МУИС-ШУС-БУС БИОЛОГИЙН ТЭНХИМ

УЛААНБААТАР 2014

БИЕ ДААЛТ

СЭДЭВ: ФЕРМЕНТ /ENZYME/

Гүйцэтгэсэн: М.Оюун-Эрдэнэ/ /

Шалгасан: Ц.Эрдэнэчимэг/ /

МУИС-ШУС-БУС БИОЛОГИЙН ТЭНХИМ

УЛААНБААТАР 2014

Агуулга

1. Оршил

2. Онолын хэсэг

2.1. Ферментийн судалгааны түүх

2.2. Ферментийн бүтэц, шинж чанар

2.3. Ферментийн нэршил

2.4. Ферментийн ангилал

2.5. Кофермент ба Энзимологи

2.6. Ферментийн үйлчлэх механизм

2.7. Ферментийн идэвхит төв

2.8. Ферментийн идэвхийн нэгж

2.9. Бие махбодын фермент

3. Материал арга зүй

3.1. Ферментүүдийг таних туршилт

3.1.1. Каталаза ферментийг таних

3.1.2. Сүүнд дегидрогенезийг таних

3.1.3. Дрожжийн дегидрогенезийг таних

3.1.4 Пепсинийг илрүүлэх

3.2. Ферментүүдийн шинж чанар

3.2.1. Органик бус катализатор, ферментүүдийн үйлчилгээг хооронд нь

харьцуулах

3.2.2. Ферментүүдийн идэвхи температураас хамаарах

3.2.3. Ферментийн идэвхи рН-аас хамаарах

3.2.4. Ферментүүдийн өвөрмөц үйлчилгээ

4. Үр дүн

5. Дүгнэлт

6. Ном зүй

7. Хавсралт

МУИС-ШУС-БУС БИОЛОГИЙН ТЭНХИМ

УЛААНБААТАР 2014

1. Оршил

Фермент нь биокатализатор бөгөөд биологийн гаралтай , химийн урвалыг

түргэсгэдэг (удаашруулдаг) үйлчлэлтэй. Амьд эс болгон өөрийн гэсэн ферментүүдтэй (1 эс

дотор 104-тэй тэнцэх ферментийн молекул агуулагдана) байх ба түүний үйлчлэл нь маш

хүчтэй. Ферментийн оролцоогүй явагдах нэг ч урвал эсэд байхгүй. Одоогоор 2000 гаруй

фермент мэдэгдээд байгаагаас 150 орчим ферментийг цэврээр гарган авч байгаа ба ихэнх

ферментүүд нь уургийн гаралтай бодис юм гэдэг нь тодорхой болсон.

Фермент нь латины /fermentum/ эсгэх хөрөнгө гэсэн утгатай үгнээс гаралтай.

Фермент нь пептид холбоогоор холбогдсон аминхүчлийн үлдэгдэл бүхий полипептидээс

тогтсон, молекул масс ихтэй органик нэгдэл болно. Дан аминхүчлийн үлдэгдлээс тогтсон

ферментийг энгийн фермент, харин уургийн(апофермент) ба уургийн бус(кофермент) 2

хэсгээс тогтсон ферментүүдийг нийлмэл фермент гэнэ.

Фермент(энзим) бол эсийн дотор химийн урвалыг хурдасгах үйл ажиллагааг

явуулдаг уургийн молекул юм. Ферментүүд нь биед явагдах химийн урвалыг хурдасгадаг

боловч тухайн үйл явцыг бүрэн дүүрэн хянадаггүй.

Амьд биед явагдах ихэнх биохимийн урвалд ферментүүд шаардлагатай байдаг.

Ферментийн оролцоотой урвалууд бусад урвалаас хурдан явагддаг.

Урвалын эхэнд оролцож байгаа химийн бодисыг субстрат гэж нэрлэдэг. Энэ субстратууд нь

химийн урвалын эцэст урвалын бүтээгдэхүүн болж хувирдаг. Өөрөөр хэлбэл фермент

субстратуудтай ажиллаж тэдгээрийг бүтээгдэхүүнд хувиргадаг.

2.1. Ферментийн судалгааны түүх

Биохимийн түүхийн нэгэн том хэсэг нь ферментийн судалгааны түүх байдаг.

Ферментийн идэвхийг анх 1780-1825 оны хооронд ходоодонд явагддаг хоол

боловсруулалтыг судлах үед илрүүлсэн бөгөөд Луй Пастер (Франц) сахарыг дрожжиор

эсгэх (ферментаци) явцыг фермент буюу энзим хурдасгадаг гэсэн дүгнэлтэнд хүрсэн. 1860

онд тэр эдгээр энзим нь дрожжийн эсийн бүтэц ба амьдралтай маш нягт холбоотой гэсэн

таамаглал дэвшүүлсэн байна.

Иймд 1897 онд Э. Бюхнер дрожжиос энэхүү энзимийг ялгасан нь энзимийн

судалгаанд маш чухал ололт болсон юм. Цэвэр талст байдлаар ялгасан анхны энзим нь

уреаза байсан ба үүнийг 1926 онд Дж. Самнер май цэцгийн үрнээс ялгасан байна. Тэрээр

мөн бүх энзим нь уураг гэж үзсэн байна. Гэвч энэ үзэл хүлээн зөвшөөрөгдөлгүй явсаар 1930-

1931 онуудад Д. Нортроп ходоод ба гэдэсний уураг задлагч ферментүүд болох пепсин,

трипсин, химотрипсинийг цэвэр талст байдлаар ялгаснаар фермент бол уургийн бодис

болохыг нь хөдөлшгүй баталгаажуулжээ.

МУИС-ШУС-БУС БИОЛОГИЙН ТЭНХИМ

УЛААНБААТАР 2014

2000 оны 2-р сарын 18-ны байдлаар 5619 энзим бүртгэгдсэнээс нилээдийг нь (~ 200)

цэвэр талст байдлаар ялгасан байна.

2.2 Ферментийн бүтэц, шинж чанар

Металлофермент бүх ферментийн ¼ хэсгийг эзэлнэ. Ферментийн орон зайн

байршилтай хэсгийг идэвхтэй төв А гэх ба тэнд ферментийн үйлчлэлээр хувиралд орох

бодис субстрат (S) холбогддог.

Химийн бүтцийн хувьд ферментүүд уураг учир олон амин хүчлээс тогтсон өндөр

молекулт нэгдэл юм. Эдгээр амин хүчлүүд ньпептидийн холбоогоор хоорондоо урт

гинжилсэн байдалтай холбогдож, улмаар энэ гинж нугарч мушгирч, нарийн нийлмэл

бүтцийг үүсгэдэг.

Ферментүүдэд субстраттай холбогдох хэсэг байдаг. "сарвуу, ан, хонхорхой, гүдгэр

зэргээр тухайн молекулд атгах, барих, тэлэх, нугалах зэргээр үйлчлэл үзүүлдэг".[2]p37

Мянга мянган өөр ферментүүд байдаг. Ферментүүдийн нэр нь тэдгээрийг ямар

фермент болохыг нь илтгэдэг. Ферментийн нэрс гол төлөв –ase төгсгөлтэй байх ба энэ

тухайн нэрийн цаана фермент байгааг илэрхийлдэг. Жишээ нь, ATP synthase гэж нэртэй

фермент байхад уг фермент ATP(гурван фосфорт аденазин)-ийг нийлэгжүүлдэг фермент

гэж ойлгогдоно. Өөр нэг жишээ татахад ДНХ полимераза (DNA polymerase) гэдэг фермент

нь ДНХ-ийн хуучин хэлхээг ашиглан шинэ хэлхээг нийлэгжүүлдэг.

Шүлсний амилаза фермент

нь цардуулын том молекулыг задалж глюкоз ба мальтозын жижиг молекул болгодог байхад

өөр нэг төрлийн Лифаза ферментүүд өөх тосны молекулыг жижиг молекулд хувиргадаг гэх

мэт олон жишээ татаж болно. Протеазууд бол ферментийн нэгэн анги бөгөөд тэдгээр нь

бусад фермент ба уургийг задалж амин хүчилд хувиргадаг.[3]

Ферментүүд нь том химийн бодисыг жижиг химийн бодист хувиргаад зогсохгүй

эсрэгээр жижиг химийн бодисоос том нийлмэл химийн бодис үүсгэх болон бусад химийн

хувирлуудыг мөн гүйцэтгэдэг.

Фермент нь хурд маш удаантай явагдах байсан химийн урвалуудын тэнцвэрийн

байдлыг нь өөрчлөлгүйгээр хурдасгадаг бөгөөд катализын хугацаанд ашиглагдан үгүй

болдоггүй, урвалын эцэс танхны байдлаар үлддэг тул жинхэнэ катализатор байдаг.

Ферментүүд нь уургийн бодис учраас уургийг денатурацид оруулж идэвхийг нь

алдуулдаг бүхэн, тухайлбал өндөр температур, хүчтэй хүчил болон шүлт, хүнд металлын

нэгдэл зэрэг идэвхийг нь алдагдуулдаг.

МУИС-ШУС-БУС БИОЛОГИЙН ТЭНХИМ

УЛААНБААТАР 2014

Фермент нь 12 000-аас 1 сая хүртэл молекул жинтэй байх ба фермент болгоны молекулын

бүтцэд ордог полипептидийн гинжийн тоо харилцан адилгүй, өөр өөр байдаг.

Фермент нь энгийн уураг (протеин) болон нийлмэл уураг (протеид) байж болдог.

Энгийн уураг ферментүүд нь пепсин, трипсин, уреаза мэт байхад нийлмэл уураг фермент

нь каталаза, пероксидаза, дегидрогеназа зэрэг болно.

Нийлмэл уураг ферментийн уургийн хэсгийг апофермент, уургийн бус хэсгийг нь

кофермент, хамтад нь холофермент хэмээн нэрлэдэг. Кофермент нь ферментийн идэвхид

зайлшгүй хэрэгтэй. Коферментийн үүргийг металлын атом (Ре, Си, Мд, Мп, 2п мэт),

нуклеотид, гем мэт бага молекул жинтэй органик бодисууд гүйцэтгэдэг. Апофермент нь

өндөр температурт денатурацид ордог бол кофермент нь тэсвэртэй байдаг.

Шүлсний амилаза: Хлоридын ион ногоон, кальци

шаргал

Физик-хими шинж чанар: Уурагт бодис учир уургийн бүх шинжийг (молекул масс

ихтэй, уураг уургийн бус хэсгээс тогтоно, коллойд , цахилгаан цэнэгт, тундасжих, уусах,

1.2.3.4- зохион байгуулалтай, уургийн бус хэсэгтээ металтай, г.м ) хадгална.

2.3. Ферментийн нэршил

Орчин үед ойролцоогоор 2000 орчим фермент тодорхойлогдсон ба тэдгээрийн

үйлчлэл, субстратын мөн чанар түүнд фермент үйлчлэх болон бусад шинжээр нь нэрлэдэг.

Жишээ нь пепсинийг үйл ажиллагааны шинжээр "рер818-боловсрогдох, грек"- нь, амилазаг

субстратын мөн чанараар (апн1ит-цардуул, лат) нь уургийн пептид холбоог тасалдаг

байдлаар нь пептидаза гэх мэт нэрлэхээс гадна ферментийн үйлчилж буй бодис "субстрат"-

ын нэр дээр "аза"-дагавар залгаж нэрлэдэг нь түгээмэл юм.

МУИС-ШУС-БУС БИОЛОГИЙН ТЭНХИМ

УЛААНБААТАР 2014

1961 онд Москва хотноо болсон олон улсын биохимичдийн V их хурлаар

ферментийн нэгдсэн ангилал, нэршлийг тогтоож, химийн урвалын төрлөөс нь хамааруулан

үндсэн 6 анги болгожээ.

Ферментийг ангиллаар нь КФ 2.1.1.1 гэх мэт тэмдэглэж 1-р тоо нь хэддүгээр, аль

ангийн фермент 2-р нь дэд анги, 3-р нь дэдийн дэд анги, 4-р нь үүний хэд дэх фермент болох

дугаарыг заана гэжээ. Жишээ ны глицеральдегид-фосфатдегидрогеназа -

КФ 1.2.1.12; аспартат-аминострансфераза-КФ 2.6.1.1.1 гэх мэт бичнэ.

2.4. Ферментийн ангилал

1. ОКСИДРЕДУКТАЗА БУЮУ ИСЭЛДҮҮЛЭН АНГИЖРУУЛАХ ФЕРМЕНТҮҮД: 80

гаруй фермент багтана. Бодисууд 3 замаар исэлддэг. 1.О2-той нэгдэж, 2.Н2-өө алдаж,

3.Валентууд нь солигдон исэлдэнэ. Анаэроб дегидрогеназууд исэлдэж байгаа субстратаас

Н2 салгаж аваад О2-оос бусад нэгдлүүдэд өгдөг. (лактатдегидрогеназа,

глутаматдегидрогеназа г.м) Оксидазууд нь субстрат О2 хооронд явагдах урвалыг

түргэсгэдэг. (глюкозоксидаза,о- дифенолоксидаза, каталаза-бүх амьтны, ургамлын эд

эрхтэн, бичил биетэнд агуулагдах ба 0,09% Fe –тэй О2-той орчинд үүссэн хортой нэгдэл

болох Устөрөгчийн хэт исэл Н2О2-ийг задалж хоргүйжүүлнэ )

2. ТРАНСФЕРАЗА: 17О гаруй фермент 8 бүлэг болон багтана. Янз бүрийн нэгдлүүдийн

хооронд атом буюу бүлэг атомуудын (метил-бүлэг, карбоксил-бүлэг, формил-бүлэг,

альдегид, кетон, хүчлийн үлдэгдэл, алкиль, амин-бүлэг, фосфор агуулсан-бүлэг , хүхэр

агуулсан бүлэг г.м ) хооронд зөөгдөх урвалыг түргэсгэхдээ амжуулагч-донор, хүлээн авагч-

акцептор хоёрын оролцоотой явагдана.

3. ГИДРОЛАЗА: 160 гаруй фермент 9 бүлэг болон багтана. Нийлмэл бодисуудыг (нийлмэл

эфир, спиртийн бүлгүүд, пептид холбоо, амидын холбоо, хүчил ангидридын холбоо, г.м)

устай нэгдүүлэх замаар энгийн нэгдлүүд болгон задлах ферментүүд бөгөөд гидролизын

урвалыг түргэсгэдэг.

4. ЛИАЗА: Янз бүрийн холбоог гидролизын бус замаар задалдаг үйлчлэлтэй бөгөөд ямар

атомуудын холбоонд үйлчилж байгаагаар нь (С-С, С-О, С-N, С-S г.м) бүлэг болгон

ангилдаг.

5. ИЗОМЕРАЗА: 30 гаруй фермент 5 бүлэг болон багтана. Бодисын молекулын дотор

явагдах ба бүлэг атомууд нь байр солих урвалыг түргэсгэнэ.

6. ЛИГАЗА ба СИНТЕТАЗА: 4О гаруй фермент 4 бүлэг болон багтана. Химийн холбоог

бий болгох урвалыг түргэсгэнэ.

КОФЕРМЕНТ

Коферментэд янз бүрийн органик нэгдэл орох бөгөөд ихэвчлэн амин дэм, аминдэмийн

фосфот эфир, нуклеотидууд байдаг. Мөн ферментийн идэвхитэй төвд холбогдож, салж

нийлж үйлчлэлийг сайжруулж байдаг кофактор гэдэг бодис байх ба кофермент, кофактор 2

МУИС-ШУС-БУС БИОЛОГИЙН ТЭНХИМ

УЛААНБААТАР 2014

нь нэгдмэл нэгдэл юм гэж үздэг. Кофакторуудад витаминууд, ихэнхдээ металлын ионууд ,

зарим нэгдлүүд багтана. Металлын ионуудтай нэгдэж, химийн урвалыг түргэсгэгч

биокатализаторуудыг металлофермент гэнэ.

КОФЕРМЕНТИЙН АНГИЛАЛ: Ферментүүд нь эсийн дотор янз бүрийн хэсэгт (бөөмөнд,

бөөмийн бүрхүүлд, митохондорт, лизосомд, эндоплазмын торонд гиалоплазмад ) тархана.

Ферментүүдийн байршлыг тогтоосон нь тэдгээрийг цэврээр гарган авах, үйлчлэлийг судлах

зэрэг олон талын ач холбогдолтой. Коферментийн ангилал: Нийлмэл ферментийн уургийн

бус хэсэг болох коферментийг ферментийн үндсэн 6 ангилалын дагуу , мөн витамины(амин

дэмийн ) уламжлалт, витамины бус уламжлалт гэж хуваана.

КОФЕРМЕНТҮҮД: Ферментын коферментүүд мөн витамины бус коферментүүд ордог.

Үүнд: 1. Нуклеотидны коферментүүд 60 гаруй байгаагаас голчлон АДФ, АТФ, ЦТФ,ЦДФ,

УТФ, УДФ, ГТФ, ГДФ нь урвалыг түргэтгэх коферментийн үүрэг гүйцэтгэнэ.

2. Металл агуулсан коферментүүд: төмөр агуулсан порфириний иж бүрдэл хамаарна.

(цитохромууд, каталаза, пероксидаза ферментүүдийн уургийн бус бүлгүүд хамаарагдана.)

3. Фосфат , нүүрс усны коферментүүд

4. Пептидийн коферментүүд орно.

ЭНЗИМОЛОГИ

Ферментийг энзим гэж нэрлэх ба фермент судлалыг энзимологи гэж нэрлэдэг. Орчин үеийн

фермент судлалын шинжлэх ухааны гол зорилго нь Амьд эсийн дотор фермент бий болгох,

өсгөх юм. Эсийн дотор байнга байдаг ферментийг конститут, эсэд шинээр нийлэгждэг

ферментийг индуцир гэнэ. Ферментийн идэвхжилтийг саатуулдаг бодисуудыг репрессор

гэх ба өвөрмөц , өвөрмөц бус байна. Мөн ямар нэгэн ферментийн нийлэгжилтэнд нөлөөлдөг

бодисуудыг индуктор гэдэг. Индуктор нь репрессортой холбогдож идэвхжүүлсэнээс уураг,

ферментийн нийлэгжилт явагдана. Энэ нь ДНХ, РНХ-

нийлэгжилтийг явуулах ДНХ-ийн тодорхой хэсгийг ген гэнэ. Ген– операторийн үйл

ажиллагаа нь репрессор бодисоор тохируулагдана .

2.6. Ферментийн үйлчлэх механизм

Ферментийн үйлчлэлийн идэвхи нь орчны pH-аас хамаардаг ба фермент бүр тодорхой pH-

бүхий орчинд, 370С-400С-

авсан тодорхой нэг бодист үйлчилдэг ба энэ чанарыг ферментийн (ганц бодист үйлчлэх,

нэгэн төрлийн бүлэг бодист үйлчлэх, бүлэг бодист харьцангуй үйлчлэх , орон зайн

хамааралтай үйлчлэх г.м ) сонгомол чанар гэнэ.

Үйлчлэх механизм:

1.Субстрат ферментэд нэвтрэн орж, фермент субстратын комплекс (ES) үүсгэх ба маш

богино хугацаанд явагдана.

МУИС-ШУС-БУС БИОЛОГИЙН ТЭНХИМ

УЛААНБААТАР 2014

2. Фермент субстратын бүрдэл нэгдэл нь нэг ба хэд хэд үүсч болно (ES* - ES**) аажим

явагдана.

3. Ферментийн идэвхитэй төвд байгаа субстрат задралд орж эцсийн бүтээгдэхүүн болон

сална.

сийвэн) чөлөөтэй, эс , эд, эрхтэнд чөлөөт ба бэхлэгдсэн байдлаар агуулагдана.

Энзимт катализын механизмыг тухайн тохиолдолд төрөл бүрийн аргуудыг хослуулан

(рентген бүтцийн анализ, урвалын кинетикийг судлах, тусгай ингибитор хэрэглэх гэх мэт)

хэрэглэж судлан тогтоодог. Энд ферментийн идэвхтэй төв дэх катализын үед органик химид

мэдэгдэж байгаатай адил механизм үйлчилдэг гэсэн таамаглал батлагддаг. Тухайлбал,

хүчил-суурийн катализ, нуклеофиль ба электрофиль урвал мэт нь энзимт катализын

механизмд тохиолддог.

Энд функциональ бүлгүүд, амин хүчлүүдийн тодорхой хажуугийн гинж R нь катализаторын

үйлчилгээтэй байдаг. Эдгээр бүлгийн ихэнх нь нуклеофиль, өөрөөр хэлбэл нэг чөлөөт

электроны хосыг агуулдаг

Өрсөлдөөнтэй саатал. Энэ нь саатуулагч бодис (ингибитор) энзимийн идэвхтэй төвийн

тодорхой функциональ бүлэгтэй урвалд орохын төлөө субстраттай өрсөлддөг тохиолдолд

ажиглагддаг. Энэ нь эргэдэг саатлын төрөлд хамаарагддаг. Саатлын хэмжээ нь саатуулагч

бодис ба субстратын харьцангуй концентрациас хамаардаг. Өрсөлдөөнтэй саатуулагч бодис

нь бүтцээрээ субстраттай төсөөтэй (аналог нь) боловч катализат урвалд оролцох чадваргүй

байдаг. Үүний сонгодог жишээ нь сукцинатаас 2 Н атомыг салган сукцинат үүсгэдэг

урвалыг хурдасгадаг сукцинатдегидрогеназын саатуулалт мөн. Энэ энзим нь сукцинаттай

төсөөтэй нэгдэл болох малонатаар саатуулагддаг бөгөөд энэ нь адилхан хоёр карбоксилын

бүлэг агуулдаг. (бүтцийн аналог) боловч урвал явагддаггүй.

Хэрэв энзим нь малонатаар саатуулагдвал сукцинатын концентраци ихэссэн хэмжээгээр

саатлын хэмжээ буурна. Энзимийн саатлын хэмжээ нь малонат болон сукцинатын

харьцаанаас хамаардаг. Эл харьцаа их байх тусам саатал төдий чинээ их байдаг.

Энзимийн өрсөлдөөнтэй саатлын үед ингибитор (I) нь ферменттэй фермент-ингибиторын

комплекс (ЕI)-ыг үүсгэх ба тэр нь эргэх урвал юм. Энэ урвалд ингибитор ба субстратын

хооронд ферментийн молекулын төлөө өрсөлдөөн явагддаг. Ердийн урвалд бол фермент-

субстрать комплекс (ЕЗ) үүсдэг.

Фермент-ингибиторын комплекс цааш урвалын бүтээгдэхүүн болон задрах чадваргүй тул

ферментийг тодорхой хэмжээгээр сааталд оруулна.

Өрсөлдөөнгуй болон үл өрсөлдөх саатал. Энэ үед субстратын концентрацийг ихэсгэсзн ч

субстрат холбох төвд бус харин энзимийн үйлчлэлд чухал үүрэгтэй энзимийн молекулын

нэг бүлэгт холбогдож бат бөх комплексыг үүсгэдэг. Ийм ингибитор нь ферментийн

идэвхийг бууруулахаас биш субстраттай холбогдох чадварыг нь өөрчилдөггүй.

МУИС-ШУС-БУС БИОЛОГИЙН ТЭНХИМ

УЛААНБААТАР 2014

Өрсөлдөөнгүй жинхэнз саатуулагч бодис нь тухайн ферментийн субстратын молекултай

ямар ч төсгүй нэгдлүүд байх ба өрсөлдөөнгүй саатлын үед саатуулагч бодис нь чөлөөт

ферменттэй төдийгүй фермент-субстратын комплекстой үйлчилж идэвхгүй комплексыг

үүсгэдэг. Тэгвэл үл өрсөлдөх саатлын хувьд ингибитор бодис нь зөвхөн фермент-

субстратын комплекстой үйлчлэлцдэг. Нэг субетраттай урвалын хувьд хамгийн энгийн

схемийг бичвэл:

Өрсөлдөөнгүй саатлын жишээ нь НСN-ийн үйлчилгээ юм. Энэ бодис нь исэлдэн-

ангижруулдаг урвалуудад электрон зөөдөг төмөр агуулсан, мөн бүтцэд нь зэс орсон

ферментүүдийн, жишээ нь полифенолоксидазын ингибитор болдог. Ингибитор болдог

шалтгаан нь ферментийн бүтцэд ордог металлын ионтой цаашид хувирахгүй бөх бат

комплекс нэгдлийг үүсгэдэг.

Өрсөлдөөнгүй саатлын өөр нэг жишээ нь идэвхтэй төвд нь болон түүнээс хол орших 5Н-

бүлэг бүхий ферментүүдэд үйлчилдэг хүнд металлын ионы үйлчилгээ юм.

Ферментийн концентраци тогтмол үед урвалын хурдыг субстрат ба ингибиторын

концентрациас хамааруулан судалснаар өрсөлдөөнтэй саатуулалтын төрлийг өрсөлдөөнгүй

болон үл өрсөлдөх саатуулалтаас ялгаж болдог.

Энд ферментийн ба ингибиторын концентрацийг тогтмол үед урвалын хурд субстратын

концентрациас хамаарах хамаарлыг графикаар дүрсэлж Кm ба /maх-ийг тодорхойлдог. Үл

өрсөлдөх саатлын үед V -ийн утга буурч К нь өөрчлөлтгүй байдаг.

Ферментийн үйлчлэх механизмийг хавсралтаас үзнэ үү.

2.7. Ферментийн идэвхит төв

ФИТ гэдэг нь ферментийн молекулын харьцангуй их биш хэсэг ба тэнд субстратыг

хувиргах, идэвхжүүлэх, холбох /фермент-субстратын комплекс/ процесс явна. ФИТ-ийн

бүрдэл хэсэгт орж түүнийг хэлбэржүүлдэг аминхүчлийн үлдэгдлүүд

/-СООН, -ОН, -Н/ -ийн гүйцэтгэж буй үйл ажиллагаагаар 3 зэрэг болгоно.

Урвал явуулах бүлэг: Субстраттай шууд холбогдож химийн шинэ холбоог хаах, таслах

замаар химийн хувиралд оролцоно.

Холбогдох бүлэг: ФИТ-ийн тусгай бүлгүүдийг бэхлэж эдгээрийн үйл ажилллагаа

хэлбэржилтийг хангана. Мөн ФИТ амин хүчлийн холбогдох бүлэг буюу субстратын

тодорхой бүлэгтэй /хувиралтанд орохгүй/ нэгдээд фермент субстратын комплекс үүсэх

явцыг хангаж өгснөөр урвал явна.

Туслах буюу бэхжүүлэх бүлэг: Бүх уургийн молекулын макро бүтцийг бэхжүүлж ФИТ

хэлбэржих, түүний үйл ажиллагааг хангана.

Энгийн ФИТ: аминхүчлийн идэвхтэй бүлэг/SH, CO2 , NH2, OH /

МУИС-ШУС-БУС БИОЛОГИЙН ТЭНХИМ

УЛААНБААТАР 2014

Нийлмэл ФИТ: кофермент

ФИТ-ийн бүрэлдэхүүнд янз бүрийн металлууд /гемопротеиназа ферментэд төмөр/ оролцдог

ба апофермент, коферментийг хооронд нь холбох үүрэг гүйцэтгэнэ.

Ихэнх ферментийн идэвхтэй төвд серин, цистейн, гистидин, тирозин, лизин зэрэг амин

хүчлийн үлдэгдэл нэг буюу хэд хэд байж болно.

Гидролаза ангийн олон фермент идэвхтэй төвдөө серин агуулсан учир сериний фермент,

оксидоредуктаза ангийн олон дегидрогеназа төвдөө цистейний үлдэгдэлтэй тул цистейний

ферментүүд гэнэ.

Идэвхтэй төв үүсгэж буй амин хүчил иончлогдож нуклеофиль /электрон-донор/

электрофиль /электрон-акцептор/ байдалтай болох ба нуклеофиль хэсэг цөөн биш үед

металлтай холбогдох ба энэ металлын ион идэвхтэй төвийн хэсэг болдог.

ФИТ-ийн нуклеофиль, электрофиль бүлэг электрон өгөх юмуу авч субстратын электроны

бүтцийг “ганхуулж” түүнийг идэвхжүүлснээр химийн урвалыг хурдасгадаг.

Гол онцлог нь янз бүрийн харилцан үйлчлэлд мэдрэх чадвар өндөр байдаг. Ж: дулааны

хэмийг ихэсгэхэд гексокиназагийн аллостерик төв глюкокортикоид , инсулиний

зохицуулах үйлчлэлийг мэдрэх чадвараар алдах боловч ферментийн үйл ажиллагааны

идэвх хадгалагдаж АТФ-ын нөлөөгөөр глюкозаг фосфоржуулах явц үргэлжилнэ.

2.8. Ферментийн идэвхийн нэгж

Ферментийн идэвхи, идэвхийн нэгж

Энгийн катализаторыг бодвол фермент өндөр идэвхи, өвөрмөц шинж чанартай | байдаг.

Ферментийн идэвхи гэдэг нь фермент субстратыг хувиргагч үйлчлэлийн хүчний[ хэмжээ

буюу химийн урвалын процесс дахь ферментийн үйлчлэлийн хурдасгалтын зэрэг юм. Нэгж

(тодорхой) хугацаанд фермент химийн их хэмжээний хувирлыг буй болгож) (катализад

оруулж) байвал өндөр идэвхитэй фермент гэнэ.

Ферментийн идэвхийг хэд хэдэн аргаар тодорхойлж болно.

• Нэгж хугацаанд хувиргаж байгаа субстратын тоогоор. Жишээ нь уураг задарсан ]

хэмжээгээр пепсин, трипсиний идэвхийг тодорхойлох г.м.

• Нэгж хугацаанд үүсгэгдсэн (шинээр буй болсон) бүтээгдэхүүний тоо хэмжээгээр. Жишээ

нь үүссэн тосны хүчил болон глюкозын хэмжээгээр липаза, амилаза) ферментийн идэвхийг

тодорхойлох г.м.

• Тодорхой нөхцөлд ферментийн концентраци, идэвхи шууд хамааралтай байдгийг

харгалзан аливаа ферментийн (идэвхи) тоо хэмжээг тодорхойлж болно.!

МУИС-ШУС-БУС БИОЛОГИЙН ТЭНХИМ

УЛААНБААТАР 2014

Ферментийн олон улсын "МЕ" нэгж гэдэг нь өгөгдсөн нөхцөлд нэг минутанд нэг |

микромоль субстратыг хувиргаж чадах ферментийн (тоо) хэмжээ буюу каталын тоо юм.

Ферментийн идэвхийн нэгж нь катал.

Катал бол стандарт нөхцөлд 1 секундэнд 1 моль субстратыг хувиргах чадвар

бүхферментийн хэмжээ юм. Тэгэхдээ шинэ системд микро-, нано-, пикокаталаар

илэрхийлдэг ба үүнд харгалзсан субстратын концентраци нь микромоль, наномоль,

пикомоль; хугацаа нь секунд болно.

Ферментийн идэвхид нөлөөлөх хүчин зүйл

Ферментийн идэвхид олон хүчин зүйл нөлөөлдөг. Урвалын хурд ферментийн хэмжээнээс

хамаарахдаа тодорхой хязгаарт байснаа цаашид буурна.

Ферментийн идэвхид температур (хэм) нөлөөлөх нь: Фермент бүхэн температурын

өөрчлөлтөнд их мэдрэмтгий буюу урвалын хурдад нөлөөлдөг. Фермент хамгийн их

идэвхитэй үйлчлэн урвалын хурд дээд цэгтээ хүрэхэд харгалзах хэмийг тохиромжтой

Шоптимум) гэнэ. Ихэнх бүлээн цуст амьтны ферментүүд 35-37°С-т идэвхитэй үйлчилдэг ба

бага хэмд аливаа ферментийн идэвхи буурч өндөр хэмд байгалийн шинж чанараа алдана.

Үүнийг ферментийн дулаан мэдрэх чадвар гэдэг нэр томъёон дор ойлгох хэрэгтэй.

Зарим фермент (рибонуклеаза, трипсин, мурамидаза гэх мэт) өндөр хэмд идэвхиэ бага алдах

буюу эргэж хэвийн байдалдаа ордог байхад зарим нь 0°С-ээс бага хэмд идэвхитэй (зарим

организм амьдрах хэм) үйлчилдэг.

Ферментийн идэвхид орчны рН нөлөөлөх нь: Ихэнх фермент орчныхоо рН-аас хамаарч

идэвхиэ өөрчилж чаддаг. Учир нь урвалын орчин ферментийн идэвхитэй бүлгүүдийн

иончлогдох зэрэгт нөлөөлнө. Өөрөөр хэлбэл фермент нэмэх, хасах эсвэл цахилгаан саармаг

цэнэгтэй байх аль нэг тохиолдолд идэвхитэй байх тул тохиромжтой рН нь фермент бүрт

адилгүй. Энэ нь орчны буферийн шинж чанар, субстратын концентраци, идэвхижүүлэгч,

сааруулагчийн нөлөөллөөс хамаарна. Физиологийн рН-ийн утгад идэвхи нь хамгийн өндөр

байх боловч хоол боловсруулах замын ферментүүдийн тохиромжтой рН ихээхэн ялгаатай

байдаг. Жишээ нь: ходоодны рН 1.5-2.5 хос, нарийн гэдсэнд рН 8 байдаг учир ферментүүд

нь тухайн орчиндоо идэвхитэй үйлчилж урвалын хурд нь эрчимтэй байна

2.9. Бие махбодын фермент

Фермент бүх эст байж уураг, нуклейн хүчил нийлэгжих, эсийн үйл ажиллагаа, энергийн

солилцоонд оролцдог.

Эсийн бөөмд ДНХ,-РНХ-полимераза, ДНХ-лигаза зэрэг нуклейн хүчлийн солилцоонд

оролцогч ферментүүд. Митохондрид эдийн амьсгалын ферментүүд, лизосомд протеиназа,

нуклеаза зэрэг органик бодисыг задлагч ферментүүд.

● Урьдал фермент /профермент/: Зарим ферментүүд идэвхгүй хэлбэрээр эсээс гарах ба

үүнд гол төлөв хоол боловсруулах замын уураг задлагч болон цусны бүлэгнэлтэнд оролцогч

ферментүүд багтана. Эдгээр нь тодорхой үед идэвхжин жинхэнэ фермент болно.

МУИС-ШУС-БУС БИОЛОГИЙН ТЭНХИМ

УЛААНБААТАР 2014

● Изофермент: Молекул бүтцээрээ ялгаатай боловч нэг үйл ажиллагаа гүйцэтгэдэг

ферментүүд.

● Мультифермент: Тодорхой хугацаанд дараалсан олон урвал явуулдаг. ж: пируватын

/карбоксил/ бүлгийг алдагдуулдаг пируватдегидрогеназа нь 3 хэсгээс тогтсон комплекс

фермент ба нэг нь карбоксил бүлэг алдагдуулах, 2 ба 3 дахь нь исэлдэн ангижрах процессыг

хурдасгана.

● Полифермент: Бие махбодь нь полиферментийн систем юм. Эхний субстрат

ферментийн нөлөөгөөр хувиралтанд ороход, үүнээс шинээр үүссэн бүтээгдэхүүн дараагийн

ферментийн субстрат болж бодисын солилцооны завсрын ба эцсийн бүтээгдэхүүн болно.

3.Материал арга зүй

3.1. Ферментүүдийг таних туршилт

3.1.1. Каталаза ферментийг таних

Каталаза фермент нь оксидоредуктазын ангид хамаардаг бөгөөд устөрөrчийн хэт

ислийг ус, хучилтөрөrч болгон задалдаr.

2H2О2=2H2O+O2

Каталaза фермент нь организмд явагдах иcэлдэлтийн процессуудын дүнд үүссэн Н202-ыг

задлах уйлчилrээтэй. Энэ ферментийг амьтан ургамал болон бүх аэроб бактеруудын эд

эсээс гарган авсан.

Урвaлжyуд: -2% H2O2

-Шинэ элэг

Ажлын явц: Шаазан нухyурт бага хэмжээний элэг хийж шилний хамт сайтар нухна.

Биологийн хурyу шилэнд 5гp элэгний нухдаcaac хийж 10мл нэрcэн ус нэмж хутгaад хуруy

шилээ дуүртэл H2O2 хийж эрxий хурyугаapaа тaглаaд сайтар сэrcэрнэ. Дөлтэй зомroл

хийхэд хучилтөрөrч ялгарч байгаar зомгол шатаж байгаaraар танина.

3.1.2. Сүүнд дегидрогенезийг таних

Урвалж хэрэглэгдэх зүйл: -сүү

-0,4% формалин

-0,01% метилийн хөх

Ажлын явц: Хоёр хуруу шилэнд 4-5мл сүү хийж 1-р хуруy шилэнд сүүний ферментийr

задлах зорилroop буцалraна. Хөрrөcний даpaа хоep хуруy шилэндээ 8-10 дуcал формалин 1-

2 дуcал метилийн хөх хийж усан халаaryурт 40C-д тавина. Хэсэг хуrацaаны даpaа

ферментийr задлаarүй хуруy шилтэй сүүний цэнхэр өнгө apилна. Хуруy шилийr cэгcрэхэд

МУИС-ШУС-БУС БИОЛОГИЙН ТЭНХИМ

УЛААНБААТАР 2014

цэнхэр өнгө дахин үүcэх бөгөөд усaн халаaryурт байлrасны дараа өнгө дахин apилна.

Метилийн хөxийн өнгө арилах нь түүний исэлдсэн хэлбэр үүcэхтэй холбoотой явarддaг.

3.1.3. Дрожжийн дегидрогенезийг таних

Урвaлжyуд: -5% глюкоза

-1:5 pH=7.0 фосфатын буфер

-дрожжийн суспенз 0,01% метилийн хех

Ажлын явц: 2 хуруy шил тус бурд 0,5мл глюкозын yусмал, 0.5мл метилийн хөх хийж 1-р

хуруy шилэнд 2мл дрожжийн суспенз 2-р хуруy шилэнд уpьдчилан буцалrаж хөргөсөн 2мл

дрожжийн суспенз хийнэ. 2 хуруy шилтэй дээжийг тaглaад усан халаaryурт 40°С-т 3-4

минут байлrахад буцaлгaaгүй дрожжийн суспенз хийсэн хуруy шилэн дэх хөх өнrө aрилж

харин буцалгасан прожжийн суспензтэй хуруу шилэнд хөх өнгө хадгалагдан үлдэнэ. Энэ нь

дегидрогенеза фермент задарч идэвхигүй болсонтой холбоотой.

3.1.4 Пепсинийг илрүүлэх

Пепсин буюу пептид-пептидогидролаза фермент нь ходоодны шүүсэнд агуулагддаг бөгөөд

уургийн молекулыг 600-3000 молекул масстай пептид болгон задалдаг эндопептидаза юм.

Урвалжууд: -ходоодны шүүс

-сүү

-0.1М рН=5.0 ацетатны буфер, сүүний хольц(1:1)

Ажлын явц: Хуруу шилэнд 5 мл ацетатны буфер, сүүний хольц хийж 25С-ийн термостатад

30 минут тавиад дээр нь урьдчилан шүүсэн 0.1мл ходоодны шүүс хийнэ. Хуруу шилний

ханан дээр казейны ээдэм үүсэхийг ажиглана. Пепсиний нөлөөгөөр сүүний уураг

казейноген уусдаггүй казейн хэлбэрт шилждэг.

3.2. Ферментүүдийн шинж чанар

3.2.1. Органик бус катализатор, ферментүүдийн үйлчилгээг

хооронд нь харьцуулах

Ферментүүдийн органик бус катализаторуудаaс ялгагдах шинж нь катализийн өндөр

идэвxитэй байдaгт оршино.

Урвaлжyуд: -0.3% NaCl даxь 1% цардyулын уycмал

-10% HCl

-Люголийн yусмал(10)

-10% NaOH

МУИС-ШУС-БУС БИОЛОГИЙН ТЭНХИМ

УЛААНБААТАР 2014

-3% CuSO4

-шүлcний уycмал(амилазын эх үүcвзр) (28)

Aжльн явц: 3 хуруy шилэнд 5мл 1%-ийн цардуулын уycмал хийж 1-р хуруy шилэнд 1мл

нэрсэн ус, 2-р хуруy шилэнд 1мл 10% HCl, 3-p хуруy шилэнд 1мл шүлcний уycмал хийж

сайтар хутгаaд 1 ба 3-p хуруy шилэн дэх yусмалyудыг 38°С-ийн термостaтанд, 2-р хуруy

шилийг буцaлж буй усан халaагуyрт тус тус 15-20 минут байлгана. Хуруy шилтэй

yусмалyудaа 2 хуваaж 1-p хэcэгт люголийн yусмал дуcaаж цардуyльн задральн хэмжэзг

тогтоoно. 2-р хэсэгт Троммерийн урвал явуyлж цардуул нь глюкоза болтол задаpсаныг

тогтооно. Хуруy шилтэй yусмалyудыг өнгөөр амилаза нь органик бус катализатораaс

хурдан үйлчилж байгаaг тогтооно.

3.2.2. Ферментүүдийн идэвхи температураас хамаарах

Ферментийн нөлөөгөөр явагддaг урвалуyдад темпеpатурыг нэмэгдүүлэхэд ферментийн

идэвхи нэмэгддэг. Хэдий тийм боловч ферментүүд yурагт нэгдлүүд учиp өндөр температурт

задралд ордoг тул идэвхи нь буypдаг. Харин нам температурт түүний идэвxи сул байдar

oнцлогтой.

Урвaлжууд: -Шингэрүүлcэн шүлс(28)

-0,3% NaCl даxь 1% цардуyльн уycмал

-Люголийн уусмал(10)

Aжльн явц: 4 хурyу шил авч тус бурд нь 2мл цардууулын yусмал хийж 1-3-р хуруy шилэнд

10 дусал шүлс, 4-р хурyу шилэнд уpьдчилан буцалгаж хөргөсөн шулcний уycмал хийнэ.

Хуруy шилтэй уycмалyудaа сайтар хутгаaд 1-р хурyу шилийг мөстэй caванд, 2-р хуруy

шилийг таcалraаны температурт, 3 ба 4-р хуруy шилийr 37°С-ийн yсан халаaryурт 10 минут

тавьcны дарaа хуруy шил болгонд 1-2 дуcал Люrолийн yусмал дуcaана. 1-р хуруy шилэн дэx

уусмал хөх, 2-рт хөx яraан, 3-pт шар, 4-рт хөх өнгийг үүсгэнэ өнгийн өөрчлөлт амилаза

ферментийн идэвxи температураaс хамаарч цардyулыг xэрxэн задалж байгааг илэрхийлж

байгаа юм.

3.2.3. Ферментийн идэвхи рН-аас хамаарах

Opчны pH-aac хамаарч ферментийн молекулын идэвxитэй төвийн хэсгүүдийн байршил

өөpчлөгддөr тул ферментийн урвалын хурд түүнээс хамаарч өөp өөp байдaг.

Урвaлжyуд: -1/3 M KH2PO4

-1/3 M Na2HPO4

-0.3% NaCl-д уycгacан 0.5% цардyулын уycмал

-Люголийн yусмал(10)

-Шингэрүүлсэн шүлс(28)

МУИС-ШУС-БУС БИОЛОГИЙН ТЭНХИМ

УЛААНБААТАР 2014

Aжльн явц: 7 хуруy шил аваaд тус бурд нь pH-ийн даpaах утгaтай буферийн yусмалыг

бэлтгэнэ. Дараалcан 7 хурyу шил авч тyc бүрд 5мл цардуyлын yусмал, 1 мл буферийн

yусмал хийж дээр нь 1 мл шүлcний уycмал нэмнэ. Хуруy шилтэй yусмалyудыг 37С-ийн

усан халаaгyурт 5 минут байлгaад 1-2 дуcал Люголийн уусмал дуcaана. Цардуулын

задралаас хамаарч хуруy шилтэй уусмалууд өөp өөp өнгөтэй болдог.

Урвалжууд Хуруу шил

1 2 3 4 5 6 7

KH2PO4 мл 4.7 4.4 3.3 2.5 1.7 0.6 0.3

Na2HPO4 мл 0.3 0.6 1.7 2.5 3.3 4.4 4.7

Уусмалын рН 5.6 6.0 6.5 6.8 7.0 7.8 8.1

3.2.4. Ферментүүдийн өвөрмөц үйлчилгээ

Ферментүүдийr opгaник бус катализаторaac ялгах онцлor нь тэдний өвөрмөц үйлчилгээ юм.

Өөpөөр хэлбэл нэr фермент нэг буюy тодорхой 6үлэг субстратaд уйлчилдэг oнцлoгтой. Энэ

нь ферментийн идэвхийн төв, субстратын хэсэгтэй комплементар байдaгтай холбoотой.

Амилаза ферментийн өвөpмөц үйлчилгээ

Урвалж хэpэглэгдэх зүйл:

-шингэрүүлcэн шүлс(28)

-сахаразын уycмал(19)

-NaCl-д уycracан 1% цардуулын yусмал

- 2% сахароза

- Фелингийн урвалж(23)

- Люголийн yусмал(10)

Aжлын явц: 4 хуруy шил авч дуraарлана. 1-p, 3-p хуруy шилэнд 4-5мл цардуулын yусмал,

2-р болон 4-р хурyу шилэнд 4-5мл сахарозын yусмал хийж 1-р болон 2-р хуруy шилэнд 2мл

шингэрүүлсэн шулс, 3-р болон 4-р хурyу шилэнд 2мл сахаразын yусмал хийж 38°С-ийн

усан халаaryурт 20 минут тавина 2-р ба 4-р хурyу шилтэй уycмалyудтай Фелингийн урвалыг

явуyлж 1 бa 3-p хуруy шилтэй уycмалуyдад Люголийн yусмалаас 1-2 дуслыг дуcaана. Энэ

ажлaа сахарaза фермент сахарозыг, харин амилаза фермент цардyулыг задалдar болoxьг

үзнэ.

МУИС-ШУС-БУС БИОЛОГИЙН ТЭНХИМ

УЛААНБААТАР 2014

Үр дүн

Ферментүүдийг таних туршилтын үр дүн:

3.1.1. Каталаза ферментийг таних:

Элгийг нунтаглаад, бага зэрэг нэрмэл ус хийгээд нэмж перкс хийгээд эрхий

хуруугаараа дарахад дэлбэрэх гэж байгаа мэт хуруу руу хүчтэй түлхэлт өгч байсан. Харин

хуруугаа аваад хуруу шил рүү цог хийхэд шатаж байсан. Энэ нь каталаза фермент ус

төрөгчийн хэт ислийг хүчилтөрөгч болон ус болгон задалж байгаатай холбоотой.

3.1.2. Сүүнд дегидрогенезийг таних:

Буцалгасан сүүтэй хуруу шил болох 2-р хуруу шилэнд хөх өнгө үүсэхгүй байсан. Энэ

нь метилийн хөхийн исэлдэх хэлбэр үүссэнтэй хобоотой.

3.1.3. Дрожжийн дегидрогенезийг таних:

Буцалгасан дрожжийн суспензтэй хуруу шилэнд хөх өнгө хадгалагдан үлдсэн. Энэ

нь дегидрогенеза идэвхитэй болсонтой холбоотой.

3.1.4 Пепсинийг илрүүлэх:

Хуруу шилний ханан дээр казейны ээдэм үүссэн. Пепсиний нөлөөгөөр сүүний уураг

казейноген уусдаггүй казейн хэлбэрт шилждэг.

3.2. Ферментүүдийн шинж чанар

3.2.1. Органик бус катализатор, ферментүүдийн үйлчилгээг хооронд нь харьцуулах:

Цардуул дээр нэрмэл ус хийгээд 38С-ийн термостатанд байлгаад дээрээс нь Иод

нэмэхэд хөх өнгө үзүүлж, харин натрийн шүлт нэмэхэд цэнхэр өнгө үзүүлж байсан.

Цардуул дээр давсны хүчил хийгээд 100С-ийн усан ваннд тавиад иод нэмэхэд хүрэн

бор өнгө харин натрийн шүлт нэмэхэд цэнхэр өнгө үзүүлж байсан.

Цардуул дээр шүлс нэмээд 38С-ийн термостатанд тавьсны дараа иод нэмэхэд шар

өнгө үзүүлж харин натрийн шүлт нэмэхэд улбар шар өнгө үзүүлж байсан. Энэ нь амилаза

фермент органик бус катализаторуудаас хурдан үйлчилж буйг харуулж байгаа юм.

3.2.2. Ферментүүдийн идэвхи температураас хамаарах:

2мл цардуул 2мл цардуул 2мл цардуул 2мл цардуул

+шүлс +шүлс +шүлс -буцалсан шүлс

0С 20С 37С 37С

+Иод

Хөх Бор Шар Хөх

МУИС-ШУС-БУС БИОЛОГИЙН ТЭНХИМ

УЛААНБААТАР 2014

3.2.3. Ферментийн идэвхи рН-аас хамаарах:

Урвалжууд Хуруу шил

1 2 3 4 5 6 7

KH2PO4 мл 4.7 4.4 3.3 2.5 1.7 0.6 0.3

Na2HPO4 мл 0.3 0.6 1.7 2.5 3.3 4.4 4.7

Уусмалын рН 5.6 6.0 6.5 6.8 7.0 7.8 8.1

4-р хуруу шилэнд ферментийн идэвхи хамгийн муу байсан ба рН нь 6.8 байх үед

ферментийн идэвхи хамгийн муу байдгийг эндээс харж болно.

3.2.4. Ферментүүдийн өвөрмөц үйлчилгээ:

4мл цардуул 4мл сахароз 4мл цардуул 4мл сахароз

+2мл шүлс +2мл шүлс +2мл сахараза +2мл сахараза

38С 20мин

+Иод +Фелингийн ур +Иод +Фелингийн ур

Өнгөгүй Цайвар Хөх Улбар шар

Энд амилаза фермент агуулсан шүлс нь царуулыг задлаж глюкоз болгосон боловч

сахарозыг задалж чадаагүй байна. Харин сахараза фермент нь сахарозыг задалсан боловч

цардуулыг задалж чадахгүй нв харагдаж байна.

МУИС-ШУС-БУС БИОЛОГИЙН ТЭНХИМ

УЛААНБААТАР 2014

Дүгнэлт

Фермент нь биокатализатор бөгөөд биологийн гаралтай , химийн урвалыг

түргэсгэдэг (удаашруулдаг) үйлчлэлтэй. Амьд эс болгон өөрийн гэсэн ферментүүдтэй (1 эс

дотор 104-тэй тэнцэх ферментийн молекул агуулагдана) байх ба түүний үйлчлэл нь маш

хүчтэй. Ферментийн оролцоогүй явагдах нэг ч урвал эсэд байхгүй. Ферментийнг танихын

тулд тодорхой туршилт явуулдаг. Каталаза фермент ус төрөгчийн хэт ислийг хүчилтөрөгч

болон ус болгон задалж байгаатай холбоотой. Пепсин буюу пептид-пептидогидролаза

фермент нь ходоодны шүүсэнд агуулагддаг бөгөөд уургийн молекулыг 600-3000 молекул

масстай пептид болгон задалдаг эндопептидаза юм. Ферментүүдийн органик бус

катализаторуудаaс ялгагдах шинж нь катализийн өндөр идэвxитэй байдaгт оршино.

Ферментийн нөлөөгөөр явагддaг урвалуyдад темпеpатурыг нэмэгдүүлэхэд ферментийн

идэвхи нэмэгддэг. Хэдий тийм боловч ферментүүд yурагт нэгдлүүд учиp өндөр температурт

задралд ордoг тул идэвхи нь буypдаг. Харин нам температурт түүний идэвxи сул байдar

oнцлогтой. Opчны pH-aac хамаарч ферментийн молекулын идэвxитэй төвийн хэсгүүдийн

байршил өөpчлөгддөr тул ферментийн урвалын хурд түүнээс хамаарч өөp өөp

байдaг.Ферментүүдийr opгaник бус катализаторaac ялгах онцлor нь тэдний өвөрмөц

үйлчилгээ юм. Өөpөөр хэлбэл нэr фермент нэг буюy тодорхой 6үлэг субстратaд уйлчилдэг

oнцлoгтой. Энэ нь ферментийн идэвхийн төв, субстратын хэсэгтэй комплементар

байдaгтай холбoотой. Дахин сануулахад ферментийн оролцоогүй явагдах нэг ч урвал эсэд

байхгүй.

МУИС-ШУС-БУС БИОЛОГИЙН ТЭНХИМ

УЛААНБААТАР 2014

Ном зүй

Пүрэв.Д., Цэвэгсүрэн.Н. 2006. Биохими. Монгол Адмон. УБ

Баярмаа.Ж., Сүхдолгор.Ж. 2001. Биохими. Монгол Адмон. УБ

Намсрай.Ц. 1999. Биохими. Монгол Асопресс. УБ

Жамсран.Ж. 2002. Биохими. Монгол176. УБ

mn.wikipedia.org/wiki/

chemistry_legend.blog.gogo.mn/read/entry129441

https://ikecult.wordpress.com/tag/фермент

www.xumuk.ru/encyklopedia/2/4751.htm

МУИС-ШУС-БУС БИОЛОГИЙН ТЭНХИМ

УЛААНБААТАР 2014

Хавсралт

МУИС-ШУС-БУС БИОЛОГИЙН ТЭНХИМ

УЛААНБААТАР 2014

МУИС-ШУС-БУС БИОЛОГИЙН ТЭНХИМ

УЛААНБААТАР 2014