Clase4AAsy Prot
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Unidad I:ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
Prof. Marvin Isaac Querales C.
ProteínasMacromolécula compuesta por una o varias cadenas
polipeptídicas, cada una de las cuales tiene una secuencia característica de aminoácidos unidos a través de enlaces
peptídicos.
-L-Aminoácidosúnicamente o conjugados con
otras biomoléculas de naturaleza no proteica
Proteínas
Clasificación de las Proteínas
Proteínas Simples
Proteínas Conjugadas
EN BASE A SU COMPOSICION QUIMICA
Clasificación de las Proteínas
Proteinas Simples:
Producen solo -L-aminoácidos después de su degradación hidrolítica.
Ejemplo: Ribonucleasa, Quimiotripsina, Seroalbúmina.
Clasificación de las Proteínas
Proteínas conjugadas: Su hidrólisis da origen además de -L-aminoácidos a un Grupo
prostético.
EJEMPLOS:
Lipoproteína -lipoproteínaLípidos
Glicoproteína -globulinasCarbohidratos
Hemoproteína HemoglobinaHemo
CLASE EJEMPLOGRUPO PROSTÉTICO
Clasificación de las Proteínas
EN BASE A SU FUNCIÓN
• Catalíticas.• Estructurales.• Transportadoras.• Contráctiles.• De defensa natural.• Respiratoria.• Represoras.• Hormonales.• Receptoras.• Transductoras de señales.• De la visión...
Niveles estructurales de las proteínas
Residuos deaminoácidos
-hélice Cadena polipeptídica
SubunidadesUnidas
Clasificación de las Proteínas
FIBROSAS:
GLOBULARES:
OLIGOMÉRICAS:
EN BASE A SU CONFORMACIÓN
Niveles estructurales de las proteínas
ESTRUCTURA PRIMARIA
Enlaces Estabilizadores: Enlaces Peptídicos
Se refiere al número y secuencia de aminoácidos de la cadena polipeptídica.
(Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu)
Niveles estructurales de las proteínas
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Enlaces de hidrógeno (intra e intercatenario). Enlaces disulfuro.
-hélice -conformación
ENLACES ESTABILIZADORES Enlace peptídico.
Niveles estructurales de las proteínas
ESTRUCTURA SECUNDARIA
HÉLICE
Localización
Aminoácidos desestabilizadores:• Numerosas moléculas de Glu, Arg o Lys (carga).
• Asn, Ser, Thr y Leu (forma y tamaño).• Pro y hidroxiprolina.
Niveles estructurales de las proteínas
ESTRUCTURA SECUNDARIA HÉLICE • El esqueleto polipeptídico se encuentra compactamente enrollado alrededor del eje
longitudinal de la molécula.
• Los grupos R sobresalen del esqueleto helicoidal.
• Todos los enlaces CONH participan en puentes de H.
• El giro es dextrógiro.*
• Cada giro de hélice constituye 3.6 Aac.
• El giro de hélice ocupa 0.56 nm del eje longitudinal.
Niveles estructurales de las proteínas
ESTRUCTURA SECUNDARIA CONFORMACIÓN
• Enlaces de hidrógeno intracatenario o intercatenarios entre los enlaces peptídicos de las -queratinas.
• Enlace peptídico.
Niveles estructurales de las proteínas
ESTRUCTURA SECUNDARIA CONFORMACIÓN
Vista SuperiorVista Lateral
A. Paralela
Vista SuperiorVista Lateral
B. Antiparalela
Niveles estructurales de las proteínas
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Niveles estructurales de las proteínas
ESTRUCTURA SECUNDARIA: beta queratina
Proteínas Fibrosas
-QUERATINA
Proteínas Fibrosas Desempeñan funciones estructurales
importantesen núcleo, citoplasma, etc.
La secuencia de aminoácidos es repetitiva.
Tienen un contenido muy alto de Cys.
Las moléculas individuales contienen largas secuencias de AAc. (,más de 300) que son
totalmente -helicoidales.
Son estructuras multihebra con una estructura secundaria altamente regular.
En general son elásticas y flexibles, pero se endurecen con la formación de enlaces
cruzados disulfuro.
-QUERATINA
Proteínas FibrosasCOLÁGENO
Secuencia de aminoácidos.(Gly-X-Y)
Conformación helicoidal.
Enlaces de hidrógeno intercadena.
Ordenamiento de triple hélice.
Empaquetamiento ordenado de las moléculas de
tropocolágeno.
Proteínas Fibrosas
• Aminoácidos más frecuentes en su estructura: Gly (35%), Ala (11%), Pro (12%), Hyp (9%).
• La secuencia de AAc. características es: Gly-X-Pro o Gly-X-Hyp.
• Estructura secundaria única distinta de la hélice (hélice de poliprolina tipo II).
Hélice con 3 residuos de AAc por vuelta aproximadamente.
• Hélice levógira.
• El enrollamiento superhelicoidal es dextrógiro.
• El empaquetamiento de las cadenas en la triple hélice le proporciona más fuerza de tensión que un cable de acero de idéntica sección.
COLÁGENO
Estructura Supersecundaria
Agrupamiento estable de varios elementos de estructura secundaria que se encuentran comúnmente en más de una
proteína.
Lazo -- Vértice -
Proteínas Globulares Forma compacta. Los diferentes segmentos de una cadena polipeptídica se
pliegan unos sobre otros. Denso núcleo hidrofóbico. Cumplen con una amplia variedad de funciones biológicas
dinámicas (transporte, regulación, protección, etc.)
Estructura Terciaria de las proteínas
ENLACES ESTABILIZADORES
Interacciones electrostáticas. Puentes de hidrógeno. Interacciones de Van der Waals. Enlaces disulfuro.
Enlace peptídico.
Estructura Terciaria de las proteínas
DOMINIOS
Contienen típicamente entre 100 y 150 aminoácidos continuos.
Presentan un exterior hidrófilo y un interior hidrófobo. Varios dominios en una proteína pueden estar
conectados por un segmento de la cadena polipeptídica.
Regiones compactas semi-independientes que poseen una geometría compacta característicaCaracterísticas
Estructura Terciaria de las proteínas
PLEGAMIENTO ASISTIDOProteínas que facilitan el ensamblaje adecuado de la estructura proteica. Chaperonas Moleculares: Facilitan rutas de plegamiento correctas. Favorecen el microentorno para que tenga lugar el
empaquetamiento. Bloquean el plegamiento de determinadas proteínas
que deben permanecer desplegadas para atravesar la membrana.
Ayudan al empaquetamiento cuaternario de proteínas oligoméricas.
Estructura Terciaria de las proteínas
PLEGAMIENTO ASISTIDO Chaperoninas:Necesarias para el plegamiento de muchas proteínas celulares (10-15%) que no se pliegan espontáneamente. Acopladas a la hidrólisis de ATP
Proteína Disulfuro Isomerasa (PDI):Cataliza la eliminación de intermedios de plegamiento con entrecruzamiento de enlaces disulfuro inapropiados.
Péptido Prolil cis-trans isomerasa (PPI):Cataliza la interconversión de los isómeros cis-trans de los enlaces peptídicos de Pro.
Adición de urea y mercaptoetanol
Eliminación de urea y mercaptoetanol
Estado nativo, catalíticamente activo
Estado nativo, catalíticamente activo
Estado desplegado inactivo
Desnaturalización y Renaturalización
RIBONUCLEASA
RenaturalizaciónREPLEGADO Y FORMACIÓN DE ENLACES DISULFURO
CONFORMACIÓN NATIVA
Proteínas GlobularesESTRUCTURA:
LOCALIZACIÓN
Cadena polipeptídica de 153 AAc.
Un grupo ferroporfirina o “hemo”, localizado en una hendidura de la molécula.
Estructura secundaria: todo (78%).
Curvaturas: Pro, Ser, Thr, Asn.
Muy compacta.
FUNCIÓN
MIOGLOBINA
Grupo Hem
Proteínas OligoméricasHEMOGLOBINA GLOBINA: 4 Cadenas polipeptídicas. 2 (141 Aac.) Y 2 (146
AAc) de 146 AAc. GRUPO HEMO: 4 grupos protéticos hemo (Fe++).
ESTRUCTURA:
LOCALIZACIÓN
Estado T
FUNCIÓN.
Estado R
Proteínas OligoméricasESTRUCTURA CUATERNARIAENLACES ESTABILIZADORES
• Puentes de Hidrógeno.
• Interacciones Electrostáticas.
• Interacciones de Van Der Waals.
• Enlaces disulfuro.
• Enlace peptídico.
Geometría de la Coordinación del
Hierro en la Oxihemoglobina
HEMOGLOBINATransición Cooperativa de la Hemoglobina
Eritrocito en un capilar tisular
Eritrocito en un capilar pulmonar
Retorno Venoso
Sistema Arterial
H2O + CO2
H2CO3
HCO3 + HbH + O2
Anhidrasa Carbónica
HbO2
H2O + CO2
H2CO3
HCO3 + HbH + O2
Anhidrasa Carbónica
HbO2
-
-
Procedente del catabolismo
CO2
HCO3 Cl-
Cl-
HCO3Cl-
Cl-Procedente del aire inspirado
A las células para reacciones
Espiración
Efecto del pH y la Concentración de CO2, sobre la afinidad del O2
por la Hemoglobina
Pulmones
VENAS ARTERIAS
OXIHEMOGLOBINADESOXIHEMOGLOBINA
Mioglobina
PAPEL DE LAS GLOBINAS EN EL TRANSPORTE Y
ALMACENAMIENTO DE OXÍGENO
Curva de Disociación O2-Hb
pH=7,4
Tejiidos Pulmones
Curva de Disociación O2-Hb
2,3 BISFOSFOGLICERATO
Muchas Gracias!!!!
“ Sólo aquel que tiene la mente Positiva es el que permanece inmune a la enfermedad”
Thomas Hamblin