Estructura de las protenas

Estructura de las protenas Estructura Primaria La estructura primaria es la forma de organizacin ms bsica de las protenas. Este tipo de estructura de las protenas no est determinada por la secuencia de aminocidos de la cadena proteica, sino, por el nmero de aminocidos presentes y por el orden en que estn enlazados por medio de enlaces peptdicos. Las cadenas laterales de los aminocidos se extienden a partir de una cadena principal. Por convencin, (coincidiendo con el sentido de sntesis natural en RER) el orden de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxi-terminal.

La conformacin espacial de una protena est determinada por la estructura secundaria y terciaria. La asociacin de varias cadenas polipeptdicas origina un nivel superior de organizacin, la llamada estructura cuaternaria.Enlaces peptdicos:El enlace peptdico es un enlace entre el grupo amino (NH2) de un aminocido y el grupo carboxilo (COOH) de otro aminocido

La secuencia de aminocidos est especificada en el ADN por la secuencia de nucletidos. Existe un sistema de conversin, llamado cdigo gentico, que se puede utilizar para deducir la primera a partir de la segunda. Sin embargo, ciertas modificaciones durante la transcripcin del ADN no siempre permiten que esta conversin pueda hacerse directamente.Generalmente, el nmero de aminocidos que forman una protena oscila entre 80 y 300. Los enlaces que participan en la estructura primaria de una protena son covalentes: son los enlaces peptdicos.

Cabe resaltar que todas las protenas sin importar su nivel de organizacin se originan de una estructura primaria que posteriormente adopta una conformacin tridimensional especfica. No obstante, una protena que permanece con su estructura primaria inmodificable pero funcional es la insulina, cuya secuencia de aminocidos se conoci por primera vez a principios de la dcada de 1950.

Estructura SecundariaLa estructura secundaria de las protenas es el plegamiento regular local entre residuos aminoacdicos cercanos de la cadena polipeptdica. Este tipo de estructura de las protenas se adopta gracias a la formacin de enlaces de hidrgeno entre los grupos carbonilo (-CO-) y amino (-NH-) de los carbonos involucrados en los enlaces peptdicos de aminocidos cercanos en la cadena. Estos tambin se los encuentra en forma de espiral aplana.Linus Pauling utiliz la cristalografa de rayos X para deducir la estructura secundaria de las protenas.1 La estructura secundaria fue introducida por Kaj Ulrik Linderstrm-Lang en la Universidad de Stanford en 1952.

Hlice AlfaEn esta estructura la cadena polipeptdica se desarrolla en espiral sobre s misma debido a los giros producidos en torno al carbono beta de cada aminocido. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrgeno intracatenarios formados entre el grupo el grupo -C=O del aminocido "n" y el -NH del "n+4" (cuatro aminocidos ms adelante en la cadena). Un ejemplo particular es la Hlice de colgeno: una variedad particular de la estructura secundaria, caracterstica del colgeno, protena presente en tendones y tejido conectivo.Existen otros tipos de hlices: Hlice 310 (puentes de hidrgeno entre los aminocidos "n" y "n+3") y hlice (puentes de hidrgeno entre los aminocidos "n" y "n+5"), pero son mucho menos usuales

Hoja Plegada Beta Cuando la cadena principal se estira al mximo que permiten sus enlaces covalentes se adopta una configuracin espacial denominada cadena beta. Algunas regiones de protenas adoptan una estructura en zigzag y se asocian entre s estableciendo uniones mediante enlaces de hidrgeno intercatenarios. Todos los enlaces peptdicos participan en estos enlaces cruzados, confiriendo as gran estabilidad a la estructura. La forma en beta es una conformacin simple formada por dos o ms cadenas polipeptdicas paralelas (que corren en el mismo sentido) o antiparalelas (que corren en direcciones opuestas) y se adosan estrechamente por medio de puentes de hidrgeno y diversos arreglos entre los radicales libres de los aminocidos. Esta conformacin tiene una estructura laminar y plegada, a la manera de un acorden.Lminas BetaSon regiones de protenas que adoptan una estructura en zigzag y se asocianentre s estableciendo uniones mediante enlaces de hidrgeno intercatenarios. Todos los enlaces peptdicos participan en estos enlaces cruzados, confiriendo as granestabilidad a la estructura. La forma en beta es una conformacin simple formada pordos o ms cadenas polipeptdicas paralelas (que corren en el mismo sentido) o 14 Estructura y Propiedades de las Protenas antparalelas (que corren en direcciones opuestas) y se adosan estrechamente por medio de puentes de hidrgeno y diversos arreglos entre los radicales libres de los aminocidos. Esta conformacin tiene una estructura laminar y plegada, a la manera de un acorden.

Hlice del colageno Es una variedad particular de la estructura secundaria, caracterstica del colgeno. El colgeno es una importante protena fibrosa presente en tendones y tejido conectivo con funcin estructural ya que es particularmente rgida.Presenta una secuencia tpica compuesta por la repeticin peridica de grupos de tres aminocidos. El primer aminocido de cada grupo es Gly, y los otros dos son Pro (o hidroxiprolina) y un aminocido cualquiera: -(G-P-X)-. La frecuencia peridica de la Prolina condiciona el enrollamiento peculiar del colgeno en forma de hlice levgira. La glicina, sin cadena lateral, permite la aproximacin entre distintas hlices, de forma que tres hlices levgiras se asocian para formar un helicoide dextrgiro.

Giros BetaSecuencias de la cadena polipeptdica con estructura alfa o beta, a menudo estn conectadas entre s por medio de los llamados giros beta. Son secuencias cortas, con una conformacin caracterstica que impone un brusco giro de 180 grados a la cadena principal de un polipeptido.Estn presente glicina y prolina

Nivel del DominioEstructura TerciariaSe llama estructura terciaria a la disposicin tridimensional de todos los tomos que componen la protena, concepto equiparable al de conformacin absoluta en otras molculas. La estructura terciaria de una protena es la responsable directa de sus propiedades biolgicas, ya que la disposicin espacial de los distintos grupos funcionales determina su interaccin con los diversos ligandos. Para las protenas que constan de una sola cadena polipeptdica (carecen de estructura cuaternaria), la estructura terciaria es la mxima informacin estructural que se puede obtener.

Protenas fibrosasProtenas con estructura terciaria de tipo fibroso en las que una de lasdimensiones es mucho mayor que las otras dos. Son ejemplos el colgeno, a queratina del cabello o la fibrona de la seda, En este caso, los elementos de estructura secundaria (hlices a u hojas b) pueden mantenersu ordenamiento sin recurrir a grandes modificaciones, tan slo introduciendo ligeras torsiones longitudinales, como en las hebras de una cuerda

Protenas globularesProtenas con estructura terciaria de tipo globular, ms frecuentes, en las que no existe una dimensin que predomine sobre las dems, y su forma es aproximadamente esfrica. En este tipo de estructuras se suceden regiones con estructuras al azar, hlice a hoja b, acodamientos y estructuras supersecundarias.

Estabilizacin Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una protena se establecen entre las distintas cadenas laterales de los AA que la componen. Los enlaces propios de la estructura terciaria pueden ser de dos tipos: covalentes y no covalentes (Figura de la derecha).

Los enlaces covalentes pueden deberse a (1) la formacin de un puente disulfuro entre dos cadenas laterales de Cys, o a (2) la formacin de un enlace amida (-CO-NH-) entre las cadenas laterales de la Lys y un AA dicarboxlico (Glu o Asp).Los enlaces no covalentes pueden ser de cuatro tipos: (1) fuerzas electrostticas entre cadenas laterales ionizadas, con cargas de signo opuesto, (2) puentes de hidrgeno, entre las cadenas laterales de AA polares (3) interacciones hidrofbicas entre cadenas laterales apolares y (4) fuerzas de polaridad debidas a interacciones dipolo-dipoloComo resultado de estas interacciones, en las protenas con estructura terciaria globular:

las cadenas laterales con carcter apolar se orientan hacia el interior de la molcula evitando las interacciones con el disolvente, y forman un ncleo compacto con carcter hidrofbico (en color azul en la figura de la derecha).las cadenas laterales de los aminocidos polares se localizan en la superficie de la molcula, interaccionando con el agua y permitiendo que la protena permanezca en disolucin (en color blanco en la figura de la derecha).Estructura Cuaternaria La estructura cuaternaria deriva de la conjuncin de varias cadenas aminoacidas que gracias a su unin realizan el proceso de la disjuncin, dando as un resultado favorable ante las protenas ya incrementadas.Presenta varios polipptidos distintos y su estructura funcional requiere de la interaccin entre dos o ms cadenas de aminocidos similares o diferentes.

A travs de la organizacin proteica cuaternaria se forman estructuras de gran importancia biolgica como los microtbulos, microfilamentos, capsmeros de virus y complejos enzimticos. Tambin las fibrillas colgenas encontradas en el espacio extracelular del tejido conjuntivo estn constituidas por la agregacin de cadenas polipeptdicas de tropocolgeno.

En general, la estructura cuaternaria da la funcin de la protena, pero hay ejemplos de las protenas activas fuera de su complejo cuaternario. Arreglos de subunidades pueden conferir en el complejo cuaternario o punto de eje de simetra, pero esto no es obligatorio.El alosterismo trata de regulacin enzimtica de las propiedades de una protena multimrica. En cuanto a la estructura cuaternaria, el alosterismo puede ser captado como consecuencia del movimiento relativo de un monmero en las propiedades multimricas. La Hemoglobina proporciona un ejemplo bien estudiado, pero no es el nico.