AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS: ESTRUTURA E FUNÇÕES · Estrutura dos aminoácidos R = cadeia lateral...
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Universidade Estadual Paulista “Júlio de Mesquita F ilho”
Faculdade de Odontologia de Araçatuba
Departamento de Ciências Básicas
AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS:
Professora Marcelle Danelon
ESTRUTURA E FUNÇÕES
Tópicos
Aminoácidos
Classificação, funções, propriedades.
Peptídeos
TÓPICOS
Proteínas
Classificação, estrutura, desnaturação, separação.
Proteínas Globulares (hemeproteínas)
Proteínas Fibrosas (αααα-queratina, colágeno, elastina)
� Biomolécula mais abundante;
� Execução de funções celulares;
Proteínas
PROTEÍNAS
� Funções estruturais e dinâmicas;
� Expressão da informação genética;
� São polímeros lineares de aminoácidos.
ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS
Proteínas são formadas por 20 tipos de aminoácidos.
C = carbono alfa (α)
Estrutura dos aminoácidos
C = carbono alfa (α)
R = cadeia lateral
Lembre-se: No pH fisiológico (pH ≈ 7) os aminoácidos apresentam o grupo
carboxila desprotonado e o grupo amina protonado. Dessa man eira, no pH
fisiolólogico, os aminoácidos possuem carga que podem anul ar-se, tornando-se
neutros.
Classificação dos aminoácidos
� Apolares Distribuição homogênea de elétrons
Classificação dos aminoácidos
� Polares
de elétrons
Distribuição desigual de
elétrons
Alifáticos e apolaresAromáticos e apolares
Classificação dos aminoácidos
Classificação dos aminoácidos
Glicina Alanina Valina
Leucina Metionina Isoleucina
Fenilanina
Prolina
Triptofano
Propriedade óptica dos aminoácidos
Propriedade óptica dos aminoácidos
Isômeros ópticos
Glicina
* somente L-aminoácidos são constituintes das proteínas
ópticos
Propriedades ácido-básicas dos aminoácidos
HA H+ + A-
Ácido fraco próton forma salina
Propriedades ácido-básicas dos aminoácidos
Ácido fraco próton forma salina
(base conjugada)
Ka = [H+] [A -] / [HA]
pH = pKa + log [A-]/[HA]Equação de Henderson-
Hasselbalch
Ka= Constante de dissociação dos
ácidos
GRUPOS EXPERIMENTAISPropriedades ácido-básicas dos aminoácidos
Propriedades ácido-básicas dos aminoácidos
GlicinapK2= 9,6
Glicina em solução
ácida(pH < 2,34)
Glicina em soluçãoneutra
(pH = 5,97)
Glicina em soluçãoalcalina
(pH > 9,6)
Carga líquida
+1Carga líquida
-1Carga líquida
0Forma isoelétrica
(Equivalentes)
pK1= 2,34
pI= 5,97
Proteínas Classificação
Estrutura das Proteínas
1) Composição:
a) Proteínas simples : somente aminoácidos, queratina, miosina, actina, histonas, albumina;
b) Proteínas conjugadas : aminoácidos + grupo prostético b) Proteínas conjugadas : aminoácidos + grupo prostético ligado covalentemente.
2) Forma e Solubilidade em água:
a) Proteínas globulares ;
b) Proteínas fibrosas .
Proteínas Globulares
Estrutura das Proteínas
Dímero de insulina Hexâmero de insulina
HemoglobinaInsulina
Proteínas Fibrosas
Estrutura das Proteínas
Moléculas filamentosas, compridas, insolúveis em água, função estrutural ou de
proteção. Ex: queratina, colágeno
Queratina (cabelo)
Tropocolágeno (colágeno)
Estrutura Primária
Estrutura das Proteínas
Características da ligação peptídica• Caráter de dupla ligação parcial;• Rígida e planar;• Configuração trans;• Sem carga, porém polar e estão envolvidas em pontes de • Sem carga, porém polar e estão envolvidas em pontes de hidrogênio nas α-hélice e folhas β.
Ligações peptídicas
Aminoácidos
Estrutura das Proteínas
Estrutura Primária
Extremidade aminoterminal
Extremidade carboxilaterminal
� Carga elétrica nas porções terminais;
� Grupos laterais fora do eixo covalente.
Estrutura das Proteínas
Estrutura Primária
� Determina outros níveis estruturais;
� Informações sobre mecanismos de ação e sobre a ação fisiológica;
� Indica o grau de proximidade de diferentes espécies;� Indica o grau de proximidade de diferentes espécies;
� Permite a produção de peptídeos sintéticos.
Estrutura Secundária
Estrutura das Proteínas
� α-Hélice;
� Folha β-pregueada;
� β-curvaturas;
� Estrutura secundária não repetitiva;
� Estruturas supersecundárias (motivos).
Estrutura Secundária
Estrutura das Proteínas
� 3,6 resíduos de aminoácidos;
Ligações de Hidrogênio;
α-Hélice
� Ligações de Hidrogênio;
� Cadeias laterais dos aminoácidos;
� Orientação para a direita ou esquerda.
Estrutura Secundária
Estrutura das Proteínas
Folha β-pregueada
Grupos R projetados para cima e para baixo da folha pregueada.
β-pregueada paralela β-pregueada anti-paralela
Pontes de Hidrogênio
Estrutura Secundária
Estrutura das Proteínas
β-curvaturas
Segmentos da cadeia polipeptídica que fazem a dobradura ou revertem a
direção da cadeia.direção da cadeia.
Estrutura secundária não repetitiva
Restante da cadeia que não apresenta estrutura repetitiva como a α-hélice ou folha β → formam alças ou espirais não
regulares.
Estruturas Supersecundárias (Motivos)
Estrutura das Proteínas
Arranjos ou agrupamentos de estruturas secundárias adjacentes, próximas umas das outras, encontrados com frequência nas pro teínas.
Todo αdobradodobrado
α e βenovelado
Estrutura Terciária
Estrutura das Proteínas
Dobramento final da cadeia polipeptídica por interação de
regiões com estrutura regular (α-hélice ou em folha β-
pregueada) ou de regiões sem estrutura definida.
Estabilizada por:
•Pontes dissulfeto•Pontes de hidrogênio•Ligações iônicas•Interações hidrofóbicas•interações de van der Waals
Mioglobina
Estrutura das Proteínas
Estrutura Terciária
� Segmentos distantes da estrutura primária podem aproximar-se e interagir por intermédio de ligações não-covalentes;
� Estabilizada pela formação de pontes dissulfeto (-S-S-);
� Pode apresentar regiões diferenciadas denominadas domínios.
Estrutura das Proteínas
Estrutura TerciáriaForças que estabilizam a Estrutura Terciária
Dissociado por agentes redutores
Estrutura das Proteínas
Estrutura Quaternária
� Associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas;
� Mantidas por Ligações não-covalentes;
� As subunidades que constituem uma proteína podem ser iguais ou diferentes;
Nem toda proteína tem estrutura quaternária.� Nem toda proteína tem estrutura quaternária.
Estrutura das Proteínas
Estrutura Nativa X Desnaturada
� Exposição a solventes orgânicos;
� Alterações de pH ou temperatura;
� A perda da conformação nativa converte a proteína numa cadeia polipeptídica flexível com estrutura tridimensional alterada;
� Agentes desnaturantes.
Estrutura das Proteínas
Estrutura Nativa X Desnaturada
AGENTE DESNATURANTE
AGENTE DESNATURANTE
Conformação Nativa(funcional)
Proteína Desnaturada(não funcional)
Conformação Nativa(funcional)
Proteína Desnaturada(não funcional)
Rompimento das ligações Covalentes
Estrutura das Proteínas
Estrutura Nativa X Desnaturada
AGENTE DESNATURANTE
Remoção do agente
desnaturanteAGENTE
DESNATURANTE
Remoção do agente
desnaturante
Conformação Nativa(funcional)
Proteína Desnaturada(não funcional)
Conformação Nativa(funcional)
Conformação Nativa(funcional)
Proteína Desnaturada(não funcional)
Conformação Nativa(funcional)
A desnaturação de uma proteína é reversível
A seqüência de aminoácidos de uma proteína que define sua estrutura tridimensional
Estrutura Nativa X Desnaturada
Estrutura das Proteínas
Degradada : ruptura das ligações covalentes que mantêm os aminoácidos unidos promovendo a integridade da cadeia .
Conformação Nativa(funcional)
Proteína Desnaturada(não funcional)
AGENTE DESNATURANTE
Conformação Nativa(funcional)
Proteína Desnaturada(não funcional)
AGENTE DESNATURANTE
E Degradada
Desnaturação X Degradação
Estrutura das Proteínas
Desnaturação Degradação
Rompimento de ligaçõesnão-covalentes.
Rompimento de ligações covalentes
Proteína desnaturada, não funcional. Proteína degradada, não funcional
Processo reversível Processo irreversível
Dobramento Protéico
Estrutura das Proteínas
Ocorre um processo de ensaio e erro de ensaio e erro várias vezes → conformação de
mais baixo estado energético, mais
estável.
Dobramento Inadequado de Proteínas
Estrutura das Proteínas
Dobramento incorreto → marcadas e degradadas dentro da célula;
→ formação de agregados que se acumulam, principalme nte → formação de agregados que se acumulam, principalme nte durante o envelhecimento.
Amiloidoses
Doença de Alzheimer
Doença do Príon
Bibliografia
David L. Nelson & Michael M. Cox, Lehninger Principles of Biochemistry , 4th edition.
- Capítulo 3 “Amino-acids, Peptides and Proteins”.
- Capítulo 4 “The Three Dimensional Structure of Proteins”
Anita Marzzoco & Bayardo B. Torres, Bioquímica Básica , 3° edição. Capítulo 2
“Aminoácidos e proteínas”.
Champe, P.C.; Harvey, R.ª; Ferier, D.R. Bioquímica Ilustrada , traduzido por Carla Dalmaz. 3ª Ed., ARTMED, 2008.