Informe de fisiología Nº 03

2010-II

UNIVERSIDAD PRIVADA ANTENOR ORREGO

Facultad de Medicina Humana

Nombre:

Fernández Valencia, Cristina

Curso:

Fisiología

Ciclo:

II

Turno:

Lunes 6:00 - 7:45 pm

Receptores y HormonasReceptores y Hormonas

Informe de fisiología: Musculo esquelético

Informe de fisiología Nº 03Informe de fisiología Nº 03

TEMA: Propiedades Fisiológicas del Músculo EsqueléticoTEMA: Propiedades Fisiológicas del Músculo Esquelético

I. PLANTEAMIENTO DEL PROBLEMA

¿Cómo es el mecanismo de contracción en el músculo esquelético?

¿Cuál sería la diferencia entre estimular una fibra muscular aislada y estimular el nervio que inerva una fibra muscular?

¿Cuál es efecto del acetilcolina y del curare sobre la contracción muscular?

II. FORMULACIÓN DE LA HIPÓTESIS

La contracción del músculo esquelético se da por medio de una tracción entre los filamentos de actina y miosina.

Al estimular el nervio de un músculo esquelético a comparación de estimular directamente la fibra muscular la contracción va a tener una menor magnitud y menor intensidad.

La acetilcolina favorece a la contracción muscular aumentándola mientras que el curare se une a los receptores colinérgicos nicotínicos y evita la contracción muscular.

III. OBJETIVOS

-Observar que al aumentar la fuerza del estímulo continuamente la

contracción aumentará hasta cierto punto.

-Observar que una contracción prolongada con mucha intensidad

provocará fatiga muscular.

-Observar la diferencia entre estimular directamente la fibra muscular

directa y al estimular el nervio de la fibra muscular.

-Observar el efecto de la acetilcolina sobre la contracción muscular y

también el efecto del curare.

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IV. MARCO TEÓRICO

1.1. Aparato contráctil de las fibras musculares estriadas:Aparato contráctil de las fibras musculares estriadas:

La célula muscular es una fibra de 10-100 mm de diámetro y hasta 15 cm de longitud en el músculo esquelético. La membrana celular de la fibra (célula) muscular se denomina sarcolema y rodea al sarcoplasma (citoplasma), los núcleos celulares, las mitocondrias (denominadas sarcosomas), sustancias para la producción de energía y O2.

Cada miofibrilla está dividida por las denominadas bandas Z en unidades de unos 2 mm de longitud, denominadas sarcómeros. Se pueden reconocer bandas claras y oscuras definidas (por lo que se llama músculo estriado), producidas por la distribución ordenada de los filamentos de miosina (gruesos) y actina (finos). Un sarcómero se localiza entre dos líneas Z. Los aproximadamente 2.000 filamentos de actina están fijados en el centro de la banda Z, por lo que la mitad de la cadena se extiende a dos sarcómeros vecinos. En las proximidades de la banda Z el sarcómero sólo está constituido por filamentos de actina: banda I. La región en la que se solapan los filamentos de actina y miosina se reconoce como banda A. La zona H contiene sólo filamentos de miosina (unos 1.000/sarcómero), que se engruesan en el centro formando una línea (o banda) M.

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Fig. 01: EstructuraFig. 01: Estructura de las fibrasde las fibras muscularesmusculares


Los filamentos de actina se anclan al sarcolema a través de la proteína distrofina. Un filamento de miosina está constituido por un haz de unas 300 moléculas de miosina. Cada uno comprende dos cabezas globulares, que se unen a través de un segmento de cuello flexible con la cola de la molécula en forma de hilo.

Cada una de las cabezas tiene un dominio motor con un bolsillo nucleótido (ATP o ADP + PJ) y lugar de unión de Ia actina. En el cuello de esta molécula pesada (220 kDa) se unen dos cadenas de proteínas ligeras, una reguladora (20 kDa) y otra esencial (17 kDa). Las modificaciones conformacionales del segmento cabeza-cuello permiten que la cabeza «bascule» durante su interacción con la actina (deslizamiento de filamentos).

La actina es una molécula proteica globular (actina G) y 400 forman un polímero en forma de cordón, la actina F.

Enlace término-terminal: en la molécula de tropomiosina (40 nm) están confinados lo filamentos de actina, de forma que cada 40 nm se ancla a ellos una molécula de troponina. La troponina se compone de tres unidades:

- TN-C:TN-C: tiene en su extremo amino dos sitios de unión para el Ca2+.

- TN-I- TN-I: impide en reposo el deslizamiento de los filamentos.

- TN-T- TN-T: interacciona con TN-C, TN-I y actina.

El sarcómero contiene otro sistema de filamentos, la proteína titina de más de 1.000 nm de longitud en forma de filamentos. Esta proteína con unos 30.000 aminq B ácidos (M > 3.000 kDa) representa la cadena polipeptídica más larga conocida y constituye un 10% de la masa muscular. La titina se ancla en su

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Fig. 02: Estructura delFig. 02: Estructura del sarcómerosarcómero


extremo carboxilo a la banda B y en su extremo amino a la banda Z.

En muchos puntos el sarcolema es cruzada por unos tubos verticales a las fibrillas musculares: los túbulos transversales o sistema T.

2.2. Contracción de las fibras musculares estriadas:Contracción de las fibras musculares estriadas:

A.A. Excitación de las fibras musculares:

Cuando en la placa motora terminal se libera acetilcolina, se produce una corriente de placa terminal, cuya diseminación electrotónica activa los canales de Na+ controlados por voltaje del sarcolema. Los potenciales de acción así generados se transmiten a lo largo del sarcolema por toda la fibra muscular (2 m/s) y por el sistema T hacia la profundidad de las mismas.

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Fig. 03: Molécula de miosinaFig. 03: Molécula de miosina IIII

Fig. 04: El sistema de sacotúbulos deFig. 04: El sistema de sacotúbulos de la fibra muscularla fibra muscular


La conversión de esta excitación en una contracción se denomina acoplamiento electromecánico. En el músculo esquelético empieza porque el PA excita los receptores de dihidropiridina sensibles a voltaje (RDHP) en la zona de las tríadas del sarcolema. Los RDHP se organizan en filas y, enfrentados a los mismos en la membrana del retículo sarcoplásmico vecino, se localizan hileras de canales de Ca2+.

En el músculo esquelético la excitación en un punto de los RDHP sirve para producir la apertura coordinada de todo un grupo de receptores de rianodina, lo que aumenta la seguridad de la transmisión. El aumento de [Ca2+] satura los sitios de unión de Ca2+ de la troponina C, lo que anula el efecto inhibidor mediado por ella de la tropomiosina sobre el deslizamiento de los filamentos. No está claro si se afectan la inhibición de la unión actina-miosina o la separación de ADP y Pi.

B. Deslizamiento de los filamentos:

El ATP resulta fundamental para el deslizamiento de los filamentos y la contracción muscular, en la que las cabezas de miosina con su actividad ATPasa son los motores (proteínas motoras). Los filamentos de miosina II y de actina de un sarcómero están ordenados de tal manera que se pueden deslizar uno dentro del otro. Las cabezas de miosina se unen con los filamentos de actina formando un ángulo determinado. Un cambio de conformación del sitio de unión B nucleótidos de la miosina II, cuya dimensión espacial se refuerza por el movimiento de la zona del cuello, «dobla» la cabeza de Ia miosina y arrastra consigo los filamentos delgados más de 4 nm (en ocasiones las dos cabezas de la miosina movilizan un filamento de actina próximo). Después la cabeza se suelta y vuelve a «estirarse» para, tras una nueva unión con actina, realizar el siguiente «golpe de remo».

Durante el deslizamiento las bandas Z se aproximan entre sí y crece la zona de solapamiento de los filamentos finos y gruesos

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Fig. 05: Ca2+Fig. 05: Ca2+ comocomo intermediariointermediario entre el estímuloentre el estímulo eléctrico y laeléctrico y la


(la longitud de los mismos permanece constante). La banda I y la zona H se acortan. El acortamiento máximo del músculo se produce cuando los extremos de filamentos gruesos chocan contra la banda Z, momento en el que los extremos de los filamentos finos se solapan. El acortamiento del sarcómero se produce en ambos extremos del haz de miosina, pero en direcciones contrarias.

C. Ciclo de contracción:

Las cabezas de miosina (M) de una molécula de unión de nucleótidos. En este momento el complejo M-ATP forma un ángulo de 90 grados con el resto del filamento de miosina y la unión con la actina es débil. La entrada de Ca2+ en el complejo troponina-tropomiosina hace que la actina actue Ia ATPasa de la miosina de forma que se disocia el ATP ligado a la miosina (ATP -» ADP + P1) y se forma un complejo A-M-ADP-P¡.

Si el Pi se suelta de este complejo, aumenta la constante de asociación entre Ia actina y la miosina a la cuarta potencia por un cambio de conformación (unión más fuerte) y las cabezas de miosina se inclinan 40°, lo que determina que los filamentos de actina y miosina se deslicen entre sí. La eliminación del ADP coloca a las cabezas de miosina en su posición final (45 grados). El complejo A-M restante es estable («complejo rígido») y sólo se puede convertir de nuevo en un enlace débil mediante la unión de otro ATP a las cabezas de miosina («efecto debilitador» del ATP). La fácil distensibilidad del músculo en reposo resulta fundamental, por ejemplo, para el llenado del corazón y para la respuesta de los músculos extensores en una flexión rápida.Si el ATP se une a la miosina, la unión de nuevo débil entre la actina y la miosina permite que las cabezas de Ia miosina se vuelvan a poner rectas (45 a 90 grados), la disposición adecuada del complejo M-ATP.No todas las cabezas de miosina que fraccionan de los filamentos de actina están en acción al mismo tiempo (pequeño «cociente de actividad»), lo que impide una

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Fig. 06: Deslizamientos de filamentosFig. 06: Deslizamientos de filamentos


contracción retrógrada. Como el Ca2+ liberado del retículo sarcoplásmico se vuelve a bombear gastando ATP.

La relajación muscular después de una contracción rápida se acelera con parvalbúmina. Esta proteina se encuentra en el citosol de las fibras musculares de tipo y se liga con el Ca2+ (intercambiándolo por Mg2+) con mayor afinidad que la troponina, pero menor que la ATPasa de Ca2+, por lo que actúa como un amortiguador «lento» de Ca2+.

El ciclo de deslizamiento descrito es aplicable sobre todo a una contracción isotónica, es decir, cuando existe un acortamiento del músculo. Cuando se trate de una contracción isométrica potente (aumento de la tensión muscular sin acortamiento claro) en M proceso de deslizamiento interviene el denominado componente elástico en serie del musculo. El complejo A-M-ATP se convierte posiblemente de forma directa en el complejo A-M-ADP-P1.

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Fig. 07: cicloFig. 07: ciclo del trabajo endel trabajo en elel deslizamientodeslizamiento de losde los filamentosfilamentos


D. Propiedades mecánicas del músculo esquelético:

El potencial de acción producido en el músculo (PA) aumenta la concentración intracelular de Ca2+ e inicia la contracción muscular. El control de la potencia del músculo esquelético se consigue a veces reclutando distintas unidades motoras y otras veces modificando la frecuencia del potencial de acción. Un estímulo concreto siempre produce una liberación máxima de Ca2+ y la contracción máxima de la fibra muscular esquelética (regla del todo o nada). Sin embargo, el estímulo no consigue el máximo acortamiento posible de la fibra muscular, porque dura demasiado poco para conseguir el mayor deslizamiento de los filamentos. El acortamiento sólo aumenta cuando se produce un segundo estímulo después de la primera contracción. De este modo, los estímulos repetidos producen una sumación mecánica en etapas (superposición) de las contracciones.

Si se va aumentando el estímulo (hasta 20 Hz en las fibras de contracción lentas y de 60-100 en las de contracción rápida, se consigue la contracción máxima posible de la unidad motora: tetania.

Comparado con una contracción aislada, se consigue así cuadriplicar la potencia muscular.La concentración de Ca2+, que siempre disminuye por la superposición entre los estímulos, sigue alta en la tetania.

Hay que distinguir la rigidez y la contractura, un acortamiento sostenido del músculo de la tetania. Estos fenómenos no se producen por PA, sino por una despolarización local sostenida, por ejemplo por aumento de la concentración extracelular de K+ (contractura por K+), o por la liberación inducida por fármacos de Ca2+ en el interior de Ia célula, por ejemplo con la cafeína. La contracción de las denominadas fibras tónicas (determinadas fibras en la musculatura ocular extrínseca y en los husos musculares también es una contractura. Las fibras tónicas no responden a un estímulo con una contracción de tipo todo o nada, sino que se contraen según Ia despolarización

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Fig. 08: Potencia muscular en presencia de de unFig. 08: Potencia muscular en presencia de de un estímulo de frecuencia creciente y decreciente.estímulo de frecuencia creciente y decreciente.


(ausencia de PA). En este caso la intensidad de la contracción viene regulada por la variación de la [Ca2+].

El «tono» general de la musculatura esquelética (tono reflejo) viene determinado por PA normales en cada unidad motora. En este caso no se observan contracciones individúe les, porque las unidades motoras se estimula de forma asincrónica. Los músculos postural se encuentran en reposo en este estado de tensión involuntaria, que se controla de forma refleja y que aumenta al hacerlo la atención.

E. Formas de contracción.

Una contracción muscular puede ser isométrica, en que la longitud del músculo permanece constante y se modifica la tensión (en el caso d corazón se denomina isovolumétrica, porque la longitud muscular determina el volumen de ventrículo o la aurícula). También existen contracciones isotónicas, en las que se modifica la longitud con una tensión constante. Cuando se modifican ambos parámetros, se habla de contracciones autotónicas, si se añade una contracción isométrica sobre una isotónica y se habla de contracción de choque y si fuera al contrario de contracción de apoyo.

F. Elasticidad del músculo.

Un músculo en reposo que contenga ATP se deja distendido como una goma elástica, sin que se necesite principio mucha fuerza, aunque dicha fuerza aumenta de forma exponencial cuando el músculo está distendido.

En este estado de estiramiento, que se oponen los sarcómeros desplazable están implicados tanto las membranas de las fibras musculares (sarcolema) como el tejido conjuntivo (fascia), aunque la molécula más importante es la titina, una molécula distensible filiforme, incluida en el sarcómero (6 moléculas/filamento de miosina). La titina se ancla en el filamento de miosina a nivel de la banda A del sarcómero, donde es responsable de colocar el filamento miasina en el

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centro del sarcómero; a nivel de la banda I es distensible y funciona con una «cinta elástica» molecular, que se opone al estiramiento pasivo del músculo y controla velocidad de acortamiento del mismo.

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Informe de fisiología Nº 03

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