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GUÍA DE TRABAJO 3 AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS TRUJILLO T. Carlos A. Septiembre 07 de Septiembre de 2010 1. ¿Por qué no todas las proteínas tiene el mismo valor nutritivo? Esto se debe a los diferentes valores nutricionales presentes en un alimento proteico, tomando como base su composición en aminoácidos, ya que si contiene un porcentaje menor que el necesario de alguno de los aminoácidos esenciales, su valor nutricional será proporcionalmente menor que el que tendría si contuviera una proporción suficiente de todos ellos. Igualmente es necesario prestar especial atención a los contenidos de lisina y de metionina, ya que existen proteínas (sobre todo vegetales) seriamente deficientes en ellos. El triptófano y la treonina pueden ser escasos en proteínas muy peculiares (como la gelatina), mientras que los demás aminoácidos esenciales se encuentran en proporciones suficientes en todas las proteínas. Además hay otros dos aminoácidos, la cisteína y la tirosina, que solo pueden obtenerse o bien directamente de la dieta o bien a partir de los esenciales metionina y fenilalanina (en cambio, a la inversa no es posible), que permiten la determinación de el valor nutritivito de algunas proteínas. La histidina es también probablemente esencial en el valor nutricional de las proteínas, ya que es sintetizada pero en una cantidad insuficiente. 2. ¿En qué consiste la desnaturalización de una proteína? Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija. Cuando la proteína no ha sufrido ningún cambio en su interacción con el disolvente, se dice que presenta una estructura nativa.

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GUÍA DE TRABAJO 3AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

TRUJILLO T. Carlos A.Septiembre 07 de Septiembre de 2010

1. ¿Por qué no todas las proteínas tiene el mismo valor nutritivo?

Esto se debe a los diferentes valores nutricionales presentes en un alimento proteico, tomando como base su composición en aminoácidos, ya que si contiene un porcentaje menor que el necesario de alguno de los aminoácidos esenciales, su valor nutricional será proporcionalmente menor que el que tendría si contuviera una proporción suficiente de todos ellos. Igualmente es necesario prestar especial atención a los contenidos de lisina y de metionina, ya que existen proteínas (sobre todo vegetales) seriamente deficientes en ellos. El triptófano y la treonina pueden ser escasos en proteínas muy peculiares (como la gelatina), mientras que los demás aminoácidos esenciales se encuentran en proporciones suficientes en todas las proteínas.

Además hay otros dos aminoácidos, la cisteína y la tirosina, que solo pueden obtenerse o bien directamente de la dieta o bien a partir de los esenciales metionina y fenilalanina (en cambio, a la inversa no es posible), que permiten la determinación de el valor nutritivito de algunas proteínas. La histidina es también probablemente esencial en el valor nutricional de las proteínas, ya que es sintetizada pero en una cantidad insuficiente.

2. ¿En qué consiste la desnaturalización de una proteína?

Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija. Cuando la proteína no ha sufrido ningún cambio en su interacción con el disolvente, se dice que presenta una estructura nativa.

DESNATURATION

ESTADO NATIVO

ESTADO DESNATURALIZADO

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RENATURATION

Cualquier factor que modifique la interacción de la proteína con el disolvente disminuirá su estabilidad en disolución y provocará la precipitación. Así, la desaparición total o parcial de la envoltura acuosa, la neutralización de las cargas eléctricas de tipo repulsivo o la ruptura de los puentes de hidrógeno facilitarán la agregación intermolecular y provocará la precipitación. La precipitación suele ser consecuencia del fenómeno llamado desnaturalización y se dice entonces que la proteína se encuentra desnaturalizada. En una proteína cualquiera, la estructura nativa y la desnaturalizada tan sólo tienen en común la estructura primaria, es decir, la secuencia de AA que la componen. Los demás niveles de organización estructural desaparecen en la estructura desnaturalizada.

La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína:

Cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la viscosidad y disminuye el coeficiente de difusión

Una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos hidrofóbicos del interior aparecen en la superficie.

Pérdida de las propiedades biológicas.

3. ¿Qué tipo de funciones cumplen las proteínas en nuestro organismo?

Las funciones de las proteínas son específicas de cada tipo de proteína y permiten a las células defenderse de agentes externos, mantener su integridad, controlar y regular funciones, reparar daños, entre otros. Todos los tipos de proteínas realizan su función de la misma forma, es decir por unión selectiva a moléculas.

Las funciones de las proteínas son las siguientes:

Las proteínas tienen una función defensiva, ya que crean los anticuerpos y regulan factores contra agentes extraños o infecciones. Toxinas bacterianas, como venenos de serpientes o la del botulismo son proteínas generadas con funciones defensivas. Las mucinas protegen las mucosas y tienen efecto germicida. El fibrinógeno y la trombina contribuyen a la formación coágulos de sangre para evitar las hemorragias. Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos ante posibles antígenos.

Las proteínas tienen otras funciones reguladoras puesto que de ellas están formados los siguientes compuestos: Hemoglobina, proteínas plasmáticas, hormonas, jugos digestivos, enzimas y vitaminas que son causantes de las reacciones químicas que suceden en el organismo. Algunas proteínas como la ciclina sirven para regular la división celular y otras regulan la expresión de ciertos genes.

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Las proteínas cuya función es enzimática son las más especializadas y numerosas. Actúan como biocatalizadores acelerando las reacciones químicas del metabolismo.

Las proteínas funcionan como amortiguadores, manteniendo en diversos medios tanto el pH interno como el equilibrio osmótico. Es la conocida como función homeostática de las proteínas.

La contracción de los músculos través de la miosina y actina es una función de las proteínas contráctiles que facilitan el movimiento de las células constituyendo las miofibrillas que son responsables de la contracción de los músculos. En la función contráctil de las proteínas también está implicada la dineina que está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.

La función de resistencia o función estructural de las proteínas también es de gran importancia ya que las proteínas forman tejidos de sostén y relleno que confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos como el colágeno del tejido conjuntivo fibroso, reticulina y elastina elastina del tejido conjuntivo elástico. Con este tipo de proteínas se forma la estructura del organismo. Algunas proteínas forman estructuras celulares como las histonas, que forman parte de los cromosomas que regulan la expresión genética. Algunas glucoproteínas actúan como receptores formando parte de las membranas celulares o facilitan el transporte de sustancias.

Si fuera necesario, las proteínas cumplen también una función energética para el organismo pudiendo aportar hasta 4 kcal. de energía por gramo. Ejemplos de la función de reserva de las proteínas son la lactoalbúmina de la leche o a ovoalbúmina de la clara de huevo, la hordeina de la cebada y la gliadina del grano de trigo constituyendo estos últimos la reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión.

Las proteínas realizan funciones de transporte. Ejemplos de ello son la hemoglobina y la mioglobina, proteínas transportadoras del oxígeno en la sangre en los organismos vertebrados y en los músculos respectivamente. En los invertebrados, la función de proteínas como la hemoglobina que transporta el oxígeno la realizas la hemocianina. Otros ejemplos de proteínas cuya función es el transporte son citocromos que transportan electrones e lipoproteínas que transportan lípidos por la sangre.

4. ¿Qué es la acidosis metabólica?

La acidosis metabólica se produce como resultado de un aumento marcado en la producción endógena de ácidos como ocurre en la cetoacidosis o en las acidosis láctica, por la pérdida de los depósitos de bicarbonato como ocurre en las diarreas o por acumulación progresiva de ácidos endógenos cuya excreción está alterada por una insuficiencia renal progresiva.

Hay varios tipos de acidosis metabólica:

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La acidosis diabética (también llamada cetoacidosis diabética o CAD) se presenta cuando sustancias conocidas como cuerpos cetónicos, que son ácidos, se acumulan durante la diabetes no controlada.

La acidosis hiperclorémica resulta de la excesiva pérdida de bicarbonato de sodio del cuerpo, como puede suceder con la diarrea intensa.

La acidosis láctica es una acumulación de ácido láctico y puede ser causada por:

Alcohol Cáncer Ejercicio prolongado Insuficiencia hepática Bajo azúcar en la sangre (hipoglucemia) Medicamentos como los salicilatos Falta prolongada de oxígeno a causa de shock, insuficiencia cardíaca o

la anemia severa Convulsiones

Otras causas de acidosis metabólica abarcan:

Enfermedad renal (acidosis tubular distal y acidosis tubular renal proximal). Intoxicación con ácido acetilsalicílico (aspirin), etilenglicol (se encuentra en

anticongelantes) o metanol. Deshidratación severa.

5. ¿Qué es la alcalosis metabólica?

La Alcalosis Metabólica se caracteriza por un bicarbonato elevado y un pH alto, además de un incremento en el PaCO2 como resultado de la Hipoventilación alveolar compensatoria. A menudo se acompaña de Hipocloremia e Hipopotasemia.

Es un problema clínico relativamente común más a menudo inducido por terapia diurética o pérdida de secreciones gástricas debidas a vómitos o succión nasogástrica.

6. ¿En qué consiste la Ley de Beer Lambert?

En óptica, la ley de Beer-Lambert, también conocida como ley de Beer o ley de Beer-Lambert-Bouguer es una analogía empírica que relaciona la absorción de luz con las propiedades del material atravesado.

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Diagrama de la absorción de un haz de luz, atravesando una cubeta de tamaño l.

La ley explica que hay una relación exponencial entre la transmisión de luz a través de una sustancia y la concentración de la sustancia, así como también entre la transmisión y la longitud del cuerpo que la luz atraviesa. Si conocemos l y α, la concentración de la sustancia puede ser deducida a partir de la cantidad de luz transmitida.

Las unidades de c y α dependen del modo en que se exprese la concentración de la sustancia absorbente. Si la sustancia es líquida, se suele expresar como una fracción molar. Las unidades de α son la inversa de la longitud (por ejemplo cm -1). En el caso de los gases, c puede ser expresada como densidad (la longitud al cubo, por ejemplo cm-3), en cuyo caso α es una sección representativa de la absorción y tiene las unidades en longitud al cuadrado (cm2, por ejemplo). Si la concentración de c está expresada en moles por volumen, α es la absorbencia molar normalmente dada en mol cm-2.

El valor del coeficiente de absorción α varía según los materiales absorbentes y con la longitud de onda para cada material en particular. Se suele determinar experimentalmente. La ley tiende a no ser válida para concentraciones muy elevadas, especialmente si el material dispersa mucho la luz. La relación de la ley entre concentración y absorción de luz está basada en el uso de espectroscopia para identificar sustancias.

BIBLIOGRAFÍA

Textos Revisados:

1. COOPER, Geoffrey M., HAUSMAN, Robert E. La Célula – Síntesis de Proteínas, procesamiento y regulación. Editorial Marbán – Boston University. Quinta Edición.

Páginas Web Visitadas:

2. Consultado el 26 de Febrero. Libros Virtuales Intraned – Acidosis y Alcalosis Metabólica. http//www.intramed.net

3. Consultado el 26 de Febrero. Wikipedia – Enciclopedia Libre. http//es.wikipedia.org/wiki/LeydeBeer-Lamber

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4. Consultado el 26 de Febrero. http//www.ehu.es/proteínas/desnaturalización.htm

5. Consultado el 27 de Febrero. http//proteínas.org.es/funcionesdelasproteínas.htm