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Proteínas
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Ruta del metabolismo de las proteínas
Bioquímica alimentaria
Digestion de las proteínas
gastrina
secretina
colestoquinona
Es facilitado por la concentración elevada de este ión en la luz intestinalUsa el gradiente electroquimico del NA+
Ph 5 tripsinogeno, quimiotripsinogeno, polesteasa y procarboxipeptidasa
HÍGADO
Membran basolateral
La absorción esta acoplado a transporte de Na+,la molécula portadora tiene sitios especificos para el Na+ y aminoácidos y una vez dentro del eterocito son liberados y los aminoácidos dejan la célula por difusión facilitada mientras el sodio va hacia el espacio extracelular
Es mayor en el deudeno , el yeyuno y pobre ileón el 98%
Se absorban en forma de péptidos y cantidades muchos menores de proteínas
Rutas del metabolismo catabólico
Transaminación El grupo amino desde un alfa-aminoácido pasa a
un alfa-cetoácido convirtiendose el 1 en alfa cetoácido y el 2 alfa aminoácido las enzimas que catabolizan estas reacciones son las transaminasas o aminotranferasas necesitando el piridoxal fosfato como coenzima
Desaminación Separación del grupo amino de un aminoácido
con la formación de amonio y cetoácido catalizada por enzimas llamados ácidos oxidasas
Descarboxilación Los aminoácidos mas frecuentemente
descarboxilados son la histidina, la tirosina, arginina, ornitina, lisina (genera cadaverina olor desagradable) , triptófano y el glutamato
Las rutas del catabolismo representan el 10 a 15% de producción energetica , las 20 rutas convergen solo en seis productos principales que entran todos en el ácido citrico
Seis aminoácidos se degradan a piruvato ( alanina, triptofano, cisteína ,serina, glicina y treonina)
La serina x acción de la serina deshidralasa sin necesidad del piridoxal fosfato.Cisteína elimina el átomo de azufre y transaminaciónLa glicina se convierte en serina x la serina hidroximetilo transferasa q requiere hidrofolato y piridoxal , piruvato y se convierte en glioxilato so oxida a oxalato dependiente de NAD
Glioxilato reductasa
Siete que se degradan a acetil CoA son el triptófano, lisina, fenilalanina , tirosina, leucina, isoleucina y treonina) producen aceto acetil-CoA y acetl CoA.
Síntesis de otras moléculas
Fenilalanina cuatro de los nueves átomos de carbono producen acetoacetato libre que se convierten en acetoacetil y los cuatro producen fumarato que entran al ciclo de ácido cítrico y 1 se pierde en CO2 y defectos genéticos en las enzimas conducen diversas enfermedades hereditarias
Cinco aminoácidos de convierten en alfa cetoglutarato ( prolina, glutamato, glutamina, arginina e histidina) entran al ciclo en forma de alfa cetoglutarato
Cuatro aminoácidos se convierten en succinil CoA (metionina. Isoleucina , treonina y valina)
Los aminoácidos de cadenas ramificadas no se degradan:
La mayoría se da en el hígado aunque tres aminoácidos (leucina, isoleucina y valina) se oxidan como combustible en el musculo, tejido adiposo , riñón y tejido cerebral Los tejidos extrahepaticos contienen una
aminotranferasa sobre los aminoácidos produciendo alfacetoácidos > descarboxilación oxidativa libera CO2> acil Coa > oxidación de piruvato> acetil coa> succinil Coa
Alanina y ciclo de glucosa alanina
Es el aceptador del grupo amino llega al hígado
Biosíntesis de la cisteína
Transulfuración
Para síntesis d e proteínas \, las células contienen poco o nada de cisteina debido al ubicuito revierte por una reacción no enzimática de
reducción
S-adenosilmetionina transferencia de grupos metilo
Es descarboxilado y pasa a propionoil-CoA
Biosíntesis de TirosinaLa ausencia de fenilalanina hidroxilasa resulta hiperfenilallaninemia da fenlicetonuria q ocasiona retraso mental , el exceso de fenilalanina disminuye alfacetoglutarato detiene el ciclo TCA
Biosíntesis de la ornitina y prolina
Biosíntesis de la serina
Biosíntesis de la glicina
Reacciones de gluconeogénesisDespués de la ingesta de alimentos existe una gran oferta de glucosa y parte de ella va hacer almacenada en el tejido en forma de glucógeno que va hacer usado durante el periodo de ayuno poco a poco en un proceso llamado glucogenolisis
Metabolismo durante el ayuno e inanición
Las reservas energéticas son de tres tipos: Glucógeno almacenado en el hígado y en el musculo relativamente pequeñas , grandes cantidades de triacilgliceridos en el tejido adiposos y proteínas tisulares.
Para proporcionar glucosa el cerebro, el hígado degrada ciertas proteínas ( las menos necesarias para un organismo que no ingiere comida) sus aminoácidos son desaminados y los grupos amino extra se convierten en urea que se exporta a través de la circulación sanguínea hasta el riñón donde se excreta.
Los esqueletos carbonados de los aminoácidos glucogénicos, el glicerol en el tejido adiposo, proporcionando la materia prima para la glucogénesis en el hígado que produce glucosa para el cerebro.
Diabetes es un conjunto de trastornos metabólicos, que
afecta a diferentes órganos y tejidos, dura toda la vida y se caracteriza por un aumento de los niveles de glucosa en la sangre: hiperglucemia. La causan varios trastornos, siendo el principal la baja producción de la hormona insulina, secretada por las células β de los Islotes de Langerhans del páncreas endocrino, que repercutirá en el metabolismo de los hidratos de carbono, lípidos y proteínas.
La diabetes mal controlada puede dar lugar a una cetoacidosis que puede ser mortal principalmente en personas diabetes 1q tienen muy poca insulina en el plasma, por falta d insulina la glucosa no puede entrar a los tejidos dependientes como son el hígado , músculo y tejido adiposo.
El incremento de la producción de glucosa endógena, junto con el transporte de glucosa deficiente hace que aparezca hiperglucemia
Ciclo de la urea El ciclo de la urea empieza en el interior de las mitocondrias del hígado, si bien tres
de los pasos posteriores tienen lugar en el citosol; por tanto, el ciclo abarca dos compartimientos celulares. El primer grupo amino que entra en el ciclo de la urea proviene del amoniaco de la matriz mitocondrial - NH4
+. Parte del amoniaco también llega al hígado a través de la vena porta desde el
intestino, en donde se produce por oxidación bacteriana de aminoácidos. Cualquiera que sea su origen, el NH4
+ generado en las mitocondrias hepáticas se utiliza inmediatamente, junto con el CO2 (en forma de HCO3
-) producido por la respiración mitocondrial, para dar carbamil fosfato en la matriz. Esta reacción dependiente de ATP es catalizada por la carbamil fosfato sintetasa I, una enzima reguladora.
El carbamil fosfato, que funciona como un dador activado del grupo carbamilo entra ahora en el ciclo de la urea, que consta de cuatro pasos enzimáticos. En primer lugar, el carbamil fosfato cede su grupo carbamilo a la ornitina para formar citrulina y libera Pi. La ornitina desempeña un papel similar al del oxalacetato en el ciclo del ácido cítrico, aceptando material en cada vuelta del ciclo. La reacción está catalizada por la ornitina transcarbamilasa y la citrulina formada pasa de la mitocondria al citosol.
El segundo grupo amino se introduce a partir del aspartato (generado en la mitocondria por transaminación y transportado al citosol) mediante una reacción de condensación entre el grupo amino del aspartato y el grupo ureido (carbamilo) de la