Моделирование

биохимических

процессов.Кучина Оля, Люлькова Лена,11 «В» класс , лицей №40.Руководитель: Кревская В.Ф.

изучить взаимодействие веществ в сложных биохимических системах с помощью компьютерного моделирования и реального эксперимента.

1)Построили авторские динамические модели: модель восприятия сладкого вкуса модель ферментативного катализа «резинового ключа» модель реакции соединения.

2)Построили динамическую модель Кошланда.

3)Провели эксперимент, отражающий зависимость скорости разложения H2O2 под действием фермента каталазы в набухших

семенах гороха при разных температурах.

Модельвосприятиясладкого

вкуса

1.

Биохимическая модель восприятия сладкого вкуса, построенная по принципу ключ-замок.

1 ч: звенья молекул, ответственные за сладкий вкус- глюкофоры. 2 ч: белок-рецептор, расположенный на вкусовом сосочке языка. Если расстояние между атомом В и атомом водорода, связанным с А, равно примерно 3*10-8, то молекула обуславливает сладкий вкус.

Глюкофор Белок - рецептор

Моделированиедействия

ферментов

2.

Это катализаторы биологического происхождения, вещества, ускоряющие химические реакции, необходимые для жизнедеятельности организма.

Ферменты – глобулярные белки. Полимерная цепочка фермента из нескольких сотен звеньев сворачивается в компактную структуру – глобулу.

В белках встречаются двадцать типов аминокислот, чередование которых в белковой цепи определяет специфику фермента, то есть его биологическую функцию.

1. Ферменты чувствительны к pH: большинство из них действуют в определенном интервале pH и становятся неактивными в более кислотной или более щелочной среде.

2. Ферменты чувствительны к температуре: многие лучше «работают» при температуре, близкой к температуре тела; большинство разрушается при 60-70 градусах.

3. Ферменты обладают огромной каталитической активностью: они способны ускорять реакции в 1014-1015 раз.

4. Ферменты обладают очень высокой специфичностью.

Специфичность ферментов объясняется тем, что один фермент влияет только на строго определенное вещество или связь.

Субстраты - это вещества, с которыми происходит химическое превращение под действием ферментов.

Эн

ерги

я

Ход реакции

Реагенты

Продукты

Без фермента

С ферментом

Энергия активации «свободного» субстрата

Энергия активации субстрата, связанного с ферментом

Для того, чтобы субстрат вступил в реакцию, необходима энергия, называемая энергией активации. Чем больше требуемая энергия активации, тем ниже скорость реакции при данной температуре. Ферменты, действуя как катализаторы, снижают энергию активации. Они повышают общую скорость реакции, не изменяя в значительной степени температуру, при которой эта реакция протекает.

В фермент-субстратном комплексе в контакт с субстратом вступает лишь небольшая часть молекулы фермента- обычно от 3 до 12 кислотных остатков.

Эту её часть называют активным центром фермента. Именно здесь происходит связывание субстрата или субстратов.

Роль остальных аминокислотных остатков, составляющих основную массу фермента, состоит в том, чтобы обеспечивать его молекуле правильную глобулярную форму.

Аминокислоты, образующие активный центр фермента

Схематическое изображение фермент-субстратного комплекса. Положение аминокислотных остатков,

образующих активный центр фермента, в первичной структуре ферментного белка.

Субстрат

3

3

4

45

5

20

2024

24

25

25

26

26

43

43

Связь между молекулой субстрата и активным центром должна быть достаточно слабой, чтобы продукт легко мог покинуть активный центр после завершения реакции.

Молекулы субстрата удерживаются в активном центре под действием водородных связей или в результате взаимодействия ионных групп.

Образовавшиеся продукты по форме уже не соответствуют активному центру. Они отделяются от него и освободившийся активный центр может принимать новые молекулы субстрата.

В 1894 г. немецкий химик Фишер пришел к выводу, что специфичность ферментов обуславливается особой формой его молекулы, точно соответствующей форме молекулы субстрата.

Эту гипотезу часто называют гипотезой «ключа и замка»: субстрат сравнивается в ней с «ключом», который точно подходит по форме к «замку», т. е. к ферменту.

В 1925г. Шведский биохимик Эйлер выдвинул теорию деформации субстрата, названную «теорией дыбы».

Он предположил, что соответствие конфигураций между ферментом и субстратом неполное: для того, чтобы присоединится к ферменту, субстрат должен растянуться, т.е. ключ не железный, а «резиновый» – он способен подстраиваться под замок.

Схеме Эйлера отвечают реакции, происходящие с разрывом связиразрывом связи.

Исходные вещества Продукты вещества

АТФ

АДФ+ФЭне

рги

я

Ход реакции

Аденозинтрифосфорная кислота

Аденозиндифосфорная кислота

Остаток фосфорной кислоты

Н2О

Для того, чтобы между молекулами субстратов образовались связи, они должны оказаться рядом, причем в заданном положении относительно друг друга.

Здесь работает механизм ключа и замка, только для одного фермента требуется два субстрата. Дальше происходит прямо противоположное теории дыбы.

Усевшись на фермент, субстраты изменяют его пространственную структуру - гибкая белковая молекула фермента деформируется, реагенты еще больше сближаются и начинают взаимодействовать.

В 1959 году новую интерпретацию гипотезы «ключа и замка» предложил Кошланд. Он высказал мысль о динамическом взаимодействии между ферментом и субстратом.

Субстрат, соединяясь с ферментом, вызывает какие-то изменения в структуре последнего.

Аминокислотные остатки, составляющие активный центр фермента, принимают определенную форму, которая дает возможность ферменту наиболее эффективным образом выполнять свою функцию.

Эту гипотезу называют гипотезой индуцированного соответствия. Аналогией может служить перчатка, которая при надевании на руку изменяет свою форму.

Схема, иллюстрирующая кошландовскую гипотезу. Соединяясь с ферментом, субстрат вызывает в нем изменение, в результате которого активные группы фермента сближаются. Более мелкие или более крупные молекулы не способны взаимодействовать с ферментом.

Опыты

3.

Каталаза – это фермент, катализирующий разложение пероксида водорода с образованием молекулярного кислорода, выделяющегося в виде пузырьков газа:

Изучение влияния температуры на активность фермента каталазы, содержащегося в намоченных семенах гороха.

2Н2О2 каталаза 2Н2О + О2

Скорость

реакции

Температура (0С)20 25 30 45

Активность фермента возрастает на промежутке от 20 до 45 0С.

1)П.Эткинс: «Молекулы», издательство Москва «Мир» 1991г.2)М.Фримантл: «Химия в действии» 1 часть, издательство Москва «Мир» 1998г.3)Н.Грин, У.Стаут, Д.Тейлор: «Биология» 1 часть, издательство Москва «Мир» 1993г.4)Энциклопедия «Аванта +».5)А.Д.Браун, М.Д.Фадеева: «Молекулярные основы жизни» , издательство Москва «Просвещение» 1976г.