ЈУ СРЕДЊОШКОЛСКИ ЦЕНТАР

„ЈОВАН ЦВИЈИЋ“

МОДРИЧА

МАТУРСКИ РАД

ИЗ: БИОЛОГИЈЕ

Тема: Биосинтеза протеина

Ментор: Ученик:

Милорад Савкић, проф Никола Стојановић, ученик IV-3

САДРЖАЈ:

Садржај…............................................................................................... 2

1. Увод.................................................................................................... 32. Аминокиселине..................................................................................3

2.1 Подјела аминокиселина..............................................................4

3. Протеини............................................................................................5

3.1 Значај протеина у исхрани.........................................................7

3.2 Подјела протеина........................................................................7

4. Нуклеинске киселине........................................................................8

4.1 Дезоксирибонуклеинска киселина............................................9

4.2 Рибонуклеинска киселина........................................................10

5. Рибозоми...........................................................................................12

6. Биосинтеза протеина........................................................................14

6.1 Транскрипција............................................................................14

6.2 Транслација................................................................................16

7. Закључак............................................................................................17

8. Литература.........................................................................................18

1. Увод

Синтеза протеина је једна од најважнијих и најосновнијих биолошких процеса

који се дешава у ћелијама свих биљка и животиња. Она је нужна за све остале

процесе у организму као што је раст, развој и др. То је процес који почиње

транскрипцијом у нуклеусу ћелије. Приликом тога се „преписују“ информације са

одрђеног сегмента ДНК ланца на иРНК. А завршава се транслацијом, завршним

дијелом синтезе протеина изван нуклеуса у коме се информације које носи иРНК

„преводе“ или „декодирају“ у рибозомима како би се произвео одређени протеин од

аминокиселина. Тај новонастали протеин ће вршити једну од многих улога које

протеини имају у организму као што је регулација хормона, одбрана од вируса и

других патогена у склопу имуног система, као биолошки катализатори – ензими, као

структурни дијелови сваке ћелије, у транспорту одређених молекула, храњивих

материја и кисеоника кроз организам, и многи други процеси и улоге. У даљњем

тексту ћемо детаљно појаснити, корак по корак, сам процес синтезе протеина као и

грађу битних молекула које учествују у том процесу – аминокиселине, ДНК и РНК.

2. Аминокиселине

Аминокиселине су органска једињења која садрже амино групу (NH2), и

карбоксилну групу (COOH). Елементи који углавном сачињавају аминокиселине су

угљеник, водоник, кисеоник и азот. Оне су основни градивни елементи протеина.

Све аминокиселине које улазе у састав протеина се називају α-аминокиселине, а оне

које не улазе у њихов састав су непротеинске аминокиселине. Познато је више од

петсто аминокиселина али се протеини код људи, животиња, биљака и других

организама граде од њих двадесет, а у природи се ријетко могу наћи у слободном

стању. Између аминокиселина се формирају пептидне везе које омогућавају да једна

аминокиселина буде везана за другу у полипептидном ланцу. Редослијед

аминокиелина одређује врсту протеина и његове особине и када би се само једна

аминокиселина из ланца избацила или замијенила добио би се потпуно нови протеин

са другим особинама, а информације о правилној расподјели аминокиселина у

полипептидни ланац за формирање једног протеина се налази у ДНК. У човјековом

организму се налази 20 аминокиселина, нормалном исхраном се обезбеђује већина

аминокиселина које су организму потребне за биосинтезу протеина. Поред тога што

изграђују протеине и чине саставни дио сваке ћелије важну улогу аминосиселине

имају као неуротрансмитери, што је успостављено седамдесетих година прошлог

вијекa, међу којима се истичу глутаминска киселина, гама-аминобутерна и глицин,

чија је најбитнија улога да се веже за рецепторе, и као градивни елементи ензима,

који су регулатори биолошких процеса у организму. Због своје важне улоге у

организму најчешће се користе као додаци у исхрани, у производњи лијекова у

фармацији, ђубрива и природно разградиве пластике у пољопривреди у технологији.

Оне аминокиселине које човјеков организам не може сам синтетисати а уносе се

храном су есенцијалне аминокиселине, а оне које се могу синтетисати унутар

организма се називају неесенцијалне аминокиселине. Постоје још и усвојно

есенцијалне аминокиселине које су потребне у некој доби или здравственим

стањима.

Сл. 1. – Општа структура α-аминокиселине

2.1 Подјела аминокиселина

R-група чини основну подјелу аминокиселина, оне аминокиселине које

учествују у изградњи протеина могу се подјелити у седам група:

1. Аминокиселине са неполарним бочним низом : аланин, валин, леуцин,

изолеуцин, глутамин и пролин.

2. Аминокиселине са ароматичним бочним низом : фенилаланин, тирозин,

триптофан.

3. Аминокиселине са базним бочним низом : лизин, аргинин, и хистидин.

4. Аминокиселине са киселинским остатком у бочном низу : аспарагинска

киселина и глутаминска киселина.

5. Аминокиселине са амидним остатком у бочном низу : аспарагин и глурамин

6. Аминокиселине са хидроксилном групом у бочном низу : серин и треонин.

7. Аминокиселине са сумпором у бочном низу : метионин и цистеин.

Друга подјела као што је раније наведено се односи на:

Есенцијалне аминокиселине: аргинин, хистидин, леуцин, изолеуцин, лизин,

метионил, фенилаланин, треонин, триптофан, валин .

Неесенцијалне аминокиселине: аланин, аспарагин, аспарагинска киселина,

цистеин, глутаминска киселина, глутамин, глицин, пролин, серин, тирозин.

3. Протеини

Протеини или бјеланчеине (од грчге ријечи „protos“ што значи први, најважнији)

су макромолекуларна органска једињења угљеника, водоника, кисеоника и азота

велике молекулске масе настала међусобним спајањем аминокиселина, које су

спојене пептидном везом. Њих је први пут описао холандски хемичар Г.Ј. Мулдер а

именовао шведски хемичар Ј.Ј. Берцелиус 1883. Године. Први поредан протеин био

је инзулин а прве препознате протеинске структуре су хемоглобин и миоглобин а

тродимензионалне структуре ових протеина су дубијене помоћу методе Х

зрачења (сл. 2.).

Сл. 2. – Репрезентација 3Д структуре миоглобина. Ово је први протеин коме је

ријешена структура

Протеини чине огромну групу сложених органских једињења азота који изграђују

структуру ћелије и носиоци су многих њених физиолошких активности. Саставни су

дио сваке ћелије и то их чини основом живота на Земљи. Отприлике једна петина

укупне масе човјека и сисара чине протеини. Учествују у развоју свих тјелесних

ткива. Главна су градивна јединица мишића, крви, косе, ноктију и унутрашњих

органа укључујући срце и мозак. Изграђене су од 20 врста аминокиселина међусобно

повезаних у полипептидни ланац. У природи број различитих молекула протеина је

неограничен, али у просјечној ћелији неке одређене врсте их може бити од неколико

стотина до хиљаду. Врсте протеина које се налазе у ћелији управљају свим њеним

биолошким функцијама и специфични су за сваку врсту. Сваки протеин је изграђен

од специфичног низа аминокиселина у полипептидном ланцу од којег зависи грађа,

функција и сложеност протеина, и мијењањем само једне аминокиселине у ланцу,

добија се потпуно нови протеин са другачијом грађом и особинама. Оно што

одређује тај низ аминокиселина за један протеин и што ту информацију посједује је

ген, одређени дио ДНК ланца који сачињава 400 до 1800 нуклеотида. Протеини

имају многе улоге у организму а најосновнија је приликом раста и развоја. Прилоком

тог процеса се морају стварати нове ћелије којима су потребни протеини за своју

изградњу, а потреба протеина код човјека се разликује у односу на доб и пол.

Протеини су такође потребни приликом мијењања одумрлих ћелија, као што су

ћелије коже које у сваком датом тренутку изумиру, јетре, бубрега, крви, косе,

ноктију итд. Изграђују ензиме, биолошке катализаторе који омогућавају брже

одвијање хемијских реакција у организму, хормоне, молекуле које се кроз крв крећу

по читавом организму и регулишу метаболичке процесе различитих ткива и органа.

Чине значајан дио имунолошког система јер учествују у изградњи антитијела, која

штите организам од страних тијела, бактерија, вируса и других патогена. Израђују

велики дио молекуле хемоглобина која је саставни дио црвених крвних зрнаца и

омогућава везање кисеоника на црвена крвна зрнца, тако се кисеоник преноси до

сваке ћелије у организму који је неопходан за процес дисања. Биљна ћелија може

синетисати протеине из једноставнох сировина, као што су вода, угљен-диоксид и

неорганска једињења азота. Животињска ћелија то не може, па су животиње у

синтези протеина дјелимично овисне о биљкама.

3.1 Значај протеина у исхрани

Протеини у нормалним условима живота обезбјеђују 10% до 15% енергетских

потреба организма. Не постоји ни један протеин у природи који би био у стању да

пружи све одговарајуће састојке које су потребне организму. Због тога је човјек

приморан да проланази протеине у мјешовитој храни, у биљној и животињској.

Главни извор протеина животињског порјекла су риба, месо, јаја, млијеко и

млијечни производи. Извор протеина биљног поријекла су житарице и њихови

производи, (брашно, хњеб, разне тјестенине), кромпир, махунасте биљке и

др. Протеини животињског поријекла имају већу биолошку вриједност од биљних

али је за правилну исхрану неопходно да се и једне и друге свакодневно уносе у

организам у одговарајућим количинама.

3.2 Подјела протеина

Од неограниченог броја и комбинација протеина које се могу наћи у природи,

подијелити их је могуће на основи три критерија, и то по:

1. Сложености на:

- Једноставне протеине, састављени само од аминокиселина

- Сложене протеине (протеиди), састоје се од протеинског (полипептидни

ланац) и непротеинског дијела (као што је гвожђе везано за хемоглобин)

2. Врсти на:

- Структурне протеине, обликују кости, мишиће, литове на биљкама итд.

- Хормоне, који регулишу метаболичке процесе у организму

- Антитијела, саставни дијелови имуног истема

- Преносне протеине, преносе друге материје кроз организам (хемоглобин

помаже у транспорту кисеоника)

- Ензиме, убрзавају хемијске реакције у организму

- Фибрилне протеине

- Глобуларне

3. Функцији на:

- Структурне

- Регулаторне и као извор енергије

4. Нуклеинске киселине

Нуклеинске киселине су крупне и сложене макромолекуле које су значајне за

насљеђивање, чување, пренос и експресију генетских информација као и синтезу

протеина. Нуклеинску киселину је први пут изоловао 1869. године швајцарски

доктор Фрдидрих Мишер, она се налазила у нуклеусима ћелија, прецизније у

специфичним структурама у нуклеусу који се називају хромозоми, па је тако добила

име нуклеин. Албрехт Косел је недуго послије тога изоловао онај непротеински

дио нуклеина, нуклеинску киселину. Постоје двије врсте нуклеинских киселина.

Једна у себи садржи све генетичке информације датог организма као и информације

о изградњи протеина које ће бити потребне, а то је дезоксирибонуклеинска киселина

или ДНК. Друга је заслужна да те информације преноси до рибозома како би се

могао произвести одређени протеин, а то је рибонуклеинска киселина или РНК.

4.1 Дезоксирибонуклеинска киселина

Дезоксирибонуклеинска киселина чини једну од основних темеља живота на

Земљи. У њој се налазе све генетичке информације у виду шифре који сачињава

неки организам. Дезоксирибонуклеинска киселина заједно са протеинима чини

једну од двије најважније макромолекуле које су неопходне за све облике живота.

Сва жива бића своје генетичке информације носе у облику дезоксирибонуклеинске

киселине. Дезоксирибонуклеинска киселина не само да носи све битне

информације које се преносе са генерације на генерацију него садрже информације

за изградњу ћелијских органела, протеина, рибонуклеинске киселине и осталих

макромолекула. Она је највећи молекул у природи. Дезоксирибонуклеинска

киселина је дугачак полимер који се управо због своје дужине складишти у

структуре, хромозоме. Она за разлику од других молекула има способност

ауторепродукције, репликације или удвајања при чему се од једне молекуе

дезоксирибонулеинске киселине добију двије нове потпуно исте. Састоји се од два

ланца која су обмотана један око другог као спирала или завојница. Сваки од

ланаца дезоксирибонуклеинске киселине се састоји од четри врсте карика -

нуклеотида(сл. 3.).

Сл. 3. – Структура ДНК молекула (лијево), структура два базна пара (десно)

Нуклеотиди су основна градивна јединица дезоксирибонуклеинске киселине.

Нуклеотиди се састоје од три компоненте:

1. Фосфорне групе

2. Шећера дезоксирибозе

3. Једне од четри азотне базе (аденин, гуанин,

цитозин, тимин).

Азотне баже могу бити:

1. Пуринске (аденин и гуанин)

2. Пиримидинске (цитозин и тимин)

Редослијед ове четри базе чине основу кодирања генетичког материјала. Управо

због ове чињенице дезоксирибонуклеинска киселина чини основу у биосинтези

протеина. Три узастопна нуклеотида на дезоксирибонуклеинској киселини назива

се триплет и представља шифру или код за једну аминокиселину. (нпр.

ААГЦТАЦЦТ). Ред од 400 до 1800 нуклеотида сачињава ген који носи информацију

за синтетисање једног протеина. Генетичка шифра је увијек иста, што значи да код у

ћелијама сих врста организама познатих на нашој планети одређује увијек исту

аминокиселину. Ово указује на заједничко поријекло свих данас постојећих

организама. Ту информацију коју посједује ген је потребно довести до посебних

органела који се зову рибозоми за синтетисање одређеног протеина, а ту улогу

преузима рибонуклеинска киселина.

4.2 Рибонуклеинска киселина

Рибонуклеинска киселина је друга нуклеинска киселина, подједнаке важности.

За разлику од дезоксирибонуклеинске киселине која је састављена од два ланца која

су обмотана један око другог чинећи спиралу, рибонуклеинска киселина има само

један ланац и много је краћа. Нуклеотиди и код рибонуклеинске киселине чине

основну градивну јединицу, с тиме да се умјесто базе тимин код рибонуклеинске

киселине појављује урацил (сл. 4.).

Сл. 4. – Модел РНК ланца са истакнутим триплетима који чине кодон

Осносвни задатак рибонуклеинске киселине је да пренесе информације једног гена

изван нуклеуса ћелије до рибозома гдје ће се произвести одређени протеин. Ово је

неопходно јер је ДНК много крупна молекула те због тога није у стању да напушта

нуклеус ћелије. Рибонуклеинска киселина настаје транскрипцијом одређеног дијела

ДНК. Рибонуклеисна киселина итовремено сачињава геном већине вируса.

Постоје три типа рибонуклеинске киселине:

1. Информациона рибонуклеинска киселина (иРНК) – настаје преписивањем

гена који садрже упутсво за синтезу протеина са ДНК. Улога информационе

рибонуклеинске киселине је да ту информацију за синтезу протеина пренесе

до рибозома тј. до мјеста синтезе протеина. Она се формира када је ћелији

потребан неки протеин, а када се та потреба удовољи иРНК буде разграђена.

2. Транспортна рибонуклеинска киселина (тРНК) – она има двије улоге. Прва је

да преведе упутсство за синтезу протеина са иРНК у редослијед

аминокиселина у протеину, и преноси аминокиселине до рибозома.

3. Рибозомска рибонуклеинска киселина (рРНК) – налази се у рибозомима и

контролише правилно повезивање нуклеинских киселина у полипептидни

ланац.

Сл. 5. – Модел тРНК

5. Рибозоми

Рибозоми су огромне и комплексне молекуларне машине, које се налазе унутар

свих биљних и животињских ћелија и служе за синтезу протеина. Састављени с

у од протеина и рибонуклеинске киселине. Први пут су посматрани 1950-их година

од стране румунског биолога Емила Паладе користећи се електронским

микроскопом након чега ће 1974. освојити Нобелову награду за своје откриће.

Рибозоми повезују аминокиселине у ланац по том редослиједу по којим су

поредане базе у информационој РНК. Рибозоми граде двије компоненте, јадна је

знатно крупнија док је друга ситнија која залази у удубљење првог већег

дијела тако да остављају утисак лоптастог тијела. Подаци о величини рибозома и

његових подјединица добијени су електронским микроскопом. Могу се наћи

слободни у цитоплазми или причвршћени за сопљашњу мамбрану нуклеуса и

ендоплазматичног ретикулума. Рибозоми се чешће удружују по три до тридесет

рибозома у један ланац (полирибозоми или полизоми), који су повезани међусобно

једном танком нити. Ова нит је посебан молекул нуклеинске киселине.

Доказано је да су рибозоми мјеста гдје се врши биосинтеза протеина. Улогу

повезивања аминокиселина у полипептидни ланац стварајући протеине је само

могуће онда када су и прва и друга подјединица спојене и истовремено повезане за

информациону РНК. А подјединице се повезују тако што се остварује контакт

између удубљења мале подјединице са великом. Приликом овог контакта се

образује слободан простор који подсјећа на тунел кроз који ће пролазити

информациона РНК приликом дешифровања кодона и повезивања слободних

аминокиселина у полипептидни ланац формирајући нови протеин. Два веома

значајна мјеста су она за која се везује транспортна РНК а то је „П“ мјесто и „А“

мјесто. „П“ место је оно за које се везује пептидил транспортне РНК (транспортна

РНК која носи растући полипептидни ланац) а за „А“ мјесто се везује аминоацилт

(транспортна РНК која носи активирану аминокиселину). Постоји још и „Е“ мјесто

за коју се приврмено везује иРНК. У зависности гдје се налазе и по величини,

постоје два типа рибозома. У плазми нуклеуса налазе се крупнији и тежи

рибозоми од оних који се налазе у хлоропластима и митохондријама. Полизоми

који се налазе у цитоплазми учествују у биосинтези структурних протеина што

значи да они производе протеине који су нужни за саму ћелију.

Сл. 6. – Модел рибозома и његових структурних дијелова

6. Биосинтеза протеина

Поред тога што има способност ауторепликације, ДНК такође контролише

синтезу протеина путем генетичких информација које одређују какав протеин треба

синтетисати у цитоплазми. Те информације су саставни дио самог ДНК молекула и

чувају се у нуклеусу ћелије. Рибозоми, органеле које врше синтезу протеина

повезујући аминокиселине једну за другу се налазе у цитоплазми ћелије што овај

процес отежава јер сама ДНК молекула није у стању да пролази кроз мембрану

нуклеуса због своје огромне величине, у молекуларном смислу. Ту задаћу преузима

друга, мања нуклеинка киселина – РНК. Због чињенице што се састоји из само

једног полинуклеотидног ланца много је мања од ДНК молекула тако да се слободно

може кретати кроз нуклеус ћелије достављајући неопходну информацију којом ће се

извршити синтеза једног протеина. То се дешава у процесу званом транскрипција.

6.1 Транскрипција

Транскрипција (од латинске ријечи „transcriptio“ што значи преписати) је процес

при ком се преписују информације једног гена са ДНК молекуле на информациону

РНК, или другим ријечима то је претварање генетске информације из ДНК у РНК

облик. Тај ген се састоји од 400 до 1800 нуклеотида. Редослијед од три узастопна

нуклеотида чини триплет односно код за једну аминокиселину. Овај процес заправо

почиње синтезом информационе РНК у самом нуклеусу ћелије уз присуство

ензима ендонуклеазе. Сам процес транскрипције се може подијелити на три корака:

1. Иницијација - Ензим РНК полимераза се састоји од себи свосјствене

секвенце нуклеотида. Да би транскрипција била могућа, ензим РНК

полимераза мора да препозна ту исту секввенцу на молекулу ДНК који се

налази у дијелу названом промотер. Транскрипција би била потпуно немогућа

без региона званог промотер. Промотер је одређена секввенца, тј. одређен

редослијед нуклеотида , и налази се на ДНК молекули која се транскриптује.

Различити гени имају различите промотере и могу да се разликују од врсте до

врсте. Да би се генетичка информација могла преписати са ДНК на

информациону РНК неопходно је да се ДНК „одмота“ тако да више не чини

спиралу него подсјећа на мердевине. Ово одмотавање ДНК молекуле

омогућава ензим полимераза који иде уздуж датог дијела ДНК ланца и

раскида водоничне везе којим је један полинуклеотидни ланац спојен са

другим, тако се ствара отворени комплекс. Приликом тога, ензим полимераза

препознаје базе једног полинуклеотидног ланца ДНК молекула и истовремено

ствара други полинуклеотидни ланац од слободних нуклеотида у нуклеусу

ћелије чије су базе комплементарне са тим дијелом полинуклеотидног ланца

ДНК који се „скенира“ од стране ензима полимеразе с тим да умјесто базе

тимина на информационој РНК ће се надоградити база урацил.

Сл. 7. – Процес раздвајања ДНК на два полинуклеотидна ланца уз помоћ ензима

полимеразе

2. Елонгација (продуживање) – Ензим полимераза иде дуж ДНК и синтетише

комплементарну РНК молекулу. Током елонгације, ензими иду дуж ланца и

врше попраке настале током транскрипције која је веома брз процес.

3. Терминација – Ређање слободних нуклеотида у нуклеусу ћелије у иРНК се

врши све док иРНК полимераза не стигне до низа нуклеотида, односно

специфичне секвенце, који се називвају терминациони (стоп) сигнал. На том

мјесту се транскрипција зауставља, а новонастала молекула иРНК се ослобађа.

Након тога ће иРНК проћи кроз мембрану нуклеуса до рибозома достављајући

потребне информације за синтезу одређеног протеина започињући тако

процес транслације.

6.2 Транслација

Транслација је други корак у процесу биосинтезе протеина. Генетичка

информација је сада записана у редослијед нуклеотида на информационој РНК.

Информациона РНК напушта нуклеус ћелије и кроз цитоплазму долази до рибозома,

молекуларних творница протеина. Као и код транскрипције, процес транслације

такође има три горе наведена корака:

1. Иницијација – За почетак иницијације је потребна мала подјединица која се

везује за иРНК и за велику подјединицу. Мала рибозомална јединица се

повезује за старт кодон иРНК који је састављен од специфичног низа

нуклеотида (углавном АУГ) и означава мјесто гдје транслација односно

превођење генетичке информације треба да почне.

2. Елонгација (продуживање) – Остваривши се контакт између велике и мале

рибозомске подјединице почиње процес елонгације. У овом кораку се

активирају тРНК које имају задатак да доставе одговарајућу аминокиселину

помоћу кодона који се налази на иРНК, а то препознавање омогућава

антикодон који се налази на тРНК и он се везује на себи комплементарном

триплету, повезујући тако аминокиселине једну за другу. тРНК улази у прије

споменути „А“ мјесто рибозома и комплементарно се веже антикодон тРНК са

кодоном иРНК (сл. 8.). То се све дешава док се рибозом креће по иРНК и чита

кодоне те преводи ту поруку у аминокиселине. Повезивање аминокиселина

врши ензим транфераза који ствара пептидне везе међу аминокиселинама и

тиме се формира полипептидни ланац.

Сл. 8. – Кретање рибозома по иРНК и повезивање аминокиселина у

полипептидни ланац помоћу тРНК

3. Терминација – Елонгација траје све док рибозом не наиђе на стоп кодон. То

је низ специфичних нуклеотида (УАА, УГА, УАГ) који означавају мјесто гдје

се транслација завршава, и тако долази до прекида стварања ноонасталог

полипептидног ланца односно протеина, и тако новонастали протеин бива

ослобођен у цитоплазму гдје ће даље вршити неку од многих функција у

организму. А информациона РНК ће служити за производњу дате врсте

протеина све док се та потреба не задовољи. Након тога ће се информациона

РНК разградити на своје структурне дијелове, нуклеотиде који ће у

будућности служити за формирање нове информационе РНК која садржи

сасвим другу информацију за синтезу другачијег протеина. Ово представља

завршетак једног од најважнијих процеса који се константно дешава у

организму у свакој ћелији која нас сачињава, и крај једног процеса који нас

чини нас изнутра ка вани.

8. Закључак

Може се рећи да је биосинтеза протеина најважнији процес у организму. Када

се погледају појединачне компоненте самог процеса као што је ДНК и РНК ланац

или пептидна веза међу аминокиселинама то наизглед изгледа веома просто. Али

невјероватним заједничким радом ових јединица добија се један веома сложен

процес који не само да омогућава живот оваквим каквим га сами познајемо него га и

гради из сваке живе ћелије, сваког бића на Земњи, то је биосинтеза протеина.

9. Литература

1. Органска кемија, друго промјењено издање – Превела Ирена Раногајец,

Загреб 1984.

2. Кемија органских спојева – Редактор пријевода Др Маријан Лаћан, 1973.

3. Хемија аминокиселина и беланчевина први део – Др Бохана Грујић-Ињац,

Београд 1962.

4. Биохемија и молекуларна биологија са практикумом – Јелена Петровић,

Радомир Црквењаков, Милка Којић, Ана Савић, Београд 1980.

5. Campbell Biologie, Gymnasiale Oberstufe – Neil A. Campbell, Jane B. Reece,

2011. (Њемачка литература)

МИШЉЕЊЕ МЕНТОРА И ОЦЈЕНА МАТУРСКОГ РАДА

I Мишљење:

II Оцјена рада:

III Оцјена на одбрани рада: