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CARRERA DE ESPECIALIZACION EN BIOTECNOLOGIA INDUSTRIAL
FCEyN-INTI
Materia de Articulación CEBI_A4Química Biológica
Docente a cargo:Marta Blanca Mazzetti
CEBI_A4_2A :Proteínas
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Proteínas: • Biopolímeros• 50% peso seco de la > de organismos.• Versatilidad de funciones.• Expresan la información genética.• Secuenciación• Const. de aa.
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Clasificación:
•Enzimas•Transporte•Defensa•Reserva o Nutritivas•Contráctiles y Mótiles•Estructurales•Reguladoras
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Enzimática Son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas.
ENZIMA-SUSTRATO
PROTEASADE ADENOVIRUS
SITIO ACTIVO DE LA
CARBOXILASA
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Clasificación:
•Enzimas•Transporte
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Defensa •Inmunoglobulinas
ANTICUERPOS
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FUNCIONES DE PROTEÍNAS Y EJEMPLOS
Reserva
•Ovoalbúmina, de la clara de huevo •Gliadina, del grano de trigo •Lactoalbúmina, de la leche•Transferrina
ALBÚMINATRANSFERRINA
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•Contráctiles y Mótiles
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Receptor de LHEstructural
Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas. •Las histonas que forman parte de los cromosomas •El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso. •La elastina, del tejido conjuntivo elástico. •La queratina de la epidermis.
COLÁGENO
GLUCOPROTEÍNAS MEMBRANALES
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Hormonal •Insulina y glucagón•Hormona del crecimiento •Calcitonina•Hormonas troficas (LH, FSH, TSH)
FSHTRANSDUCCIÓN
DE SEÑALES
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ANFÓTERO: presentar una base y un ácido al mismo tiempo(pH fisiológico).
ZWITTERION: Molécula con igualnúmero de cargaspositivas que nagativas.
α C
CC
RHNH3
+OOAMINOÁCIDOS
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HIDROFÍLICOS
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HIDROFÓBICOS
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• Fosfoserína
• 4-hidroxiprolina
• δ-hidroxilisina
•N-metil-lisina
• Ac. γ carboxiglutamina Protrombina
Colágeno
Miosina
Aminoácidos modificados
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• Fosfoserína
• 4-hidroxiprolina
• δ-hidroxilisina
•N-metil-lisina
• Ac. γ carboxiglutamina Protrombina
Colágeno
Miosina
Aminoácidos modificados
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ENANTIÓMEROS
C
C
R1
HNH3+
OO
C
C
R1
H NH3+
O O
Carbón α
IMÁGENES ESPECULARES
L- aa D- aa
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Curva de Valoración de la Glicina
www.um.es/.../Quimica/Practica01/Practica01.htm
H3+N-CHR-COOH
2.34 H3+N-CHR-COOH H3
+N-CHR-COO-
H3+N-CHR-COO-
5.97
H2N-CHR-COO-
9.6 H3
+N-CHR-COO- H2N-CHR-COO-
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TITULACIÓN DEL
ÁCIDOGLUTÁMICO Glu
Equivalentes de NaOH
pKCOOH=2.19pKR =4.25pKNH2 =9.67
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ESPECIALESÁCIDOSBASICOS
pK’s DE AMINOÁCIDOS
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ENLACE PEPTÍDICO
EnlaceAMIDA
CC
ON
H
C
α
α
CC
ON
H
C
α
α
+
-
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DipéptidoTripéptidoTetrapéptido…
Oligopéptido
Polipéptido
Ionización de:Gpo. –N terminalGpo. – C TerminalGpo. R de los aa
H
H2N- C- COOH
R
H
H2N- C- COOH +
R
H H
N- C- COOH
R
H O
H2N- C- C
R Enlace peptídico
H2O
+
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ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS• La variedad de secuencias de aminoácidos
(proteínas) es infinita
• Una proteína de 100 aa puede tener 10020
secuencias diferentes.
• En promedio, una proteína de 300-400 aatiene un peso molecular de 30-45 Kda(30,000 45,000 Da)
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ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
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¿QUÉ SON LAS PROTEÍNAS?
polímeros lineales construídos a partir de monómeros llamados aminoácidos, que bajo condiciones fisiológicas tienen una estructuratridimensional definida.
• Son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno
(Creighton 2000)
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CATALIZADORES BIOLÓGICOS
Aumente la rapidez o velocidad de una reacción química o sea, la velocidad de formación del producto.
ENZIMAS
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• Los AMINOÁCIDOS son los precursores moleculares de las proteínas y tienen una estructura común.
(Voet, 2004)
(Creighton 2000)
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Carbono α: Centro quiral
• Ópticamente activos: Porque pueden rotar la luz polarizada en un plano.
ACTIVIDAD OPTICA: poseen una asimetría tal que no pueden superponerse sobre su imagen en el espejo.
• L ó D• Las proteínas contienen aminoácidos de tipo L.
(Voet, 2004)
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CUATRO NIVELES ESTRUCTURALES
http://upload./commons/thumb/2/25/Estructura_proteínas.png/350px-Etructura_proteinas_proteínas .png
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ESTRUCTURA PRIMARIA:FORMACIÓN DE UN ENLACE PEPTÍDICO
Una cadena polipeptídica consiste en una cadena lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
(Creighton 2000)