1ª Aula Bioquímica
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BioqumicaProf. Simone Santos
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a cincia que estuda os processos qumicos queocorrem nos organismos vivos
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a substncia mais abundante do peso doorganismo (70%)
A fora de atrao entre as molculas da gua e aleve tendncia da gua em ionizar so deimportncia crucial para a estrutura e funo das
biomolculas.Reconhecimento entre as molculas so
devidamente influenciado pela guaBiomolculas podem fazer diferentes ligaes
qumicasObs.: Hidroflicos e Hidrofbicos
gua
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A molcula da gua e seus produtos de ionizao (H+ e OH-)
influenciam a estrutura , a automontagem e as propriedadesde todos os componentes celular (protena, cidosnucleicos, lipdios).
gua
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Interaes fracas em sistemas aquoso As pontes de H entre molculas da gua fornecem
foras coesivas que tornam a gua um liquido emtemperatura ambiente.
Biomolculas polares dissolvem-se facilmente na guaporque elas podem substituir as interaes gua-
gua mais so incapaz de substituir gua-soluto Molculas no polar so pouco solvel em gua e
tende a permanecer juntas
gua
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Tipos de ligao: Ponte de H Interao inica Hidrofbicas Van der Waals (dipolo-
dipolo
gua
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Porque um insetos consegue andar sobre a gua?
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So composto essenciais a vida So unidades estruturais bsicas das protena
O que so os aminocidos?
so molculas orgnicas formadas por tomos de carbono
(C), hidrognio (H), oxignio (O) e nitrognio (N) ( exceto prolina).
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Aminocidos Ligaes Peptdicas oupontes de Hidrognio
Estruturas dos Aminocidos
Propriedadescido-Base
Propriedade anftero reage com cidos e base
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Em todos aminocidos padro (exceto a glicina) o carbono
central assimtrico (quiral), ou seja est ligado a quatrogrupos substituintes diferentes: um grupo carboxila, umgrupo amino, um grupo R e um tomo de H.
Os enantimerosso ismeros espaciais opticamente ativos, que so assimtricos,
eles tambm so a imagem especular um do outro e no so sobreponveis.
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20 Tipos diferentesQuanto a cadeialateral:
Tamanho Forma Carga Capacidade de
formao de pontesde hidrognio
Carter hidrfobo
OS DIFERENTES TIPOS DE AMINOCIDOS
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O mesmo conjunto de aminocidos (20) constituintesdas Protenas nos diferentes organismos...
Bactrias Fungos protozorios
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O mesmo conjunto de aminocidos (20) constituintesdas Protenas nos diferentes organismos...
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A natureza da cadeia lateral que determina o papel deuma aminocido em uma protena
Classificao dos aminocidos de acordo com as propriedadesde suas cadeias:
Cadeias laterais polares Cadeias laterais polares desprovido de carga Cadeias laterais apolares Cadeias laterais cidas Cadeias laterais bsicas
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Cadeias laterais polares
Caractersticas Cadeias laterais polares: Apresenta uma distribuio desigual de eltrons (cida e
bsicas)
Podem formar pontes de Hidrognio
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Cadeias laterais polares desprovido de carga
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Cadeias laterais apolares
Cadeias laterais apolares dos aminocidostendem a agrupar-se no interior da protena emvirtude da hidrofobicidade do grupo R
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Cadeias laterais cidas
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Cadeias laterais bsicas
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AA podem ser oxidados como combustveis metablicos
para fornecer energia; AA e seus derivados agem como mensageiros qumicos
para comunicao entre as clulas; A glicina, o cido aminobutrico (GABA) e a dopamina
so neurotransmissores; A tiroxina (derivado da tirosina), um hormnio da
tireide e geralmente estimula o metabolismo devertebrados;
O tripeptdeo, Glutationa (Glu, Cys, Gly) tem um papelno metabolismo celular, capta agentes oxidantes.
Aminocidos biologicamente ativos
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Protenas
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So macromolculas biolgicas formadaspor aminocido
Protenas
Uma sequencia de aminocido linear de AAligados contem informao necessria para
formar uma molcula proteica com umaestrutura tridimensional nica
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Estruturas das protenas:
Protenas
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Protenas: ligaes peptdicas
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Oligopeptdeo Polipeptdeo
PentapeptdeoDipeptdeo
Protenas: ligaes peptdicas
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Estruturas das protenas:
Estrutura primria formada por umasequencia de AA
Estrutura secundria - so polipeptdios
que formam arranjos regulares de AA queesto localizados prximos uns aos outrosna sequencia linear(ex. Hlice ; folha edobradura )
Primria secundria Terciria Quaternria
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Estrutura secundria - Hlice Hlice (uma cadeia polipetidica)Apresentam estruturas helicoidal(Ex.: 80% queratina, mioeglobulina
so constituda por essa protena)
Aminocidos que quebram uma Hlice
OBS.: a prolina (quebra a Hlice (gira para direita) porque o seugrupo imino no compatvel
geometricamente (gira para esquerda)
Hlice estabilizada por uma ampla formaode pontes de H entre o oxignio da carboxila e oH amidas das ligaes peptdicas.
Primria secundria Terciria Quaternria
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Estruturas das protenas:
Estrutura secundria - Folha ou pregueadaTodos os componentes da ligao
peptdica esto envolvidos compontes de H
Pontes de H na mesma cadeiapolipeptdica (ligaointracadeia) eem cadeias polipeptdica separadas(ligaes intercadeia).
So compostas de duas ou maiscadeias de polipeptdio ou seguimentode cadeias
Primria secundria Terciria Quaternria
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As cadeias polipeptdicas ouseguimentos polipeptdicos
separados, dispostos de formaantiparalelaou paralela
So estabilizada pela formao depontes de H e ligaes inicas
Formam pontes de H perpendicularao esqueleto polipeptdio
Estruturas das protenas:
Estrutura secundria - Folha ou pregueada
Primria secundria Terciria Quaternria
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Primria secundria Terciria Quaternria
Dobramento de uma cadeia
polipeptdica no espaodirecionado pela sua sequncia
de aminocidos
Isomerase
Concanavalina A
Subunidade da
hemoglobina
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SUBUNIDADE
Qualquer entidade submolecular em uma protena,idntica ou diferente de outros componentes
moleculares
EX. Na hemoglobina, e ou so subunidades
Estrutura quaternria da desoxi-hemoglobina
Primria secundria Terciria Quaternria
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Classificao das protenas:
De acordo com a forma
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Cadeia polipeptdica com esqueleto firmemente dobrado,produzindo uma forma mais ou menos esfrica, usualmentesolvel em meio aquoso.
A maioria tem funo mvel, dinmica.
Protenas globulares
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Protenas Fibrosas
Colgeno Queratina
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Funo das Protenas:
Transporte Nutritiva Estrutural
Movimentao Defesa Hormonal Enzimtica
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Transporte
Transporte Nutritiva Estrutural Movimentao Defesa Hormonal enzimtica
Ex.: hemoglobina
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Nutritiva
Transporte Nutritiva Estrutural Movimentao Defesa Hormonal enzimtica
Ex.: Albumina
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Transporte Nutritiva Estrutural Movimentao Defesa Hormonal enzimtica
Ex.: Colgeno, Elastina
Estrutural
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Ex.: Colgeno, Fibroina
Transporte Nutritiva Estrutural Movimentao Defesa Hormonal enzimtica
Estrutural
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Transporte Nutritiva Estrutural Movimentao Defesa Hormonal enzimtica
Ex.: Actina, miosina
Movimentao
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Transporte Nutritiva Estrutural Movimentao Defesa Hormonal enzimtica
Defesa
Ex.: Anticorpos, imunoglobulinas
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Transporte Nutritiva Estrutural Movimentao Defesa Hormonal enzimtica
Hormonal
Ex.: hormnios
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Transporte Nutritiva Estrutural Movimentao Defesa Hormonal enzimtica
EnzimticaEx.: Lipase, amilase
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Desnaturao das Protenas
Resulta no desdobramento e na desorganizao dasestruturas secundrias e tercirias, sem que ocorrahidrolise das ligaes peptdicas
Desnaturao :
Reversvel
Irreversvel
Agentes desnaturastes:Calor;Solventes orgnicos;Agitao mecnica;cidos ou bases fortes;Detergentes;ons ou metais pesados ( chumboe mercrio);
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Enzimas
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O que so enzimas?
So protenas catalizadoras que aumentam a velocidade
das reaes sem sofrer alteraes no processo global
Principais classe s de enzimas:1. Oxidorredutases: catalisam reaes de oxidorreduo
2. Transferases: catalisam a transferncia de gruposcontendo C- ; N- ou P-3. Hidrolases: catalisam a quebra de ligaes pela adio
de gua4. Liases: catalisam a quebra de ligaes C-C; C-S e certas
ligaes C-N5. Isomerases: catalisam racemizao de izomeros
pticos ou geomtricos6. Ligases: catalisam a formao de ligaes entre C e O,
S, N acoplado a hidrlise de fosfato de alta energia
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Propriedades das enzimas
As enzimas so catalisadores proteicos que aumentam avelocidade de uma reao qumica e no so consumidosdurante a reao cataltica
Propriedades enzimticas:
Stio ativo regio especfica formando uma fenda ou bolsoo sitio ativo liga o substrato, formando um complexoenzima-substrato.
Eficincia cataltica as reaes catalisadas por enzimasso, em sua maioria, altamente eficientes, ocorrendo maisrapidamente do que as reaes no-catalisadas.
i d d i i
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Propriedades enzimticas:
Especificidade As enzimas so altamente especficas;
interagindo com um ou alguns substratos e catalisandoapenas um tipo de reao qumica.
Co-fatoresso poro no-protico necessrias para aatividade enzimtica.
ons metlicos (zinco ou ferro)
Molculas orgnicas (derivadas de vitaminas)
i d d i i
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Propriedades enzimticas:
Regulao A atividade enzimtica pode ser regulada porenzimas que podem ser ativadasou inibidas, de modo que avelocidade de formao do produto responda s necessidadesda clula.
Localizao dentro da celular - muitas enzimas estolocalizadas em organelas especfica
i i
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Enzimas atuam como catalisadores biolgicos.
Catalisadores aumenta a velocidade da reao.
Enzima especfico substrato da enzima.
Enzima e Reaes Qumica
E i i t i l t
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Enzima orienta a posio para que provavelmente ocorra areao.
Complexo enzima-substrato forma ligaes temporria da
enzima e reagentes , diminuindo a energia de ativao dareao.
Qual a funo crucial das
enzimas?
O que faz a enzima atuar emum substrato especficos ?
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Como funciona uma enzima?
Praticamente todas as reaes tem uma barreira de energia
separando os reagentes dos produtos (Barreira - energia livrede ativao)
A T* B
Energia de ativao
Velocidade da reao
Energia livre
Velocidade
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Velocidade das partculas em coliso (coliso causa uma
reao)Sua energia (nvel especfico).
Configurao qumica especfica.
Direcionamento das partculas.
Fatores que determinam a coliso
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Energia necessria para que uma reao ocorra - energia deativao (energia necessria para romper a ligao).
A taxa de reao - frequncia de colises contendo aenergia suficiente para a reao acontecer .
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Algumas coenzimas atuam como carreadores de eltrons,
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g ,removendo eltrons do substrato (doam a outrasmolculas).
NAD+; NADP+; FMN; FAD e coenzima A.
Mecanismo de Ao de uma enzima
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Fatores que influenciam a taxa de reao
Temperatura;Presso;
Nmero de molculas;
OBS.: Em sistemas vivos, as enzimas aumentam a taxa de reao
sem aumentar a temperatura.
F t f t l id d d
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Fatores que afetam a velocidade da reao
Contrao do substrato: A velocidade de uma reaocatalisada por enzimas aumenta conforme aconcentrao do substrato, at uma velocidade mxima.
Concentrao Temperatura pH
F t f t l id d d
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A velocidade mxima da reao alcanada, quando aconcentrao do substrato aumentada saturao.
Stio ativo se mantm sempre ativado.
O aumento do substrato quando a velocidade da reaoesta saturada, a velocidade no ser afetada.
Fatores que afetam a velocidade da reao
Concentrao Temperatura pH
Fatores que afetam a velocidade da reao
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Contrao do substrato
Fatores que afetam a velocidade da reao
Concentrao Temperatura pH
Fatores q e afetam a elocidade da reao
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Fatores que afetam a velocidade da reao
Concentrao Temperatura pH
A velocidade da reao aumenta com a temperatura , at umpico de velocidade ser atingido. Esse aumento devido aoaumento do nmero de molculas com energia suficiente para
atravessar a barreira de energia e forma o produto da reao
Fatores que afetam a velocidade da reao
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Fatores que afetam a velocidade da reao
Concentrao Temperatura pH
Desnaturao
Fatores que afetam a velocidade da reao
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Concentrao Temperatura pH
pHpH timo (intermedirio-).
Trocas extremas de pH desnaturao.
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Tipos de enzimas
Inibidores
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Competitivo- ocupa o stio ativo de uma enzima e compete com o
substrato normal pelo stio ativo.
Ex.: inibidor competitivo sulfailamida ( sulfas) inibe a enzima
(substratocido para-aminobenzoco(PABA).
PABA sntese cido flico crescimento
Inibidores
Competitivo No competitivo
Inibidores
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Inibidores
Competitivo No competitivo
No competitivo (inibio alostrica) no compete com osubstrato pelo stio ativo da enzima, interagem com outra
parte da enzima.Troca de forma, muda a forma do sitio ativo- tornando no
funcional.
Pode ser reversvel ou irreversvel.
Ex.: cianeto e floreto (venenos enzimticos) atuaminativando enzimas de forma irreversvel.
Floreto (baixa concentraes , mata bactrias- evita criedentria).
Inibidores
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Inibidores
Competitivo No competitivo
Inibidores
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Inibidores - No sofre reao para forma
produto?
Inibidores
Competitivo No competitivo
Inibio por retroalimentao
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p Inibio do produto final