QuíM. De Alim. I ProteíNas
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Química dos Alimentos - Proteínas -
Profa. Mércia Leite
1.Introdução Compostos heteropoliméricos, constituídos por
AA unidos por ligações amídicas PM 6000-1.000.000Da [<5000 polipeptídeo] 20 AA → n°, sequência, tamanho da cadeia e
conformação tridimensional. Hidrólise: AA + íon amônio Simples, conjugadas ou derivadas
1.Introdução
Fósforo
0-4%Enxofre
6-8%Hidrogênio
15-18%Nitrogênio
20-23%Oxigênio
50-55%Carbono
Proteínas
Introdução
Origem animal Leite integral 3,5% Carne assada 25% Ovo integral 13%
Origem Vegetal Arroz integral 7,5-9,0% Arroz polido 5,2-7,6 % Milho 7,0-9,4% Soja 33-42% Maçã 0,3%
2. Aminoácidos
Características
Em solução aquosa, pH neutro:Amino recebe 1 próton, carboxílico perde 1
próton.Solúveis em água, pouco solúveis em
solventes orgânicosAmargo, doce ou sem sabor[ác.glutâmico]
2. Aminoácidos
2. Aminoácidos
Características
Sólido incolor de ↑ pt.fusão[Decompostos T > 200°C]
A maioria tem configuração L.Projeção de FischerRadicais R definem propriedades química e
física
2.Aminoácidos
AA com radicais {R} apolares ou hidrofóbicoscadeia alifática [alanina, leucina, isoleucina, valina, prolina];ou aromático [fenilalanina e triptofano];metionina [R=S].
• Menor solubilidade em água
2.Aminoácidos
AA com radicais {R} apolares ou hidrofóbicos
Hidrofóbicos
2.Aminoácidos
AA polares sem carga:• Monoamino-monocarboxílicos• Possuem radicais neutros[sem carga] e polares• Grupos: hidroxíla [-OH] {serina, treonina,tirosina};
amida [-CONH2] {asparagina e glutamina};
tiol [-SH] {cisteína};fenol {tirosina}.
2.Aminoácidos
AA polares sem carga:
Polares
2.Aminoácidos
AA com radicais {R} carregados positivamente
• Diamino-monocarboxílico• pH≅ 7,0 lisina, arginina e histidina
2.Aminoácidos
AA com radicais {R} carregados negativamente
• Monoamino-dicarboxílico• pH 6,0-7,0
2.Aminoácidos
Classificação dos Aminoácidos
2.Aminoácidos
Propriedades ácido básicas de AA: • em soluções diluídas de ácidos e bases os AA
se encontram na forma de sais• Capacidade de ionização→ zwitterion[íon
dipolar]→ácido doa prótons ou base recebe prótons.
• Anfótero:Ácido: H3N+CH[R]COO- ↔ H2NCH[R]COO- + H+
Base: H3N+CH[R]COO- + H+ ↔ H3N+CH[R]COOH
2.Aminoácidos
2.Aminoácidos
Isomeria óptica• Todos os AA são capazes de girar o plano
de luz polarizada.Exceção: glicina• Ver transparência
Peptídeos
Heteropolímeros abertos, Formados a partir da reação de condensação de 2 ou + AA com eliminação de H2O.
Ligação amídica covalente = lig.petídica, planar, muito estável(grupo α-amino e α-carboxílico)
1AA =1peptídeo =1resíduo N°AA – 1= n° ligações peptídicas
Proteínas
Estrutura e conformação: Conformação: arranjo espacial resultante das posições
que os grupos da molécula assume. Quais AA e exata sequência definem conformação e
propriedades físico-químicas. Há várias possibilidades de conformação em função dos
substituintes dos carbono α apresentarem rotação livre. Termos indicados para indicar a estrutura protéica:
primária, secundária, terciária e quaternária.
Proteínas
Estrutura Primária:É a sequência de AA que compõem um polipeptídeo.
Proteínas 100-500 resíduos
Proteínas
Estrutura Primária:
Proteínas
Estrutura Secundária: Arranjo regular, primeiro grau de ordenação
espacial da cadeia polipeptídica. O que determina a estrutura secundária é a
estrutura primária[AA]. A estabilidade depende das pontes de H ao
longo da α-hélice e a interação entre cadeias laterais.
Proteínas
Estrutura Secundária:
Proteínas
Estrutura Terciária Forma que a cadeia polipeptídica dobra-se em torno de si
mesma ou com outras cadeias semelhantes, em 3 dimensões, para ganhar estabilidade e/ou ocupar menos volume
Forma proteínas esféricas[globulares] ou cilindricas[fibrosas]
A forma depende de ligações e interações: pontes: dissulfeto e hidrogênio, interações: dipolo-dipolo, Van de Waals e eletrostáticas.
Proteínas
Estrutura Terciária pontes dissulfeto: entre cisteínas[oxidação],
fosfodiéster [entre serinas]. Hidrogênio:entre átomos não envolvidos na
estrutura secundária Interações dipolo-dipolo: Resíduos de cadeia lateral polar voltados para o
interior da estrutura terciária, devido a resíduos hidrofóbicos em sua vizinhança.
Proteínas
Estrutura Terciária Van de Waals: Eletrostáticas: ocorre entre grupos
carregados positivamente e negativamente.
Proteínas
Estrutura Terciária
Proteínas
Estrutura Quaternária Resíduos que ficaram orientados em
direção a superfície da estrutura secundária interagem com outras cadeias polipeptídicas.
Estabilizados pelas por pontes de H, interações dipolo-dipolo, Van der Waals e eletrostáticas.
Proteínas
Estrutura Quaternária
Proteínas
Estrutura Proteica
Proteínas
Proteínas
Propriedades ácido-básicas das proteínas: O comportamento de uma proteína em soluções
ácidas ou básicas é determinado pelos R dos AA.
Possuem pts. Isoelétricos nos quais se comportam como íons dipolares.
A temperatura infui no pI da proteína. pH>7 + AA básico, pH<7 +AA ácidos.
Proteínas
Solubilidade das proteínasProteínas interagem c/ água através das
ligações peptídicas[dipolo e pontes H] ou cadeias laterais[grupos polares]
3. Influência do pH: em pH ≠ do pI., as moléculas da água interagem solubilizando a proteína. Próximo ao pI. há formação de ppt.
Proteínas
Solubilidade das proteínas2. Efeito da força iônica: Íons de sais neutros, [ ] 0,5-1,0mol/L, ↑ solubilidade da proteína [salting in] [ ] ↑ 1mol/L, ↓ solubilidade, até ppt
[salting out]. Varia Ca2+>Mg2+>Li+>Na+>K+>NH4+
Proteínas
Solubilidade das proteínas3. Efeito de Solventes:cte.dielétrica da água
é muito maior que do metanol, etanol e acetona.
Ao misturar: ↓cte.dielétrica ↑força eletrostática → ppt.[↓ solub.proteína]
Proteínas
Solubilidade das proteínas4. Efeito da temperatura: ↑temperatura ↑ solubilidade da proteína ↑ 40-50°C desnaturar ↓ solubilidade T muito baixas: desnaturar e ppt.
Proteínas
Solubilidade das proteínas5.Classificação das proteínas em função da solubilidade:
Colágeno
queratinaInsolúvel nos solventes anteriores
Escleroproteínas
Glutenina
[trigo/arroz]Solúvel solução ácida e alcalina diluida
Insolúvel água e
Solução salina, etanol
Glutelinas
[vegetais]
Gliadina
Zeina[milho]Solúvel em etanol
{50-80%}
Insolúvel água e
Solução salina
Prolaminas
[vegetais]
Miosina
Ovoglobulina
lactoglobulina
Coagulam pelo calorPouco ou insolúvel em água
Globulinas
Ovoalbumina
lactoalbuminaCoagulam pelo calorSolúvel em águaAlbuminas
Proteínas Desnaturação de proteínas: Conformação frágil Desnaturação é a modificação na
conformação sem rompimento das ligações peptídicas
Reversível{uréia} ou irreversível{calor} A sensibilidade depende das ligações e do
agente desnaturante [calor, solvente].
Proteínas Desnaturação de proteínas, efeitos:∀ ↓ solubilidade• Mudança na capacidade de ligar água• Perda da atividade biológica∀ ↑ ataque por proteases∀ ↑ viscosidade • Dificuldade de cristalização∀ ↑ reatividade química
Proteínas
Desnaturação de proteínas: Calor: ↑ 10°C ↑ 600 x reação Radiação UV: mudança na conformação,
ruptura de ligação covalente, ionização. pH: >10,0 ou < 3,0 Solventes orgânicos: alteram a cte.dielétrica.,
solventes apolares rompem interações hidrofóbicas.
Proteínas
Propriedades funcionais de proteínas:As propriedades funcionais [físico-químicas] de um ingrediente determinam sua utilização.
Propriedades de hidratação: água -proteina Propriedades relacionadas com interação
proteína-proteína: coagulação Propriedade de superfície: emulsão, espuma.
Proteínas
Proteínas da carne: miosina[globulina]/rompido tripsina, actina
Proteínas do leite: caseína[fosfoproteína]/ coagula renina, lactoalbumina(triptofano], lactoglobulina[-SH]
Proteínas do ovo: ovoalbumina [-SH], conalbumina, ovomucóide[ glicoproteína], ovomucina, avidina, lisozima, lipovitelina[fosfolipidio], fosfovitina.
Proteínas do trigo: Gliadina [prolamina], glutenina [glutelina]