AULA PROTEINAS (1)
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06/05/201
Profª MSc. Bárbara Verônica Sousa Cardoso
CONCEITO: menores estruturas das proteínas
ESTRUTURA GERAL
CLASSIFICAÇÃO:- ESSENCIAIS (9)- NÃO – ESSENCIAIS (11)
Esqueleto de C
Ser humano não pode sintetizar
Dever ser obtido pela dieta
ESTRUTURA GERAL DO AAGrupo O NH2 grupo amina
Carboxila C __ C __ R diferente para cada AA
OH H identidade
função
CADA AA CONTÉM:
- Grupo Carboxila (COOH)
- Grupo Amina (NH2)
- Carbono Alfa: onde estão ligados o H e NH2
- Cadeia lateral: Grupo R (determina a identidade e função)
AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS1. Valina
2. Leucina3. Isoleucina
4. Metionina
5. Treonina
6. Fenilalanina
7. Triptofano
8. Lisina
9. Histidina (fases de crescimento e desenvolvimento)
AMINOÁCIDOS NÃO-ESSENCIAIS10. Glicina
11. Alanina
12. Serina
13. Cisteína
14. Asparagina
15. Glutamina
16. Tirosina
17. Prolina
18. Arginina
19. Aspartato
20. Glutamato
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Aminoácidos condicionalmente indispensáveis:
Histidina (crianças)
Arginina (Período de rápido crescimentocelular, infância e certas condiçõesclínicas como desnutrição e sepse)
Cisteína (metionina)
Tirosina (fenilalanina)
Biosfera: gás nitrogênio N2
Solo: bactérias Rhizobium
Água doce: cianobactérias
Água do mar: algas-azul-esverdeadas
M.O.: Fixam N inorgânico emmoléculas orgânicas. Ex: glutamato
BACTÉRIAS DO SOLO
- Atacam raízes das plantas
- teor de N leguminosas ( soja e feijão)
- Relação simbiótica: Fixam N orgânico em troca deaçúcares e outros nutrientes da planta.
DEFINIÇÃO
DIGESTÃO E ABSORÇÃO
METABOLISMO (FÍGADO: DESAMINAÇÃO / TRANSAMINAÇÃO)
UTILIZAÇÃO DAS PROTEÍNAS
EXCREÇÃO DE NITROGÊNIO: CICLO DA URÉIA
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DEFINIÇÃO
Compostos orgânicos de estrutura complexa emassa molecular elevada
Sintetizadas pelos organismos vivos através dacondensação de um número grande de moléculasde aminoácidos, através de ligações peptídicas.
Essa estrutura foi esclarecida pelo cientista Emil Fischer.
CARACTERÍSTICAS
Substâncias sólidas e incoloresInsolúveis em solventes orgânicos
Algumas são solúveis em água
Outras são solúveis em soluções aquosas diluídas de
sais, de ácidos ou de bases
Produzindo sempre colóides
FUNÇÕES
- Essenciais para o funcionamento das células vivas:
1. Estrutural / Construtora /Plástica2. Hormonal3. Imunológica4. Enzimática5. Energética
- Juntamente com os glicídios e lipídios, constituem aalimentação básica dos animais.
SÍNTESE DE PROTEÍNA- AA: substrato para síntese protéica
- DNA: contém padrão para todas as proteínas
- Padrão da proteína copiado:
DNA para RNA mensageiro
RNA m levado para citoplasma
Citoplasma: os aa são ligados numa sequência lineare precisa
Produto final: formação da ligação peptídica Depois de construída, a proteína se solta do
mensageiro e está pronta para ser utilizada.
SÍNTESE DE PROTEÍNA LIGAÇÃO PEPTÍDICA- Grupo carboxila (COOH) + Nitrogênio (NH2)
( 1°aa) ( aa seguinte)
- Saída de uma molécula de água (H20)
ASSIM :
- Duas moléculas de aminoácidos: dipeptídeo- Três moléculas de aminoácidos: tripeptídeo- muitas moléculas de aminoácidos: polipeptídeo
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ESTRUTURA TERCIÁRIA-Hélices e camadas pregueadas são dobradas em
domínios compactos.- Proteínas pequenas: um domínio- Proteínas grandes: múltiplos domínios- Domínio de monômeros
ESTRUTURA QUATERNÁRIA- Polipeptídeos individuais: subunidades para
grupos ou complexos maiores- Alto peso molecular e função específica- Unidas: ligações não covalente fracas- Estabilizadas por ligações dissulfeto
TETRÂMEROEX: Hemoglobina: transporte de O2 Hemoporfirina: Cada estrutura terciária tem um
núcleo porfirínico( possui um átomo de ferro) Citocromo: Resposta celular/ imunoglobulina(defesa)
Estrutura complexa extremamente irregular.Quanto mais complexa uma proteína mais fácil de se“ estragar “ : Desnaturar
Estrutura primária: mais resistente
DIGESTÃO DAS PROTEÍNAS BOCA: ação mecânica
ESTÔMAGO: HCL(desnatura asproteínas);hidrolisadascatalíticamente sob aação da pepsina
INTESTINO DELGADO
(DUODENO): tripsina(suco pancreático)ativa outras enzimaspancreáticas
DIGESTÃO DAS PROTEÍNAS As enzimas proteolíticas responsáveis pela degradaçãodas proteínas são produzidas por três diferentesórgãos:
DIGESTÃO DAS PROTEÍNAS
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Clivagem das proteínas da dieta por
proteases do pâncreas ABSORÇÃO DAS PROTEÍNAS
A maior parte é absorvida na forma de AA
Raras exceções: dipeptídeose tripeptídeos
Podem atuar como hormônios
Alergia alimentar
Destino dos AA Destino dos AA
Vias Metabólicas
Fígado: -Anabólica-Catabólica
Depende: -suprimento de aminoácidos nos alimentos-necessidades do organismo
-controle hormonal
Vias Metabólicas
POOL circulante
Conjunto de aminoácidos livres presentes nacirculação geral (oriundos da dieta, da quebra deproteínas tissulares ou da síntese de aminoácidosdispensáveis).
Não existe reserva de AA livres no
organismo=excretados!
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Separação do grupamento α-amino do
esqueleto de carbono:
Transaminação e Desaminação
TRANSAMINAÇÃO
• Transferência reversível do grupo amino para um α-
cetoácido
• Necessita de vit. B6
• Feita por múltiplas formas de enzimas(aminotransferases ou transaminases)
• CHO: AA e vice-versa
Ex: piruvato alanina
oxaloacetatoaspartato
α-cetoglutarato glutamato
DESAMINAÇÃO
•N removido dos aa formados pela transaminação
•Forma amônia e libera o esqueleto carbônico
•CHO resultante: utilizado como energia (4 kcal/g)
•Proteína músculos
tecidos
•Constante ciclo
amônia+glutamato=glutamina
Amônia dos tecidos
p/ o fígado (transporte da NH3 pelo sangue)
EXCREÇÃO DE NITROGÊNIO:CICLO DA URÉIA
- No ciclo da uréia, a amônia vai ser convertida em
uréia nas mitocôndrias dos hepatócitos.
- Este ciclo foi descoberto em 1932, por Hans Krebs .
- A produção de uréia é o destino de grande parte da
amônia que enviada ao fígado e ocorre quase
sempre nele.
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EXCREÇÃO DE NITROGÊNIOCICLO DA URÉIA
•
Amônia:
• Só pode circular por todo o corpo ligado
• PIRUVATO e outros esqueletos de C:capturam o N e o transportam para o fígado como aanão essencial (alanina e ácido glutâmico)
• AA atingem o fígado: são desaminados em CHO
Altamente tóxico
Atravessa facilmente asbiomembranas
• Íon de amônia + dióxido de carbono: na presença de
fosfato e magnésio de alto teor de energia pela enzimacarbamoil fosfato sintase)• “1º ciclo intermediário da uréia”
2 NH3 + CO2 + H2O → uréia
• Uréia: 90% N* Arginina (aa): Subproduto do “Ciclo da Uréia”
Formação de óxido nítricoMediadores da resposta inflamatóriaEssencial para indivíduos criticamente doentes
EXCREÇÃO DE NITROGÊNIO
CICLO DA URÉIA
SÍNTESE DA URÉIADegradação dos 20 aminoácidos
NH4+ e aspartato
grupo amino é convertido finalmente
precursores
URÉIA
H2N- C- NH2
O
Bicarbonato
Fluxo de Nitrogêniodos Aminoácidos
Glutamato é precursor imediatode ambos os nitrogênios quefazem parte da uréia:
Transaminação- gera aspartato
Desaminação oxidativa-amônia livre
Toxicidade da Amônia• Encefalopatia Hepática• Lesões severas no fígado ou
deficiências genéticas
• atividade do Ciclo da Uréia• Hiperamonemia
-cetoglutarato Glutamato
+ NH3
NAD(P)H
NAD(P)+
Glutamina
GABA
ATPNH3
ADP
PODE
M E T A B O L I S M O
D O S A M I N O Á
C I D O S
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DESNATURAÇÃO PROTEÍCA
CONCEITO: Perda da conformação nativa daproteína, perda da atividade biológica.
Agente desnaturante Tempo empregado para desnaturação
É a alteração da estruturada proteína sem ruptura das
ligações peptídicas
Proteínanativa
Proteína desnaturada
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DESNATURAÇÃO PROTEÍCA AGENTES DE DESNATURAÇÃO
FÍSICOS: calor, frio, irradiação, batimento mecânico, desidrataçãoQUÍMICOS:
- Ác. Minerais Fortes (Ác. Sulfúrico / Ác. Nítrico)- Bases Fortes: Hidróxido de Sódio
Hidróxido de Potássio- Oxidantes e Redutores:Permanganato de Potássio, Ác. Nítrico, Metil e Uréia
TIPOS DE DESNATURAÇÃO
1. Irreversível2. Reversível
DESNATURAÇÃO IRREVERSÍVEL
A proteína jamais volta a ser o que era antes, mesmodepois de retirado o agente de desnaturação.
Exemplos:
1. CALOR:
Ovo deve ser cozido:- para retirar substâncias anti- nutricionais: Avidina- Deixando a biotina livre para ser utilizada
2. BATIMENTO MECANICO
Claras batidas: “ Suspiro”: Rompeu pontes “S”
DESNATURAÇÃO REVERSÍVEL
A proteína volta aser o que era antesquando retirado o
agente dedesnaturação.
Ex: Algumasproteínas globulares
desnaturadas emdecorrência do pH
readquirem suaestrutura nativa e sua
atividade biológica
pH retorne a valornormal (renaturação)
Alterações das propriedades de umaproteína desnaturada
Redução da solubilidade
Aumento da digestibilidade
Perda da atividade biológica(enzimas, hormônios,
anticorpos, etc...)
QUALIDADE DA PROTEÍNA Qualidade nutricional de uma proteína: depende do
perfil de aminoácidos. VALOR BIOLÓGICO:
- Proteínas de Alto Valor Biológico- Proteínas de Baixo Valor Biológico
Aminoácido limitante: aminoácido essencial presenteem menor concentração comparada às necessidadeshumanas.
UTILIZAÇÃO DE PROTEÍNA ÚTIL(NPU)
Método simples Verifica a qualidade da proteína medindo-se a
quantidade realmente utilizada por um organismo.Fórmula: [N(g) x 6,25 = proteína(g)]NPU varia 40 a 94PROTEÍNA ORIGEM ANIMAL – limite máximo
PROT. ORIGEM VEGETAL – limite inferior
Proteína da Soja: originalmente NPU baixa quando testadaem ratos.
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RECOMENDAÇÕES
0,8 g/kg/peso
10 a 15 % da ingestão total de energia
Estresse e doença necessidade
FONTES
ORIGEM ANIMAL : Carnes, Ovos, Leite, Queijo,Iogurte.
ORIGEM VEGETAL: Leguminosas (soja, feijões)
CONTEÚDO PROTÉICO DOS ALIMENTOSAlimento Teor de proteína
(g/100g da alimento)Carne bovina 27
Queijo 27Peixe 22
Carne de frango 22Ovo 13
Feijão 6
Arroz 2
Laranja 1Maçã 0,2
•Diferenças na qualidade e quantidade da proteína
Dietas Vegetarianas
a)quantidades Vegetais1-2g/100g
X Carnes15-30g/100g
b) valor biológico da proteína vegetal
Soja rica em lisina -sem metioninaTrigo rico em metionina - pobre em lisina
c)Menor digestibilidade da proteína vegetalMedida percentual da proteína ingeridaque é digerida e efetivamente absorvida
PROCESSAMENTO EDIGESTIBILIDADE DA PROTEÍNA
- Vários fatores afetam a digestibilidade- Preparação de carnes:
Vinho,vinagre,SalCalor úmido (para amolecer cortes duros):
DESNATURAÇÃO
Ligações “afrouxadas” (ácido, sal e calor)- amolecimento de cartilagem- amolecimento de proteínas do tecido conjuntivo- liberação de proteínas musculares- todas as proteínas ficam mais disponíveis para as
enzimas digestivas.PROTEÍNAS VEGETAIS• não é tão bem digerida• ligadas à CHO das paredes das células• menos disponível
PROCESSAMENTO EDIGESTIBILIDADE DA PROTEÍNA
• Algumas plantas:- Enzimas que interferem na digestão das proteínas.- Enzimas devem ser inativadas pelo calor.
Ex :Soja tripsinase inativa a tripsina
Enzima de digestão no intestino
PROCESSAMENTO EDIGESTIBILIDADE DA PROTEÍNA
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Processamento dos alimentos:- disponibilidadeAA
Ex: leite: pouco calor na presença de açúcaresredutores (glicose e galactose) causa perda delisina.
LACTOSE: Reage LisinaINDISPONÍVELReação marrom ou “reação de Maillard”
PROCESSAMENTO EDIGESTIBILIDADE DA PROTEÍNA
ALTAS TEMPERATURAS: significante vit B6Processamento térmico e armazenamento em baixaumidade:
ligação redutora da B6 a resíduos de lisinainativando a vitamina.
PROCESSAMENTO EDIGESTIBILIDADE DA PROTEÍNA
COMPLEMENTARIDADE DE PROTEÍNA
Plantas e animais necessitam de aa completamentediferentes
Aa não essenciais : formados no organismo Aa essenciais: obtidos do alimento Aa limitantes: quando o perfil de aa de um alimento
não for compatível com as necessidades humanas Dietas com um único gênero alimentício de origem
vegetal:- Não favorecem o bom crescimento- Não fornecem o suficiente de aa limitante (substrato
para a síntese protéica).
COMBINAÇÃO IDEAL
Proteína vegetal + Proteína vegetal com excessode aa limitante
Ex: Cereais + LeguminosasARROZ + FEIJÃOARROZ + SOJA
Rico em metionina Pobre em metioninaPobre em lisina Rico em lisinaPobre em treonina Rico em treonina
MASSA + QUEIJO ARROZ + LEITE (ARROZ DOCE) PÃO + QUEIJO (SANDUÍCHE)
Rico em metionina Pobre em metioninaPobre nos demais Rico:
IsoleucinaLeucinaLisinaTreoninaValina
EXEMPLOS DE COMBINAÇÕES
- Consumido: única refeição ou no mesmo dia
DIETAS VEGETARIANAS:- Crianças- Mulheres grávidas- Mães lactentes
- Planejamento cuidadoso de suas dietas
CONSIDERAÇÕES SOBRE AS COMBINAÇÕES
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UTILIZAÇÃO DE PROTEÍNASE BALANÇO NITROGENADO
Produtos da digestão da proteína+
Proteína secretada no lúmen intestinal(enzimas,células esfoliadas)
Disponíveis para absorção
Transportados na veia portal p/ fígado
- Regulações homeostáticas:- Controlam as concentrações de aa específicos
no”pool” de aa- Taxas(sintetizadas e quebradas as proteínas
musculares e plasmáticas)- Síntese e quebra de proteínas corporais são
reguladas.INDIVÍDUOS SAUDÁVEISProteína consumida = Proteína usada na manutenção e
Proteína excretada (fezes, urina e pele)
UTILIZAÇÃO DE PROTEÍNA E BALANÇONITROGENADO
Balanço Nitrogenado = ZERO(Balanço de Proteína) proteína ZERON consumido = N excretado(Proteína consumida)Paciente com infecção ou lesão traumática• Excreta mais N do que o ingerido• Balanço N negativo (citocinas inflamatórias e outros
mediadores)Mulher grávida e feto em crescimento
• Utilizam a proteína ingerida p/ crescimento• Balanço positivo de N
UTILIZAÇÃO DE PROTEÍNA EBALANÇO NITROGENADO
90 % urina10 % fezes
Nitrogênioingerido
Nitrogênioexcretado
INDIVÍDUO SAUDÁVEL+
DIETA BALANCEADA
EQUILÍBRIONITROGENADO
Balanço do NitrogênioComparação entre:
Balanço denitrogênio
NEGATIVONitrogênioingerido
Nitrogênioexcretado
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Balanço do NitrogênioComparação entre:
Balanço denitrogênioPOSITIVO
Nitrogênioingerido
Nitrogênioexcretado
MASSA MUSCULAR (proteína somática): EQUILÍBRIO do“pool” aa circulantes quantidades similares de proteínasmusculares são destruídas e reconstruídas diariamente.
MASSA MUSCULAR:Pode ser estimada usando-se índice creatinina / altura e acircunferência do braço
• AA são necessários síntese de proteínas viscerais pelofígado e outros tecidos.
UTILIZAÇÃO DE PROTEÍNA EBALANÇO NITROGENADO
Peptídios de importância biológica
Glutationa (antioxidante)
Vasopressina (hormônio antidiurético)
Ocitocina (Estimula a freqüência e a amplitudedas contrações da musculatura uterina no fim dagestação)
Glucagon:
-Visa ↑ a glicemia-Degradar o glicogênio
-Sintetizar glicose-Estimular a liberação de ác. graxos do tecido
adiposo
Dieta hiperprotéica pode fazeros músculos crescerem mais?
Os exercíciosdisparam a
construção detecido muscular enão o excesso de
proteína!!!
O exercício geramensagens
celulares queestimulam o DNA
a iniciar oprocesso de
construção dasfibras
Proteínaadequada de
alimentosnutritivos para
promover ocrescimento
muscular
Estrutura animal Essencial para Atividade diárias
Combater infecções
Podem ser usada como fonte de energia 4Kcal/g(Retira-se o N oxidando o esqueleto de C)
São cadeias lineares de aa ligadas de acordo com asregiões de codificação de proteínas no DNA das células
Proteínas da dieta: digerida aa absorvidas pool deaa circulantes fornece aa para síntese de todas asproteínas
N: excretado do organismo como URÉIA
RESUMO
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REFERÊNCIAS:
COSTA, Neuza Maria Brunoro; PELUZIO, Maria do
Carmo Gouveia. Nutrição básica e metabolismo.
Viçosa,MG; Ed UFV, 2008. 400p.
CHAMPE, Pamela C.; HARVEY, Richard A.; FERRIER,
Denise R. Bioquímica ilustrada. 3ª edição. Porto
Alegre: Artmed, 2006. 544p.
SORRIAM
SEMPRE!!!!