Post on 14-Apr-2015
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 1
Mòdul 2: Biomolècules
Aquest mòdul té una important dificultat, ja que, a més dels conceptes de biologia que es van introduint, són
necessaris alguns conceptes de química.
De manera general, per cada grup de biomolècules heu de ser capaços de conèixer les seves
característiques principals i, sobre tot, el seu paper biològic, les seves funcions.
Bioelements. Cal adonar-se de:
• Els bioelements són alguns dels elements que formen la terra.
• Els bioelements són de baix pes molecular i formen molècules amb facilitat (s’uneixen fàcilment entre ells)
• La classificació habitual és fa en funció de la proporció relativa en que es troben dins els organismes (Una
classificació molt més interessant és en funció del seu paper, del tipus de tasca o funció que fan ells o les
molècules de que formen part - funció estructural o funció reguladora -)
• La importància del carboni com element que forma l’esquelet tridimensional de les biomolècules
anomenades orgàniques.
Ampliem / Revisem conceptes de Química
• Concepte “senzill” d’àtom format per un nucli i una envolta electrònica.
Àtom: És la unitat química de la matèria. Consta d’un nucli,
format per protons i neutrons (on es localitza gairebé tota la
massa) i una “escorça” formada per electrons.
Els protons tenen càrrega + i els electrons càrrega -; els
neutrons no tenen càrrega.
• Concepte d’ió i tipus (anió negatiu i catió positiu)
Ió: és un àtom (o grup d’àtoms) amb càrrega elèctrica, és a dir el nombre de protons i
d’electrons són diferents.
Anions són els ions amb càrrega - i cations són els ions amb càrrega +
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 2
• Concepte “elemental” de valència química.
La valència és el número que expressa la capacitat de combinació d'un àtom amb
altres per a crear un compost. Indica la quantitat d'enllaços químics que formen els
àtoms d'un element químic.
• Concepte d’enllaç químic, i del que és un enllaç iònic i un enllaç covalent.
Els àtoms interaccionen entre ells, per formar les molècules (cedint i captant electrons o
compartint electrons).
L’enllaç iònic es degut a l’atracció electrostàtica d’ions de càrrega oposada. Es produeix
una cessió d'electrons i es formen els respectius ions positiu (el que perd els electrons) i
negatiu (el àtom que guanya els electrons).
L’enllaç covalent es produeix quan dos àtoms comparteixen electrons. Cada parell
d’electrons que es comparteix és un enllaç.
Els principals Bioelements i les seves valències a les Biomolècules
Àtom i Electrons externs
(de valència)
Nombre habitual d’enllaços covalents
Geometria d’enllaç
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 3
Biomolècules. Concepte. Els àtoms interaccionen entre ells, per formar les molècules. Al seu torn les molècules senzilles (monòmers)
poden unir-se entre elles i formar macromolècules (polímers).
Monòmer: Cadascuna de les molècules senzilles (com els monosacàrids), que s’uneixen entre elles per
formar polímers (com els polisacàrids)
Polímer: Cadascuna de les molècules d'elevat pes molecular constituïdes per unitats estructurals senzilles
repetides i unides entre elles mitjançant enllaços covalents.
Quan es realitza un anàlisi físic de la matèria viva separant les substàncies que la componen sense alterar-les
obtenim els principis immediats o biomolècules. Les biomolècules orgàniques són les basades en esquelets
de carboni, mentre que els principis immediats inorgànics (aigua i sals minerals) són compostos que formen
part de la matèria viva però no són exclusius d’ella.
Principis immediats (Biomolècules o molècules dels éssers vius)
Simples Oxigen (O2)
Compostos Inorgànics Aigua, Sals minerals, Diòxid de carboni (CO2)
Orgànics Glúcids, Lípids, Pròtids, Àcids nucleics
Ampliem / Revisem conceptes de Química
Certs grups d'àtoms (units mitjançant enllaços covalents) són anomenats grups funcionals. Cadascun
d'aquests grups té unes propietats químiques particulars i les molècules que els contenen
reaccionen de forma similar.
Alguns grups funcionals d'importància biològica
Grup Nom Propietats Importància
-OH
Hidroxil Polar.
Soluble en aigua.
Grup alcohol.
Present als Glúcids
|
C=O
|
Aldehid (terminal)
Cetona
Polars.
Solubles en aigua. Caracteritzen els glúcids.
OH
|
C=O
|
Carboxil Àcid dèbil (cedeix H+).
Present en:
aminoàcids
àcids grassos
H
|
N--
|
H
Amino Base dèbil (capta H+) Present en:
aminoàcids
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 4
L’aigua Per començar cal adonar-se de:
• L’aigua és el compost químic més abundant a la matèria viva.
• La molècula d’aigua no és lineal, i presenta petites càrregues (té polaritat, és un dipol).
• Aquestes càrregues s’atreuen, formant les “unions” per pont d’hidrogen, enllaços dèbils però abundants
(cada molècula d’aigua participa en tres d’aquestes “unions”)
• Les propietats físiques i químiques de l’aigua són molt particulars (fruit de les peculiaritats de la seva
molècula)
• Aquestes propietats de l’aigua fan que sigui una molècula fonamental per a la vida (la vida va aparèixer a
l’aigua i continua lligada a ella, resultant imprescindible la seva presència en qualsevol procés fisiològic).
Relacions entre les propietats i les funcions de l’aigua (resum)
Propietat
Físico-química
Fenomen físic Exemple de Funció Biològica
Estructura de dipol i
formació de ponts
d'Hidrogen.
Dissolvent
universal.
És el medi on es dissolen i dissocien les sals
minerals.
És el medi on es dissolen la major part de
principis immediats orgànics.
Actua com vehicle de transport de
substàncies dissoltes.
És el medi on transcorren la majoria de les
reaccions del metabolisme.
Es manté líquida en
un ampli interval
de temperatures
(0-100 ºC)
El gel sura sobre
l'aigua.
La vida pot existir en ambients diferents amb
climes diferents.
Permet que la vida continuï desenvolupant-se
a les masses d'aigua cobertes per glaç fins i
tot amb temperatures externes inferiors a
0 ºC.
Força de cohesió
elevada.
És un líquid (no és
comprimeix)
Presenta fenòmens
de capil·laritat.
Actua com a esquelet hidrostàtic d'alguns
invertebrats.
Comunica rigidesa i turgència als vegetals.
Explica (en part) l'ascensió de la saba bruta
pels vasos llenyosos de les plantes.
Calor específic i de
vaporització elevats.
Hem de donar
molta calor per
elevar la
temperatura un
grau.
Actua com a regulador de temperatura, tant
dels éssers vius com a nivell de la Biosfera.
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 5
✓ Ampliem: els ponts d’hidrogen i la molècula d’aigua.
Els anomenats, genèricament, enllaços forts, són els enllaços intramoleculars (els que formen les molècules
com l’enllaç iònic i el covalent). Parlem d’enllaços dèbils quan es tracta d’interaccions entre molècules o
forces intermoleculars.
Els enllaços per pont d’hidrogen són forces intermoleculars intenses, ja que si a l’enllaç covalent (entre 42 i
800 kJ/mol) li donem un valor relatiu de força d’enllaç de 100, l’enllaç per pont d’hidrogen (entre 8 i 40
kJ/mol) tindria un valor relatiu de 10. Altres enllaços dèbils (interaccions intermoleculars), com les
interaccions de Van der Waals, tindrien un valor de la força d’enllaç aproximat a 1.
La molècula d'aigua és asimètrica i els enllaços formen un
angle aproximat de 105º (104.5º). L'oxigen, que és altament
electronegatiu, (amb gran afinitat pels electrons) aconsegueix
que els electrons de valència estiguin més temps a prop d'ell
que de l'hidrogen.
Per tant, l’hidrogen es queda parcialment desproveït dels electrons. Això fa que la molècula d'aigua es
comporti com un dipol, els hidrògens tenen un diferencial de càrrega positiva i l'oxigen un diferencial de
càrrega negativa.
Degut a la seva estructura com dipol es formen enllaços per pont d'hidrogen, que consisteixen en una
atracció electrostàtica entre els diferencials de càrrega oposats, entre la “petita càrrega positiva” propera als
àtoms d’hidrogen i la “petita càrrega negativa” propera a l’oxigen.
Gràcies als enllaços per pont d’hidrogen l'aigua a temperatura
ambient es comporta com un líquid, mentre que compostos
semblants són gasos. En realitat, en el "fluid" aigua, tenim polímers
d'aigua (grups de 3, 4 i fins i tot 9 molècules unides per ponts
d'hidrogen) i molècules soltes que omplen els buits. Els enllaços per
pont d'hidrogen no són permanents. Les molècules s'uneixen
transitòriament, primer unes i desprès unes altres (a temperatura
ambient hi ha un 15% de molècules unides i els enllaços canvien
d'unes a altres). D'aquesta forma s'aconsegueix una substància no
viscosa, molt fluida i amb una gran cohesió interna.
104.5
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 6
Les sals minerals Per començar cal tenir clar que:
Els anomenats principis immediats inorgànics, com les sals minerals (i aigua estudiada anteriorment), són
compostos que formen part de la matèria viva però no són exclusius d’ella.
Les sals minerals es poden trobar precipitades o dissoltes i tenen importància estructural i també pel bon
funcionament dels processos fisiològics.
Funcions biològiques de les sals minerals (resum)
Estat físic Exemples de funcions en els éssers vius
Cristal·litzades en acumulacions
sòlides
Funció estructural en forma de sals sòlides (precipitades o
cristal·litzades) en ossos, closques i altres estructures
esquelètiques.
Dissoltes en aigua en forma d'ions Estabilitzadores de les dissolucions col·loïdals, impedeixen
que determinats col·loides precipitin.
Mantenidores de la pressió osmòtica, equilibri entre la
pressió osmòtica de l'interior de la cèl·lula i del medi
intern.
Amortidores de pH, algunes sals d'àcid dèbil (com fosfats i
carbonats) conjuntament amb els seus àcids, ajuden a
mantenir una concentració estable de protons, necessària
pel bon funcionament de les reaccions metabòliques.
Accions específiques o concretes d'alguns ions com el sodi
(fonamentalment extracel·lular) i el potassi (principalment
intracel·lular) que són els responsables del potencial de
membrana i de la transmissió de l'impuls nerviós
Formant part de compostos orgànics Com el ferro i el magnesi imprescindibles, respectivament,
per l'hemoglobina i la clorofil·la
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 7
Glúcids. Generalitats
Els glúcids tenen una estructura química característica i homogènia. Aquest grup inclou els sucres senzills o
monosacàrids i les seves combinacions (disacàrids i polisacàrids). De les seves funcions en els éssers vius cal
destacar l’energètica i l’estructural.
Cal adonar-se que:
Els glúcids són compostos de C (carboni), H (hidrogen), O (oxigen).
La fórmula empírica -genèrica- dels glúcids CnH2mOm (ens informa de quins àtoms i en quina proporció es
troben). Per exemple C3H6O3 Serà una molècula de sucre formada per tres àtoms de carboni, i C6H12O6 serà
un glúcid amb sis àtoms de carboni. Se’ls anomena hidrats de carboni, perquè l'oxigen i l'hidrogen estan en la
mateixa proporció que a l'aigua
Estan formats per cadenes de carbonis unides per enllaços covalents, i cada carboni porta un grup funcional
amb oxigen.
Un dels carbonis porta el grup carbonil (cetona o aldehid ) i la resta de carbonis un grup alcohol
(hidroxil -OH).
Monosacàrid: Són glúcids de 3 a 8 àtoms de carboni (també s’anomenen Oses)
Disacàrid: Són molècules de glúcid formades per la unió de dos monosacàrids.
Polisacàrid: Són glúcids formats per la unió de més de deu monosacàrids (Estan formats exclusivament per
monosacàrids, que pot ser un únic monosacàrid - homopolisacàrids - o bé més d’un tipus de monosacàrid)
©
©
©©
©
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 8
Glúcids. Monosacàrids. Són monòmers (formats per una sola molècula). Són una cadena de carbonis amb grups alcohol i un grup
aldehid (terminal) o cetona (interior), és a dir Els monosacàrids són cadenes de carbonis units entre ells, tots i
cadascun dels carbonis porten un grup funcional, un dels carbonis porta el grup carbonil (el C2 cetona
o el C1 aldehid ) i la resta de carbonis un grup alcohol (hidroxil -OH).
Cal tenir en compte que el carboni forma quatre
enllaços, té quatre” valències” i les distribueix a l’espai
adoptant forma de tetràedre amb el carboni en el centre
i un enllaç en cada vèrtex (no en un pla encara que
moltes vegades ho representem així).
Quan un carboni està unit a quatre radicals diferents és
un carboni asimètric.
Vol dir que si canviem la posició d’un radical les dues
figures que obtenim no són la mateixa, ja que no es
poden superposar, encara que siguin imatges especulars
(com les nostres mans dreta i esquerra, que no es poden
superposar amb les palmes cap baix, però si quan posem
les palmes juntes -com si entre les dues mans hi hagués
un mirall-).
La presència de carbonis asimètrics provoca l’aparició d’isòmers (molècules amb els mateixos àtoms però
situats de forma diferent)
✓ Ampliació: Concepte d’Isomeria.
La isomeria és el fenomen que presenten certs composts, anomenats isòmers, consistent en tenir la mateixa
composició centesimal, el mateix pes molecular i la mateixa fórmula empírica, però propietats físiques i
químiques diferents (com diferent fórmula desenvolupada). Aquesta isomeria pot ser:
• Estructural. Diferències en la fórmula desenvolupada en un pla. Són de cadena, de funció i de posició.
• Espacial o estereoisomeria. Diferències en la distribució dels àtoms a l’espai. Són geomètrica i òptica.
“Caricatura” FructosaGlucosa “Caricatura” Glucosa Fructosa
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 9
Tipus d’Isomeria Exemples
Isomeria de cadena
(fórmula C4H10)
Isomeria de posició
(fórmula C3H8O)
Isomeria de funció
o de grup funcional
(C3H6O)
Isomeria geomètrica
(CH3-CH=CH-COOH
formes cis i trans)
Isomeria òptica
(formes especulars o
enantiòmers
CH3-CHOH-CH2OH)
Fórmules lineals de monosacàrids. Cal reconèixer aquestes fórmules!
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 10
Formes cícliques dels monosacàrids.
Cal entendre com les hexoses i les pentoses es transformen de lineals en formes cícliques (i reconèixer les
principals formes cícliques).
Quan es dissolen en aigua el grup carbonil capta aigua (s’hidrata) i és inestable, com que la molècula no és
lineal (recordem que el carboni no té les quatre valències en el mateix pla) es dóna una “interacció” entre el
carboni número 5 i el grup carbonil hidratat, formant un nou enllaç (amb un oxigen com a vèrtex) que tanca
la molècula.
Les molècules dels monosacàrids en dissolució aquosa adopten formes cícliques, (encara que no sigui
necessari memoritzar-ho, cal entendre com ho fan i com queden les molècules cícliques).
Les cetohexoses (exemple fructosa) es ciclen amb forma de pentàgon i les aldohexoses (exemple glucosa) ho
fan en forma d’hexàgon.
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 11
Fixeu-vos que segons la posició de l’OH del
carboni que situem a la dreta tenim dos
nous estereoisòmers (α cap baix i β cap dalt).
Derivats dels monosacàrids.
Cal saber que també hi ha molècules derivades dels monosacàrids (canviant un grup funcional per un altre o
per un radical – per un petit fragment molecular-)
Fórmules cícliques de monosacàrids (i derivats). Cal reconèixer aquestes fórmules!
D IHID R OXIAC ET ON A
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 12
Glúcids. Disacàrids Els disacàrids són dímers, es a dir, estan formats
per la unió de dos monosacàrids units per un
enllaç o-glucosídic amb eliminació d’aigua.
Altres fórmules de disacàrids d’importància biològica que heu de reconèixer
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 13
Glúcids. Polisacàrids. Cal saber que els polisacàrids són macromolècules formades per la unió per enllaç O-glucosídic de més de 10
monosacàrids (poden arribar a ser molts milers d’unitats de monosacàrid en una única molècula de
polisacàrid).
Cal diferenciar dins els polisacàrids els homopolisacàrids (formats per un únic tipus de monosacàrid) i els
heteropolisacàrids (que estan formats per més d’un tipus de monosacàrid), sabent quins són els monòmers
que els formen.
Cal conèixer:
Midó. Producte de reserva dels vegetals (format per dos components: amilosa (polímer lineal de glucosa) i
amilopectina (polímer ramificat de glucosa)
Glicogen. Polisacàrid de reserva dels animals (en mamífers es troba en fetge i músculs). Format per la unió de
glucoses similar a amilopectina, més ramificat i més gran.
Cel·lulosa. Polisacàrid estructural, forma part de les parets de les cèl·lules vegetals. Formada per la unió lineal
de moltes molècules de glucosa.
Quitina. Polisacàrid estructural, forma part de les parets dels fongs i de l’exosquelet dels artròpodes, format
per N-acetil-glucosamina (un derivat de la glucosa).
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 14
Glúcids. Funcions biològiques.
FUNCIONS BIOLÒGIQUES DELS GLÚCIDS (Resum)
Energètica Monosacàrids Glucosa
Fructosa
Galactosa
Són combustibles metabòlics.
(entren a la glucòlisi, transformant-se
prèviament en glucosa).
Disacàrids Sacarosa
Lactosa
Són sucres de reserva ràpidament
utilitzable.
(S'hidrolitzen amb facilitat per donar
monosacàrids).
Polisacàrids Midó
Glicogen
Polisacàrids de reserva energètica
(midó vegetal i glicogen animal). Són un
bon sistema per acumular gran
quantitat de glucosa en la cèl·lula.
Estructural Monosacàrids Ribosa
Desoxiribosa
Formen part de l'estructura dels àcids
nucleics
Ribosa de l'ARN i Desoxiribosa de l'ADN.
Polisacàrids Cel·lulosa Forma la paret de les cèl·lules vegetals.
Quitina Forma la paret cel·lular de molts fongs i
l'exosquelet dels artròpodes.
Pectina Constitueix la làmina mitja entre les
cèl·lules vegetals.
Agar-Agar Forma estructures (paret cel·lular) a les
algues.
Àcids hialurònic i
codroïtin-sulfúric
Formen part de la substància
intercel·lular dels teixits animals.
Heteròsids Àcids teïcoics
Mureïna
Intervenen en la formació de la paret
bacteriana
Altres Glicoproteïnes
Glicolípids
Formen part de la membrana
citoplasmàtica.
Les zones glucídiques actuen com a
àrees de reconeixement (com a
marcadors específics).
Mucopolisacàrids Actuen de lubricants i són una barrera
defensiva contra les infeccions. Són
secretades per glàndules del respiratori,
digestiu i urogenital
Aminoglucòsids
com
estreptomicina,
neomicina...
Són produïts per determinats fongs i
tenen acció antibacteriana es a dir
d'antibiòtic.
Heparina Actua com a anticoagulant de la sang.
Àcid ascòrbic Vitamina C, acció antioxidant i
reguladora de la síntesi de la matriu
intercel·lular.
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 15
Lípids. Generalitats Els lípids inclouen un gran nombre de compostos d’estructura molt variada, i que desenvolupen també
funcions molt diverses. Els més abundants són els derivats dels àcids grassos com els acil glicèrids
(fonamentalment energètics) i els fosfoglicèrids i altres lípids polars (amb important paper estructural en la
formació de membranes cel·lulars). Altres lípids (no saponificables com els esteroides) poden tenir un
important paper regulador.
Els lípids són principis immediats orgànics compostos per C, H, O, i en ocasions freqüents P i N (i de vegades
S).
Els lípids són, per tant, un grup heterogeni (no hi ha una regularitat química que els identifiqui), i es
caracteritzen per la solubilitat en els anomenats dissolvents orgànics i la insolubilitat en aigua.
Les principals característiques físiques dels lípids són:
* Són untuosos al tacte.
* No són solubles en aigua, són hidròfobs.
* Són solubles en dissolvents no polars, solubles en dissolvents orgànics com cloroform, èter, acetona etc.
* Són molècules força reduïdes, contenen relativament poc oxigen i molt hidrogen a la seva fórmula.
• No hi ha una única classificació. En el curs s’han agrupat en: àcids grassos, lípids saponificables, i lípids
insaponificables.
Una classificació més extensa podria ser:
Lípids (o Substàncies lipídiques):
* Àcids grassos
* Lípids simples (Hololípids Saponificables)
* Acilglicèrids
* Cèrids
* Lípids polars (Heterolípids saponificables)
* Fosfoglicèrids
* Fosfoesfingolípids
* Glucoesfingolípids.
* Lípids no saponificables i no relacionats amb els àcids grassos (o Lipoides)
* Isoprenoides (Terpens)
* Esteroides
* Prostaglandines
* Lipoproteïnes
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 16
Lípids. Àcids grassos En estudiar els àcids grassos és important adonar-se que tenen estructura de llargues cadenes
hidrocarbonades i saber que els enllaços entre carbonis poden ser simples o dobles.
Els àcids grassos naturals solen tenir un número parell d'àtoms de carboni, generalment els més importants
metabòlicament tenen entre 12 i 24 àtoms de carboni.
Cal conèixer la nomenclatura per situar la posició dels dobles enllaços i reconèixer els àcids grassos més
importants i freqüents i els anomenats àcids grassos essencials.
Els àcids grassos essencials. Per a l’espècie humana hi ha tres àcids grassos que no es sintetitzen i que s’han
d’aportar mitjançant la dieta: linoleic (família omega-6), linolènic (família omega-3) i Araquidònic (família
omega-6). Compte amb aquesta nomenclatura ja que comencen a contar carbonis per l’últim (per la cua), quan a la
nomenclatura standard es comença pel primer (pel cap), és a dir, pel més oxidat el que porta el grup àcid carboxílic.
Quant a les propietats físiques cal veure que la llargada de la cadena i la presència de dobles enllaços (que
canvien la disposició espacial de la cadena) les afecten. El punt de fusió augmenta en augmentar el número
d'àtoms de carboni i disminueix en augmentar el número de dobles enllaços. Per un àcid gras insaturat el
punt de fusió és més baix que el de l’àcid gras saturat amb el mateix número d'àtoms de carboni.
Es fa necessari comprendre els parells de conceptes d’hidròfob vs hidròfil i lipòfil vs lipòfob, i la relació
existent entre aquestes nomenclatures. També és important entendre el concepte de molècula anfipàtica.
(hidròfob= repel·leix l'aigua, hidròfil= afinitat per l'aigua)
(lipòfil= amb afinitat pels lípids, lipòfob= repel·leix els lípids)
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 17
Els àcids grasos són molècules bipolars (anfipàtiques), tenen un
grup (R-, la cadena hidrocarbonada, apolar) que es hidròfoba i un
grup (-COOH, polar) que és hidròfil.
En presencia d'aigua, el grup hidròfil (el cap polar) estableix ponts
d'hidrogen amb les molècules d'aigua i la cadena lipòfila estableix
interaccions amb les cues d'altres lípids, situant-se de forma que
no tinguin contacte directe amb l'aigua.
Cal considerar que com són àcids poden originar sals, i
aquesta reacció amb formació de la sal o sabó és la
reacció de saponificació.
Heu de saber que reaccionen amb els alcohols -
esterificació- (formant un pont d’ oxigen i eliminant
aigua), el que permet formar molècules més complexes
(lípids derivats dels àcids grassos, que en el material
d’estudi figuren com lípids saponificables).
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 18
Lípids. Lípids saponificables En estudiar els anomenats lípids saponificables -derivats dels àcids grassos- cal diferenciar els simples
(formats només per C,H,O) i els complexos (que tenen altres àtoms com P).
Acil glicèrids
Els lípids saponificables simples derivats del glicerol s’anomenen “acil glicèrids”, i poden ser olis (líquids) o
sèus (sòlids) segons el tipus d’àcids grassos que els formin.
La funció biològica principal dels triacilglicèrids és la de reserva energètica (i també tenen funció estructural)
Cèrids
Quan l’àcid gras s’uneix a un alcohol de cadena llarga (per esterificació) formen una cera
Les ceres, en ser molècules molt hidrofòbiques, tenen funció protectora i impermeabilitzant.
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 19
Lípids. Lípids saponificables complexos. Els lípids polars fosfoglicèrids o fosfolípids i els esfingolípids tenen un comportament amfipàtic, amb un cap
polar i dues cues hidrofòbiques. Això els hi permet que els caps polars (hidròfils) es posin en contacte amb
l’aigua i les cues hdrofòbiques es relacionin les unes amb les altres de forma que generen dobles capes
(membranes) que separen un medi exterior d’un medi interior.
Fosfoglicèrids
Els fosfoacilglicèrids són èsters de la glicerina que s’uneix a
dues molècules d’àcids grassos i a un àcid fosfòric; aquest
àcid fosfòric generalment s’esterifica amb un alcohol
nitrogenat.
Esfingolípids
Els fosfoesfingolípids (com l’esfingomielina) són èsters
d’un alcohol especial (aminoalcohol de cadena llarga)
anomenat esfingosina que s’uneix amb una molècula
d’àcid gras i s’esterifica amb un fosfòric unit a un alcohol.
Els Glucolípids són un grup de lípids de membrana
derivats de l'esfingosina que tenen sucres en la seva
fórmula (i no tenen fosfòric). Són els gangliòsids i els
cerebròsids.
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 20
Lípids. Lípids no saponificables.
Quan parlem de lípids no saponificables, volem dir que a la seva fórmula no trobem àcids grassos. En fem tres
grups: els derivats de l’isoprè, els emparentats amb el colesterol i les prostaglandines.
• És important veure la funcions biològiques -reguladores- d’aquestes molècules (vitamines i hormones)
• Cal poder reconèixer les fórmules quan les trobem “dibuixades” -en un gràfic-
Colesterol
Progesterona Testosterona Cortisol
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 21
Lípids. Funcions biològiques.
Els lípids desenvolupen variades i importants funcions a la cèl·lula i a l’organisme sencer: Funció energètica,
funció de reserva, funció estructural, funció de transport, funció reguladora i també actuen com pigments
auxiliars de la fotosíntesi.
FUNCIONS BIOLÒGIQUES DELS LÍPIDS (molt resumides)
Energètica Àcids grassos Són un combustible metabòlic important (la seva
oxidació a l’interior de la cèl·lula allibera gran quantitat
d'energia).
Triglicèrids
(olis i greixos)
Són una important reserva d'energia tant animal com
vegetal.
Estructural Lípids “polars”
Fosfolípids
Esfingolípids
Són un constituent de les membranes biològiques
(formen les bicapes lipídiques de les membranes).
Colesterol Component fonamental de la membrana citoplasmàtica
animal a la que dóna estabilitat. Precursor de molècules
reguladores.
Triglicèrids
(greix)
Formen part del teixit adipós amb funcions de protecció
mecànica i de protecció tèrmica.
Vitamínica Vitamina D: intervé en l'absorció i metabolisme del calci.
Vitamina F: Àcids grassos essencials (linoleic, linolènic, araquidònic)
imprescindibles en la formació de membranes i epitelis, i síntesi de
prostaglandines.
Vitamina A: intervé en el procés de la visió i en la formació dels epitelis. És
un factor general de creixement.
Vitamina E: Dita vitamina anti-estèril, intervé en els processos relacionats
amb la fertilitat. És un antioxidant metabòlic importantíssim.
Vitamina K: Factor necessari per la coagulació de la sang.
Hormonal Esteroides Hormones Sexuals: masculines (andrògens i
testosterona) i femenines (estrògens i progesterona)
intervenen en el desenvolupament dels caràcters
sexuals, en la formació de gàmetes (òvuls i
espermatozoides) i regulen el cicle menstrual.
Corticoides (hormones de l'escorça suprarenal) que
intervenen, entre altres processos, en l'equilibri mineral
de l'organisme i en el metabolisme dels glúcids.
Prostaglandines Funcions diverses com coagulació de la sang, regulació
de la pressió sanguínia, regulació de la temperatura
corporal, etcètera.
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 22
Proteïnes. Generalitats i Funcions biològiques. Per assimilar aquest bloc cal tenir en compte:
Les proteïnes són grans molècules (polímers) formades per aminoàcids (monòmers).
Els aminoàcids per formar proteïnes es combinen per unions peptídiques.
La seqüència d’aminoàcids defineix cada una de les proteïnes.
Les cadenes polipeptídiques que formen les proteïnes es pleguen i adquireixen estructures
tridimensionals (conformació) que són les responsables de la seva activitat biològica.
Les proteïnes són fonamentals tant per l’estructura com per al funcionament del éssers vius, intervenen
en múltiples funcions essencials dels éssers vius.
o Són substàncies "plàstiques" per als éssers vius, és a dir, materials de construcció i reparació de
les seves pròpies estructures cel·lulars. Només excepcionalment serveixen com font d'energia.
o Moltes tenen "activitat biològica" (transport, regulació, defensa, reserva, etc...). Aquesta
característica diferència a les proteïnes d'altres principis immediats com glúcids i la major part dels
lípids (lípids simples) que es troben en les cèl·lules com simples substàncies inertes.
o Són els "instruments moleculars" mitjançant els quals s'expressa la informació genètica; és a dir,
les proteïnes executen les ordres dictades pels àcids nucleics.
Exemples de les múltiples funcions de les proteïnes
Estructural
Les glucoproteïnes que formen part de les membranes.
Les histones que formen part dels cromosomes
El col·làgen, l’elastina i la reticulina, del teixit conjuntiu.
La queratina de la epidermis.
Enzimàtica Són nombroses i especialitzades. Actuen com biocatalitzadors de les reaccions químiques del metabolisme.
Hormonal
Insulina i glucagó
Hormona del creixement
Hormones tropes (gonadotropes)
Defensiva Homeostàtica
Immunoglobulina
Trombina i fibrinogen
Transport
Hemoglobina
Hemocianina
Citocroms
Reserva
Ovoalbúmina, de la clara d'ou
Gliadina, del gra de blat
Lactoalbúmina, de la llet
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 23
Proteïnes. Aminoàcids i enllaç peptídic. Cal saber que:
• Hi ha vint aminoàcids diferents formant part de les proteïnes. Tots tenen la mateixa estructura bàsica amb
una part fixa de la molècula i una part variable. Aquesta part variable (R)és molt important ja que d’ella
depenen les propietats dels diferents aminoàcids.
• Que els aminoàcids també presenten isomeria òptica (i
que a les proteïnes es troben sempre aminoàcids de la
mateixa sèrie la L)
• Que s’ha conèixer, a grans trets, els conceptes
d’aminoàcids: apolars, polars i carregats positivament o
negativament. Propietat deguda a la part variable (R) que
influeix en l’estructura (o conformació) de les proteïnes que
formin.
✓ Els aminoàcids de les proteïnes, (no cal saber-los de memòria, però us han de “sonar” el nom,
l’abreviatura i el grup on s’ha inclòs segons les característiques del seu radical).
• En medi aquós els aminoàcids poden comportar-se com una base -per la presencia del grup amino- i
captar protons H+ o com un àcid -per la presència del grup àcid carboxílic- i cedir protons H+
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 24
L’enllaç peptídic
Cal saber:
Com es forma l’enllaç peptídic: “unió entre dos aminoàcids, el grup àcid d’un s’uneix al grup amino de
l’altre amb eliminació d’aigua”
Que és un enllaç amb unes propietats molt particulars (és rígid -no permet el gir-) i possibilita la formació
de ponts d’hidrogen.
Amb la unió de diversos aminoàcids es formen les proteïnes (amb pocs aminoàcids diem pèptids i amb
molts proteïnes).
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 25
Estructura de les proteïnes.
Cal entendre que:
Quan les cadenes polipèptidiques són llarges no es mantenen lineals, com un fil tensat...
... Sinó que adopten diferents conformacions espacials
Quan parlem d’estructura de les proteïnes ens estem referint al grau de complexitat que aquestes
adopten a l’espai:
• Utilitzarem estructura primària per indicar la seqüència dels aminoàcids.
• Parlem d’estructura secundària per indicar un primer patró de plegament
• Direm estructura terciària per referir-nos a la conformació tridimensional (per repeticions en
diferents regions d’estructures secundaries)
• Reservarem estructura quaternària per les proteïnes formades per més d’una cadena polipeptídica.
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 26
Ampliem i reforcem alguns conceptes Per entendre com es van organitzant les proteïnes a l’espai, és molt important veure que:
• Els radicals dels aminoàcids podran establir enllaços intramoleculars (com els “ponts d’hidrogen” que ja
coneixem), i que aquests enllaços depenen del tipus de radical que tinguin els aminoàcids (per exemple,
entre un radical polar i un apolar no hi haurà cap tipus d’interacció, mentre que els apolars tendiran a
estar junts -per interaccions hidrofòbiques-, i els polars hidròfils tendiran a situar-se en zones on estiguin
en contacte amb l’aigua, entre aquells que tinguin càrregues diferents hi haurà atracció electrostàtica,
etcètera).
• També es poden establir enllaços covalents entre aminoàcid no contigus, com els ponts disulfur.
Estructura de les proteïnes.
Segons els tipus de radicals dels aminoàcids que formen la
seqüència de la proteïna i la posició en que estan, s’estableixen
ponts d’hidrogen (o altres enllaços i interaccions) entre diverses
parts de la molècula, que determinen que aquesta es plegui.
Si entre diverses zones de la molècula hi ha àtoms de sofre es
poden formar ponts disulfur (covalents).
Cada proteïna té una seqüència d’aminoàcids concreta, de la
qual depèn que la molècula es plegui correctament, és a dir
que adquireixi la seva conformació correcta.
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 27
Qualsevol error en la posició dels aminoàcids pot provocar que la proteïna no es plegui correctament i,
per tant, que no tingui l’estructura tridimensional que li permet dur a terme la seva funció, el que pot
alterar el funcionament de tot l’organisme. (Més endavant ho relacionarem amb les mutacions)
Per exemple: el canvi d’un aminoàcid per un altre a la molècula d’hemoglobina provoca anèmia
falciforme.
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 28
✓ Desnaturalització de les proteïnes
L’activitat biològica de les proteïnes deriva de l’estructura espacial que adopten.
Quan les proteïnes són sotmeses a l’acció del calor, de certs soluts o a canvis de pH, perden l’estructura
nativa, es produeix el desplegament de les cadenes (perden la seva conformació “normal” a l’espai) .
Aquesta pèrdua de conformació s’anomena desnaturalització, i comporta la pèrdua de l’activitat
biològica de la proteïna.
La desnaturalització és deguda al trencament dels enllaços (les interaccions explicades anteriorment)
entre les cadenes laterals dels diferents aminoàcids que formen la proteïna.
Quan la proteïna es desnaturalitza, s’obté una cadena polipèptídica que ha perdut la seva conformació
tridimensional. Quan la desnaturalització és suau, pot ser reversible i les cadenes polipèptidiques poden
tornar a plegar-se de manera espontània i assolir novament l’estructura nativa.
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 29
Funcions de les proteïnes. Ara heu de tornar al principi de l’apartat (al material d’EducaciOnline), per revisar totes les funcions que
fan les proteïnes, i veure que moltes d’aquestes funcions depenen de la conformació espacial que té la
proteïna. (Per exemple una proteïna amb “estructura” fibrosa com el col·lagen farà funció estructural,
mentre que per tenir funció enzimàtica caldrà una estructura globular).
FUNCIONS BIOLÒGIQUES DE LES PROTEÏNES (Resumides)
Funció Estructural Proteïnes de membrana: Formen part de l'estructura de les membranes biològiques situant-se entre els lípids. Proteïnes microtubulars: Formen part del citoesquelet ("esquelet de la cèl·lula). Col·lagen: Es troba en el teixit conjuntiu dels animals i també en els seus derivats, forma fibres que uneixen uns òrgans amb altres. Elastina: També és pròpia dels teixits conjuntius, forma part dels vasos sanguinis. Queratines o Ceratines: Són escleroproteïnes, proteïnes dures i les trobem formant part del pel, les ungles i les banyes dels animals
Fun
cio
ns
Reg
ula
do
res
Funció Enzimàtica Els enzims són un dels principals biocatalitzadors. Actuen regulant les reaccions del metabolisme i a nivell de la digestió. Els Enzims són Biocatalitzadors de naturalesa proteica que en quantitat molt petita intervenen accelerant o retardant els processos vitals, la seva naturalesa de catalitzadors fa que no es consumeixin a les reaccions, per tant farà falta molt poca quantitat d'enzim per transformar grans quantitats de substrat.
Funció Hormonal Insulina i Glucagó: Controlen el metabolisme dels glúcids. Adrenalina: Prepara a l'individu per un exercici o esforç violent ("estres"). Hormones de la Hipòfisi: Controlen la secreció hormonal d'altres glàndules endocrines com tiroides, pàncrees, glàndules sexuals, etcètera, o com l'hormona del creixement que estimula el creixement general dels teixits.
F. Immunològica. Les immunoglobulines (IgG, IgM, IgA, IgD, i IgE): Són anticossos que tenen una funció fonamental a la defensa enfront de les infeccions.
F. Transportadora Albúmines: En la sang transporten lípids i altres substàncies insolubles en aigua. Lipoproteïnes: Són les responsables del transport dels lípids digerits a l'intestí cap al fetge i des d'ell fins als teixits. Hemoglobina: En la sang transporta oxigen des dels pulmons fins als teixits. Mioglobina: En el múscul estriat transporta oxigen des de la sang fins al les cèl·lules. Citocroms: En els mitocondris transporten electrons en les reaccions redox des del substrat que s'oxida fins a l'oxigen.
F. Homeostàtica Fibrinogen: Està relacionat amb la coagulació de la sang. És una proteïna soluble que per acció de la trombina passa a fibrina que és insoluble (procés de coagulació de la sang).
Funció Nutritiva i Reserva Glutenines i Prolamines: Són una reserva alimentària pel desenvolupament de l'embrió vegetal. Ovoalbúmina: És la proteïna de reserva de l'ou dels ocells. Caseïna i Lactoalbúmina: Són les proteïnes de la llet, important aportació proteínica pel desenvolupament de les cries.
Funció Contràctil Actina i Miosina: Són les proteïnes responsables de la contracció muscular (i per tant de la nostra locomoció) i de la contracció d'altres cèl·lules.
Altres Funcions Histones: Es troben associades a l'ADN del nucli formant part de la cromatina i cromosomes de les cèl·lules eucariotes, intervenen en els processos de diferenciació cel·lular. Toxines: Els verins de serps, les toxines bacterianes etcètera produeixen greus lesions en altres espècies actuant com substàncies defensives. Proteïnes Anticongelants: Són pròpies de peixos d'aigües molt fredes, actuen baixant el punt de congelació de la sang i altres fluids corporals
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 30
Enzims. Concepte i Funcions. Entre les proteïnes mereixen una menció especial els enzims, que tenen com a funció accelerar les reaccions
químiques dels éssers vius. Són biocatalitzadors que disminueixen la quantitat d’energia necessària perquè
s’iniciï una determinada reacció. La regió de l’enzim on té lloc la interacció amb el substrat s’anomena centre
actiu.
Per a l’estudi del tema és important posar especial atenció en les següents consideracions:
• Cal saber que en tota reacció química hi ha uns productes inicials i uns productes finals o productes de
reacció. Aquestes substàncies, inicials i finals, en les reaccions enzimàtiques, es coneixen com substrat
(substàncies inicials) i producte (substàncies resultants de la reacció).
• Cal conèixer els conceptes de catalitzador i catàlisi, així com els conceptes relacionats, velocitat de reacció
i energia d’activació.
• La major part dels canvis que experimenten els materials biològics durant els processos vitals estan
condicionats per la presència i l’activitat d’unes proteïnes anomenades enzims.
• L’acció catalítica dels enzims és deguda a que augmenten el nombre de xocs efectius. Els enzims
disminueixen l’energia d’activació i afavoreixen el trencament i creació d’enllaços químics.
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 31
Enzims. Estructura i Funcionament. Per aquest apartat és important:
• Saber que els enzims són específics (cada enzim actua sobre un substrat concret).
• Relacionar l’especificitat dels enzims amb l’estructura terciària i quaternària de les proteïnes.
• Entendre el concepte de centre actiu (i que també poden haver centres activadors i inhibidors).
• Conèixer que en les reaccions catalitzades per enzims hi ha un complex intermedi (format per l’enzim i el
substrat). Gràcies a aquest complex es disminueix l’energia d’activació.
• Saber que un cop realitzada la reacció, l’enzim torna al seu estat normal i pot tornar actuar. Els enzims
actuen sense patir modificacions permanents.
• Conèixer que alguns enzims necessiten altres substàncies no proteiques, els cofactors i els coenzims, per
portar a terme l’acció catalítica.
• Entendre que els factors físico-químics que afecten a les proteïnes (a la seva conformació espacial) afecten
als enzims i a la seva activitat.
• Saber que l’especificitat i la unió temporal de l’enzim i el substrat condicionen una particular cinètica
enzimàtica (els enzims es saturen).
• Saber que hi ha enzims més complexos, amb més d’un centre actiu o amb altres centres específics, cosa
que permet regular força la seva activitat.
[S] petita [S]=Km [S] gran
[E]=constante
Saturación. Todo el enzim està “ocupado”
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 32
• Com que l’activitat dels enzims depèn de la conformació, de la disposició espacial de la proteïna
enzimàtica, qualsevol factor que afecti l’estructura de les proteïnes (com pH i temperatura) afectarà
l’activitat enzimàtica.
Tots els enzims tenen un pH i una temperatura òptimes d’actuació (màxima activitat i màxima velocitat).
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 33
Ampliem i reforcem alguns conceptes sobre activitat enzimàtica. • L’activitat enzimàtica depèn de l’estructura espacial de l’enzim
Recordem que l’activitat de l’enzim depèn del centre actiu (i aquest de la conformació a l’espai de la
proteïna - estructura terciària i quaternària - ) i del reconeixement entre centre actiu i substrat.
• Cinètica enzimàtica i mecanisme d’acció
L’activitat dels enzims és deguda a la unió específica del centre actiu de l’enzim amb el substrat, aquesta
especificitat i la unió temporal de l’enzim i el substrat, condicionen una particular cinètica enzimàtica, els
enzims es saturen, i hi ha un punt en el que tot l’enzim està actuant.
Regulació de l’activitat enzimàtica: Una primera regulació de l’activitat enzimàtica es realitza en funció de la
concentració de substrat, però cal saber que hi ha enzims més complexos, amb més d’un centre actiu o amb
altres centres específics, cosa que permet regular força la seva activitat.
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 34
Activadors: són molècules que afavoreixen la unió de l’enzim amb el substrat.
Inhibidors: són compostos que disminueixen la velocitat de la reacció pel fet d’interferir en la formació del
complex ES. La inhibició pot se de dos tipus: irreversible i reversible.
La inhibició irreversible, o enverinament de l’enzim, té lloc quan l’inhibidor o verí es fixa permanentment al
centre actiu de l’enzim i n’altera l’estructura i, per tant, la inutilitza.
La inhibició reversible té lloc quan no s’inutilitza el centre actiu, sinó que tan sols se n’impedeix
temporalment el funcionament. Hi ha dues modalitats:
Inhibició reversible competitiva: la molècula del inhibidor és similar al substrat i per això competeix amb
aquest per fixar-se al centre actiu de l’enzim.
Inhibició reversible no competitiva: és deguda a un inhibidor que impedeix l’accés del substrat al centre
actiu.
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 35
Classificació dels enzims
Cal saber que els enzims catalitzen reaccions de diversos tipus. Una classificació dels enzims és segons el tipus
de reacció que catalitzen faria els següents grups:
Oxidoreductases, catalitzen la transferència de protons i electrons. Per exemple les deshidrogenases que transfereixen hidrògens
Transferases, transfereixen un radical d’una molècula a una altra.
Hidrolases, trenquen enllaços amb addició d’aigua
Liases, afegeixen radicals trencant dobles enllaços
Isomerases, produeixen canvis a les molècules sense canviar el nombre d’àtoms (transformen un isòmer en un altre)
Ligases, catalitzen la formació d’enllaços amb l’energia aportada per l’ATP
òxido-reductases
transferases
hidrolases
liases
isomerases
ligases
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 36
Àcids nucleics
Amb aquest apartat ens hem d’adonar de que:
Els àcids nucleics són biomolècules específiques (igual que les proteïnes).
Els àcids nucleics són polímers en els quals els monòmers són els nucleòtids. Un nucleòtid està format per
fosfat, una pentosa i una base nitrogenada.
Hi ha dos tipus d’àcids nucleics l’àcid desoxiribonucleic (ADN) i l’àcid ribonucleic (ARN) que tenen estructura i
funció diferent.
La funció principal dels àcids nucleics és ser el suport de la informació genètica i participar en la transmissió i
expressió d’aquesta informació.
Nucleòtids Cal saber que:
Els nucleòtids (monòmers dels àcids nucleics) són molècules complexes,
formades per tres tipus de molècules diferents: Àcid Fosfòric + Pentosa +
Base nitrogenada.
Hi ha diferents nucleòtids, que
són el resultat de les diferents
possibilitats de combinació de les
molècules que els formen (ribosa
o desoxiribosa, amb adenina,
timina, guanina, citosina o
uracil).
Els nucleòtids poden tenir importància per ells mateixos com molècules transportadores d’energia (ADP ⇌
ATP) i d’electrons o poder reductor (NAD+ ⇌ NADH +H+).
Adenosinatrifosfat.
Alguns nucleòtids -amb varis radicals fosfòric- tenen funció de vectors d’energia (l’enllaç entre àcids fosfòrics
és un enllaç altament energètic).
Són molt importants en el metabolisme com transportadors d’energia, el més important és l’ATP.
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 37
L’enllaç fosfodièster
Cal saber que:
Els nucleòtids s’uneixen entre ells mitjançant l’enllaç fosfodièster, i que degut a la formació d’aquest enllaç la
molècula resultant té “sentit” ja que sempre el nou nucleòtid s’incorpora en el carboni 3' de la pentosa de la
cadena preexistent.
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 38
ADN. Àcid desoxiribonucleic. Cal entendre que:
• La incorporació d’un nou nucleòtid a la cadena es fa en el carboni 3' de la pentosa de la cadena en
creixement i que per això la cadena resultant té “sentit”, un extrem 5’ (amb el fosfòric) i un extrem 3’ (amb
un –OH lliure) per on s’uneixen nous nucleòtids.
L’ADN presenta diferents nivells de complexitat:
Estructura primària o seqüència de nucleòtids
Estructura secundària de doble hèlix (model de Watson i Crick)
Estructura terciària o d’associació amb proteïnes
• A l’estructura primària, en la seqüència de bases, de l’ADN (i també de l’ARNm) hi ha
codificada informació. Cada seqüència de nucleòtids (segons el número i l’ordre
d’aquests) serà portadora d’una informació particular.
Les bases nitrogenades formen ponts d’hidrogen entre elles
• Quan enfrontem unes bases nitrogenades amb altres
de manera adequada poden establir unions dèbils -
ponts d’hidrogen- entre elles (diem que encaixen o que
són complementàries).
Heu de saber aquesta complementarietat:
A ⇔ T; G ⇔ C; A ⇔ U
Incorporació nou
nucleòtid
5'
3'
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 39
El model de Watson i Crick (ADN de doble hèlix)
• L’ADN adopta una estructura secundària amb dues cadenes antiparal·leles, i amb les bases d’una cadena
complementàries a la de l’altra (model de Watson i Crik) .
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 40
ARN. Àcid ribonucleic. Cal recordar que:
L’ARN és una cadena (un únic bri) de ribonucleòtids
units per enllaços fosfodièster.
Determinades classes d’ARN (el ribosòmic i el de transferència)
tenen fragments de la cadena amb enfrontaments (i unions per
pont d’hidrogen) entre les bases A = U i C≡G
Heu de conèixer els principals tipus d’ARN que trobem a les
cèl·lules, tant per la seva estructura com per la seva funció.
• ARNm (ARN missatger), que porta la informació de l’ADN al citoplasma. (A eucariotes també hi ha
l’ARNnh -ARN nuclear heterogeni-que és el precursor de l’ARNm)
• ARNr (ARN ribosòmic), que es troba unit a proteïnes formant els ribosomes (els ribosomes són
orgànuls que tradueixen la informació continguda a l’ARNm tot fabricant proteïnes específiques).
• ARNt (ARN de transferència), que reconeix els aminoàcids i els situa en el lloc adient del ribosoma per
a la síntesi proteica.
ARNm ARNt ARNr
Composició
ADN
Composició
ARN
Desoxiribosa
Adenina
Timina
Citosina
Guanina
Ribosa
Adenina
Uracil
Citosina
Guanina
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 41
Funcions dels àcids nucleics
Ara tornem a l’inici de l’apartat i revisem i ampliem les funcions dels àcids nucleics
La funció dels àcids nucleics és una acció coordinada, ser el suport de la informació genètica i participar en la
transmissió i expressió d’aquesta informació.
• Replicació. Per assegurar la transmissió exacta de la informació a les cèl·lules filles, qualsevol cèl·lula
abans de dividir-se fa una còpia del “gran llibre d’instruccions” de l’ADN. Aquest procés s’anomena duplicació
o replicació i es sintetitza ADN nou fent servir el DNA existent com a motlle.
• Transcripció. Consisteix en obtenir una còpia d’una instrucció concreta (podríem pensar en la “recepta”
per construir una proteïna), es sintetitza una cadena d’ARN que és complementària a un segment de l’ADN.
Aquest ARN obtingut s’anomena ARNm (ARN missagter).
• Traducció. Es tracta de desxifrar el missatge de l’ARNm, i per això calen altres ARN (els de transferència
ARNt i la maquinaria dels ribosomes ARNr). La traducció doncs permet tenir una cadena d’aminoàcids amb
una seqüència precisa seguint les instruccions de l’ARNm. El nom de traducció es refereix a que es tracta de
traduir una cadena (ARNm) escrita en nucleòtids, en una altra cadena (proteïna) escrita en aminoàcids.
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 42
Revisem el Bloc: “Tòpics i idees fonamentals”
Biomolècules
Bioelements. Els elements que es troben en la matèria viva s'anomenen bioelements o elements biogènics.
• Bioelements primaris. La matèria viva està formada principalment per quatre elements: carboni, oxigen,
nitrogen i hidrogen, als quals cal afegir en menor proporció fòsfor i sofre. Formen el 95% del pes dels éssers
vius.
• Bioelements secundaris. Formen la resta de l’ésser viu (un 5%). Alguns són absolutament necessaris com
sodi, potassi, ferro, calci...; mentre que altres només es troben en determinats organismes.
• Oligoelements. Amb una concentració molt baixa tenen un paper regulador i són imprescindibles pel bon
funcionament dels organismes.
• Característiques dels Bioelements
• La seva massa molecular és relativament petita i poden formar enllaços covalents estables entre sí i amb
altres àtoms.
• El carboni, amb un paper predominant, es pot unir a altres àtoms de carboni o a altres elements i originar
estructures complexes en forma de cadenes i anells, generant molècules tridimensionals.
• L’oxigen és un excel·lent acceptor d’electrons. El procés d’oxidació proporciona gran part de l’energia
necessària per al funcionament dels organismes.
• El nitrogen té una gran facilitat per formar enllaços tant amb l'hidrogen com amb el carboni.
• El sofre i el fòsfor formen enllaços fàcilment hidrolitzables i que són molt adequats per formar enllaços rics
en energia.
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 43
✓ Classes d’enllaços en les molècules dels éssers vius.
• En primer lloc cal considerar els enllaços que formen molècules:
Els elements químics que es troben molt allunyats a la taula periòdica (i tenen electronegativitats molt
diferents es poden unir mitjançant un enllaç iònic. L’àtom més electronegatiu capta un o més electrons de
l’àtom més electropositiu (que els cedeix). L’element electronegatiu queda carregat negativament (anió o ió
negatiu) i l’element més electropositiu queda amb càrrega positiva (catió o ió positiu).
Els elements químics no metàl·lics (a la dreta de la taula periòdica) s’uneixen compartint electrons mitjançant
un enllaç covalent. Dos àtoms poden compartir un parell, dos parells o tres parells d’electrons, segons formin
un enllaç covalent senzill, doble o triple.
Quan l’enllaç covalent es produeix entre àtoms d’electronegativitat molt diferent el més electronegatiu atrau
més els electrons i es crea una diferència de càrrega a la molècula (un dipol).
• També es donen enllaços entre molècules diferents.
Quan un àtom d’hidrogen està unit a un element molt electronegatiu (com l’oxigen), hi ha una petita
diferència en la distribució de càrregues dins de la molècula i si aquest hidrogen (lleugerament positiu)
interacciona amb la zona lleugerament negativa d’un element molt electronegatiu, es produeix una força
d’atracció que anomenem enllaç per pont d’hidrogen.
Quan es donen atraccions entre radicals (ionitzats) de càrrega diferent parlem d’interaccions
electrostàtiques.
Quan les porcions apolars (hidrofòbiques) de les molècules tendeixen a unir-se les unes amb les altres (per
exemple per evitar la influència del medi aquós) parlem d’interaccions aplolars (o hidrofòbiques).
Les forces de Van der Waals són interaccions molt dèbils i inespecífiques que es poden produir entre àtoms
de molècules diferents.
Atracció electrostàtica Pont d’hidrogen
Interacció
hidrofòbica
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 44
Representació de les molècules orgàniques. Les fórmules empíriques o moleculars indiquen el nombre d’àtoms de cada element que conté la molècula.
Les fórmules desenvolupades expressen com i amb qui està unit cadascun dels àtoms que formen la
molècula.
Les fórmules semidesenvolupades indiquen clarament les unions entre els àtoms de carboni i la resta
d’informació està condensada.
Grups funcionals importants en bioquímica.
Alcohol Aldehid Cetona Àcid carboxílic Amina
Isomeria Dos molècules són isòmers si tenint la mateixa fórmula molecular (mateix nombre d’àtoms de cada tipus)
presenten propietats diferents (la fórmula desenvolupada és diferent)
Isomeria d’ordenació o de cadena: dues molècules de mateixa fórmula molecular tenen els àtoms distribuïts
en ordre diferent.
Isomeria de posició: molècules de mateixa fórmula empírica i amb el mateix grup funcional però situat en
llocs diferents.
Isomeria de funció: Malgrat tenir la mateixa fórmula empírica tenen grups funcionals diferents.
Isomeria geomètrica (cis-trans): És la produïda per la posició en que els altres àtoms s’enllacen als carbonis
units per doble enllaç.
Isomeria òptica: es produeix quan la molècula no té un pla de simetria i degut a la presència de carbonis
units a quatre radicals diferents. Un isòmer és imatge especular de l’altre, però no es poden superposar.
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 45
Imatge especular Sense carboni asimètric
(són la mateixa molècula)
Imatge especular Amb carboni asimètric
(són isòmers, mateixa fórmula i diferents propietats)
Les funcions de les biomolècules als éssers vius
En els éssers vius qualsevol molècula té una funció, un paper específic, aquestes funcions són:
Energètica. Són les molècules a partir de les quals, per un procés d’oxidació, es pot obtenir energia.
De reserva o magatzem. Són les molècules que es guarden a l’organisme per obtenir energia en un
altre moment.
Estructurals. Formen les “peces” dels éssers vius (membrana de la cèl·lula, esquelet dels animals,...)
Reguladores. Són les molècules que intervenen en determinades activitats cel·lulars (afavorint-les o
inhibint-les).
Les propietats de l’aigua i la seva importància biològica.
La importància de l’aigua en els éssers vius és conseqüència de les seves propietats:
▸ És un dissolvent excel·lent. Els ions es dissolen en aigua per les atraccions elèctriques que es produeixen
entre els dipols de les molècules d’aigua i els ions de la sal. Les molècules polars també es dissolen bé perquè
hi formen ponts d’hidrogen amb l’aigua. Les molècules molt grans també es dissolen en aigua formant
dispersions col·loïdals.
▸ La seva elevada calor específica (quantitat de calor que cal subministrar a una substància per tal d’elevar-
ne la temperatura) indica que l’aigua pot absorbir molta calor sense elevar gaire la seva temperatura. L’aigua
és un bon amortidor tèrmic.
▸ L’aigua té una calor de vaporització alta (calor necessària per passar de l’estat líquid al de vapor), de
manera que és possible eliminar molta calor tot vaporitzant poca aigua. L’aigua és un bon element
refrigerant, permet als organismes perdre temperatura per mitjà de l’evaporació superficial de l’aigua.
▸ Com que té la màxima densitat a 4º C, el gel sura sobre l’aigua líquida. D’aquesta manera els llacs i el mar
només es gelen en superfície i això permet la vida en aigües fredes (que gràcies a aquesta propietat es
mantenen líquides per sota del gel).
▸ L’aigua té una elevada tensió superficial, l’aigua té una elevada força de cohesió, que dóna fenòmens com
la capil·laritat que permet el moviment de la saba a través dels vasos llenyosos dels vegetals.
▸ El pH de l’aigua pura és 7 [OH-] = [H+] = 10-7, les reaccions dels éssers vius es donen en una zona pròxima a
aquest pH. Per mantenir-lo hi ha determinades dissolucions de substàncies tampó o amortidores que
mantenen aquest pH (els principals amortidors són les proteïnes el bicarbonat i els fosfats)
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 46
Les sals minerals.
En els éssers vius les sals minerals es troben en forma sòlida (closques, esquelets) o dissoltes. Les sals en
dissolució actuen en els processos químics, actuen d’amortidor i intervenen en el equilibri osmòtic.
Les membranes cel·lulars es comporten com membranes semipermeables (deixen passar l’aigua i no els
soluts). La diferencia de concentració entre un costat i l’altre de la membrana genera una pressió sobre la
membrana anomenada pressió osmòtica.
Els glúcids
Els glúcids s’anomenen també sucres o hidrats de carboni. La seva fórmula empírica és CnOmH2n
Monosacàrids. Són les molècules energètiques més abundants a les cèl·lules. Són polialcohols en els quals un grup alcohol ha
estat substituït per un grup aldehid (aldoses) o cetona (cetoses).
glúcids
monosacàrids
aldoses
i
cetoses
trioses, pentoses,
hexoses...
òsids
holòsids
disacàrids, trisacàrids
oligosacàrids
homopolisacàrids
heteropolisacàrids
heteròsids
glicoprotèids,
glicolípids, glúcids dels
àcids nucleics
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 47
Disacàrids.
Quan dos monosacàrids s’uneixen ho fan per un enllaç O-glucosídic, per la unió de dos -OH amb eliminació
d’una molècula d’aigua.
Els disacàrids poden ser substàncies de reserva energètica (lactosa, sacarosa) o el resultat parcial de la
degradació d’un polisacàrid (amilosa, cel·lobiosa).
Sacarosa. Formada per la unió d’una molècula de glucosa i una altra de fructosa. S’obté de la canya de sucre i
de la bleda-rave sucrera (“remolacha”).
Maltosa. S’obté de la hidròlisi del midó i del glucògen. Formada per la unió de dues glucoses.
Cel·lobiosa. No es troba lliure a la natura, s’obté per la hidròlisi de la cel·lulosa.
Lactosa. Es troba en la llet dels mamífers, està formada per la unió d’una glucosa i una galactosa.
Polisacàrids.
Són macromolècules formades per la unió per enllaç O-glucosídic de més de 10 monosacàrids (que poden
arribar a ser molts milers).
• Midó. Producte de reserva dels vegetals (format per dos components, dos polímers de glucosa: amilosa -
lineal- i amilopectina -ramificada-, )
• Glicogen. Polisacàrid de reserva dels animals (es troba en fetge i músculs). Format per la unió de moltes
glucoses amb moltes ramificacions.
• Cel·lulosa. Forma part de les parets de les cèl·lules vegetals. Formada per la unió lineal de una gran
quantitat de molècules de glucosa.
galactosaglucosa glucosa glucosa glucosa
fructosa
GlicogenAmilosa
Amilopectina
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 48
Funcions biològiques dels glúcids.
• Energètica. Constitueixen el material energètic d’ús immediat per als éssers vius. La glucosa és el sucre més
utilitzat per les cèl·lules com a font d’energia.
• De reserva. Actuen com a substàncies de reserva energètica (ex. sacarosa, midó, glicogen)
• Estructural. Formen part de les estructures de la paret de les cèl·lules vegetals (ex. cel·lulosa).
Lípids.
Els lípids constitueixen un grup molt heterogeni de substàncies formades per cadenes hidrocarbonades a les
quals s’uneixen components de naturalesa molt diversa (fosfats, alcohols, amines...). Es caracteritzen per ser
solubles en dissolvents orgànics i ser insolubles o molt poc solubles en aigua.
Àcids grassos.
Els àcids grassos són els components fonamentals dels lípids saponificables i normalment no es troben lliures
en les cèl·lules. Quan presenten dobles enllaços entre els seus àtoms de carboni s’anomenen insaturats, i
quan totes les unions entre carbonis són per enllaços simples s’anomenen saturats.
Acil glicèrids.
Són èsters d’1, 2 o 3 àcids grassos i glicerina (glicerol).
L’esterificació és dóna per la reacció del grup -OH de l’àcid
carboxílic i un -OH del glicerol. Segons en nombre d’àcids
grassos parlem de mono, di i triglicèrids. Són una font
d’energia excel·lent per les cèl·lules i en alguns organismes
tenen funció estructurals (teixit adipós)
Ceres.
Són èsters d’àcids grassos i monoalcohols de cadena llarga. Són molècules estructurals amb funció protectora
(impermeabilitzant de plomes, pèls, fulles...)
Fosfolípids i altres lípids de membrana.
Els fosfolípids són els components fonamentals de les membranes biològiques. Són molècules amfipàtiques
amb una part apolar (insoluble en aigua) i una part polar (hidròfila). En aigua s’organitzen de forma
espontània donant monocapes, micel·les o bicapes.
• Els fosfoacilglicèrids són èsters de la glicerina que s’uneix a dues molècules d’àcids grassos i a un àcid
fosfòric; aquest àcid fosfòric generalment s’esterifica amb un alcohol nitrogenat.
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 49
• Els fosfoesfingolípids són èsters d’un alcohol especial (aminoalcohol de cadena llarga) anomenat
esfingosina que s’uneix amb una molècula d’àcid gras i s’esterifica amb un fosfòric unit a un alcohol.
• Glucolípids. Són un grup de lípids de membrana derivats de l'esfingosina que tenen sucres en la seva
fórmula (i no tenen fosfòric). Són els gangliòsids i els cerebròsids.
Terpens
Són lípids no saponificables derivats de l'isoprè.
Podem citar: Monoterpens - dos isoprens- (mentol i altres aromes vegetals)
Diterpens - quatre isoprens - (fitol que forma part de la clorofil·la, vitamina A)
Tetraterpens - vuit isoprens - (els pigments vegetals carotens i xantofil·les)
Esteroides
Els esteroides són lípids no saponificables derivats de l'esterà, entre els més importants estan el colesterol,
les hormones sexuals i de l'escorça suprarenal i la vitamina D.
Funcions biològiques dels lípids
• Funció energètica. Els àcids grassos són carburants metabòlics molt eficaços, la seva oxidació proporciona
molta energia.
• Funció de reserva. Els triglicèrids formen substàncies de reserva en animals (generalment en forma greix) i
en llavors de vegetals (principalment en forma d'olis)
• Funció estructural. Són constituents de les membranes biològiques (fosfolípids, esfingolípids, colesterol).
Tenen funció de protecció i revestiment (ceres)
• Funció de transport. Els àcids biliars (a l'intestí) transporten els greixos i possibiliten la seva digestió i
posterior absorció.
• Funció reguladora. Vitamines com la D i l'A, hormones sexuals i suprarenals. Els pigments auxiliars de la
fotosíntesi (carotens i xantofil·les).
Caroté
Colesterol
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 50
Proteïnes (i aminoàcids)
Les proteïnes són macromolècules formades per aminoàcids que intervenen en moltes funcions biològiques
Aminoàcids.
Les proteïnes estan formades per aminoàcids, molècules que en el primer
carboni tenen un grup amino (-NH2), un grup àcid carboxílic (-COOH), un H, i un
radical variable (-R, diferent en cadascun dels vint aminoàcids que formen les
proteïnes)
▸ Els aminoàcids es classifiquen segons la naturalesa del radical
▸ Aminoàcids amb el radical apolar (per exemple alanina, metionina, leucina)
▸ Aminoàcids amb el radical polar sense càrrega (per exemple la serina i la treonina)
▸ Aminoàcids amb el radical àcid (per exemple l'àcid aspàrtic)
▸ Aminoàcids amb el radical bàsic, amb un grup amino (per exemple la lisina)
L'enllaç peptídic
L'enllaç peptídic es forma mitjançant la unió del grup carboxil d'un
aminoàcid amb el grup amino d'un altre i alliberant una molècula d'aigua.
Les cadenes formades per la unió d'aminoàcids s'anomena pèptids,
polipèptids (d'uns 50 AA) i proteïnes (més de 100 AA).
Les proteïnes (estructura)
La conformació a l’espai de les proteïnes s'estructura a quatre nivells:
▸ L'estructura primària es correspon amb la seqüència d'aminoàcids (el nom dels d'aminoàcids i l'ordre que
ocupen a la cadena)
▸ L'estructura secundària és el resultat de la formació de ponts d'hidrogen entre l'oxigen d'un grup carboxil
d'un aminoàcid i el grup amino d'un altre. Adopta forma de alfa hèlix o làmina plegada.
▸ L'estructura terciària es forma per l'aparició de nous enllaços entre aminoàcids. Entre els radicals de dos
aminoàcids es poden produir enllaços covalents com els ponts disulfur (entre dues cisteïnes) i unions dèbils
com atraccions electrostàtiques si tenen càrregues diferents, enllaços d'hidrogen si són polars, interaccions
hidrofòbiques si són apolars...
Tot això fa que qualsevol proteïna tingui una estructura tridimensional (conformació) característica (en unes
condicions fisicoquímiques -pH, temperatura, concentració salina,... - determinades)
▸ L'estructura quaternària s'aconsegueix quan s'uneixen dues o més cadenes polipeptídiques amb estructura
terciària. La unió pot ser covalent o per enllaços dèbils.
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 51
Propietats de les proteïnes.
Especificitat. Les proteïnes són específiques per a cada espècie d'organismes (i fins i tot per cada organisme)
conseqüència de ser fruit de la traducció del missatge genètic. Les proteïnes que fan les mateixes funcions en
espècies diferents presenten una conformació molt similar (més semblants en organismes evolutivament
propers) i varien només en uns pocs aminoàcids en diferents posicions.
Desnaturalització. La conformació natural de les proteïnes pot alterar-se i desnaturalitzar-se, amb la
desaparició de les estructures quaternària, terciària i secundària original, a causa del trencament dels
enllaços per pont d'hidrogen i altres interaccions. Si la desnaturalització és suau, es pot assolir novament
l'estat original, mitjançant un procés de renaturalització, quan es restableixen les condicions inicials del medi.
Funcions de les proteïnes
De les nombroses funcions de les proteïnes podem destacar alguns exemples:
▸ Funció estructural. Moltes proteïnes formen part d'estructures cel·lulars , les que constitueixen el
citosquelet, les de les membranes dels orgànuls, les de la membrana cel·lular, de l'espai intercel·lular d'alguns
teixits com el col·lagen,...
▸ Funció de reserva. Determinades proteïnes s'emmagatzemen en medis especials amb la finalitat (no
energètica) de servir de font d'aminoàcids. Per exemple la caseïna de la llet proporciona aminoàcids a les
cries de mamífers.
▸ Funció de transport. Les lipoproteïnes, proteïnes que unides a lípids i colesterol faciliten el seu transport en
medi aquós. L'hemoglobina que transporta oxigen per la sang.
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 52
▸ Funció contràctil. Les cèl·lules musculars es poden contraure (escurçar la seva llargada) perquè disposen de
proteïnes filamentoses, el complex actina-miosina, capaces de fer-ho.
▸ Funció de reconeixement cel·lular. A les membranes hi ha proteïnes receptores específiques, així
determinades molècules poden exercir la seva funció en un tipus determinat de cèl·lula.
▸ Funció defensiva. És el cas de les immunoglobulines que actuen contra cèl·lules o molècules alienes a
l'organisme.
▸ Funció hormonal. Algunes hormones són proteïnes com la insulina que actua afavorint el pas de glucosa de
la sang a les cèl·lules i regulant la glucèmia.
▸ Funció catalítica. La majoria dels catalitzadors que actuen en les reaccions químiques que es produeixen en
els éssers vius són proteïnes: els enzims.
Enzims (proteïnes enzimàtiques)
Els enzims són un grup de proteïnes molt especialitzades, molt específiques i d’un poder catalític elevat. Els
enzims són catalitzadors biològics que augmenten la velocitat d’una reacció química concreta (especificitat)
en les condicions de pH i temperatura que es donen a les cèl·lules.
L’acció dels enzims.
En totes les reaccions químiques cal subministrar una energia als substrats per tal que adquireixin un estat
especial, estat activat o de transició. Aquesta energia rep el nom d’energia d’activació. Quan s’arriba a
aquesta energia es produeix la reacció.
Els substrats són les molècules sobre les quals actua un enzim i els productes són les que es formen com a
conseqüència de l’acció de l’enzim.
L’actuació de l’enzim consisteix en la unió (per una zona característica anomenada centre actiu) al substrat (o
substrats). Com resultat es forma l’anomenat complex enzim-substrat (E-S), que es correspon amb l’estat
activat. Posteriorment l’enzim trenca i forma nous enllaços i es creen els productes (o producte). Per
finalitzar l’enzim s’allibera i pot tornar a començar el cicle.
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 53
Cinètica de les reaccions catalitzades per
enzims
Per a una determinada quantitat d’enzim, la velocitat inicial de
la reacció augmenta quan les concentracions de substrat són
baixes, a partir d’una determinada concentració de substrat la
velocitat de la reacció es manté constant (velocitat màxima).
La velocitat màxima (Vm) està relacionada amb l’eficàcia de
l’enzim. La Km és un indicador de l’afinitat de l’enzim pel
substrat (la facilitat amb la que l’enzim s’uneix al substrat).
Regulació de l’activitat dels enzims
Hi ha unes substàncies químiques, els inhibidors, que redueixen l’activitat dels enzims (en unir-se a l’enzim
impedeixen que aquest realitzi l’acció catalítica). Un inhibidor és competitiu quan s’uneix al centre actiu de
l’enzim. Un inhibidor és no competitiu quan s’uneix a un lloc diferent del centre actiu. També hi ha
substàncies activadores que quan s’uneixen a l’enzim augmenten la seva eficàcia o afinitat.
Normalment la velocitat d’una reacció augmenta amb la temperatura (la
velocitat d’una reacció es duplica cada 10ºC), però quan la reacció està
catalitzada per enzims a partir d’una determinada temperatura la reacció
s’atura per la desnaturalització de l’enzim (la proteïna enzimàtica).
L’activitat de l’enzim també depèn del pH, el pH afecta a la conformació
espacial de les proteïnes i per tant afecta a la conformació del centre actiu
dels enzims, cada enzim tindrà un pH òptim on la seva activitat serà
màxima.
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 54
Classificació dels enzims.
▸ Oxidoreductases. Intervenen en reaccions d’oxidació-reducció (transferència de càrregues, electrons o
àtoms d’hidrogen).
▸ Transferases. Transfereixen (intercanvien) grups funcionals entre substrats.
▸ Hidrolases. Intervenen en reaccions d’hidròlisi (trenquen enllaços per addició d’aigua)
▸ Liases. Trenquen dobles enllaços tot afegint radicals.
▸ Isomerases. Catalitzen isomeritzacions (canvis en les posicions dels àtoms o radicals)
▸ Ligases. Formen enllaços gràcies a l’energia aportada per l’ATP
Els àcids nucleics (i els nucleòtids)
Els àcids nucleics (ADN i ARN) són molècules capaces d'emmagatzemar informació. Els podem definir amb el
terme polinucleòtids ja que són llargues cadenes de nucleòtids.
Nucleòtids
Un nucleòtid està format per àcid fosfòric, una pentosa i una base nitrogenada.
La pentosa de l’ADN és la desoxiribosa, i la de l’ARN la ribosa.
Les bases nitrogenades de l’ADN són les dues bases púriques Adenina (A) i Guanina (G) i dues de les
pirimidíniques Timina (T) i Citosina (C).
Les bases nitrogenades de l’ARN són les dues bases púriques Adenina (A) i Guanina (G) i dues de les
pirimidíniques Uracil (U) i Citosina (C).
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 55
Polinucleòtids
Els nucleòtids s’uneixen entre ells de la manera següent:
L’àcid fosfòric d’un nucleòtid s’uneix pel carboni C3' a la
pentosa del nucleòtid anterior.
És important tenir en compte l’orientació d’un filament (bri)
de polinucleòtids, diem que el nucleòtid té (“el cap”) el seu
extrem 5' en l’extrem en que hi ha un àcid fosfòric lliure (unit
al C5’ de la pentosa i que no està unit a cap altre radical),
l’extrem 3' es correspon al nucleòtid que té el C3' de la
pentosa amb un grup -OH.
L’ADN (àcid desoxiribonucleic)
L’ADN està format per desoxiribonucleòtids. L’estructura primària es correspon a la seqüència de nucleòtids.
L’estructura secundària es correspon al model espacial de doble hèlix (el model de Watson i Crick), aquest
model presenta les següents característiques:
▸ És bicatenari, són dues cadenes (o brins) de desoxiribonucleòtids units per enllaços fosfodiester
▸ Les cadenes de nucleòtids són antiparal·leles (si una té el cap 5' a dalt l’altre ho te a baix)
▸ Les dues cadenes s’oposen per les bases de manera que s’uneixen per ponts d’hidrogen
(complementarietat). Davant l’Adenina hi ha una Timina que s’uneixen per dos ponts d’hidrogen (A=T), i
davant una Citosina hi ha una Guanina unides per tres ponts d’hidrogen (C≡G).
▸ L’estructura s’enrotlla cap a la dreta deixant les bases nitrogenades cap a l’interior.
▸ Cada volta sencera conté 10 parelles de nucleòtids.
Guia_Bioquimica_1BAT.docx - 56
L’ARN (àcid ribonuclèic)
L’ARN és una cadena (un únic bri) de ribonucleòtids units per enllaços fosfodièster.
D’ARN hi ha de diversos tipus:
▸ ARNm (ARN missatger), que porta la informació de
l’ADN al citoplasma. (A eucariotes també hi ha l’ARNnh -
ARN nuclear heterogeni- que és el precursor de l’ARNm)
▸ ARNr (ARN ribosòmic), que es troba unit a proteïnes
formant els ribosomes (els ribosomes són orgànuls que
tradueixen la informació continguda a l’ARNm tot
fabricant proteïnes específiques).
▸ ARNt (ARN de transferència) que reconeix els
aminoàcids i els situa en el lloc adient del ribosoma
Determinades classes d’ARN (el ribosòmic i el de
transferència) tenen fragments de la cadena amb
enfrontaments (i unions per pont d’hidrogen) entre les
bases A = U i C≡G.
Funcions biològiques dels àcids nucleics
Autoduplicació: Les cèl·lules necessiten duplicar el contingut d’ADN en determinats moments (normalment
en una fase prèvia a la mitosis) amb la finalitat que les dues cèl·lules filles tinguin la mateixa informació
genètica. Cada filament de la doble hèlix forma la part complementària obtenint dues dobles cadenes d’ADN
idèntic.
Codi genètic: El codi genètic resideix a l’ADN, l’ordenació de bases determina la formació d’una proteïna
específica. Tota la maquinaria per transformar el codi de l’ADN en proteïnes (i per tant en caràcters -
propietats- observables) està suportada per l’ARN.