EXERCICIOS AMINOÁCIDOS

Questão 1) Um peptídeo formado por 6 aminoácidos possuem:

a) Quantas ligações peptídicas? 5 b) Quantas extremidade(s) N-terminal? c) Quantas extremidade(s) C-terminal?

Questão 2) Defina: a) Estrutura primária de uma proteína; b) Estrutura secundária de uma proteína; c) Estrutura terciária de uma proteína; d) Estrutura quaternária de uma proteína.

Questão 3) Explique o que é a desnaturação de uma proteína.Desnaturação de proteína é quando ocorre a desorganização da estrutura da proteína.

Questão 4) Defina enzima, substrato e sítio ativo.

Enzimas são estruturas que aceleram a velocidade das reações.

Enzimas são um grupo de substâncias orgânica, com atividade intra ou extracelular, e que têm funções catalisadoras, catalisando reações químicas que, em sua ausência, provavelmente não ocorreriam. As enzimas transformam uma substância, o substrato, em outra, o produto, e são extremamente específicas para a reação que catalisam. Ou seja, em geral, uma enzima catalisa apenas um tipo de reação química.

Substrato é um composto químico que sofre uma reação catalisada por enzimas. Eles se encaixam em enzimas seguindo um modelo chave-fechadura.

O sítio ativo trata-se de uma cavidade com forma bem definida, revestida por cadeias laterais de aminoácidos para ajudar na ligação do substrato ou para participar da catalise diretamente.

Questão 5) Descreva os efeitos de alteração no pH ou temperatura sobre a ação de uma enzima.

Tanto quando o PH e temperatura são extremantes importantes para a aceleração da reação química. Quanto maior a temperatura maior será a velocidade da reação.

Questão 6) Indique como se distribuem os grupos polares e apolares na molécula de proteína quando em solução aquosa.

Questão 7) Entre os compostos a seguir, o que por hidrólise produz aminoácido é

a) hidrato de carbono. b) gordura animal. c) gordura vegetal.d) proteína. e) alcalóide.

Questão 8) As proteínas alimentares ingeridas pelos animais não são absorvidas como tais. Eles as degradam por meio de enzimas, rearranjam-nas e assim produzem sua próprias proteínas. Os animais ingerem alimentos protéicos para suprir seu organismo de

a) ácidos carboxílicos. b) açúcares. c) glicerídios. d) aminoácidos.e) glicogênio.

Questão 9) Cite as funções dos aminoácidos e proteínas e dê exemplos da importância das proteínas para a manutenção da vida.

Aminoácidos:

* São as unidades fundamentais das PROTEÍNAS

* Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em sequência de apenas 20 aminoácidos

A Principal função dos aminoácidos é gerar energia para o corpo.

Proteínas:

- catálise enzimática (as enzimas são, em sua quase totalidade, proteínas);

- transporte de gases (hemoglobina e hemocianina)

- defesa (anticorpos são proteínas)

- coagulação (fibrinogênio e trombina)

- matéria-prima na obtenção de energia (quebra dos aminoácidos)

Formação do músculo, do osso.

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Água

1)Descreva 02 propriedades da água que são fundamentais para os seres vivos:

✖Solvente ( Capacidade de dissolver diversas substâncias. No sangue, por exemplo, várias substâncias como: sais minerais, vitaminas, açucares, etc. são transportadas dissolvidas na água.

✖Regulador térmico ( Essa propriedade da água que torna a sudorese (eliminação do suor) um mecanismo importante na manutenção da temperatura corporal de alguns animais.

2)O que são ligações de ponte de hidrogênio?

São ligações em que o hidrogênio se liga a elementos com grande diferença de eletronegatividade. Temos a sequinte escala decrescente de eletronegatividade: F O N Cl Br I S C P H. Desta forma, neste tipo de ligação, o hidrogênio ligado a três elementos:

✖ Hidrogênio e Flúor; ✖ Hidrogênio e Oxigênio (água por exemplo);

✖ Hidrogênio e Nitrogênio.

3)Por que os aminoácidos e a glicose e a sacarose são hidrossolúveis?

Os aminoácidos são solúveis porque possuem grupamentos polarizados capazes de interagir com a água (carboxila e grupamento amino). A glicose e sacarose são carboidratos, ou seja, possuem na sua estrutura diversos grupamentos oxidrila (OH) e isso lhes permite interagir por ligações de hidrogênio com as moléculas da água, o que os torna extremamente solúveis em água.

4)Por que os triglicerídeos e o colesterol são hidrofóbicos ou lipossolúveis?

A sua insolubilidade em água é devido, principalmente, pelas longas cadeias de hidrocarbonetos (apolares), que têm a maioria dos lípidios.

Pela sua natureza apolar, contrária a da água que é polar não há dissolução, pois sabemos que “semelhante dissolve semelhante”.

5)Como atua um detergente (ex. SDS ou lauril éter sulfato de sódio ; sais biliares) na dissolução de triglicerídeos e de colesterol da dieta para permitir uma ação mais rápida das lipases pancreáticas na luz do intestino?

✖ Sais Biliares ( Emulsificação das gorduras. Os sais possuem ação detergente, formando as micelas. As micelas se formam devido às características químicas dos sais biliares: um núcleo esterol lipossolúvel e um grupo polar muito hidrossolúvel. Durante a digestão dos triglicerídeos, a medida que são formados, os monoglicerídeos e ácidos graxos livres se dissolvem rapidamente no núcleo das micelas, o que remove esses produtos da digestão de perto dos glóbulos de gordura em processo de digestão.

Aminoácidos

1)Mostre a estrutura geral do aminoácido:

[pic]

2)Qual o tipo de ligação entre dois aminoácidos?

Ligações peptídicas. Estabelecem-se entre o grupo amina de um aminoácido e o grupo carboxilo de outro aminoácido, com a perda de uma molécula de água.

3)Quantos aminoácidos existem? Quantos tipos de aminoácidos formam as proteínas? Justifique.

Existem cerca de 300 aminoácidos encontrados em células, mas nem todos constituem proteínas. As proteínas (em todas as espécies) são constituídas do mesmo conjunto de 20 aminoácidos que se diferenciam uns dos outros pelo radical.

4)Qual a estrutura de uma proteína?

Estruturas: primária, secundária, terciária e quaternária.

5)Qual a importância das pontes de hidrogênio e de dissulfeto para a estrutura das proteínas?

É através das pontes de hidrogênio e dissulfeto que a cadeira peptídica linear é interligada, daí a sua importância.

6)Defina as estruturas: primária, secundária, terciária e quaternária.

✖ Estrutura primária ( Os aminoácidos se unem por ligações peptídicas formando cadeias peptídicas com uma amina e carboxila nas extremidades. ✖ Estrutura secundária ( As cadeias peptídicas podem dobrar-se em estruturas regulares, tais como a hélice alfa, a folha beta, voltas e alças. ✖ Estrutura terciária ( Pode ter estruturas na forma de folhas (-pregueada (setas) e na forma de (-hélice. ✖ Estrutura quaternária ( São proteínas que contêm mais do que uma cadeia peptídica , exibindo um quarto nível de organização estrutural, onde cada cadeia peptídica é chamada de subunidade. O tipo mais simples de estrutura quaternária é um dímero. A hemoglobina contém duas subunidades alfa e duas beta.

7)O que significa quando uma proteína é desnaturada?

Significa que ela foi forçada a perder sua configuração funcional, tornando-se uma cadeia amorfa e não-funcional de aminoácidos. Podem perder a sua solubilidade e precipitar, tornando-se sólidos insolúveis. Em alguns casos, a desnaturação é reversível,e as proteínas podem voltar a dobrar-se. No entanto, a desnaturação é, na maior parte dos casos, um processo irreversível.

8)Explique o que acontece com a hemoglobina na anemia falciforme. Por que a hemácia assume aquela forma. Por que não consegue transportar o oxigênio?

Mudança do aminoácido que ocupa a sexta posição na seqüência da cadeia primária da proteína hemoglobina (ácido glutâmico pela valina),que tem como principal função o transporte de O2 no sangue. A hemácia assume aquela forma devido a hemoglobina S formar longos cristais quando as concentrações de oxigênio estão abaixo do normal, deixando a célula em forma de foice. Não consegue transportar oxigênio porque esta cristalização interfere na estrutura da membrana celular provocando o rompimento da célula. Além disso, estas células lisadas podem também causar o entupimento das veias impossibilitando a circulação sanguínea.

9)Qual a estrutura de uma proteína fibrosa e uma globular? Dê um exemplo de cada.

✖ Fibrosa ( Na sua maioria, as proteínas fibrosas são insolúveis nos solventes aquosos e possuem pesos moleculares muito elevados. São formadas geralmente por longas moléculas mais ou menos retilíneas e paralelas ao eixo da fibra. A esta categoria pertencem as proteínas de estrutura, como colágeno do tecido conjuntivo, as queratinas dos cabelos, a fribrina do soro sanguíneo ou a miosina dos músculos. Algumas proteínas fibrosas, porém, possuem uma estrutura diferente, como as tubulinas, que são formadas por múltiplas subunidades globulares dispostas helicoidalmente. ✖ Globular ( De estrutura espacial mais complexa, são mais ou menos esféricas. São geralmente solúveis nos solventes aquosos e os seus pesos moleculares situam-se entre 10.000 e vários milhões. Nesta categoria situam-se as proteínas ativas como os enzimas, transportadores como a hemoglobina, etc.

Eletroforese

1)Defina eletroforese:

É uma técnica de separação de moléculas utilizando-se de forças eletroforéticas e eletroendosmóticas presentes no sistema.

2)Cite 03 tipos de moléculas que podem ser separadas por eletroforese:

Proteínas, DNA e RNA.

3)Por que as amostras ou padrões são aplicados próximos ao pólo negativo?

Porque a grande maioria das moléculas são negativas, e assim, se forem aplicadas no pólo positivo elas ficarão estacionadas, não sendo possível a separação por peso molecular. Quando aplicadas no pólo negativo, por sua natureza negativa, elas irão se afastar do catodo em direção ao anodo, sendo possível visualizar as moléculas mais separadamente (já que as mais leves chegaram primeiro e as mais pesadas migrarão mais lentamente).

4)Se a albumina é mais pesada do que a lisozima, por que ao final da corrida eletroforética, a albumina fica próxima ao pólo positivo e a lisozima praticamente não sai do pólo negativo?

Porque há diferença nas cargas elétricas. A albumina é negativa, então, como forças diferentes se atraem fica próxima ao lado positivo e a lisozima é positiva, desta forma ela fica próxima ao lado negativo; independentemente dos seus respectivos pesos moleculares.

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Exercícios sobre Aminoácidos e Proteínas

1. Uma das mais interessantes formas de classificação das proteínas é através de sua função biológica. Abaixo estão algumas classes e suas definições e alguns exemplos. Associe corretamente as colunas.

|(a) Enzimas |( ) Mantém a forma de células e tecidos. |( ) miosina e actina |

|(b) Músculos |( ) Responsáveis pelo movimento de órgãos e tecidos. |( ) queratina, colágeno e elastina |

|(c) Hormônios |( ) Carregam moléculas de um lugar para outro, no organismo. |( ) hemoglobina |

|(d) Proteínas de transporte |( ) Alteram o comportamento fisiológico de outras células. |( ) alfa-amilase |

|(e) Proteínas estruturais |( ) Auxiliam na manutenção da integridade física do |( ) anticorpos e fibrogênio |

|(f) Proteínas de proteção |organismo. |( ) insulina |

| |( ) Catalisam reações biológicas. | |

2. As três substâncias abaixo são aminoácidos presentes um muitas das proteínas de nosso organismo. Os peptídeos são compostos formados pela ligação amídica (peptídica) entre aminoácidos. Escreva a fórmula estrutural dos peptídeos:

a) Phe-Hcy

b) Val-Phe

c) Hcy-Val

3. Quais dos aminoácidos abaixo possui uma cadeia lateral hidrofóbica (apolar)? Escreva a estrutura ionizada de cada aminoácido (isoelétrica).

4. Escreva a estrutura dos seguintes dipeptídeos:

a) Cisteína + Glicina (Cys-Gly)

b) Aspartato + Lisina (Asp-Lys)

c) Glutamato + Treonina (Glu-Thr)

5. Defina basicamente estrutura primária, secundária, terciária e quaternária de uma proteína.

6. Diferencie as estruturas secundárias alfa-hélice e folha-beta.

7. Quais as ligações que mantêm a estrutura terciária de uma proteína. Explique resumidamente.

8. Os aminoácidos são compostos quirais. Mostre os dois estereoisômeros (isômeros ópticos) do aminoácido alanina, e indique qual é o único que ocorre nos seres vivos.

9. A hidrólise de um peptídio rompe a ligação peptídica, originando aminoácidos. Quantos aminoácidos se formam na hidrólise total do peptídio representado a seguir?

a) 2b) 3c) 4d) 5e) 6_______________________________________________________________________________________________1 - Entre quais grupos funcionais dos aminoácidos a ligação peptídica ocorre?

carboxila de um aminoácido com a amina do aminoácido seguinte

2 -Quando ocorre a sua desorganização espacial, a proteína perde suas pro-priedades biológicas. Assinale a alternativa que contêm o nome do processo que leva a perda da estrutura nativa das proteínas?

A)Fosforilação B)Desnaturação C)Glicosilação D)Catalisação E)Renaturação

O Nível de estrutura de uma proteína que determina a seqüência de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica, diferenciando cada proteína de outra proteína é chamado de: A)Estrutura primária B)Estrutura Secundária C)Estrutura terciária D)Estrutura quaternária E)Estrutura tridimensional

Na digestão e absorção das proteínas há a participação de algumas enzimas. Assinale a alternativa que contém duas enzimas que participam deste processo.

A)Amilase e maltase B)Endopeptidases e maltase C)Endopeptidases e exopeptidases D)Endopeptidases e transferases E)t ransferases e exopeptidases

Assinale a alternativa correta que identifica o nome da enzima que efetua a hidrólise dos fragmentos de proteínas somente na extremidade carboxilada, liberando o aminoácido e refazendo na proteína o grupo carboxílco.

A)endopeptidases B)amilase C)aminopeptidases D)carboxipeptidases E)maltase

Entre quais grupos funcionais dos aminoácidos a ligação peptídica ocorre? A)aldeído de um aminoácido com o aldeído do aminoácido seguinte B)amina de um aminoácido com o aldeído do aminoácido seguinte C)carboxila de um aminoácido com a amina do aminoácido seguinte D)carboxila de um aminoácido com a carboxila do aminoácido seguinte E)aldeído de um aminoácido com a carboxila do aminoácido seguinte

Para a degradação dos aminoácidos, é necessário a transferência de um grupo amino de um aminoácido para um cetoácido, sendo esta reação promovida pela enzima transaminase. Assinale a alternativa correta que identifica o nome deste processo.

A) Desaminação oxidativa B)Transaminação C)Ciclo da Uréia D)Balanço Nitrogenado E)Ciclo de Krebs

Para que um aminoácido seja degradado é necessário que ocorra a eliminação do seu grupo amina na forma de amônia. Assinale a alternativa correta que identifica o nome deste processo. A)Desaminação Oxidativa B)Transaminação C)Ciclo da Uréia D)Ligação Peptídica E)Ciclo de Krebs

A uréia é produto final do metabolismo e sua excreção adequada ocorre quando os rins estão funcionando corretamente. Indique qual a procedência dos átomos de nitrogênio da molécula da uréia.

A)Somente das enzimas B)àcidos nucleotídeos C)ácidos graxos D)aminoácidos

E)Colesterol

As enzimas TGO e TGP são de grande importância para auxiliar no diagnóstico de doenças. Estas enzimas estão envolvidas em qual processo do nosso organismo. A)Ciclo da Uréia B)Desaminação oxidativa C)Transaminação D)Ciclo de Krebs E)via das pentoses

A presença de enzima na reação celular, aumenta a velocidade da reação. Os fatores que interferem na atividade enzimática são:

A)somente a temperatura B)nenhum fator interfere na atividade enzimática C)somente a acidez D)somente o pH básico E)pH e temperatura

O processo de inibição das enzimas que o inibidor e o substrato tem estruturas semelhantes entre si e competem pelo centro ativo da enzima, chama-se: A)inibidor irreverísivel B)inibidor não competitivo C) inibidor alostérico D)não existe este tipo de inibição E) inibidor competitivo

Há substâncias que são catalisadores biológicos de alta especificidade em nosso organismo, assinale a alternativa que identifica estas substâncias.

A) carboidratos B)enzimas C)lipídeos D)colesterol E)hormônios

O processo de inibição das enzimas que o inibidor combina-se reversivelmente com a molécula da enzima em um outro ponto da estrutura, que não seja o seu centro ativo, chama-se: A) inibidor irreverísivel B) inibidor não competitivo C) inibidor competitivo D) inibidor alostérico E)não existe este tipo de inibição

á substâncias que são catalisadores biológicos de alta especificidade em nosso organismo, assinale a alternativa que identifica estas substâncias. A)Carboidratos B)Enzimas C)Lipídeos D)Colesterol

E)Hormônios

s purinas e pirimidinas, são bases nitrogenadas dos ácidos nucléicos que participam de muitas funções celulares. Os papéis metabólicos dos nucleotídeos variam muito, desde servindo como precursores do RNA e DNA, até funcionando como mensageiros secundários. Assinale a alternativa que identifica qual é o precursor das bases nitrogenadas. A)Lipídeos B)Carboidratos C)Sais minerais D)Vitaminas E)aminoácidos ácido fólico é reduzido a tetra-hidrofolato,pela enzima di-hidrofolato redutase. Os derivados do tetraidrofolato participa de qual processo relacionado abaixo: A)biossíntese de pirimidinas B)digestão de bases nitrogenada C)digestão de proteínas D)biossíntese de purinas E) síntese da pentoses

Sobre a digestão dos ácidos nucléicos assinale a alternativa correta:

A)os ácidos nucléicos da dieta não são digeridos no nosso organismo B)as bases nitrogenadas, metabolicamente são derivadas dos carboidratos C)pH ácido do suco gástrico desnatura DNA e RNA D)as amilases são enzimas que são responsáveis pela digestão do DNA E)as bases nitrogenadas, metabolicamente são derivadas dos lipídios

O heme contido na hemoglobina é chamado de:

A)aminoácido B)proteína C)enzima D)coenzima E)grupo prostético

Nos mamíferos a principal porfirina é o heme. A degradação e excreção do heme pode causar um processo de icterícia. Sobre o heme assinale a alternativa incorreta. A)a icterícia obstrutiva se dá quando há destruição excessiva das hemácias B)o heme participa como grupo prostético de algumas proteínas importantes, tais como a hemoglobina e mioglobina C)a icterícia hepática se dá quando há uma lesão nas células hepáticas havendo um aumento de BD (bilirrubina direta) e BI (bilirrubina Indireta) D)uma das características da icterícia hepática é as fezes claras. E)o heme juntamente com o Ferro faz parte do grupo das metaloporfirinias

A bilirrubina é uma substância que está envolvida em qual dos processos a seguir: A)degradação do ácido nucleicos B) degradação de proteínas C)síntese das porfirinas

D) degradação das porfirinas E)síntese dos ácidos nucleicos

A Bilirrubina tem coloração amarelada e é toxica principalmente ao nível cerebral, devendo portanto ser transportada no sangue associada a uma proteína chamada ________________ formando a bilirrubina indireta (BI).

A)Hemoglobina B)Biliverdina C)Albumina D)Estercobilina E)Estercobilinogênio

Vitaminas são substâncias orgânicas de complexidade variável. Assinale a alternativa incorreta sobre as vitaminas.

A) as vitaminas lipossolúveis são encontradas associadas aos lipídios e sua absorção se dá no intestino sendo facilitada pela bile. B)as vitaminas hidrossolúveis não são facilmente excretadas na urina sendo portanto armazenadas no fígado e tecido adiposo C) a ingestão em alta quantidade de vitamina A pode ocasionar a hipervitaminose D) o indivíduo precisa adquirir as vitaminas através da dieta. E) as vitaminas são classificadas em lipossolúveis e hidrossolúveis.

O cálcio é um mineral importante na formação óssea. Qual vitamina estimula a absorção do cálcio no organismo?

A)Vitamina C B)Vitamina D C)Vitamina E D)Vitamina K E)Vitamina A

assinale o nome da vitamina que age como antioxidante, protegendo as células dos efeitos nocivos das substâncias tóxicas, principalmente dos radicais livres. A)Vitamina K B)Vitamina A C)Vitamina D D)Vitamina E E)Vitamina B1

Os carotenóides, encontrado nos alimentos e são transformados em uma vitamina específica no nosso organismo, sendo importante para as funções da retina, principalmente para a visão noturna e à manutenção da integridade do epitélios. Qual o nome desta vitamina? A)vitamina D B)Vitamina C C)Vitamina A D)Vitamina B6 E)Vitamina B12