Microbiology: An Introduction · Metabolismo Biosintetico Utilizzazione dell’energia 1-Sostanze...
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Metabolismo Biosintetico
Utilizzazione dell’energia
1-Sostanze di riserva
2-Mantenimento integrità
fisica delle cellule
3-Produzione di calore
4-Mobilità
5-Trasporto sostanze
nutritive
6-Biosintesi microbiche
Principali precursori
delle reazioni
biosintetiche-Glucosio 6 fosfato -Fruttosio 6 fosfato -Ribosio 5 fosfato -Eritrosio 4 fosfato -Gliceraldeide 3 fosfato -3fosfoglicerato -Fosfoenolpiruvato -Piruvato Acetil-CoA -Ossalacetato -a-Chetoglutarato -Succinil-CoA
Utilizzazione
dell’energia
Fissazione
Autotrofa
della CO2
Ribulosio
1,5-difosfato
carbossilasi
1-Carbossilazione2-Riduzione
3-Rigenerazione
Ciclo di
Calvin
Ciclo di Calvin2-Riduzione
1-Carbossilazione
3-Rigenerazione
Assimilazione dei SolfatiH2S + O-Acetilserina >
Cisteina + Acetato (Batteri)
H2S + Serina > Ac.CoA >
Cisteina + H2O (Funghi)
Assimilazione del FosforoP i > ATP:
-Fosforilazione ossidativa
-Fotofosforilazione
-Fosforilazione a livello
del substrato
H2S
Assimilazione dell’N2
A-Assimilazione dell’NH3
1-Glutammato deidrogenasi
2-Glutammina sintetasi
3-Amminazione riduttiva
Alanina-deidrogenasi
Ac.Piruvico + NH4+ + NADPH
+ H+ > L-Alanina + NADP+ +
H2O
B-Assimilazione del NO3
NO3 + NADPH + H+ > NO2
+ NADP+ H2O (Nitrato
Reduttasi)
NO2 + 2e- + H+ > NH2OH >NH3 (Nitrito Reduttasi)
1
2
Reazioni di transaminazione
Fissazione dell’N2
Struttura FeMo-co
Dinitrogenasi
Reduttasi
FeMo-co
Dinitrogenasi
Struttura dell’enzima Nitrogenasi
28-32 Fe
4 Fe
Fissazione dell’N2
Donatori di elettroni:-reazioni luminose-NADH-H2-Piruvato
Ferredossina
Struttura genetica del Regulone nif (Klebsiella pneumonie)
Regolazione N fissazioneEnzima Nitrogenasi > inibito dall’O2, N combinato (NH3, NO3-)
Organismi azoto fissatori
Aerobi liberi: Chemioorganotrofi– Azotobacter, Azomonas, Klebsielle,
Beijerinckia, Bacillus polymyxa, Methylomonas,
Methylococcus, Azospirillum, Mycobacterium, Citrobacter.
Fototrofi – Cianobatteri
Chemiolitotrofi – Thiobacillus, Streptomyces, Alcaligenes
Anaerobi liberi: Chemioorganotrofi – Clostridium, Desulvibrio,
Desulfotomaculum
Fototrofi– Chromatium, Thiocapsa, Chlorobium, Rhodobacter,
Rhodospirillum, Heliobacterium ecc.
Chemiolitotrofi – Archea (Methanococcus, Methanosarcina,
Methanobacterium, Methanospirillum)
Simbionti: Leguminose – Rhizobium, Bradyrhizobium, Sinorhizobium,
Azorhizobium
Non Leguminose - Frankia
Biosintesi dei carboidrati
Gluconeogenesi
Piruvico
carbossilasi
Fosfoenolpiruvico
carbossicinasi
Fruttosio
difosfatasi
Esosi
Biosintesi dei carboidrati
Decarbossilazione
Pentosi
Biosintesi dei carboidrati
Sintesi dei Polimeri
Attivazione degli esosi
Biosintesi
degli
aminoacidi
Scheletro di carbonio + NH2
Biosintesi delle purine e pirimidine
Precursore della purina (Scheletro)
Acido InosinicoPrecursore nucleotidi purinici
Adenina, Guanina
Precursore della pirimidina (Scheletro)
Uridilato Precursore nucleotidi
pirimidiniciTimina, Citosina, Uracile
Acido orotico
Ribosio-5-P
Origine nove atomi anello purinico
Origine sei atomi anello pirimidinico
Biosintesi delle purine e pirimidine
Biosintesi dei lipidi Complesso acido grasso sintetasi
Acil-Carrier-Protein
Biosintesi dei Biopolimeri
Polisaccaridi:
Omopolimeri A-A-A-A-
Eteropolimeri regolari A-B-A-B
Acidi Nucleici
Eteropolimeri irregolari A-C–B
Proteine
Eteropolimeri irregolari A-C-B DNA
messaggero
Biosintesi metaboliti basso
peso molecolare > 1 enzima
per ogni reazione
Biosintesi macromolecole >
sistema ezimatico specifico
per tipo di legame fra
monomeri
Complementarietà
Codice genetico
Trascrizione
Traduzione
Procarioti
Eucarioti
Struttura del DNA
Complementarietà e
natura antiparallela
del DNA
Replicazione del DNASintesi del DNASemiconservativa–Filamento StampoDirezione 5’fosfato > 3’ossidrile
Sintesi del DNA Replicazione
Proteine per la replicazione
DNA girasi (Topoisomerasi II) Introduce i Superavvolgimento del DNA
Topoisomerasi I Rimuove i Superavvolgimento del DNA
SSB (proteine) Legano DNA a singolo filamento
DnaA Fattore di inizio (proteina specifica)
DnaB Srotola il DNA -DnaC, DnaT
HU Proteina lega il DNA
PriA Formazione Primisoma 3 <5
PriB Formazione primisoma
PriC Elicasi Svolge DNA 5 >3
Primasi Sintesi Primer di RNA
DNA Polimerasi III Sintesi DNA
DNA Polimerasi I Rimuove Primer RNA e sintetizza frammenti di DNA
DNA ligasi Lega frammenti di Okazaki
Ter Terminazione replicazione
Replicazione del DNAPrimer
Forca di replicazione
Replicazione del DNA
Replicazione bidirezionale
Proteine FtsZdel DivisomaIntervengono dopola replicazione perripartire il DNAnelle cellule figlie
Replisoma Replicazione del DNA
Correzione errori della replicazione: Mutazioni
1 errore 10-8 – 10-11 appaiamenti
Correzione
Sintesi dell’RNA - Trascrizione
Tipi di RNAmRNA messaggerorRNA ribosomaletRNA trasferimento
Terminatori
Terminazione sintesi mRNA
-Terminatori
-Fattore rho (Proteina legata
all’RNA)
-Terminatori intriseci
(Specifiche sequenze
nucleotidiche del DNA)
Sintesi delle proteine TraduzioneCodice genetico
Codone inizio: AUG (codifica per N-formilmetionina, inizio di ogni mRNA)
Codoni di stop: UAA, UGA, UAG
Aminoacido > Codone > Anticodone-tRNA
Disposizione reale
Sintesi delle proteine
Struttura del tRNA
Aminoacido - t RNA - aminoacil-tRNA sintetasi ( Enzima specifico)
Batteri >
60 tRNA
diversi
Enzima Aminoacil-tRNA Sintetasi
Riconosce sia il tRNA che l’aa specifico al codone
1-Attivazione Sintetasi+aa +
ATP >Aminoacil-AMP
+Ppi
2 -Aminoacil-
AMP + tRNA >Aminoacil-tRNA
+AMP
tRNA
Sintetasi
12
Trasporto verso i Ribosomi
Meccanismo Sintesi Proteicaa a-Inizio b-Allungamento c-Terminazione
accettorepeptidicouscita
Catena nascente
Meccanismo Sintesi Proteica
Polisoma
c-Terminazione (Fattori di rilascio RF – Tagliano il polipetide)Ribosoma si muove lungo l’mRNA e raggiunge i codoni di stopU A A, U A G, U G A
Formazione dei legami peptidici - reazione di peptidiltransferasi
Catalizzata dagli rRNA - subnità 50S (rRNA 23S)