6. Inmunoglobulinas UVM Campus Zapopan
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Inmunoglobulinas
Dr. Jaime Gmo. González Gámez
Inmunoglobulinas
• 6.1 Estructura
• 6.2 Estructura y función de los dominios
• 6.3 Determinantes isotípicos, alotípicos e idiotípicos
• 6.4 Teorías de la variabilidad de la familia de Ig
• 6.5 Organización y expresión de genes de Ig
• 6.6 Biosíntesis, metabolismo y propiedades biológicas
Introducción
• 1890
• Suero de conejos inmunizados con toxinas de tétanos o difteria podía prevenir la enfermedad
• 1 año después Tizzoni y Cattani precipitación con sal
• Antitoxinas
Introducción
• Paul Ehrlich toxinas
de plantas
• Jules Bordet
respuesta protectora
aún con células
completas (eritrocitos)
• Anticuerpos
Introducción
Introducción
• Michael Heidelberger (1888-1991)
• Padre de la Inmunoquímica
• Polisacáridos de neumococo son antígenos
• Precipitación
• Anticuerpos como proteínas
• “If I Have a Few More Years to Work, I´m Going Ahead”
Introducción
• 1939
• Electroforesis de
proteínas
• Tiselius y Kabat
• Anticuerpos como
gammaglobulinas
Introducción
• Pierre Grabar
• Inmuno electroforesis
• Inmunoglobulinas
Introducción
• 1972 premio Nobel
• Estructura de la
Inmunoglobulinas
• Cadenas pesadas
(H),cadenas ligeras L,
Fab, Fc, dominios
Papaina
Pepsina
Introducción
• Dominios
• Cadenas pesadas (H)
• Cadenas ligeras (L)
• Puentes disulfuro
• Fracción cristalizable (Fc)
• Fracción de unión al ag (Fab)
• Regiones variable y constante
• Terminaciones amino y carboxilo
• Bisagra
Inmunoglobulinas
• Moléculas específicas para antígeno
• Grupo de proteínas presentes en suero y fluidos tisulares
• Solubles o anclados a membrana de linfocitos B
• Mismo patrón estructural características físico-químicas muy similares
• Cadenas pesadas 55-77 kDa
• Cadenas ligeras 25 kDa
• Puentes disulfuro Inter e Intra cadenas
• Fab y Fc
Inmunoglobulinas
• 5 clases o isotipos de
cadenas pesadas -
g,m,a,e,d-
• 2 clases o isotipos de
cadenas ligeras -k, l-
• Las Ig´s pueden
contener cualquiera
de los dos tipos de
cadenas ligeras
Inmunoglobulinas
• Unidad estructural básica (dominio) 110 aminoácidos
• 4-5 en cadenas pesadas
• 2 en cadenas ligeras
• Gran variabilidad en la región amino terminal (Nt)
• Primer dominio próximo al extremo Nt se conoce como región variable (Vl y VH )
• Dominios Constantes (Cl y CH)
• Región de Hipervariabilidad (10 aa)
• Secuencia Flanqueante (FRs) son los responsables del plegamiento
• Bisagra región no globular de 10-60 aa entre el 1º y 2º dominios constantes
Inmunoglobulinas
• IgM en plasma forma
pentámeros
• IgA en secreciones
mucosas forma
dímeros
• Cadena J
• Componente secretor
Inmunoglobulinas
• Receptores específicos de isotipo para las Ig´s
• Se unen a través de su extremo Ct (región Fc)
• FcR, unión a la Ig cuando está unida al Ag, FcR de alta afinidad
• ITAM (Inmunoreceptor Tyrosin-based Activation Motifs)
• ITAM o cadenas especializadas en transducción de señales
Inmunoglobulinas
• La naturaleza de la RI
depende del isotipo
de Ig y el tipo de
célula
• Entrecruzamiento
(puenteo) de los
receptores
Inmunoglobulinas
Inmunoglobulinas
• Funciones biológicas – Activación del sistema del Complemento
– Neutralización
– Opsonización
– ADCC
– Inflamación
– Inmunidad de las mucosas
– Inmunidad Prenatal y neonatal
– Marcador de membrana
Dr. Jaime Gmo. González Gámez