Módulo 1 bioquímica celular
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COMPOSIÇÃO QUÍMICA DA CÉLULA
Os componentes são divididos em 2 tipos:
1. INORGÂNICOS ou MINERAIS:
• Água
• Sais Minerais.
2. ORGÂNICOS:
• Carboidratos (Mono, Di e Polissacarídeos)
• Lipídeos
• Proteínas
• Ácidos Nucléicos (RNA e DNA)
I - COMPONENTES INORGÂNICOS OU MINERAIS
ÁGUA• Componente mais abundante dos seres vivos.
• 65% do corpo humano.
PROPRIEDADES:
SOLVENTE UNVERSAL: (Dissolve grande nº de compostos e substrato para reações químicas intracelulares).
CALOR ESPECÍFICO ELEVADO: proteção contra variações bruscas de temperatura.
REGULAÇÃO TÉRMICA: suor.
MEIO DE TRANSPORTE: gases (O2 e CO2), nutrientes e excretas. Ex Sangue e urina.
LUBRIFICANTE: lágrima, líquido das articulações, etc.
SAIS MINERAIS
São necessários em pequenas quantidades.
Regulam funções orgânicas em sua função física ou estrutural.
Exemplos:
II – COMPONENTES ORGÂNICOS
CARBOIDRATOS (Açúcares ou glicídeos ou hidratos de carbono)
• Grande importância biológica devido suas propriedades físicas, químicas e fisiológicas.
• Fórmula Geral : Cn(H2O)m
Classificam-se em:
MONOSSACARÍDEOS: São os açúcares simples, não hidrolisáveis.
DISSACARÍDEOS:São açúcares que contém
duas moléculas de monossacarídeos.
POLISSACARÍDEOS: São polímeros (macromoléculas) constituídos de longas cadeias de glicose.
Constituídos por Ocorrência Papel biológico
ribose RNA
desoxirribose DNA
glicose Sangue, mel, vegetais Energéticofrutose Vegetais Energéticogalactose Leite Energético
Sacarose Glicose e frutoseCana de açúcar e vegetais em geral
Maltose Glicose e glicoseVegetais e no tubo digestório, como resultado da digestão do amido
LactoseGlicose e galactose
Leite
AmidoVárias glicoses em cadeia linear
Raízes, caules, folhas e frutos
Reserva energética vegetal.
Celulose Várias glicoses Paredes celulares vegetaisReforço esquelético em vegetais.
GlicogênioVárias glicoses em cadeia ramificada
Fígado e músculosReserva energética animal.
Po
liss
ac
arí
de
os
Mo
no
ssa
ca
ríd
eo
s
Alguns exemplos de carboidratos
Todos têm papel energético, após a hidrólise.
Dis
sa
car
íde
os
Pentoses
Hexoses
Carboidratos
Matérias-primas para a síntese de ácidos nucléicos.
CARBOIDRATOS DERIVADOS: São aqueles que apresentam outros elementos além de C, H e O.
Exemplos:-
Contém grupos nitrogenados. É encontrada no
exoesqueleto dos artrópodes.
QUITINA
HEPARINA
Contém proteínas e
ácido sulfúrico. É um
anticoagulante.ÁCIDO HIALURÔNICO: mucopolissacarídeo.
FUNÇÕES DOS AÇÚCARES:
1. RESERVA ALIMENTAR: Amido (vegetais) e glicogênio (animais).
2. FORNECIMENTO DE ENERGIA: Glicose (alimento energético).
3. SUSTENTAÇÃO, REVESTIMENTO E PROTEÇÃO: Celulose, quitina e mucopolissacarídes.
4. FORMAÇÃO DOS CIMENTOS INTERCELULARES: ácido hialurônico, pectinas.
5. ANTICOAGULANTES : Heparina.
LIPÍDEOS ou
gorduras
São compostos insolúveis em água e solúveis em solventes orgânicos (como o éter, clorofórmio, benzeno).
São encontrados:
Membranas vivas e organelas das
células animais e vegetais
Reserva alimentar sob a forma de gotas no citoplasma.
FUNÇÕES DOS LIPÍDEOS:
1. FORNECIMENTO DE ENERGIA: Os lipídeos são alimentos ricos em energia. Fornecem o dobro de energia que os carboidratos.
• Dieta hipercalórica: Excesso de glicose é transformado no fígado e nas células adiposas em ácidos graxos, ocasionando acúmulo de gordura e obesidade.
• Dieta hipocalórica e atividades físicas regulares: Previnem a obesidade.
2. ISOLANTE TÉRMICO: Animais aquáticos possuem uma grossa camada de gordura sob a pele, evitando a perda de calor.
3. PROTEÇÃO MECÂNICA: Protege contra choques e traumatismos.
4. IMPERMEABILIZAÇÃO DE TEGUMENTOS:
• Cera no canal auditivo.
• Cutina na epiderme vegetal
• Suberina impregnando as células da cortiça.
EXEMPLOS:
•FOSFOLIPÍDEOS (membranas plasmáticas)
•HORMÔNIOS SEXUAIS (testosterona, progesterona, estrógeno)
• VITAMINA D
• COLESTEROL
• TRIGLICERÍDEOS . São denominados:
GORDURAS (sólidos em temperatura ambiente)
ÓLEOS (líquidos)
COMPOSIÇÃO
ÁCIDOS GRAXOS
São ácidos de cadeia longa. Ex: palmítico, esteárico, etc.
+GLICEROL
É um álcool
PROTEÍNAS
Biomoléculas mais importantes dos seres vivos.
Constituintes dos MÚSCULOS, TENDÕES, NERVOS, SANGUE, etc.
São POLÍMEROS de alto peso molecular.
POLÍMEROS são macromoléculas formadas pela reunião de unidades menores chamadas MONÔMEROS, que no caso das proteínas são os chamados AMINOÁCIDOS (aa).
Grupo CARBOXILA
(Ácido)
Grupo AMINA
(Básico)
AMINOÁCIDOS
• São compostos bifuncionais, pois apresentam um caráter ácido e um básico.
• Sólidos cristalinos.
• Sabor adocicado.
• Elevado ponto de fusão: 2000 C
RADICAL R
FÓRMULA GERAL
É o RADICAL que diferenciará do ponto de vista
físico, químico e biológico, o tipo de
aminoácido.hidrogênio
São eles:
ALANINA
ARGININA
ASPARAGINA
ÁCIDO ASPÁRTICO
CISTEÍNA
ÁCIDO GLUTÂMICO
GLUTAMINA
GLICINA
PROLINA
SERINA
TIROSINA
METIONINA
FENILALANINA
TREONINA
TRIPTOFANO
VALINA
HISTIDINA
ISOLEUCINA
LEUCINA
LISINA
Obs: Os nove aminoácidos
coloridos não são produzidos pelo
nosso organismo. São chamados de
ESSENCIAIS.
Existem 20 tipos de AMINOÁCIDOS na natureza.
DIETA
ALIMENTAR
LISINA
VALINA
HISTIDINA
LIGAÇÃO PEPTÍDICA
É a ligação que acontece entre dois AMINOÁCIDOS.
GRUPO
AMINA+ GRUPO
CARBOXILA
H2O
Desidratação
2 aminoácidos = Dipeptídio Leu Lis
3 aminoácidos = Tripeptídio Trip arg cis
Muitos aminoácidos = Polipeptídio• + de 100 aa = Proteína• - de 100 aa = Polipeptídeo
VARIEDADES DE PROTEÍNAS = Sequência e tipos de aminoácidos
Exemplos:
Espécie humana = + de 150 000
E. coli (bactéria) = 3000
Trip cisarg Leu LisTrip cisarg Leu Lis
Lis cisarg Leu Trip
PROTEÍNAS DIFERENTES
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
ESTRUTURA PRIMÁRIA
É a estrutura que demonstra a seqüência, o
número e os tipos de aminoácidos da cadeia
protéica
Exemplo: Polipeptíteo OCITOCINAHormônio responsável pelas
contrações uterinas
gli leu pro cis asp gln ileu cistir C
O
OHNH2
ESTRUTURA SECUNDÁRIA
Proteína enrolada em forma de dupla hélice. Essa forma
em espiral é mantida pelas
pontes de hidrogênio.
ESTRUTURA TERCIÁRIA
É quando a hélice dobra-se sobre si
mesma, adquirindo uma forma própria no
espaço.
ESTRUTURA QUATERNÁRIA
Ocorre quando duas ou mais estruturas terciárias iguais ou
diferentes se associam.
PROTEÍNAS CONJUGADAS
São aquelas que possuem substâncias de natureza não
protéica (grupo prostético) ligadas a parte protéica (apoproteína).
Exemplos:
Glicoproteínas: o grupo prostético é o açúcar.
lipoproteínas: o grupo prostético é um lipídeo.
Hemeproteína: o grupo prostético é um grupo heme. Ex: hemoglobina.
FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS:
I - ESTRUTURAL: Estão presentes nas membranas, organelas, fluidos e líquidos corporais
Exemplos:
COLÁGENO encontrado nos tendões, cartilagens e matriz óssea. Suas fibras dão estrutura e são resistentes à tração.
QUERATINA encontrada nas unhas, pelos cascos e chifre.
MIOGLOBULINA é encontrada no interior das fibras musculares esqueléticas, cuja função é armazenar O2 para a respiração celular do músculo.
FIBROÍNA é encontrada nos fios de seda das teias das aranhas.
II – TRANSPORTE: São proteínas que realizam o transporte moléculas ou íons no organismo.
Exemplos:
HEMOGLOBINA – transporte de O2 e CO2;
ALBUMINA – transporte de lipídeos do fígado para outros órgãos.
III – HORMÔNIOS: Há vários hormônios de natureza proteica.
Exemplos:
INSULINA: produzida no pâncreas, controla a taxa de glicose no sangue, facilitando sua entrada nas células.
OXITOCINA: responsável pelas contrações uterinas.
VASOPRESSINA: controla o volume de urina, e outros.
IV – NUTRIÇÃO E ARMAZENAMENTO:
Exemplos:
CASEÍNA: principal proteína encontrada no LEITE.
OVOALBUMINA: proteína predominante da clara do ovo.
ZEÍNA: proteína de reserva do milho.
GLIADINA: Proteína de reserva do trigo.
V – CONTRAÇÃO E MOTILIDADE: as células musculares possuem proteínas contrácteis como a ACTINA e a MIOSINA.
VI – DEFESA: Como exemplos podemos citar os ANTICORPOS, VENENOS de serpentes, as TOXINAS bacterianas.
VI – CATÁLISE: São as ENZIMAS (catalisadores biológicos).
ENZIMAS
São moléculas de natureza protéica que funcionam como CATALISADORES BIOLÓGICOS, ou seja, geralmente aumentam a velocidade das reações
químicas que ocorrem no interior das células dos animais, vegetais e microorganismos. Como a catálise ocorre sem intervenção dos reagentes, as enzimas não se consomem ao longo do processo. Elas são formadas dentro das células de todos os seres vivos, plantas, fungos, bactérias, e organismos
microscópicos unicelulares.
As enzimas se conectam às substâncias reagentes e
enfraquecem certas ligações químicas, de
modo que menos energia (de ativação) é necessária
para que as reações ocorram.
DIMINUEM A ENERGIA DE ATIVAÇÃO
ENTRE OS REAGENTES
A + E AE B + C + EA = reagente ou substratoE = enzima (pode ser usada em várias reações químicas)B e C = produtosAE = complexo enzima substrato
REAÇÕES ENZIMÁTICAS
Propriedades das reações enzimáticas:
1. Reversibilidade: as reações enzimáticas podem ser reversíveis, ou seja, podem ocorrer no sentido substrato produto, ou no sentido inverso produto substrato.
2. Especificidade: cada enzima catalisa apenas as reações de um único substrato específico. Ex: amilase – amido.
As enzimas são bastante específicas, decompondo ou compondo apenas certas substâncias em certas condições de:•Temperatura•pH • Concentração do substrato (substância na qual a enzima atua).
FATORES QUE INFLUENCIAM NAS
REAÇÕES ENZIMÁTICAS
Nomenclatura: sufixo ASE
Exemplos: Protease(proteínas)
Amilase (amido)
Lipase(lipídios)
2. REAÇÃO DE TRANSFORMAÇÃO: transformação de determinada substância em outras utilizando-se energia liberada de outras ligações.
A energia liberada numa reação química de
degradação é captada por um
composto químico chamado ATP (trifosfato de
adenosina), que a armazena e
também a libera quando for necessário.
SÓ PARA NÃO ESQUECER
NO3- : NITRATOPO4--- : FOSFATOSO4- : SULFATO