Post on 02-Jan-2016
description
Pencernaan dan Penyerapan Karbohidrat
Karbohidrat adalah senyawa yang tersusun atas unsur-unsur C, H dan O.
Dalam makanan terdapat 2 kelompok besar karbohidrat yaitu:
1. Karbohidrat yang tersedia (available carbohydrate) termasuk dalam
karbohidrat yang dapat dicerna dan diserap sebagai karbohidrat dalam
tubuh. Bentuk karbohidrat ini meliputi monosakarida, disakarida, dan
oligosakarida dan polisakarida β-glukan.
2. Karbohidrat yang tidak tersedia (unavailable carbohydrate) yaitu
karbohidrat yang tidak dapat dihidrolisis sehingga tidak dapat diserap.
Bentuk karbohidrat yang termasuk kelompok ini adalah oligosakarida
(rafinosa, stakhiosa), selulosa, lignin dan serat (Muchtadi et al.1993)
Karbohidrat mulai dicerna pada mulut secara mekanik dengan pengunyahan
dan kimiawi oleh enzim α-amilase saliva yang menghidrolisis karbohidrat
kompleks menjadi gula-gula sederhana. Pencernaan lebih lanjut terjadi di usus
halus dengan bantuan enzim α-amilase pankreatik, sukrase usus, maltase usus dan
laktase usus (Astawan M.2009). α-amilase pankreatik merupakan enzim yang
berperan dalam memotong ikatan α-1,4 glikosida secara acak. Enzim ini akan
memotong maltosa menjadi maltosa (90%), maltotriosa, glukosa dan amilopektin
menjadi dekstrin, maltosa dan maltotriosa (Balagopalan, 1988).
Pada brush border, yaitu membran mikrovili usus halus, oligosakarida dan
disakarida akan dipecah menjadi unit-unit heksosa penyusunnya seperti glukosa,
fruktosa dan galaktosa (Murray et al.1997). Isomaltase atau α-dekstrinase,
terutama berperan dalam hidrolisis ikatan α-1,6, bersama-sama dengan maltase
dan sukrase akan memecah maltotriosa dan maltosa. Sukrase akan memecah
sukrosa menjadisatu molekul fruktosa dan satu molekul glukosa. Laktase akan
menghidrolisis laktosa menjadi glukosa dan galaktosa dan trehalase akan
menghidrolisis trehalosa, suatu dimer ikatan α-1,1 glukosa menjadi 2 molekul
glukosa (Ganong et al. 2003).
Karbohidrat setelah dicerna dalam usus akan diserap oleh dinding usus
halus dalam bentuk monosakarida. Monosakarida sebagian besar dibawa oleh
aliran darah menuju hati dan sebagian kecil lainnya dibawa ke sel jaringan
tertentu dan mengalami proses metabolisme lebih lanjut (Gambar 1). Di dalam
hati, monosakarida mengalami proses sintesis menghasilkan glikogen, dioksidasi
menjadi CO2dan H
2
O atau dilepaskan untuk dibawa oleh aliran darah ke bagian
tubuh yang memerlukan (Subardi et al.2008). Transpor sebagian besar heksosa
secara unik dipengaruhi oleh jumlah Na
+
di dalam lumen usus halus. Konsentrasi
Na
+
yang tinggi pada permukaan mukosa sel mempermudah influks gula ke dalam
sel-sel epitel. Glukosa dan galaktosa masuk ke dalam sel dengan cara difusi
terfasilitasi menggunakan kotranspoter atau simport, sodium-dependent glucose
transporter(SGLT). Perbedaan konsentrasi Na
+
bagian luar dan dalam sel
menyebabkan Na
+
dan glukosa mampu masuk ke dalam sel. Di dalam sel Na
+
akan bergerak menuju ruang intraseluler lateral kemudian melalui transpor aktif
dikeluarkan dari dalam sel, sedangkan glukosa masuk ke dalam interstitium
dengan cara difusi terfasilitasi melalui GLUT-2. Dari sini kemudian glukosa
terdifusi ke dalam darah. Mekanisme transpor glukosa secara langsung juga akan
mengangkut galaktosa. Transpor fruktosa tidak tergantung pada Na
+
atau transport
glukosa dan galaktosa. Transpor fruktosa dari lumen usus halus ke dalam enterosit
melalui difusi terfasilitasi menggunakan GLUT 5, kemudian masuk ke
interstitium melalui GLUT 2 (Ganong et al. 2003). Kelebihan karbohidrat akan
diubah menjadi lemak dan disimpan di dalam jaringan lemak. Beberapa glukosa
yang melalui jaringan otot juga dapat diubah menjadi glikogen untuk disimpan
(Muchtadi et al, 1993). Absorpsi karbohidrat dapat dihambat dengan senyawa
bioaktif dari tanaman yang berfungsi sebagai senyawa kompetitor enzim α-amilase dan α-glukosidase (Lee SH et al. 2010).
Enzim
Enzim adalah molekul protein tak hidup yang dihasilkan oleh setiap sel
hidup (eukariota dan prokariota). Di dalam sel, protein enzim melakukan ribuan
reaksi kimia yang membuat sel hidup dapat mengekstrak energi dari lingkungan,
mengubah sumber energi menjadi molekul yang bermanfaat, memperbaiki dan
membangun diri sendiri, melakukan pembuangan hasil samping dan melakukan
replikasi diri. Enzim merupakan protein yang tersusun atas asam-asam amino
yang membentuk struktur tiga dimensi yang kompleks. Enzim adalah protein
dengan demikiansifat protein juga berlaku pada enzim. Suhu yang terlalu tinggi
akan merusak struktur tiga dimensi enzim dan aktivitasnya. Demikian pula pH
dan tekanan osmosis yang terlalu tinggi atau rendah akan mengurangi/merubah
fungsi enzim.
Pada keseluruhan struktur enzim hanya sebagian kecil yang berfungsi
mengadakan interaksi dengan substrat yang disebut sebagai sisi aktif. Sisi aktif
pada protein enzim terdiri dari rangkaian beberapa asam amino yang terdapat
dalam konfigurasi yang khusus sedemikian rupa, sehingga gugus fungsionalnya
dapat berinteraksi dengan substrat secara benar. Asam-asam amino yang lain
berperan memberikan bentuk ruang tertentu pada sisi aktif, sehingga hanya
substrat dengan konfigurasi yang tepat yang dapat masuk ke dalam sisi aktif
tersebut. Reaksi kimia yang terjadi pada gugus fungsional dan substrat meliputi
pelepasan dan pengikatan elektron atau atom-atom hidrogen, oksigen, phospat,
sulfur, pembentukan dan pergeseran ikatan ganda atau penguraian ikatan kovalen.
Sebelum membentuk produk (P), enzim (E) berikatan dengan substrat (S)
pada sisi aktifnya membentuk kompleks ES. Molekul enzim sangat selektif
walaupun spesifitasnya beragam (Suhartono. 1989). Faktor-faktor yang
mempengaruhi enzim dan aktivitas enzim antara lain:
1. Temperatur atau suhu: umumnya enzim bekerja pada suhu yang optimum.
Apabila suhu turun, maka aktivitas akan terhenti tetapi enzim tidak rusak.
Sebaliknya, pada suhu tinggi aktivitas menurun dan enzim menjadi rusak.
2. Air : Air berperan dalam memulai kegiatan enzim, contoh pada waktu biji
dalam keadaan kering kegiatan enzim tidak kelihatan. Baru setelah ada air,
melalui imbibisi mulailah biji berkecambah.
3. pH : Perubahan pH dapat membalikkan kegiatan enzim, yaitu mengubah hasil
akhir kembali menjadi substrat.
4. Hasil akhir : Kecepatan reaksi dalam suatu proses kimia tidak selalu konstan.
Misal, kegiatan pada awal reaksi tidak sama dengan kegiatan pada pertengahan
atau akhir reaksi. Apabila hasil akhir (banyak), maka akan menghambat aktivitas
enzim.
5. Substrat : Substrat adalah zat yang diubah menjadi sesuatu yang baru.
Umumnya, terdapat hubungan yang sebanding antara substrat dengan hasil akhir
apabila konsentrasi enzim tetap, pH konstan, dan temperatur konstan. Jadi, apabila
substrat yang tersedia dua kali lipat, maka hasil akhir juga dua kali lipat.
Kinetika Inhibisi Enzim
Kinetika enzim adalah salah satu cabang enzimologi yang membahas faktor-faktor yang mempengaruhi kecepatan reaksi enzimatis. Faktor-faktor utama yang
mempengaruhi aktivitas enzim adalah konsentrasi enzim, substrat, produk,
senyawa inhibitor dan aktivator, pH dan jenis pelarut yang terdapat pada
lingkungan, kekuatan ion dan suhu. Pembentukan komplek enzim substrat (ES)
membatasi kecepatan reaksi enzimatis. Artinya kecepatan maksimum reaksi
enzim dicapai pada tingkat konsentrasi substrat yang sudah mampu mengubah
seluruh enzim menjadi kompleks ES. Pada konsentrasi substrat dibawah
konsentrasi tersebut reaksi enzim bergantung pada konsentrasi substrat yang
ditambahkan, sedangkan pada konsentrasi substrat diatas konsentrasi tersebut,
kecepatan reaksi tidak tergantung pada konsentrasi substrat. Dengan kata lain,
reaksinya menjadi bersifat ordo ke nol. Pada Tabel 2, dapat dilihat beberapa faktor
yang mempengaruhi kecepatan reaksi dan informasi yang dapat diperoleh dengan
mengubah-ubah faktor tersebut.
Beberapa senyawa bioaktif dari tumbuhan ketika ditambahkan ke dalam
reaksi enzimatis dapat berperan sebagai aktivator dan juga inhibitor. Secara
kimiawi, suatu inhibitor tidak dapat dibedakan dari aktivator. Setelah mereka
berinteraksi dengan enzim, barulah dapat dibedakan antara aktivator dan inhibitor.
Aktivator, berikatan dengan enzim dan menyebabkan kenaikan kecepatan reaksi
enzim, sedangkan inhibitor berikatan dengan enzim dan menyebabkan penurunan
kecepatan reaksi enzim. Umumnya inhibitor menghambat kerja enzim dengan tiga
jenis penghambatan, yakni penghambatan kompetitif, non kompetitif dan
unkompetitif (Suhartono. 1989).
2. 3.1 Penghambatan Kompetitif
Suatu bahan yang berkompetisi secara langsung dengan suatu substrat
normal untuk suatu daerah (site) ikatan enzim dikenal dengan suatu inhibitor
kompetitif. Inhibitor seperti ini biasanya menyerupai substrat dimana secara
spesifik mengikat daerah aktif enzim. Reaksi akan terjadi dan produk akan
dihasilkan, walaupun enzim bereaksi dengan inhibitor. Produk yang dihasilkan
dari inhibitor akan berbeda jenisnya dengan produk yang dihasilkan oleh substrat
(Voet&Voet. 2001).
Pada penghambatan kompetitif inhibitor menyebabkan berubahnya harga
KM(menjadi lebih besar dari KM semula), tanpa mengubah tingkat kecepatan
maksimum Vmaks enzim. Jadi, enzim masih mampu mencapai kecepatan
maksimum normalnya, walaupun dalam jangka waktu yang lebih lama, jika pada
lingkungan tersebut terdapat senyawa inhibitor. Akan tetapi, adanya inhibitor
menyebabkan enzim membutuhkan konsentrasi substrat yang lebih besar, untuk
mencapai harga Vmaks-nya. Penghambatan oleh inhibitor kompetitif dapat diatasi
atau dikurangi dengan menambahkan konsentrasi substrat yang memperbesar
peluang bagi substrat untuk berikatan dengan sisi aktif pada enzim (Suhartono.
1989). Model umum untuk inhibisi kompetitif diberikan pada Gambar 5. di bawah
ini :
. 3. 2 Penghambatan Nonkompetitif
Pada jenis inhibisi non-kompetitif antara substrat dan inhibitor tidak
memiliki kesamaan struktur. Efek penghambatan akan terjadi karena inhibitor
berikatan dengan sisi allosterik enzim, dan akan mengubah sisi aktifnya. Akibat
dari jenis inhibisi ini adalah terjadinya penurunan V
maks tanpa mengubah nilai KM-nya. Pada inhibisi non-kompetitif, inhibitor dapat membentuk ikatan dengan
enzim dalam keadaan bebas, disamping dapat membentuk ikatan dengan komplek
enzim-substrat (Gambar 6). Ikatan inhibitor terhadap enzim bebas dan enzim-substrat dapat menyebabkan terbentuknya kompleks enzim-inhibitor atau enzim-substrat-inhibitor yang bersifat tidak produktif karena tidak dapat membentuk
produk. Produk hanya akan terbentuk jika ikatan inhibitor lepas dari kompleks
enzim-substrat-inhibitor. Reaksi sampingan yang sangat merugikan akibat
pengaruh inhibitor pada jenis penghambatan ini adalah besarnya peluang sisi aktif
enzim untuk berubah secara permanen dari keadaan alami jika kompleks enzim-inhibitor memiliki ikatan yang sangat kuat. Hal ini akan menyebabkan enzim
kehilangan reaktifitasnya secara permanen (Voet&Voet. 2001).
Penghambatan Unkompetitif
Suatu penghambatan jenis unkompetitif merupakan senyawa yang berikatan
secara reversibel pada molekul kompleks enzim substrat, membentuk kompleks
Enzim Substrat Inhibitor (ESI) yang bersifat inaktif sehingga tidak dapat
menghasilkan produk. Inhibitor tidak berikatan dengan molekul enzim bebas (E)
(Suhartono.1989). Umumnya, inhibisi unkompetitif terjadi akibat adanya
akumulasi produk dari reaksi enzim itu sendiri dan sangat jarang dijumpai pada
reaksi enzim yang melibatkan hanya satu substrat dan satu produk. Pola kinetika
yang terbentuk akibat adanya inhibitor pada jenis inhibisi unkompetitif ini adalah
terjadinya penurunan nilai KMdan V
maksdari keadaan normalnya (Voet &Voet.
2001). Model umum untuk inhibisi unkompetitif diberikan pada Gambar 7 di
bawah ini :