Tema 2: Prótidos: Tema 2: Prótidos: Proteínas y Proteínas y Enzimas Enzimas Mariano García CastilloMariano García Castillo

Fórmula general de un Fórmula general de un aminoácidoaminoácido

GRUPO CARBOXILO

GRUPO AMINO

La cadena lateral es distinta en cada aminoácido y determina sus propiedades químicas y biológicas.

Propiedades ácido – básicas Propiedades ácido – básicas de los aminoácidos de los aminoácidos

En una disolución acuosa (pH neutro) los aminoácidos forman iones dipolares.

Un ion dipolar se puede comportar como ácido o como base según el pH de la disolución.

Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan anfóteras.

CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS

pH disminuye pH aumenta

El aminoácido se comporta como una base. El aminoácido se comporta como un ácido.

Isomería de los aminoácidosIsomería de los aminoácidosPor ser el carbono un carbono asimétrico, los aminoácidos pueden presentar dos configuraciones espaciales.

D - aminoácido

El grupo amino está a la derecha

L - aminoácido

El grupo amino está a la izquierda

Al ser imágenes especulares se denominan estereoisómeros.

Formación del enlace Formación del enlace peptídicopeptídico

Reaccionan el grupo carboxilo de un aminoácido y el amino de otro

Enlace peptídico

Grupo N - terminal

Grupo C -terminal

Plano del enlace peptídico

Estructura primaria de Estructura primaria de las proteínas las proteínas

• Todas las proteínas la tienen.

• Indica los aminoácidos que la forman y el orden en el que están colocados.

• Está dispuesta en zigzag.

• El número de polipéptidos diferentes que pueden formarse es:

20nNúmero de aminoácidos de la cadena

Para una cadena de 100 aminoácidos, el número de las diferentes cadenas posibles sería:

1267650600228229401496703205376 ·10100

Estructura secundaria de Estructura secundaria de las proteínas: las proteínas: αα – hélice – hélice

• La cadena se va enrollando en espiral.

• Los enlaces de hidrógeno intracatenarios mantienen la estructura.

• La formación de estos enlaces determina la longitud del paso de rosca.

• La rotación es hacia la derecha. Cada aminoácido gira 100° con respecto al anterior. Hay 3,6 residuos por vuelta.

• Los grupos -C=O se orientan en la misma dirección y los -NH en dirección contraria.Los radicales quedan hacia el exterior de la -hélice.

Estructura secundaria de Estructura secundaria de las proteínas: conformación las proteínas: conformación ββ

Disposición antiparalela

Algunas proteínas conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre sí.

Los radicales se orientan hacia ambos lados de la cadena de forma alterna.

Disposición paralela

Las cadenas polipeptídicas se pueden unir de dos formas distintas.

Enlace peptídico

Enlaces de hidrógeno

Estructura terciaria de las Estructura terciaria de las proteínasproteínas

Modo en que la proteína nativa se encuentra plegada en el espacio.

La estructura se estabiliza por uniones entre radicales de aminoácidos alejados unos de otros.

• Enlaces de hidrógeno.• Atracciones electrostáticas.• Atracciones hidrofóbicas.• Puentes disulfuro.

En la estructura terciaria se pueden encontrar subestructuras repetitivas llamadas motivos.

En las proteínas de elevado peso molecular, la estructura terciaria está constituida por dominios.

Desnaturalización – Desnaturalización –

Renaturalización de proteínasRenaturalización de proteínas La desnaturalización es la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria.

Puede estar provocada por cambios de pH, de temperatura o por sustancias desnaturalizantes.

En algunos casos la desnaturalización puede ser reversible.

Desnaturalización

Renaturalización

PROTEÍNA NATIVA PROTEÍNA DESNATURALIZADA

Clasificación de las proteínas: Clasificación de las proteínas:

Proteínas simplesProteínas simples PROTEÍNAS FIBROSAS PROTEÍNAS GLOBULARES

• Generalmente, los polipéptidos que las forman se encuentran dispuestos a lo largo de una sola dimensión.

• Son proteínas insolubles en agua.

• Tienen funciones estructurales o protectoras.

COLÁGENO

MIOSINA Y ACTINA

QUERATINAS

FIBRINA

ELASTINA

Se encuentra en tejido conjuntivo, piel, cartílago, hueso, tendones y córnea.

Responsables de la contracción muscular.

Forman los cuernos, uñas, pelo y lana.

Interviene en la coagulación sanguínea.

Proteína elástica.

• Más complejas que las fibrosas.

• Plegadas en forma más o menos esférica.

GLOBULINAS

ALBÚMINAS

HISTONAS Y PROTAMINAS

Realizan transporte de moléculas o reserva de aminoácidos.

Diversas funciones, entre ellas las inmunoglobulinas que forman los anticuerpos.

Se asocian al ADN permitiendo su empaquetamiento.

Clasificación de proteínas: Clasificación de proteínas:

proteínas conjugadasproteínas conjugadas

HETEROPROTEÍNA GRUPO PROSTÉTICO EJEMPLO

Glucoproteína Glúcido fibrinógeno

En su composición tienen una proteína (grupo proteico) y una parte no proteica (grupo prostético).

Cromoproteína Pigmento

Porfirínicas Grupo hemo o hemino hemoglobina

No porfirínicas Cobre, Hierro o retinal rodopsina

Nucleoproteína Ácidos nucleicos cromatina

Fosfoproteína Ácido fosfórico caseína

Lipoproteína Lípido quilomicrones

Ejemplos de proteínas conjugadasEjemplos de proteínas conjugadas

Retinal

Hemoglobina Inmunoglobulina

Lipoproteína plasmática

Rodopsina

Funciones biológicas de las Funciones biológicas de las proteínas proteínas

Debido a la gran diversidad estructural, las proteínas pueden tener funciones diversas.

FUNCIÓN EJEMPLO

Ovoalbúmina, caseína, zeína, hordeína...

Lipoproteínas, hemoglobina, hemocianina...

Actina, miosina, flagelina ...

Trombina, fibrinógeno, inmunoglobulinas...

Insulina, glucagón, somatotropina...

Glucoproteínas, histonas, queratina, colágeno, elastina...

Catalasa, ribonucleasa...

Albúmina...

DE RESERVA

DE TRANSPORTE

CONTRÁCTIL

PROTECTORA O DEFENSIVA

HORMONAL

ESTRUCTURAL

ENZIMÁTICA

HOMEOSTÁTICA

Especificidad enzimáticaEspecificidad enzimática

Enzima

Sustrato

Enzima

Sustrato

MODELO DE LLAVE-CERRADURA MODELO DE ACOPLAMIENTO INDUCIDO

Complejo enzima- sustrato

Comportamiento de una Comportamiento de una enzimaenzima

Ene

rgía

Progreso de la reacción

Variación de la energía

Energía de activación con la enzima

Energía de activación sin la enzima

Energía de los productos

Energía de los reactivos

Las enzimas actúan como un catalizador:

Disminuyen la energía de activación.

No cambian el signo ni la cuantía de la variación de energía libre.

No modifican el equilibrio de la reacción.

Aceleran la llegada del equilibrio.

Al finalizar la reacción quedan libres y pueden reutilizarse.

Mecanismo de acción de Mecanismo de acción de las enzimas las enzimas

Enzima (E)Sustratos (S)

Complejo enzima-sustrato

(ES)

Enzima (E)

Productos (P)

E + S ES E + P

Influencia del pH y de la Tª Influencia del pH y de la Tª en la actividad enzimáticaen la actividad enzimática

Pepsina Tripsina

Cada enzima actúa a un pH óptimo. Cada enzima tiene una temperatura óptima para actuar.

pH óptimo

Tª óptimapH

óptimo

Los cambios de pH alteran la estructura terciaria y por tanto, la actividad de la enzima.

Las variaciones de temperatura provocan cambios en la estructura terciaria o cuaternaria, alterando la actividad del enzima.

Inhibición de la actividad Inhibición de la actividad enzimática enzimática

Sustrato

Inhibidor

Sustrato

Enzima

Inhibidor unido a la enzima

Los sustratos no pueden unirse al

centro activo

Regulación alostéricaRegulación alostérica

Ligando Centro regulador

Sustrato

SustratoCentros activos modificados

Ligando unido al centro regulador

Enzima

Los sustratos no pueden unirse al

centro activo