UNITÀ 2.2I PROTIDI 2 MODULO. Pag. 94 Introduzione Le proteine sono sostanze organiche presenti in...
-
Upload
cosimo-rocco -
Category
Documents
-
view
215 -
download
1
Transcript of UNITÀ 2.2I PROTIDI 2 MODULO. Pag. 94 Introduzione Le proteine sono sostanze organiche presenti in...
UNITÀ 2.2 I PROTIDI
2MODULO
Pag. 94
Introduzione
Le proteine sono sostanze organiche presenti in tutte le cellule di tutti gli organismi viventi
Le proteine sono composti quaternari, ossia costituiti da: C, H, O e N
Possono anche contenere S e P
Nell’organismo umano costituiscono circa il 18% del peso corporeo
Le proteine sono macromolecole formate dall’unione di molti amminoacidi (AA)
Pag. 95
I venti AA
Gli AA esistenti in natura sono tanti, ma solo 20 sono i costituenti abituali delle proteine → AA ordinari
Gli AA che si trovano saltuariamente nelle proteine → AA occasionali
Gli AA possono essere: idrofili IdrofobiQuesta caratteristica influisce sulla conformazione proteica
Pag. 96
Gli amminoacidi essenziali
AA essenziale: AA che non può essere sintetizzato dall’organismo → si deve introdurre con gli alimenti
Gli AAE sono 10 per i bambini e 8 per gli adulti
AA limitante: AAE presente in minore quantità in un alimento
AA ramificati: AAE con forma “ramificata” = valina, leucina, isoleucina → possono essere impiegati come fonte di energia in caso di necessità
Pag. 97
Il legame peptidico
AA + AA → dipeptide
AA + AA + AA → tripeptide
AA + AA + … → oligopeptide
AA + AA + … → polipeptide
più di 50 AA → proteina
Le proteine possono essere organizzate in quattro livelli, in relazione fra di loro
Struttura primaria → numero, tipo e sequenza specifica degli amminoacidi che formano la proteina
Struttura secondaria → conformazione spaziale delle catene
La struttura secondaria più comune è l’avvolgimento a spirale o ad alfa elica:
è mantenuta stabile dai legami idrogeno è tipica della cheratina (presente nella pelle e nei capelli),
della miosina (presente nei muscoli), ecc.
Pag. 98
La struttura delle proteine
Pag. 99
La struttura delle proteine
Struttura terziaria → configurazione tridimensionale della catena polipeptidica
Viene mantenuta stabile da:
i ponti disolfuro i ponti idrogeno
Ad es. enzimi e alcuni ormoni
Struttura quaternaria → unione di due o più catene polipeptidiche
Ogni catena polipeptidica si chiama subunità
Ad es. emoglobina
In base alla forma: p. fibrose, di solito hanno
un ruolo di tipo meccanico (ad es. proteine della contrazione muscolare)
p. globulari, di solito svolgono ruoli biologici complessi (ad es. enzimi)
In base alla funzione: p. di trasporto (ad es.
lipoproteine del sangue) p. strutturali (ad es.
collagene della cartilagine)
immunoglobuline (o anticorpi): concorrono alla difesa dell’organismo
p. contrattili p. con funzione ormonale enzimi
Pag. 100/1
La classificazione delle proteine
Pag. 100/2
La classificazione delle proteine
In base alla composizione chimica: proteine semplici (costituite da soli amminoacidi) proteine coniugate (costituite da una catena polipeptidica
e da una parte di natura non proteica detta gruppo prostetico)
Pag. 101
La classificazione delle proteine
In base al valore biologico (contenuto di AAE):
p. ad alto valore biologico → contengono tutti gli AAE (carne, pesce uova, latte e formaggi)
p. a medio valore biologico → scarseggiano alcuni AA (nei legumi gli amminoacidi solforati )
p. a basso valore biologico → manca uno o più AAE (nei cereali la lisina)
Complementarità delle proteine:
p. a medio valore biologico + P. a basso biologico (nello stesso pasto) = pool di AAE
Pag. 102
La denaturazione proteica
Modificazione della conformazione spaziale della proteina:
perdita della struttura nativa perdita delle proprietà fisico-chimiche e biologiche generalmente è un processo irreversibile
Può essere causata da: agenti fisici, ad es. calore, agitazione meccanica agenti chimici, ad es. acidi, basi
Pag. 103/1
Gli enzimi
Proteine in grado di catalizzare una reazione chimica → accelerano la velocità della reazione
Caratteristiche: sono molto specifici per la reazione catalizzata e per i substrati coinvolti
apoenzima + coenzima = oloenzima
Pag. 103/2
Gli enzimi
L’attività degli enzimi dipende da: temperatura pH concentrazione dei substrati
Secondo la nomenclatura internazionale gli enzimi hanno il suffisso -asi, ad es. amilasi, peptidasi, proteasi
Pag. 104
La digestione delle proteine
Pag. 105/1
Il metabolismo degli amminoacidi
Gli amminoacidi vengono utilizzati fondamentalmente per la sintesi di proteine
Gli AA possono essere: glucogenetici → possono dare glucosio chetogenetici → possono dare corpi chetonici
Nelle cellule gli amminoacidi subiscono varie trasformazioni:
decarbossilazione (distacco del –COOH) deamminazione (distacco del –NH2) transamminazione (un –NH2 viene trasferito a una
molecola con un –COOH per dare un nuovo AA)
Eliminazione dell’azoto: il gruppo –NH2 viene convertito in ammoniaca (NH3) che è
una sostanza tossica → viene rapidamente trasformata in urea → eliminata attraverso le urine
la trasformazione di ammoniaca in urea avviene tramite una serie di reazioni, nota come ciclo dell’urea (è localizzato nel fegato)
Pag. 105/2
Il metabolismo degli AA
Pag. 106
Le funzioni delle proteine
La principale funzione delle proteine è di tipo plastico
1 g di proteine = 4 kcal
Pag. 107
Il fabbisogno proteico
Per un adulto sano la quantità di proteine consigliata è di circa 1 g/kg di peso corporeo al giorno (circa il 10-15% dell’apporto energetico totale)
Il fabbisogno proteico comunque varia in funzione: dell’età della massa corporea delle condizioni fisiologiche
La carenza proteica → deperimento generale e nelle gravi carenze kwashiorkor
L’eccesso proteico → obesità e surplus di lavoro per i reni