Aula 03 - Aminoácidos e Peptídeos
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Aminoácidos e
Peptídeos
Carlos Maurício G. Ribeiro
Médico Veterinário
Aminoácidos e Peptídeos Células vivas produzem grande quantidade de macromoléculas.
Proteínas
Ácidos Nucléicos
Polissacarídeos
• Atuam como componentes estruturais, enzimas (biocatalizadores), hormônios,
arquivo de informação genética de cada espécie.
Macromoléculas
Biopolímeros, constituídos de unidades monoméricas.
• Ácidos Nucléicos - nucleotídeos
• Polissacarídeos complexos - derivados de açucares.
• Proteínas - aminoácidos
Polimerização
Adenina
(nucleotídeo) DNA
(ácido nucléico)
Glicose
(monossacarídeo) Glicogênio
(polissacarídeo)
Polimerização
Polimerização
Polimerização
Polimerização
Isoleucina
(Aminoácido)
Isoleucina
(Proteína)
Aminoácidos
• Unidades básicas formadoras de proteínas.
• Precursores dos compostos nitrogenados não proteicos.
Bases nitrogenadas constituintes dos nucleotídeos (compostos dos ácidos nucléicos e
coenzimas) e das aminas e derivados, como adrenalina e histamina.
Aminoácidos Proteínas
Estrutura tridimensional e as propriedades biológicas características são
determinadas por:
• Tipos de aminoácidos presentes na molécula.
• O ordenamento em que estão dispostos na formação da cadeia polipeptídica.
• A inter-relação espacial de um aminoácido com o outro.
Para entender a química das proteínas é indispensável conhecer a
química dos aminoácidos.
Características Gerais dos Aminoácidos São as unidades fundamentais das proteínas.
Ainda que mais de 200 aminoácidos diversos
ocorram em natureza, somente cerca de um
décimo deles (20 aminoácidos essenciais)
participam da formação de proteínas.
• Proteínas de todas as formas de vida - plantas,
animais ou micróbios - contém os mesmos 20
aminoácidos.
• Existem, além destes 20 tipos de aminoácidos
principais, alguns aminoácidos especiais, que só
aparecem em alguns tipos de proteínas.
Os alfa-aminoácidos apresentam um aminogrupo
e uma função ácida carboxílica ligadas ao mesmo
carbono (α).
• Alguns aminoácidos também podem conter enxofre.
Características Gerais dos Aminoácidos Aminoácidos não-essenciais
Dispensáveis, são aqueles que o corpo
humano pode sintetizar.
Aminoácidos essenciais
Não podem ser produzidos pelo corpo
humano.
Somente adquiridos pela ingestão de
alimentos vegetais ou animais.
Aminoácidos condicionalmente essenciais
Devido a determinadas patologias, não
podem ser sintetizados pelo corpo humano.
Necessário obter estes aminoácidos através
da alimentação.
Aminoácidos - Estrutura Química Geral Aminoácidos possuem características estruturais em
comum:
Presença do carbono central α (alfa), quase sempre
assimétrico;
• Nas proteínas encontramos apenas "L" aminoácidos
(levogiro).
Ligados ao carbono central, um grupamento carboxila,
um grupamento amina e um átomo de hidrogênio.
O quarto ligante é um radical chamado genericamente de
"R“.
• Cadeia lateral dos AA
• Responsável pela diferenciação entre os 20 AA.
• Define características dos AA, tais como polaridade e grau de
ionização em solução aquosa.
• A polaridade do radical "R" permite a classificação dos
aminoácidos.
Aminoácidos - Estrutura Química Geral São moléculas anfóteras
Se comportam como ácido ou base liberando nesta ordem H+ ou OH- em
uma reação.
Aminoácidos presentes em proteínas são divididos em 2 grupos baseados
na polaridade dos grupos R ligados ao carbono α.
• Grupo apolar - apresenta uma diferença pequena ou nula de carga de uma
região para outra. São hidrófobos.
• Cadeias laterais são representadas por hidrocarbonetos apolares ou
modificados, exceto a glicina.
• Grupo polar - tem diferenças relativas de carga em regiões diversas da
molécula. São hidrófilos.
Aminoácidos polares neutros: Cadeias laterais que formam ligação de hidrogênio.
Aminoácidos ácidos: Cadeias laterais com grupo carboxílico.
Aminoácidos básicos: Cadeias laterais com o grupo amino.
Tabela 1. Classificação dos L-α-aminoácidos presentes nas proteínas de acordo com a polaridade relativa do grupo R.
Aminoácido - Grupo Apolar Abreviação Aminoácido - Grupo Polar Abreviação
Alanina Ala (A) Glicina (neutro) Gly (G)
Isoleucina Ile (I) Serina (neutro) Ser (S)
Leucina Leu (L) Treonina (neutro) Thr (T)
Metionina Met (M) Cisteína (neutro) Cys (C)
Fenilalanina Phe (F) Tirosina (neutro) Tyr (Y)
Prolina Pro (P) Asparagina (neutro) Asn (N)
Triptofano Trp (W) Glutamina (neutro) Gln (D)
Valina Val (V) Lisina (básico) Lys (K)
Arginina (básico) Arg (R)
Histidina (básico) His (H)
Ácido aspártico (ácido) Asp (Q)
Ácido glutâmico (ácido) Glu (E)
Aminoácido não essenciais
Aminoácidos essenciais
Aminoácidos condicionalmente essenciais
Classificação dos Aminoácidos Segundo a polaridade dos seus radicais "R“.
Aminoácidos com cadeia lateral apolar:
Grupo hidrofóbico.
• Grupo “R” constituídos por cadeias orgânicas com caráter de hidrocarboneto.
• Grupamentos alquila.
• Não interagem com a água.
• Localização interna na molécula de proteína, quando globular (em proteínas de
membrana, ficam imersas na bicamada lipídica).
• 8 aminoácidos integram esse grupo.
Aminoácidos com cadeia apolar
Alanina Metionina
Fenilalanina Prolina
Isoleucina Triptofano
Leucina Valina
Classificação dos Aminoácidos Aminoácidos com Radical "R" Polar Não-Carregado:
Aminoácidos polares neutros:
• Apresentam radicais que tendem a formar pontes de hidrogênio.
• São hidrofílicos
• Grupo "R" contém hidroxilas, sulfidrilas e grupamentos amida.
• 7 aminoácidos integram esse grupo
Aminoácidos com cadeia polar neutra
Glicina ( o mais simples dos AA) Tirosina (grupamento fenol)
Serina (função alcoólica) Asparagina (função amida)
Treonina (função alcoólica) Glutamina (função amida)
Cisteína (radical sulfidrila)
Classificação dos Aminoácidos Aminoácidos com cadeia lateral polar carregada.
2 subclasses:
1ª Subclasse: Cadeia lateral carregada positivamente.
• São aminoácidos diamino e monocarboxílicos.
• Aminoácidos básicos.
• Apresentam radicais com o grupo amino.
• São hidrófilos
• 3 aminoácidos integram esse grupo.
Aminoácidos com cadeia polar básica
Lisina
Arginina
Histidina
Classificação dos Aminoácidos 2ª Subclasse: Cadeia "R" carregada negativamente.
• São aminoácidos monoamino e dicarboxílicos.
• Aminoácidos ácidos.
• Apresentam radicais com grupo carboxílico.
• São hidrófilos.
• 2 aminoácidos integram esse grupo.
Aminoácidos com cadeia polar básica
Ácido Aspártico
Ácido Glutâmico
Classificação baseada na composição da cadeia lateral.
Cadeias laterais alifáticas.
Os átomos de carbono ligam-se sem formar anel ou ciclo.
A sequencia que apresenta maior numero de átomos de carbono é
chamada cadeia principal.
Classificação dos Aminoácidos
Cadeias Laterais Alifáticas
Alanina
Valina
Leucina
Isoleucina
Classificação dos Aminoácidos Grupamentos químicos.
Cadeias laterais contendo grupos hidroxílicos.
Cadeias laterais com grupo hidroxila
Serina
Treonina
Classificação dos Aminoácidos Grupamentos químicos.
Cadeias laterais contendo átomos de enxofre.
Cadeias Laterais com grupamento sulfidrila
Cisteína
Metionina
Classificação dos Aminoácidos Grupamentos químicos.
Cadeias laterais contendo grupos ácidos ou amidas.
Cadeias de grupos ácidos ou amidas
Ácido
Aspartático
Asparagina
Ácido
Glutâmico
Glutamina
Classificação dos Aminoácidos Grupamentos químicos.
Cadeias contendo grupos básicos.
Cadeias contendo grupos básicos
Arginina
Lisina Histidina
Classificação dos Aminoácidos Grupamentos químicos.
Cadeias contendo anéis aromáticos.
Cadeias contendo anéis aromáticos
Fenilalanina
Tirosina Triptofano
Classificação dos Aminoácidos Grupamentos químicos.
Iminoácido.
• Estrutura anelar confere a classificação de iminoácido.
• A estrutura resulta da ligação do terminal alfa-amina (NH2) à cadeia variável
alifática.
Iminoácido
Prolina
Funções Biológicas Estrutura da célula.
Hormônios.
Receptores de proteínas e hormônios.
Transporte de metabólitos e íons.
Atividade enzimática.
Imunidade.
Gliconeogênese no jejum e diabetes.
Quanto ao Destino no Metabolismo Animal Glucogênicos: Podem ser convertidos em glicose.
• Alanina, arginina, metionina, cisteína, cistina, histidina, treonina e valina.
Glucocetogênicos: Podem se converter em glicose ou em corpos cetônicos.
• Fenilalanina, tirosina e triptofano, isoleucina e lisina
Cetogênicos: Podem ser convertidos em corpos cetônicos.
• Leucina
Formação das Ligações Peptídicas Ligação peptídica
União entre dois aminoácidos adjacentes numa molécula.
• Ocorre sempre por meio da reação entre o grupo amina de um aminoácido e o
grupo carboxila do outro.
• Quando a proteína é sintetizada e as ligações peptídicas se formam, o radical
carboxila perde um grupamento –OH (hidroxila), deixando uma ligação livre.
• Enquanto isso, o radical amina de outro aminoácido perde um átomo
de hidrogênio (–H ), ficando, também, com uma ligação livre.
• Com duas ligações livres, os aminoácidos tendem a se juntar:
o OH do grupo carboxila de um aminoácido se liga ao H da amina do vizinho,
produzindo uma molécula de água.
• A molécula de água é eliminada, e a união entre dois aminoácidos consiste da
reação de condensação (síntese por desidratação).
A ligação peptídica ocorre entre o carbono (C) de um aminoácido e o nitrogênio (N) do
aminoácido vizinho, classificada como ligação covalente (C-N).
Formação das Ligações Peptídicas Resumindo:
Ligação química entre duas moléculas de aminoácidos quando o
grupo carboxila de uma molécula reage com o grupo amina de outra
molécula, liberando uma molécula de água (H2O).
• Reação de síntese por desidratação.
• A ligação covalente C-N resultante é chamada ligação peptídica e o grupo
funcional resultante é uma amida .
• Polipeptídeos e proteínas são cadeias de aminoácidos presas por ligações
peptídicas.
Peptídeos Através da ligação peptídica dois aminoácidos se ligam
covalentemente.
Biomoléculas formadas pela ligação de dois ou mais aminoácidos através
de ligações peptídicas estabelecidas entre um grupo amina de um
aminoácido, e um grupo carboxila do outro aminoácido.
• Como cada aminoácido de uma cadeia peptídica perdeu um átomo hidrogênio
(H) ou uma hidroxila (OH), cada unidade de aminoácido é chamada de resíduo.
São divididos em:
• 2 aminoácidos: Dipeptídeo.
• 3 e 4 aminoácidos unidos por ligações peptídicas chamamos de tripeptídeo e
tetrapeptídeo, respectivamente.
• 2 a 50 aminoácidos: Oligopeptídeo
• mais de 51 aminoácidos: Polipeptídeo
• Muitos hormônios e todas as proteínas simples são polipeptídeos.
Peptídeos Função biológica
Proteínas são grandes peptídeos, com extrema importância biológica.
• Porém, muitos oligopeptídeos e peptídeos pequenos também são elementos
biológicos importantes, exercendo sua função mesmo em quantidades muito
pequenas.
• Alguns hormônios de vertebrados, como insulina, glucagon e corticotrofina são
compostos por menos de 50 resíduos de aminoácidos.
• Como peptídeos pequenos de ocorrência natural também podemos citar
a ocitocina, bradicinina, tireotrofina e encefalinas.
Referências Bibliográficas PELLEY, John W.. Bioquímica : PLT. 1ª ed. São Paulo: Campus -
Elsevier, 2007.
BERG, J. M.. Bioquímica. 6ª ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan,
2008.
LEHNINGER, A.L.; NELSON, K.Y.. Princípios de Bioquímica. 4ª ed.
São Paulo: Sarvier, 2006.
CHAMPE, Pamela C; HARVEY, Richard; FERRIER, Denise R et al.
Bioquímica Básica. 3ª ed. Porto Alegre: Artmed, 2006.