diversos insecticidas y medicamentos
Venenos
Muchos venenos son inhibidores irreversibles
Los envenenadores son sustancias que se unen al centro activo mediante
enlaces fuertes en un proceso irreversible, con lo que impiden de manera
definitiva la catlisis.
Enzima
envenenador
sustrato
envenenadores
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