INRP Modélisation moléculaireacces.ens-lyon.fr/acces/thematiques/immunite-et... · Distribuer les...
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Modélisation moléculaire et bases de données
Gilbert Deléage
04 72 72 26 55
Institut de Biologie et Chimie des ProtéinesUMR 5086 CNRS-UCBL
7, passage du Vercors, 69367 Lyon cedex 07- France
INRP 15 septembre 2006
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Equipe Bioinformatique et RMN Structurales
Contrat de Plan Etat Région 2000-2006Génopôle Rhône-AlpesProgramme génoplante Réseau National HépatitesRéseau AGIM-GenHommeProgramme Bioinformatique Inter EPSTEurope (FP4, FP5 LS & IST, FP6 lS & IST)CNRS (IMABIO, COMI )Ministère de la recherche (ACC-SV13, ACI-IMPBio, ACI-GRID, ACI-MD, ACI-Grid5000)Université Claude Bernard Lyon1 (Bonus Qualité Recherche)Région Rhône-Alpes (Emergence, Thématiques Prioritaires)ANRS
PEPTIDES DE NS5BPAR RMN LIQUIDE
BIOINFORMATIQUESTRUCTURALEhttp://pbil.ibcp.fr
BIOCHIMIE BIOLOGIE MOLECULAIRE
BIOLOGIE STRUCTURALE
RMN
Virus de l’Hépatite C, dengue, West Nile, BVDV
BIOLOGIE STRUCTURALE
ETUDE STRUCUTRALE DES
FLAVIVIRIDAE
BASE DE DONNEES
METHODOLOGIES
LOGICIELSWEBICIELS
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BioInformatique structurale
DONNEES DE LA BIOLOGIE
HCV, A. thalianaMyopathies
INTEGRATIONSuites
Logicielles et « WEBicielles »
METHODESPrédiction de structuresModélisation moléculaire
SGSGBDBD
BASESDE DONNEES
euHCVdbModéome-3D
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Une stratégie revisitée
Genes
Caractérisation de cibles
Génération de molécules actives
Lead
Génomique et protéomique Outils bioinformatiques
Identification de ligands
Screening virtuelConception de ligandsPharmacophore 3D QSARSélection et diversité
Optimisation Profil de sélectivitéProfil ADME/Tox
Détermination et relation Structure-fonction
RMNDiffraction rayons XModélisation par homologieComparaison structuraleDynamique Moleculaire
Identification de cibles
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Infrastructure informatique
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Desprez F, Vernois A, Blanchet C (2005) Lecture Notes in Computer Science 3745: 262-273Breton V, Blanchet C, Legre Y, Maigne L, Montagnat J (2004) Lecture Notes in Computer Science 3402: 204-218Jacq N, Blanchet C, Combet C, Cornillot E, Duret L, Kurata K, Nakamura H, Silvestre T & Breton V (2004) Parallel Computing 30 : 1093-1107
Distribuer les connaissances biologiques avec le « GRID Computing »- Intégrer les données et les outils -
R. Mollon, V. Lefort, A. Vernois, C. Combet, G. Deléage, C. Blanchet
1) Modéliser les données biologiques et les outils bioinformatiques• Modèle des banques: UniProt, TrEMBL, PROSITE, …• Modèle des données/métadonnées : protéines, gènes, …• Modèles des outils: I/O, paramètres, exécution, distribution, utilisations des données, …2) Formaliser les modèles avec le langage XML. Connecter ces modéles en processus complexes.•DTD « bio_methods »•Descripteurs XML d’outils: blast.xml, ssearch.xml, clustalw.xml, pattinprot.xml, sopm.xml, phd.xml, …•Descripteurs XML de plate-formes: EGEE, RUGBI, …3) Intégrer ces données et outils dans des plateformes informatiques distribuées•Banque de données: Swiss-Prot, TrEMBL, PROSITE•Méthodes: BLAST, FastA, Ssearch, ClustalW, Multalin, PatInProt, GOR4, PHD, SOPM, …•Plateformes distribuées: EGEE (EU), e-Toile (Fr), Grid5000 (Fr), …
ID Y Denneulin Grenoble | IN2P3 F Hernandez LYON | ISREC C Bonnard Lausanne | LIP ENSL Dr F Desprez - Dr P Primet | LIP6 P Sens Paris | LSR C Roncacio Grenoble
GRIDs:EGEE (EU)E-Toile (Fr)DIET (Fr)
XMLXMLXML
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MKLDEIARLAGVSRTTASYVINGKAKQYRVSDKTVEKVMAVVREHNYHPNAVAAGLRAGRStructure primaire = séquence= mot écrit avec un alphabet de 20 lettres
Hélice α
Structure secondaireBrins β
CCHHHHHHHHHHHCCCEEEETTTTEEEEECCCCHHHHHHHHHHHCCHHHHHHHHHGCCCC
Structure secondaire = mot alphabet de 3 à 10 lettres
Structure tertiaire = objet 3D
Fonction
NPS@NPS@
DPM
SOPM
SOPMA
DPM
SOPM
SOPMA
GENO3D
Genome3D
database
GENO3D
Genome3D
database
SUMOSUMO
Organisation hiérarchique des protéines
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Portail de bioinformatique : Webiciel - NPS@
Combet, C., Blanchet, C., Geourjon, C. and Deléage, G. (2000) Trends Biochem Sci 25 : 147-150Perriere, G., Combet, C., Penel, S., Blanchet, C., Thioulouse, J., Geourjon, C., Grassot, J., Charavay,C., Gouy, M., Duret, L. and Deléage, G. (2003) Nucleic Acids Res 31 : 3393-3399
C. Combet, C. Geourjon, C. Blanchet, G. Deléage
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Partie «protéine et structure» du Pôle BioInformatique Lyonnais et du PRABI
Interconnexion de 46 méthodes d’analyse de séquences de protéine et de 12 banques de données (UniProt, nr, InterPro,PDB, EMBL,euHCVdb) maintenues à jour
Récupération automatique des données dans des logiciels clients/serveurs d’analyse biologique MPSA, AnTheProt,Clustal X, RasMol, …
NPS@ pointe (liens hypertextes) sur les données de 17banques de données internationales
Références internationales: Expasy, University of California, InfoBioGen, RSCB (PDB),….
Implémentation sur cluster (ACI IMPBio)
4624 analyses / jour en 2005
America26,6%
Asia10,7%
France25,6%
Oceania1,7%
Africa1,1%
Europe34,2%
133801547366
1169926
1953285
2875372
7529858
5918042
4061064
0
1000000
2000000
3000000
4000000
5000000
6000000
7000000
8000000
1998 1999 2000 2001 2002 2003 2004 2005
Analyses bioinformatiques effectuées
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La modélisation moléculaire
Visualisation, construction, optimisation/simulation de structures 3DFil de fer, sphères ombrées, carbones α, chaîne principale, surfaces, «cartoons»Sélection par type d'atomes, acides aminés, chaîne, segment, SS-bonds, HbondsCodage de couleur associé : atomes, chaîne, propriétés, etc..Etiquettes (atomes, acides aminés, ligands)
Différents logiciels de modélisationRasmol multi-plateforme http://www.umass.edu/microbio/rasmol/ AntheProt Windows http://antheprot-pbil.ibcp.frViewerLite MacOS et Windows http://www.accelrys.comSwiss-PDB viewer Windows, Linux, MacOS, IRIX http://www.expasy.ch/spdbvPyMol multi-plateforme http://pymol.sourceforge.net/VMD Windows, Unix, MacOS http://www.ks.uiuc.edu/Research/vmd/Modeller Web http://salilab.org/modeller/modeller.htmlGeno3D Web http://geno3d-pbil.ibcp.frSuMo Web http://sumo-pbil.ibcp.fr
Géométrie, Ramachandran, chiralitésDistances, angles, Φ,ΨDiagrammes de RamachandranEmpêchements stériques Affichage des voisinsAffichage des liaisons hydrogènes
Comparaison/superposition et évaluations des structuresMesure du RMSD (Ecart quadratique moyen des distances entre atomes)Superposition LOCALE ou GLOBALE
CE = Combinatorial Extention http://cl.sdsc.edu/ceCL = Compound Likeness http://cl.sdsc.edu/clVAST (Vector Alignment Search Tool) http://www.ncbi.nlm.nih.gov/Structure/VAST/vast.shtml
Evaluation Procheck http://www.biochem.ucl.ac.uk/~roman/procheck/procheck.html
Whatif http://www.cmbi.kun.nl/whatif/
Classification des structuresCATH http://www.biochem.ucl.ac.uk/bsm/cath_newSCOP http://scop.mrc-lmb.cam.ac.uk/scop/FSSP/HSSP http://www.ebi.ac.uk/dali/fssp/
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Quelques Logiciels 3D (Windows) téléchargeables sur le PBIL-IBCP
ViewerLite (ou Web Lab viewer) (Version allégée d’un produit Accelrys)http://pbil.ibcp.fr/~gdeleage/Cours/soft/WLViewerLite32.exehttp://pbil.ibcp.fr/~gdeleage/Cours/soft/WLViewerLite40.exehttp://pbil.ibcp.fr/~gdeleage/Cours/soft/ViewerLite42.exehttp://pbil.ibcp.fr/~gdeleage/Cours/soft/ViewerLite50.exe
AnTheProt 3Dhttp://pbil.ibcp.fr/~gdeleage/Cours/soft/AntheProt_3D.exe
Rasmol 2.7.3http://pbil.ibcp.fr/~gdeleage/Cours/soft/Raswin_2_7_1.exehttp://pbil.ibcp.fr/~gdeleage/Cours/soft/Raswin_2_7_3.exe
PyMolhttp://pbil.ibcp.fr/~gdeleage/Cours/soft/pymol-0_99rc6-bin-win32.exe
VMDhttp://pbil.ibcp.fr/~gdeleage/Cours/soft/vmd171.exe
DeepView (Swiss-PDB Viewer)http://pbil.ibcp.fr/~gdeleage/Cours/soft/spdbv37.exe
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Détermination de structure par Biocristallographie
Obtention de cristaux
DiffractomètreRayons X
Cliché de diffraction Densité electronique Optimisation
Structure 3D
Modélisation moléculaire
Cristallisation deProtéine purifiée
Juy et al., (2003) J.Mol.Biol. 332 767-776
Biocristallographie : Equipe de R. Haser (IBCP)
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La Résonance Magnétique Nucléaire
Protéine purifiéeen solution
très concentrée
Favier et al. (2002) J.Mol.Biol. 317, 131-144
Spectromètre RMN à haut champ (ici 500 MHz) Spectres 2D NOESY TOCSY
Modélisation moléculaire
Proximités spaciales
Attribution
«Fagot» de structures
Bioinformatique et RMN structurales : Equipe de G. Deléage/F.Penin (IBCP)
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La banque de données de structures 3D (RCSB)
Données au 07/09/2006
Par an
Cumulé
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Données de base pour base de données
Bases de données nucléiquesGenbank (2006) 59,750,386,305 bases
http://www.ncbi.nlm.nih.gov54,584,635 séquences
EMBL (06/2006) 63,468,715,890 baseshttp://www.ebi.ac.uk
59,344,613 séquences
DDBJ (06/2006) 62,945,843,881 baseshttp://www.ddbj.nig.ac.jp/
58,176,628 séquencesBases de données protéiques
UniProt TrEMBL(09/2006) 3,182,016 séquences (1,030,253,293 aa)
UniProt/Swiss-Prot (09/2006) 231,434 séquences (85,064,052 aa)
Structures 3D http://www.rcsb.org/pdb/PDB RCSB (2006) 38620 Structures Protéines
Protéines avec <25% identité 5200 Chaînes
Ns Nuc = 20 x Ns Prot = 200 Ns Prot A = 2000 x Ns 3D= 10,000x Ns 3D O
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La prédiction de structure 3D
Comparative (par homologie)Comparative (par homologie)Prédiction ab initioPrédiction ab initio
Modélisationmoléculaire
2 protéines homologues (même ancêtre commun), détectée par l’identité de séquences résiduelle après évolution,
partagent le même repliement (structure 3D proche)
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Geno3d : Serveur Web automatique de modélisation moléculaire http://geno3d-pbil.ibcp.fr
C. Geourjon, C. Combet, E. Bettler, G. Deléage
Combet C., Jambon M., Deléage G. et Geourjon, C. (2002) Bioinformatics, 18, 213-214Galinier, A., Lavergne, J. P., Geourjon, C., Fieulaine, S., Nessler, S. & Jault, J. M. (2002) J Biol Chem 277 : 11362-11367Lalle P, Aouacheria A, Dumont-Miscopein A, Jambon M, Venet S, Bobichon H, Colas P, Deléage G, Geourjon C & Gillet G (2002) Biochem J 368 : 213-221Bernocco S, Steiglitz BM, Svergun DI, Petoukhov MV, Ruggiero F, Ricard-Blum S, Ebel C, Geourjon C, Deléage G, Font B, Eichenberger D, Greenspan DS & Hulmes D J (2003) J Biol Chem 278 : 7199-7205Dalmas, O., Orelle, C., Foucher, A. E., Geourjon, C., Crouzy, S., Di Pietro, A. and Jault, J. M. (2005) J Biol Chem :280, 36857-64
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Base de données Européenne euHCVdb
C. Combet, C. Charavay, D. Crisan, D. Grando, F. Dorkeld, C. Geourjon, F. Penin, G. Deléage
Programme Microbiologie du MENESR « Réseau National Hépatites »
Contrat Européen HepCVax QLK2-CT-2002-01329 (FP5)
Réseau d’excellence Européen ViRgil (FP6) VIRGIL (EC LSHM-CT-2004-503359)
Combet C, Penin F, Geourjon C & Deléage G. Medecine/Sciences n°5 2002
Combet C, Penin F, Geourjon C & Deléage G. Applied Bioinformatics, 2004, 3, 237-240
Simmonds P, Bukh J, Combet C, Deléage G, Enomoto N, Feinstone S, Halfon P, Inchauspe G, Kuiken C, Maertens G, Mizokami M, Murphy DG, Okamoto H, Pawlotsky JM, Penin F, Sablon E, Shin IT, Stuyver LJ, Thiel, HJ, Viazov S, Weiner AJ & Widell A (2005) Hepatology 42 : 962-973
Kuiken C, Mizokami M, Deléage G, Yusim K, Penin F, Shin-i T, Charavay C, Tao N, Crisan D, Grando D, Dalwani A, Geourjon C, Agrawal A, Combet C(2006) Hepatology 43 : 1157-1165
Base de données relationnelle
Version 60 => 41237 séquences
Système de requêtes Intégration BD et des outils d’exploitation Annotation automatique des séquencesInformations structuralesFormulaire de dépôts des données cliniquesApplication nomenclature universelle aux banques
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IBCP(Europe)
Los Alamos Laboratory Université Nagoya
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Base de données Européenne euHCVdb http://euhcvdb.ibcp.fr
11
22
33
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Base de données Européenne euHCVdb http://euhcvdb.ibcp.fr
44
http://www.ibcp.fr
Base de données Européenne euHCVdb http://euhcvdb.ibcp.fr
44
55
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Base de données Européenne euHCVdb http://euhcvdb.ibcp.fr
http://www.ibcp.fr
Base de données Européenne euHCVdb http://euhcvdb.ibcp.fr
66
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Base de données Européenne euHCVdb http://euhcvdb.ibcp.fr
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Base de données Européenne euHCVdb http://euhcvdb.ibcp.fr
4477
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Base de données Européenne euHCVdb3D
Garnier N, Friedrich A, Bolze R, Bettler E, Moulinier L, Geourjon C, Thompson Jd, Deleage G, Poch O (2006) Bioinformatics : 2164-2165
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Base de données Européenne euHCVdb3D
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La thérapie génique idéale
d’après la recherche 98
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Le ciblage de virus
Virus natif n’infectant pas des cellules en culture
Cellule en culture
Biologie moléculaire
Peptide d’adhésion cellulaire
Récepteur d’intégrine
QAGTFALRGDNPQG
Reconnaissance
Respecter l’intégrité de la structure de la protéine capsidiaireNe pas empêcher l’assemblage du virusInsérer le peptide sur la bonne face de la protéine
Collaboration avec Université de Munich Dr M. Hallek et A. Girod
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Modélisation automatique de AAV2
ANTHEPROT 2000 V5.2 by G. Deléage ([email protected])IBCP, 7 passage du Vercors, 69367 Lyon cedex, FRANCEDate :04-05-2001 at :09:26:08Matrix BLOSUMAmino acids identity : : 100 >= 75 >= 50 < 50
Secondary structure code : Helix : | Sheet : = Turn : : Coil :
Gap opening penalty 10 Gap extension penalty .05 Number of perfect matches 93 Identity 16.82% 10 20 30 40 50 60 70 80 90 100 110 120 | | | | | | | | | | | | 1 pdb2cas-01 GVGISTGTFNNQTEFKFLENGWVEITANSSRLVHLNMPESENYRRVVVNNMDKTAVNGNMALDDIHAQIVTPWSLVDANAWGVWFNPGDWQLIVNTMSELHLVSFEQEIFNVVLKTVSES 120 2 AAV2VP2 GVGNSSGNWHCDSTWMGDR-----VITTSTRTWALPTYNNHLYKQISSQ---S-----GASNDNHYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKLFNIQVKEVTQ- 106 3Consensus
130 140 150 160 170 180 190 200 210 220 230 240 | | | | | | | | | | | | 1 pdb2cas-01 ATQPPTKVYNNDLTASLMVALDSNNTMPFTP-AAMRSETLGFYPWKPTIPTPWRYYFQWDRTLIPSHTGTSGTPTNIYHGTDPDDVQFYTIENSVPVHLLRTGDEFATGTFFFDCKPCRL 239 2 AAV2VP2 --NDGTTTIANNLTSTVQVFTDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMVPQYGYLTLNNGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFTFSYTFEDVPFHSSYAHSQSLDR-LMNPLIDQYL 223 3Consensus
250 260 270 280 290 300 310 320 330 340 350 360 | | | | | | | | | | | | 1 pdb2cas-01 THTWQTNRALGLPPFLNSLPQSEGATNFGDIGVQQDKRRGVTQMGNTNYITEATIMRPAEVGYSAPYYSFEASTQGPFKTPIAAGRGGAQTDENQAADGNPRYAFGRQHGQKTTTTGETP 359 2 AAV2VP2 YYLSRTNTPSGTTTQSRLQFSQAGASDIRDQSRNWLPGPCYRQQRVSKTSADNNNSEYSWTGATKYHLNGRDSLVNPGPAMASHKD-----DEEKFFPQSGVLIFGKQGSEKTNVDIEKV 338 3Consensus
370 380 390 400 410 420 430 440 450 460 470 480 | | | | | | | | | | | | 1 pdb2cas-01 ERFTYIAHQDTGRYPEGDWIQNINFNLPVTNDNVLLPTDPIGGKTGINYTNIFNTYGPLTALNNVPPVYPNGQIWDKEFDTDLKPRLHVNAPFVCQNNCPGQLFVKVAPNLTN-EYDPDA 478 2 AAV2VP2 MITDEEEIRTTNPVATEQYGS-VSTNLQRGNRQAATADVNTQGVLPGMVWQ--DRD-----------VYLQGPIWAKIPHTDGHFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPANPSTTFSA 444 3Consensus
490 500 510 520 530 540 550 560 570 580 590 600 | | | | | | | | | | | | 1 pdb2cas-01 SANMSRIVTYSDFWWKGKLVFKAKLRASHTWNPIQQMSINVDNQFNYVPSNIGGMKIVYEKSQLAPRKLY--- 2 AAV2VP2 AKFASFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYNKSVN-VDFTVDTNGVYSEPRPIGTRYLTRNL 3Consensus
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Prédictions de structures secondaires de AAV2
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Retargeting de virus =>Thérapie génique
Sov 65.8%
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Modélisation automatique de AAV2
Modèles de capside AAV2
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Résultats
Girod A, Ried M, Wobus C, Lahm H, Leike K, Kleinschmidt J, Deléage G, & Hallek MNature Medecine (1999) 5, 1052-1056Brevet N°DE19827457 sur la possibilité d’insérer un peptide dans la capside AAV2 en région 587
6 mutants /6 virus mutés sont encapsidés correctement3/6 exposent le peptide L14 à leur surface
Témoin pas infection virus sauvage
InfectionI587 L14
• 1/6 (I587/L14) se fixe spécifiquement sur le récepteur des intégrines
6 sites d’insertions retenus
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ER lumen
Cytosol
ER membrane
NS2/3autoprotease
NS3 cofactor
Viroporin
E1-E2 Envelopeglycoproteins
Capsid+ alternative
Forms
Membranousweb formation
NS5A Serine -phosphoprotein
RNA-dependentRNA polymerase
Positive strand RNA, 9,6 kb (3010-3033 aa)
NS3Proteinase (N-ter)Helicase (C-ter)
ObjectifsAnalyser les relations structure-activité des protéines du VHC impliquées dans les processus d’entrée virale, de traduction, de formation du complexe de réplication et d’assemblage du virus pour identifier de nouvelles cibles thérapeutiques, aider à la conception de vaccin, et/ou concevoir de nouvelles stratégies de lutte contre l’infection virale.
Interaction of hepatitis C virus proteins with host cell membranes and lipids (Review)J. Dubuisson, F. Penin, and D. Moradpour. Trends in Cell Biol. (2002) 2 : 517-523.
Structural biology of hepatitis C virus. (Review)Penin, F., Dubuisson, J., Rey, F. A., Moradpour, D.and Pawlotsky, J. M.Hepatology (2004) 39 : 5-19
Le Virus de l’Hépatite C
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Ancrage membranairepar hélice amphiphile
N. Sapay, C. Combet, F. Penin, G. Deléage
Base de référenceApprentissage supervisé SVM
Support Vector Machine
Sapay N, Guermeur Y and Deléage G (2006) BMC Bioinformatics 7, 255
LORIA Y. Guermeur
Méthode de prédiction d’hélices de protéines virales
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NMR Structure and Molecular Dynamics of the In-plane Membrane Anchor of Nonstructural Protein 5A from Bovine Viral Diarrhea VirusSapay, N., Montserret R., Chipot C., Brass, V.,Moradpour, D., Deléage G., and Penin F.(2006) Biochemistry 45 : 2221-2233
Structure RMN en présence de détergents
CollaborationsC. Chipot (Nancy, MD)D. Moradpour (Lausanne, in cellulo)V. Brass (Freiburg, in cellulo)J-M. Ruysschart (Bruxelles, ATR-FTIR, DL)
In-plane membrane anchorVHC NS5A[1-31] SGSWLRDIWDWICEVLSDFKTWLKAKLMPQL
||.: : | | .: .::: || ::BVDV NS5A[1-28] SGNY---VLDLIYSLHKQINRGLKKIVLGWA
N. Sapay, G. Deléage, E. Pécheur, F. Penin
RMN, CD, ATR-TFIR, DL, DM
Ancrage membranaire de NS5A du BVDV
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CAPSIDE DU VIRUS DE L’HEPATITE C
Protéines de capsideet formes alternatives
Mécanismes de frameshift
Jean Pierre LAVERGNE
FUSION MEMBRANAIRE
Mécanismes moléculaires de la fusion du virus de l’Hépatite C et
virus proches
Eve-Isabelle PECHEUR
RMN SOLIDE
Organisations protéiques complexes et protéines membranaires
Anja BÖCKMANN
RMN liquide,CD, HPLC
Domaines membranaires des protéines du VHC
Roland MONTSERRET
ANALYSE DE SEQUENCEBIOINFORMATIQUE CLINIQUE
NPS@euHCVDB
Christophe COMBET
WEBICIELS 3D
Arabidome3DAFM3D
Emmanuel BETTLER
BIOINFORMATIQUE STRUCTURALE
SumoGeno3D
MS2FOLD
Christophe GEOURJON
GRILLE DE CALCULS
GrippsGPS@
Christophe BLANCHET
BIOINFORMATIQUECLINIQUE ET
STRUCTURALE
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BIOLOGIE MOLECULAIRE ET
BIOCHIMIE
BIOLOGIE STRUCTURALE
RMN
Virus de l’Hépatite Cet virus proches
Equipe Bioinformatique et RMN Structurales
DELEAGE Gilbert PR1-UCBL Bioinformatique
PENIN François IR HC-CNRSRMN, Biophysique, Biochimie
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Photographie de groupe de l’Equipe « Bioinformatique et RMN Structurales »