Proteínas - Federal University of Rio de Janeiro · Proteínas Proteína como um polímero:...
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ProteínasProteína como um polímero: versatilidade
Funções diversas
Evolução
Diferentes formas (estruturas) è função
Dogma Central da Biologia
DNA è RNA è Proteína
Dogma Central da Biologia Estrutural
Sequência de aminoácidos è estrutura è função
Importância da água na forma das proteínas
• Propriedades da água– Alto ponto de fusão, ponto de condensão, calor de vaporização,
tensão superficial– Pontes H (4 pontes por água)
Algumas propriedades da água
-Íons são sempre hidratados em água e carregam uma “camada de hidratação”
-águas formam pontes de H com solutos polares
-Interações hidrofóbicas – o “segredo da vida”
Interações hidrofóbicas
-Soluto não-polar “organiza” a água
-A rede de pontes de H se reorganiza para acomodar o soluto não polar
- Aumento da ordem da água
- Aumento ou diminuição da entropia?
Moléculas anfifílica (ou amfipáticas)
-moléculas que contêm ambos os grupos polar e apolar (são atraídas por
-um bom exemplo: lipídios
pH = -log10 [H+] (Sørensen ) se [H+] = 1 x 10 -7 M, então pH = 7ácido fraco: HA è H+ + A- Ka = [H+] [A-]
[HA]
pH = pKa + log10 [A- ] / [HA] (Eq. Hendersson-Hasselbalch)
Aminoácidos-“Tijolos” das proteínas
- Sequência não ramificada que formam estruturas 3D è função
20 aminoácidos mais comuns
Não polaresPolares, não carregadosÁcidosBásicos
Não polares
Polares não carregados
Ácidos (carregados)
Básicos (carregados)
pKa
Arginine, Arg, R: pKa(guanidino group) = 12.5
Aspartic Acid, Asp, D: pKa = 3.9
Cysteine, Cys, C: pKa = 8.3
Glutamic Acid, Glu, E: pKa = 4.3
Histidine, His, H: pKa = 6.0
Lysine, Lys, K: pKa = 10.5
Serine, Ser, S: pKa = 13
Threonine, Thr, T: pKa = 13
Tyrosine, Tyr, Y: pKa = 10.1
Estereoquímica de aminoácidos
- Todos os aminoácidos com exceção da Glicina são quirais
- L-aminoácidos são predominantes na natureza
- nomenclatura D,L são baseados no D- e L- do gliceroaldeídoenantiômeros
[ ]25 rotação observada (graus)Caminho ótico (dm) concentração (g/ml)D
α =×
Atividade ótica
- destrorotatória
- levorotatória
Propriedades espectroscópicas
-Todos os aminoácidos absorvem na região do infravermelho
-Somente F, Y e W absorvem no UV
-Absorbância em 280 nm é um meio de diagnóstico de aminoácidos
-Cada aminoácido tem um espectros espectros de RMN característico; e RMN de alta resolução pode ser utilizada para elucidar a estrutura 3D de proteínas
As Proteínas
As proteínas observadas na natureza evoluíram pela pressão selectivapara efetuar funções específicas.
As propriedades funcionais das proteínas dependem da sua estruturatridimensional.
A estrutura tridimensional surge porque seqüências de aminoácidosem cadeias polipeptídicas se enovelam a partir de uma cadeia linear emdomínios compactos com estruturas tridimensionais específicas.
Estes domínios servem como módulos para a construção de grandeagregados como partículas virais ou fibras musculares, podem formarsítios catalíticos ou de interação encontrados em enzimas e tambémproteínas que carregam oxigênio ou que regulam a função do DNA.
Sequência com 100 aminoácidos (PARA PRÓXIMA AULA):
- Quantas sequências diferentes é possível construir com 20 aminoácidos?
-Assumindo que cada aminoácido pode assumir apenas 3 conformaçõesdistintas, quantas conformações diferentes pode ter essa sequência?
-Assumindo que o tempo de transição conformacional leva 1 picosegundo, quanto tempo leva para que todos os estados conformacionais sejam visitados?
-Qualquer sequência teria uma tridimensional estável?