Clase3 Aa y Prot 2012
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AMINOACIDOS
Aminoácidos:
Moléculas orgánicas sencillas, que
representan la unidad estructural de las
proteínas.
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FORMULA GENERAL
átomo carbono α
grupo amino grupo carboxilo
cadena lateral
NH2 COOH
R
H
C
20 aa ≠
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CLASIFICACION (Según polaridad a pH 6~7)
AA
NO POLARES
POLARES
ALIFATICOS
AROMATICOS
SIN CARGA
CON CARGA
BASICOS
ACIDOS
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AA no polares, con grupo R alifático
*
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AA no polares, con grupo R aromático
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AA polares, con grupo R sin carga
AA no polares, con grupo R aromático
Glicina?
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AA polares, con grupo R con carga positiva
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AA polares, con grupo R con carga negativa
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AMINOACIDOS NO PRESENTES EN PROTEINAS
Ácido γ AminobutíricoGABA
(Neurotransmisor) Ornitina Citrulina
(Intermediarios del C. de la Urea)
Tiroxina
(Hormona tiroidea)Cátedra de Bioquímica - FOUBA
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DERIVADOS DE AMINOACIDOS
Adrenalina (Mediador celular)
Histamina (Mediador respuesta inmune)
Serotonina (Neurotransmisos)
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ACTIVIDAD OPTICA
Excepción
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ISOMEROS OPTICOS El átomo de carbono es asimétrico, lo
cual permite la formación de dos isómeros
de imágenes especulares: D y L
Solamente los isómeros L son constituyentes de las
proteínas
L-alanina D-alanina
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PROPIEDADES ACIDO-BASE
Carácter anfótero
Presentan en la misma
molécula grupos
ácidos y básicos
Puede ceder protones,
comportándose como ácido
COOH COO- + H+
Puede captar H+ ,
comportándose como
base NH2 + H+ NH3
+
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Iones dipolares En disolución, a pH
neutro:
Iones dipolares
disociado
protonado
Estado de ionización
depende del pH del medio
ZWITTERION
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En sc ácida fuerte.... Ión dipolar En sc alcalina
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Punto isoeléctrico (PI)
Valor de pH (característico
de cada aminoácido) en el
cual la disociación de cargas
positivas y negativas se
iguala
Carga neta = 0
Cálculo del PI pk1 + pk2
2 PI =
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ejemplo, para alanina (R = CH3)
pKa1 es 2.34 (grupo-COOH)
pKa2 es 9.69(grupo NH3+)
Su pI es de 6.02 y se calcula por el promedio de los pKa's.
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Titulación ácido-base de un aminoácido
Curva de TITULACION
PI = pH = 6,02
COO-
| C |
R
-H NH3
+- pk2
pk2
La siguiente figura ilustra la curva de titulación de alanina:
buffer
buffer
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ELECTROFORESIS
Técnica que se utiliza
para separar e
identificar aminoácidos
y proteínas
Se basa en la propiedad
que tienen las moléculas
de adquirir diferente
carga eléctrica según el
pH del medio en el cual
se encuentran disueltas
Movilidad depende de:
-PM
-q eléctrica Cátedra de Bioquímica - FOUBA
1. Se realiza sobre un soporte
sólido o semisólido, para mini-
mizar efectos de difusión
Muestra
+ -
2. Se somete el conjunto a
un campo eléctrico constante,
a un pH fijo; las proteínas migran
conforme a su carga eléctrica
3. Terminada la corrida electro-
forética, las proteínas se tiñen
con un colorante adecuado
(p.e., Azul de Coomassie)
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PROTEINAS
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Clasificación
Por su composición:
Simples (Holoproteínas):
Formadas sólo por aminoácidos. Ej.: albúmina,
insulina, miosina, fibrina, histonas, etc.
Conjugadas (Heteroproteínas):
Formadas por aminoácidos unidos a algún
componente orgánico o inorgánico. Ej.:
hemoglobina, mioglobina, caseína, etc.
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Por su forma:
Fibrosas:
Son de forma alargada como filamentos. Ej.:
colágeno, queratina, elastina, etc.
Globulares:
Son de forma redondeada y compacta. Ej.: enzimas,
globulinas, albúminas, etc.
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ALGUNAS FUNCIONES DE LAS PROTEINAS
● Estructurales
● Transportadoras
● Enzimas
● Hormonas y Neurotransmisores
● Protección
● Reserva de aá
● Contráctiles
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Polímeros cuya unidad básica estructural son los
aminoácidos.
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Compuestas por 20 aa
Sus propiedades físicas y químicas
dependen del plegamiento de la cadena
de aa en el espacio
Información precisa para estructura proteica en
3D
Secuencia de aa
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ENLACE PEPTÍDICO Aminoácido Aminoácido
Cadena Polipeptídica
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El enlace peptídico tiene carácter de doble enlace y
una rotación restringida
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El enlace peptídico tiene una geometría plana
sólo existe libre rotación
en torno al C Cátedra de Bioquímica - FOUBA
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ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
estructura estructura estructura estructura
primaria secundaria terciaria cuaternaria
secuencia -hélice plegamiento ensamblaje de
aminoácidos tridimensional de subunidades
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Tipo, Número y
Orden de aá
ESTRUCTURA PRIMARIA: corresponde a la secuencia de aminoácidos de una
proteína, y es mantenida por los enlaces peptídicos
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ESTRUCTURA PRIMARIA
-N° de aa
-Identidad del aa, tipo
-Secuencia, posición Cátedra de Bioquímica - FOUBA
La restricción en las rotaciones del enlace peptídico favorece
algunas conformaciones de la cadena polipeptídica
ESTRUCTURAS SECUNDARIAS
ɑ-hélice lámina plegada
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ESTRUCTURA SECUNDARIA
-hélice
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La -hélice se estabiliza a través de puentes de
Hidrógeno entre un grupo C=O del enlace peptídico
y un grupo N-H situado 4 lugares más adelante
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● Hélice de 3,6 aa por vuelta, con
los grupos R al exterior.
● Estabilizada por puentes de H
entre C=O de una vuelta y N-H de la
superior.
● Los puentes de H son paralelos al
eje central de la hélice.
● Pro interrumpe. Gly aa con grupos
grandes o cargados desestabilizan.
● Es la estructura principal en
proteínas fibrosas como la ɑ-
queratina.
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La presencia de prolina interrumpe la ɑ-hélice
Su C no puede rotar libremente
C GRUPO CARBOXILO
GRUPO AMINO
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Estas formas extendidas se asocian formando láminas
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Estructura β: es una forma extendida de la cadena
polipeptídica
N---Cα-----C----N----Cα-----C----N---Cα------C-----N---Cα-----C
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Las láminas β se estabilizan por puentes de H entre los
grupos C=O y N-H de enlaces peptídicos de cadenas
diferentes
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● Los grupos R se alternan
arriba y abajo del plano de la
lámina.
● Los enlaces se dan por
puentes de hidrógeno entre
dos cadenas diferentes.
●Las cadenas pueden ir en el
mismo sentido o en sentido
contrario.
● La estructura es más
estable con aminoácidos con
R pequeños.
● Se presenta en proteínas
fibrosas o dominios de
proteínas globulares en su
núcleo. Cátedra de Bioquímica - FOUBA
Diagrama de una proteína (enzima) cuya estructura
secundaria incluye hoja beta plegadas (azul) y alfa
hélices (roja).
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Corresponde a plegamientos tridimensionales.
La proteína se pliega sobre sí misma.
En su mantenimiento participan los grupos R
de los aminoácidos.
ESTRUCTURA TERCIARIA:
Estabilizada por:
● Atracción/repulsión
electrostática entre R y R
● Puentes de H entre R (no
unión peptidica)
● Puentes disulfuro (S-S)
● Interacciones hidrofóbicas
o apolares/hidrofílicas
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Atracciones
electrostáticas
Atracciones
electrostáticas
Puente de
hidrógeno
van Der Waals
Puente disulfuro
Grupos hidrofílicos
orientados hacia exterior
Fuerzas que mantienen la estructura terciaria de una cadena
polipeptídica. I. Atracciones electrostáticas. II. Puente de
hidrógeno. III. Interacciones de cadenas o grupos no polares (van
Der Waals). IV. Puente disulfuro. V. Grupos hidrofílicos orientados
hacia el exterior (Puentes de hidrógeno con el agua).
Grupos hidrofílicos
orientados hacia
exterior
van Der Waals
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Proteínas globulares:
En un medio acuoso, los AA
apolares (amarillos) se localizan
preferentemente hacia el interior
de la proteína.
ɑ-hélice y lámina ß, y regiones al
azar.
Eje longitudinal
domina sobre los
transversales.
COLAGENO
MIOGLOBINA
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Corresponde a la asociación de cadenas
polipeptídicas o SUBUNIDADES, cada una de
ella con su estructura terciaria.
ESTRUCTURA CUATERNARIA:
● Varias cadenas polipeptídicas unidas.
● Actúan fuerzas electrostáticas y a veces puentes
disulfuro.
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Un cambio de alguna variable del medio (pH, sales,
temperatura, etc.) puede cambiar la conformación
tridimensional y, por tanto, las propiedades de una
proteína.
Desnaturalización
PERDIDA DE LAS
ESTRUCTURAS CUATERNARIA,
TERCIARIA Y SECUNDARIA.
NO SE ALTERA LA ESTRUCTURA
PRIMARIA
Puede ser total o parcial, reversible o irreversible.
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La proteína, para ser funcional ,adopta
una estructura definida, llamada
usualmente su estado nativo.
Desnaturalización: El estado nativo se
puede perder por la acción de la
temperatura, fuerza iónica, detergentes,
agentes oxidantes.
Principio de Anfinsen:
“La estructura tridimensional de una
proteína
está determinada por la secuencia de
aminoácidos”.
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