Bioquímica Unidad 2 Parte I
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Unidad 2:Enzimas y Coenzimas
Prof Milagro LenCtedra de Bioqumica
Facultad de Ciencias VeterinariasUniversidad Central de Venezuela
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Objetivos Especficos
1. Describir las caractersticas estructurales y funcionales de las enzimas.
2. Explicar los mecanismos que regulan la actividad enzimtica.
3. Describir las caractersticas estructurales yfuncionales de las coenzimas.
Caractersticas generales de las enzimas. Nomenclatura.
Clasificacin de acuerdo a la Unin Internacional de Bioqumica (UIB).
Mecanismos de accin. Catlisis enzimtica.
Cintica enzimtica. Cintica de Michaelis-Menten. Cintica de la inhibicin reversible.
Enzimas regulatorias: caractersticas generales y cintica.
Mecanismos que regulan la actividad de las enzimas: compartimentacin, asociacinmultienzimtica, induccin - represin, efecto alostrico, retroalimentacin, modificacincovalente reversible.
Concepto de coenzimas, vitaminas, grupos prostticos.
Diferentes criterios de clasificacin de las coenzimas.
Estructuras qumicas, sitio activo, funcin y mecanismosde accin de las coenzimas.
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Enzimas
Son catalizadores producidos por los clulas y cuyafuncin es incrementar la velocidad de las reaccionesque catalizan sin alterar las constantes de equilibrio.
Definicin:
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Son macromolculas nitrogenadas biolgicas confuncin cataltica especfica
Definicin:
Protena: Hemoglobina cido ribonucleico: Ribozima
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1. Actan en secuencias organizadas, catalizando miles dereacciones
Importancia de las Enzimas
2. Permiten un control coordinado de las rutas metablicas
3. Tienen una inmensa utilidad prctica. Algunas enfermedades pueden ser debidas a ausenciaparcial o total de una o ms enzimas.
Algunas enfermedades pueden producirse por actividadexcesiva de una enzima.
La medicin de las concentraciones en plasma de enzimaspueden ser utilizadas en el diagnstico clnico.
Muchas drogas ejercen su efecto biolgico a travs de lainteraccin con las enzimas.
Tienen utilidad en la industria qumica, procesamiento dealimentos y en la agricultura.
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3. Aumentan la velocidad de la reaccin sinalterar las constante de equilibrio.
Caractersticas de las Enzimas
1. Tienen gran poder cataltico.
2. Son altamente especficas.
4. La mayora de las enzimas son protenas.
5. Su actividad puede ser regulada.
6. Las enzimas interconvierten diferentes formasde energa.
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Sitios de la Enzima
Contenido en los enzimas regulatorios, en donde se fijan efectores oinhibidores alostricos, que provocan un cambio conformacional en elsitio de unin al sustrato o en el sitio cataltico, regulando la actividadenzimtica.
SITIO DE UNIN AL SUSTRATO:Contiene los grupos qumicos (cadenas laterales de aminocidos onucletidos) que fijan al sustrato formando el Complejo Enzima Sustrato. La unin es reversible y se establece mediante enlaces dbiles(electrostticos o salinos, puentes de hidrgeno, fuerzas hidrofbicas yfuerzas de Van der Waals).
Contiene los grupos qumicos especficos implicados en la catlisis(cadenas laterales de aminocidos o nucletidos), pudiendo estarcercanos o alejados en su estructura primaria. Puede integrar o no alsitio de unin al sustrato.
SITIO ACTIVO:
SITIO ALOSTRICO:
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Mathews y van Holde, 1998
Conformacin delestado de transicin
(b) Modelo del ajuste inducido, propuesto por Daniel Koshland Jr. en 1968
Segn este modelo el centro activo une el sustrato y como consecuenciade esta unin su conformacin cambia, ocurre una deformacin delsustrato y de la enzima para alcanzar una mejor complementariedad, loque facilita la transformacin del sustrato en producto.
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(absoluta)Especificidad de acciEspecificidad de accinn
1.1. XIDOREDUCTASASXIDOREDUCTASAS
2.2. TRANSFERASASTRANSFERASAS
3.3. HIDROLASASHIDROLASAS
4.4. LIASASLIASAS
5.5. ISOMERASASISOMERASAS
6.6. LIGASASLIGASAS
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Clasificacin de las enzimas de acuerdo a laUnin Internacional de Bioqumica (UIB)
Catalizan reacciones de oxido-reduccin al adicionar osustraer hidrgeno.
Clase I. Oxidorreductasas:
NADNAD++NADNAD++ NADHNADHNADHNADH H+H+
O
CH3 CH CH2 C OH
OH
O
CH3 CH CH2 C OH
OH
O
CH3 C CH2 C OH
O
O
CH3 C CH2 C OH
O
Ejemplos: deshidrogenasas, oxidasas, oxigenasas, reductasas, peroxidasas
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Clase II. Transferasas:
Catalizan reacciones en las que hay una transferencia degrupos de una molcula a otra.
COOHO = C
CH3
COOHO = C
CH3+
COOHNH2 CH
CH2CH2COOH
COOHNH2 CH
CH2CH2COOH
COOHNH2 CH
CH3
COOHNH2 CH
CH3
+
COOHO = C
CH2CH2COOH
COOHO = C
CH2CH2COOH
Clasificacin de las enzimas
Ejemplos: transaminasas, transcarboxilasas, transmetilasas
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H NH2+ HOH +
CLASE III. Hidrolasas:
Catalizan reacciones en las que se produce la ruptura deenlaces por la adicin de agua.
Clasificacin de las enzimas
COOHNH2 CH
CH2CH2
O = C NH2
COOHNH2 CH
CH2CH2
O = C NH2
COOHNH2 CH
CH2CH2COOH
COOHNH2 CH
CH2CH2COOH
Ejemplos: esterasas, fosfatasas y peptidasas
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Clase IV. Liasas:
Catalizan reacciones de eliminacin no hidroltica degrupos (H2O, CO2 y NH3) para formar un doble enlace o seaaden grupos para romper un doble enlace.
Clasificacin de las enzimas
+ CO2
COOHO = C
CH3
COOHO = C
CH3
HO = C
CH3
HO = C
CH3
Ejemplos: descarboxilasas, hidratasas, deshidratasas, desaminasa y sintasas
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Clase V. Isomerasas:
Catalizan varios tipos de reacciones en las que hay unreordenamiento intramolecular.
OHO C
C HH C
C OHO
OHO C
C HH C
C OHO
OC OH
H CH C
C OHO
OC OH
H CH C
C OHO
Clasificacin de las enzimas
Ejemplos: isomerasas, epimerasas y mutasas
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H OH2N C C OH
H
H OH2N C C OH
H
H OH2N C C OH
CH3
H OH2N C C OH
CH3
H H ON C C OH
CH3
H OH2N C C
H
H H ON C C OH
CH3
H H ON C C OH
CH3
H OH2N C C
H
H OH2N C C
H
ATPATP ADPADP PiPi
+
HOH
Clase VI. Ligasas:
Catalizan la formacin de un enlace entre dos molculasde sustrato. La energa para estas reacciones es aportadapor la hidrlisis del ATP.
Clasificacin de las enzimas
Ejemplos: sintetasas, carboxilasas.
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Nomenclatura
Las enzimas se identifican con un cLas enzimas se identifican con un cdigo de cuatro ddigo de cuatro dgitos, asgitos, as comocomoun nombre sistemun nombre sistemtico que consta del nombre de los sustratos,tico que consta del nombre de los sustratos,seguido por el tipo de reacciseguido por el tipo de reaccin que cataliza, terminado en asa.n que cataliza, terminado en asa.
El nombre formal de la enzima que cataliza la reaccin de transferencia de ungrupo fosfato del ATP a la glucosa
ATP + D-Glucosa ADP + D-Glucosa 6-fosfato
E.C. 2. 7. 1. 1. ATP : Glucosa 6-fosfotransferasa
Nmero de la enzima
Clase II, Transferasa.
Subclase fosfotransferasa,enzimas que transfierengrupo fosfato.
Sub-subclase, Sustrato con grupohidroxilo como aceptor del fosfatotransferido.
Ejemplo:
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Sin cat.
Cat
Ener
ga
libre
, GEstado de transicin
Reaccin catalizada vs reaccin no catalizadaNelson y Cox, 2001
1
2
3
4
5
Mecanismo general de la catlisis enzimtica
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Mecanismo general de la catlisis enzimtica
1. En una reaccin qumica, un compuesto con un determinado nivel energtico.
5. En presencia de enzimas la unin de la enzima con el sustrato constituye unestado de transicin, lo cual favorece que la reaccin se realice sin necesidadde un aporte energtico del entorno, esto viene dado a que el complejoEnzima Sustrato (ES) atraviesa una serie de barreras energticas que sonproducto de los cambios conformacionales de la enzima y el sustrato amedida que transcurre la reaccin.
2. Debe alcanzar un nivel energtico ms alto que se corresponde con el valordel estado de transicin.
3. Para ser transformado en producto con un nivel energtico, que normalmentees inferior al del estado inicial.
4. La formacin del estado de transicin representa una barrera energtica quedebe ser aportada por el entorno para que la reaccin tenga lugar. Esa barreraenergtica es lo que constituye la energa de activacin, la cual puede seraportada por incrementos de temperatura o variaciones de pH, en lasreacciones no catalizadas por enzimas.
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Mecanismos qumicos de catlisis:
Catlisis cido-bsica:
La aceleracin de la reaccin se logra por la transferencia de un protn.La cadena lateral de algunos aminocidos participan en la reaccin, tales el caso de los aminocidos glutamato, aspartato, histidina, cistena,tirosina y lisina
Catlisis cida: Cuando la enzima transfiere un protn al sustrato.
Catlisis bsica: cuando la enzima remueve un protn del sustrato.
Este mecanismo de accin est presente en las reacciones queinvolucran transferencia de grupos fosfatos, tautomerizacin y adicinde grupos carbonilos.
Grupos cido-bsicos de las enzimas El grupo imidazol de la histidina
Grupos carboxilo de los aminocidos cidos
Grupos amino de los aminocidos bsicos
SH de la cistena
OH de la tirosina
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Cintica EnzimticaVelocidad de una reaccin
Es el cambio de la concentracin de un reactante o producto porunidad de tiempo
Cintica enzimtica:
Es el estudio cuantitativo de la catlisis enzimtica, proporcionainformacin sobre las velocidades de reaccin y la afinidad de lasenzimas por los sustratos e inhibidores.
Entre las aplicaciones prcticas de este estudio, estn la mejorcomprensin de las fuerzas que regulan las rutas metablicas y eldiseo de tratamientos mas adecuados.
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Unidades de medida de la actividad enzimtica
Nmero de micromoles de sustrato transformado pormiligramo de enzima por minuto
Unidad Internacional (UI):
Micromoles de sustrato transformado por minuto pormiligramo de protena
Actividad Especfica:
Katal:Moles de sustrato transformado por segundo
UI/miligramo de protena (medida de la pureza de la enzima)
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Efecto de la concentracin de enzimasobre la velocidad de la reaccin
Velo
cida
d, V
Concentracin de la enzima, [E]
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Efecto de la concentracin de sustratosobre la velocidad de la reaccin
Cintica de primer orden
Cintica de orden cero
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Velo
cida
d, V
Temp. ptimaTemp. C
Vmx
0 10 20 30 40 50
Efecto de la Temperatura sobre lavelocidad de la reaccin
-
Velo
cida
d, V
pH
Vmx
pH ptimo0
pH ptimo2 4 6 8 10 12
Enzima:PepsinaQuimotripsina
Efecto del pH sobre la velocidad de lareaccin
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Participan en el proceso cataltico formando un complejoternario (enzima, in metlico y sustrato)
E S M M E S E M S
M
E
S
M
E
S
Efecto de iones metlicos sobrela velocidad de la reaccin
Funcin:1. Enlace del sustrato, facilitando as su adecuada orientacin
2. Estabiliza la reaccin al atraer las cargas negativas del sustrato
3. Participa en los mecanismos de oxidorreduccin
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Sustituye al S en una cistena del lugaractivo
Glutatin peroxidasaSe
Estabilizador de la reaccinEnzimas que usan ATPMg
Oxidacin-reduccin?Xantina oxidasaMo
Lugar catalticoUreasaNi
Forma parte del coenzima cobalaminaGlutamato mutasaCo
Facilita la catlisis mediante laextraccin de electrones
Histidina amonaco liasaMn
Facilita la unin de NAD+Alcohol deshidrogenasaZn
Oxidacin-reduccincido ascrbico oxidasaCu
Oxidacin-reduccinCitocromo oxidasaFe
FUNCINENZIMAMETAL
Sustituye al S en una cistena del lugaractivo
Glutatin peroxidasaSe
Estabilizador de la reaccinEnzimas que usan ATPMg
Oxidacin-reduccin?Xantina oxidasaMo
Lugar catalticoUreasaNi
Forma parte del coenzima cobalaminaGlutamato mutasaCo
Facilita la catlisis mediante laextraccin de electrones
Histidina amonaco liasaMn
Facilita la unin de NAD+Alcohol deshidrogenasaZn
Oxidacin-reduccincido ascrbico oxidasaCu
Oxidacin-reduccinCitocromo oxidasaFe
FUNCINENZIMAMETAL
Enzimas Activadas por metales
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Cintica de Michaelis - MentenEn cinEn cintica enzimtica enzimtica la velocidad de las reacciones setica la velocidad de las reacciones se
expresa en funciexpresa en funcin de la variacin de la variacin de la concentracin de la concentracin den desustrato, por ello la ecuacisustrato, por ello la ecuacin que defina una reaccin que defina una reaccinnenzimenzimtica debe relacionar estos dos partica debe relacionar estos dos parmetros, siguiendometros, siguiendoeste principioeste principio MichaelisMichaelis--MentenMenten formularon la ecuaciformularon la ecuacin basadan basadaen cuatro supuestosen cuatro supuestos:
1. La enzima tiene un nico sustrato.
2.2. El complejo EEl complejo E--S se encuentra en estado estacionario.S se encuentra en estado estacionario.
3.3. Bajo condiciones de saturaciBajo condiciones de saturacin, todas las moln, todas las molculas deculas deenzima intervienen en la formacienzima intervienen en la formacin del complejo En del complejo E--S.S.
4.4. Cuando toda la enzima se encuentra en forma del complejoCuando toda la enzima se encuentra en forma del complejoEE--S la velocidad de la reacciS la velocidad de la reaccin es mn es mxima.xima.
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Productos
Sustrato e inhibidorpueden unirse allugar activo
Inhibidor impide launin del sustrato
Sitio activo de laenzima
Inhibidor
Sustrato
Inhibidor competitivoInhibidor competitivo
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Sin inhibidorCon inhibidorcompetitivo
Kmi S (mM)
Sin inhibidor
Con inhibidorcompetitivo
1/S (1/mM)-1/Km
1/Vmax
1/VVVmax
Vmax/2
Inhibidor competitivo
ES+I
EI
E + S P + E
Km -1/Kmi
-
ProductosSustrato unido allugar activo
El Inhibidor noimpide la unindel sustrato
Sitio activo dela enzima
Inhibidor
Sustrato
Inhibidor no competitivoInhibidor no competitivo
En ausencia delinhibidor se formanlos productos
Sitio alostricode la enzima
-
Sin inhibidor
Con inhibidorno competitivo
Km S (mM)
Sin inhibidor
Con inhibidorno competitivo
1/S (1/mM)-1/Km
1/Vmax
1/VVVmax
Vmax/2
Inhibidor no competitivo
E + S+I
EI
+I
1/Vmaxi
Vmaxi
Vmaxi /2
ES P + E
+ S EIS
-
VS (mM)
V
S (mM)
Sin inhibidor
Con inhibidoracompetitivo
Kmi
Sin inhibidor
Con inhibidoracompetitivo
-1/Kmi
1/Vmax
Vmax
Vmax
/2Inhibidor acompetitivo
P + E
EIS
+I
1/Vmaxi
Vmaxi
Vmaxi /2
-1/Km
E + S ES
Km 1/S (1/mM)
1/V
1/S (1/mM)
1/V
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Caractersticas de las enzimas alostricas
1. Son protenas con mltiples subunidades y con mltiples sitiosactivos. (oligomricas)
4. Presentan cooperatividad de unin del sustrato.
3. Su actividad puede estar regulada por metabolitos activadores oinhibidores.
2. Presentan en su superficie un sitio cataltico y un sitio alostrico.
5. Presentan una ubicacin especfica dentro de una ruta metablica
6. No cumplen con la cinNo cumplen con la cintica detica de MichaelisMichaelis -- MentenMenten, sus curvas, sus curvaspresentan un comportamiento sigmoideo.presentan un comportamiento sigmoideo.
-
a) Modelo concertado
Estado T Estado R
b) Modelo secuencial
Estado T Estado R
Modelos de interaccin alostrica
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Control enzimticoLos seres vivos han producido mecanismos sofisticados para regularlas rutas bioqumicas a travs del control enzimtico.
Razones por las cuales es necesaria la regulacin:
1. Mantenimiento de un estado ordenado:
Produccin de metabolitos requeridos para el mantenimiento de laestructura y el funcionamiento celular sin desperdicio de recursos
2. Conservacin de la energa:
Las reacciones que generan energa solo son activadas parasatisfacer los requerimientos energticos de las clulas.
No existe un mecanismo nico de control, pero la regulacin enzimticadesempea un papel fundamental en el control de todos los procesosmetablicos.
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Control enzimticoA. Regulando el nmero de molculas de enzimas
1. Induccin - Represin de la sntesis enzimtica.2. Degradacin de las enzimas.
B. Regulando la eficiencia cataltica de las enzimas1. Disponibilidad de sustratos y cofactores.
- Asociaciones multienzimticas.
2. Regulacin alostrica.
3. Modificacin covalente.
- Compartimentacin.
- Homoalosterismo.
- Heteroalosterismo.
- Zimgenos o proenzimas
- Fosforilacin y desfosforilacin
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Control por regulacin del nmero de molculas de enzimas
1. Induccin - Represin de la sntesis enzimtica.
La sntesis de enzimas se produce en respuesta a lasvariaciones de las necesidades metablicas, lo cual permiteque la clula responda a las variaciones del ambiente.
Ejemplo:Bacterias que han crecido en un medio con ausencia deldisacrido lactosa inicialmente no pueden metabolizar esteazcar cuando es introducido al medio de cultivo de labacteria. Luego de la introduccin de la lactosa se activan losgenes que codifican las enzimas necesarias para utilizar lalactosa como fuente de energa
El producto final de una ruta metablica puede inhibir lasntesis de enzimas claves de dicha ruta, en un procesodenominado represin enzimtica.
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2. Hidrlisis o degradacin de las enzimas:
Implica la hidrImplica la hidrlisis por enzimaslisis por enzimas proteolproteolticasticas, este proceso, este procesodepende de la ausencia de sustrato y cofactores lo cual vadepende de la ausencia de sustrato y cofactores lo cual vaafectar la conformaciafectar la conformacin de la enzima hacin de la enzima hacindola susceptiblendola susceptiblea laa la proteprotelisislisis..
Control por regulacin del nmero de molculas de enzimas
ENZIMA
Precursores(aminocidos)
DegradacinSntesis
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Control por regulacin de la eficiencia cataltica de las enzimas
Consiste en la separacin espacial de enzimas, sustratos y molculasreguladoras en diferentes regiones o compartimentos celulares,permitindole a la clula usar de forma eficaz recursos relativamenteescasos.
CompartimentaciCompartimentacin:n:
1. Disponibilidad de sustrato y cofactores
Asociaciones multienzimticas:Son organizaciones de varias enzimas que participan en una misma vametablica en asociaciones que pueden ser de naturaleza diversa, conel fin de lograr sistemas de mximo rendimiento energtico. Los tiposde asociaciones son:
a. Agregados o complejos multienzimticos, en el que varias enzimasse agrupan para constituir un complejo nico.
b. Enzimas unidas a membranas y ordenadas en funcin de suparticipacin en la va.
c. Enzimas multifuncionales o conjugados multienzimticos, que sonmolculas de enzimas asociadas covalentemente.
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Control por regulacin de la eficiencia cataltica de las enzimas
2. Regulacin Alostrica:
Control por efectoresControl por efectores alostalostricosricos:: Las enzimasLas enzimas alostalostricasricas sonsoninvariablemente proteinvariablemente protenas, con mnas, con mltiples lugares activos, presentanltiples lugares activos, presentancooperatividadcooperatividad de unide unin de sustrato (n de sustrato (homoalosterismohomoalosterismo) y una) y unaregulaciregulacin de su actividad por otras moln de su actividad por otras molculas efectorasculas efectoras((heteroalosterismoheteroalosterismo))
Control por retroaccin o retroalimentacin: un incremento de laconcentracin del producto final de una ruta conduce al descensoen la velocidad de reaccin al inhibir el primer paso de la ruta o unpaso temprano dentro de la va en cuestin.
ElEl homoalosterismohomoalosterismo permite un control mpermite un control ms estricto a nivel dels estricto a nivel delsustrato, ya que la unisustrato, ya que la unin de una moln de una molcula de sustrato a uno decula de sustrato a uno delos sitios catallos sitios catalticos modifica la estructura de la enzima,ticos modifica la estructura de la enzima,aumentando la afinidad de los otros sitios por el sustratoaumentando la afinidad de los otros sitios por el sustrato
En el heteroalosterismo los efectores pueden ser inhibidores oactivadores, ya sea que produzcan una disminucin o aumentoen la afinidad de la enzima por su sustrato, respectivamente
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3.3. ModificaciModificacin covalente:n covalente:
Control por regulacin de la eficiencia cataltica de las enzimas
Zimgenos o proenzimas: Algunas enzimas se sintetizan en unaforma catalticamente inactiva, llamada proenzima o zimgeno.Para pasar a la forma activa la proenzima debe sufrir unaprotelisis parcial, en la que pierde un fragmento de su molcula yvara su conformacin, de tal manera que se organiza su sitiocataltico.
ModificaciModificacin covalente reversiblen covalente reversible: algunas enzimas se regulan por: algunas enzimas se regulan porlala interconversiinterconversinn reversible entre sus formas activa e inactiva.reversible entre sus formas activa e inactiva.Estos cambios son producidos por diversas modificacionesEstos cambios son producidos por diversas modificacionescovalentes. La actividad de estas enzimas puede ser controladacovalentes. La actividad de estas enzimas puede ser controladapor la unipor la unin reversible de gruposn reversible de grupos fosforilofosforilo (en mam(en mamferos) o deferos) o denuclenucletidos (en bacterias) en residuos espectidos (en bacterias) en residuos especficos deficos de serinaserina yytreoninatreonina..
Enzimas denominadasEnzimas denominadas quinasasquinasas catalizan la insercicatalizan la insercin de losn de losgrupos fosfato, mientras que lasgrupos fosfato, mientras que las fosfatasasfosfatasas su separacisu separacin porn porhidrhidrlisis. Proporciona una regulacilisis. Proporciona una regulacin a corto plazo del flujo den a corto plazo del flujo demetabolitos en respuestas a semetabolitos en respuestas a seales fisiolales fisiolgicas especgicas especficas, yficas, yestest sujeta a un control directo hormonal y neurolsujeta a un control directo hormonal y neurolgico.gico.
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Alanina aminotransferasa (ALT) transaminasa glutmico-pirvica (TGP),se distribuye en orden decreciente en hgado, rin, corazn, msculoesqueltico
Marcadores hepticos
Aspartato aminotransferasa (AST) transaminasa glutmico-oxaloactica(TGO), se distribuye en orden decreciente en corazn, hgado, msculoesqueltico y rin.
Ornitina carbamiltransferasa (OCT), se encuentra en hgado, su concentracinen suero aumenta en pacientes con lesin hepatocelular.
Fosfatasa alcalina heptica enzima heptica. Su concentracin en suero seencuentra aumentada en obstrucciones de conductos biliares.
5-nucleotidasa (5-NT) Su concentracin en suero aumenta en las alteracioneshepatobiliares.
Leucina amidopeptidasa (LAP) se distribuye en hgado, rin e intestinodelgado. Su concentracin en suero aumenta en las alteraciones hepatobiliares.
Enzimas en el diagnstico clnico
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Marcadores pancreticos
Amilasa Su concentracin en suero aumenta en la pancreatitis aguda, enpacientes con insuficiencia renal.
Lipasa Su concentracin en suero aumenta en la pancreatitis aguda, tambinen pacientes con insuficiencia renal, o con trastornos inflamatorios biliares.
Tripsina Se detectan altas concentraciones en suero en la pancreatitis aguda, yen el 50 % de los casos de carcinoma pancretico.
Marcadores cardacos
Creatinfosfocinasa (CK-MB) muy especfica para el diagnstico de dao almiocardio.
Deshidrogenasa lctica (LDH) se encuentra en hgado, msculo esqueltico,msculo cardaco, eritrocitos, suero, rin y cerebro, se emplea en eldiagnstico de dao al miocardio y meningitis.
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Marcadores musculares
Creatinfosfocinasa (CK-MM) Su concentracin en suero aumenta en lapoliomielitis, distrofias musculares, y algunos trastornos metablicos(hipotiroidismo, acromegalia, miopata relacionada con alcoholismo ehipertermia maligna.
Aldolasa (ALS) se distribuye en orden decreciente de frecuencia, en msculoesqueltico, hgado y cerebro.
Fosfatasa alcalina (ALP) Su concentracin en suero aumenta en laosteoporsis, raquitismo y osteomalacia por deficiencia de vit D y en lamesttasis sea por cncer de prstata, pulmonar o glndula mamaria, tambinse encuentra elevada en las fracturas .
Marcadores diversos
Fosfatasa cida (ACP) Se distribuye en prstata, plaquetas, eritrocitos, hgado,bazo, rin y mdula sea. Su concentracin en suero aumenta en los estadiosfinales de cncer prstatico metatastsico.
Enzima Especfica de la prstata (PSA) Su concentracin en suero aumenta enla hipertrofia prosttica y en el adenocarcinoma de prstata.