Enlace Peptídico. Estructura Primaria Rotación restringida del enlace peptídico.
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El enlace peptídico: definición y características. Definición y clasificación de péptidos.Propiedades de los péptidos.Péptidos de interés biológico.
Hormonas.Neurotransmisores.Glutation.Antibióticos…
TEMA 3.- ENLACE PEPTÍDICO. PÉPTIDOS
Enlace covalente de tipo amida formado entre los grupos α-carboxilo y α-amino de dos aminoácidos(-CO-NH-)
Enlace peptídico
α-carboxiloα-amino
H2O
Años 30 (XX), Pauling y CoreyDifracción de Rayos X cristales de dipéptidos y tripétidos.
Determinan la estrucutura tridimensional del enlace peptídico
Enlace peptídico
Los electrones p de los átomos de C, N y O no implicados en los enlaces σ pueden formar orbitaleshíbridos π.
Pueden participar en un doble enlace
Los átomos de C, N y O que participan en el enlace amida presentan una hibridación sp2.
Los 5 orbitales enlazantes de tipo σ adoptan una disposición coplanar
Caracter parcial de doble enlace (40%)
Doble puro: 1.27 Aº
Enlace peptídico
Limita la capacidad de rotación en torno al enlace peptídico
Enlace peptídico
La distribución atómica se estabiliza por resonancia
Se establece un momento dipolar. Puentes de H
* Incremento de solubilidad* Plegamiento.
Enlace peptídico
Los impedimentos estéricos se producen de manera similar en ambas conformaciones
El N α-amino está unido a 3 átomos de CPro
La configuración mayoritaria de los enlaces peptídicos de las proteínas es trans
Átomos de Cα en lados opuestos al enlace peptídico.
Menos impedimentos estéricos
Dipéptido
Los péptidos son moléculas intermedias entre los aminoácidos y las proteínas
Definición y clasificación de péptidos
Tetrapéptido
Glutamil-glicil-alanil-lisina
Esqueleto principal (backbone):
Cadenas laterales: Radicales de los aminoácidos. Responsables de las propiedades químicas del péptido.
* Oligopéptidos: < 10 residuos
* Polipéptidos: 10-100 residuos.
* Proteínas: >100 residuos.
NH del grupo amino. Cα unido a un H y a la cadena lateralCO del grupo carboxilo.
El enlace peptídico puede ser detectado químicamente
Permite detectar la presencia de proteínas y péptidos
Reacción de Biuret
NH
CO
RC
CO
NHRC
Cu2+H
OCHN
CR
C OHN
CR
H
HH
Sulfato de cobre (NaOH)
Complejo de coordinación.
iones Cu2+ y electrones del N no implicados en el enlace peptídico
Complejo proteína-Cu (II)
Coloración violeta-púrpura
Pico de Absorbancia a 540 nm
BradfordLowry
Hormonas
Insulina
Niveles de glucosa
Glucagón
Niveles de glucosa
Vasopresina
Hormona antidiurética
Reabsorción de agua en el riñón
Péptidos de interés biológico
Hormonas y neuromoduladores
Sustancia P Transmisión del dolor
Somatostatina 28
Somatostatina 14
Péptidos de interés biológico
Neurotransmisores
Efecto analgésicoModulación del dolor
Péptidos opioides endógenos
Neuropéptido YEstimula el apetito
Leu-encefalina
Met-encefalina
β-endorfina
Hormonas y neuromoduladores
Péptidos de interés biológico
Compuestos antioxidantes
H2O2 + 2GSH GSSG + 2 H2OGP
Agente reductor(γ-glutamil-cisteil-glicina)
Péptidos de interés biológico
Antibióticos
Otras funciones....
Valinomicina
K+
Ionóforo
Péptidos de interés biológico
Gramicidina S
Edulcorantes
Metil éster del dipéptido Asp-Phe. Edulcorante artificial, 200 veces más dulce que la Sacarosa.Valor energético de 4 Kcal/g. Productos "light" o "sin azúcar"
Aspartamo
Péptidos de interés biológico