Proteinele

Proteinele sunt substane organice macromoleculare formate din lanuri simple sau complexe de aminoacizi; ele sunt prezente n celulele tuturor organismelor vii n proporie de peste 50% din greutatea uscat. Toate proteinele sunt polimeri ai aminoacizilor, n care secvena acestora este codificat de ctre o gen. Fiecare protein are secvena ei unic de aminoacizi, determinat de secvena nucleotidic a genei.

Sinteza proteinelor

Biosinteza La nivelul ribozomilor se realizeaz translaia informaiei genetice de la ARNm n lanul polipeptidic.n nucleu ARN m copiaz informaia genetic de la ADN nuclear iar apoi migreaz n citoplasm.Fiecare molecul de ARNt posed la mijlocul lanului su un anticodon a cror 3 baze consecutive se pot asocia prin legturi de hidrogen cu 3 baze complementare de un codon ARNm.Pe baza acestui anticodon aminoacizii vor fi poziionai conform mesajului genetic din ARNm. Aceast poziionare a aminoacil-ARNt se realizeaz la suprafaa ribozomului la nivelul a 2 locusuri stereospecifice:locul"P"(peptidil) i locul "A" (aminoacil), situate la suprafaa subunitilor.

Rolul proteinelor!

Datorit compoziiei, fiind formate exclusiv din aminoacizi se ntlnesc alturi de ali compui importani de tipul polizaharidelor, lipidelor i acizilor nucleici ncepnd cu structura virusurilor, a organismelor procariote, eucariote i terminnd cu omul.

Denumirea proteineiSursa proteinei/Izolat dinMasa molecularLactalbuminlapte17000Gliadinagru27.500Insulinapancreas12,000Hordeinaorz27.500Hemoglobinaglobule roii68.000Hemocianinamolute(snge) , artropode(snge)2.800.00Miozinamuchi850.000Pepsinstomac36.000Peroxidazarinichi44.000Virusul mozaicului tutunului (capsida)tutun17.000.000

Structura proteinelor Structura substanelor proteice este nc insuficient cunoscut datorit dinamicitii structurii proteinelor, deoarece ele sunt n permanen supuse unor procese de sintez i de degradare.Pentru evidenierea succesiunii aminoacizilor n structura proteinelor se folosesc 2 metode: Degradarea Edman Prin degradarea Edman se poate identifica o secven de pn la 30 aminoacizi, cu o eficien de 98%/aminoacid.Un alt avantaj ar fi cantitatea de numai 10-100 picomoli de peptid necesari pentru determinare.

Degradarea Sanger are la baz tratarea polipetidei cu fluoro-2,4-dinitrobenzen, avind loc atacul reactivului asupra gruprii amino a aminoacidului N-terminal.Metoda Sanger are dezavantajul degradrii complete a polipeptidei.

Structura tridimensionala!

Structura primarStructura primar este dat de aminoacizii care intr n lantul proteic prin formarea legturilor pepetidice.

Structura secundar Structura secundar se refer la forma i la lungimea lanurilor polipeptidice, proprieti induse de legturile de hidrogen. Cele mai ntlnite tipuri de structura secundar sunt alpha helixul i lanurile beta.

Structura cuaternara Structura cuaternar se refer la modul cum se unesc subunitile proteice.Enzimele care catalizeaz asamblarea acestor subuniti poart denumirea de holoenzime, n care o parte poart denumirea de subuniti reglatoare i subuniti catalitice.

Sfarsit!